Физиология растений. 3

задание первое, 1 вариант:

1. Аминокислотный состав, структура и типы белков. Типы химических связей, определяющих структуру белков. Функциональное назначение белков.

В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых главную роль играют полимерные макромолекулы - белки, нуклеиновые  кислоты, полисахариды.

Особая роль в жизнедеятельности  живых организмов принадлежит белкам. От родителей детям передаётся генетическая информация о специфической структуре  и функциях всех белков данного организма. Синтезированные белки выполняют  многообразные функции: ускоряют химические реакции, выполняют транспортную, структурную, защитную функции, участвуют в передаче сигналов от одних клеток другим и  таким образом реализуют наследственную информацию. Поэтому белки называют также протеинами (от греч. proteos - первый).

На долю белков внутри клетки приходится более половины их сухого вещества. В организме человека насчитывают  около 50 000 индивидуальных белков. Видовая  и индивидуальная специфичность  набора белков в данном организме  определяет особенности его строения и функционирования. Набор белков в дифференцирующихся клетках одного организма определяет морфологические  и функциональные особенности каждого  типа клеток.

Как и любой полимер, белок  состоит из мономерных единиц, или «строительных блоков». В белках организма человека такими мономерами служат 20 из нескольких сотен известных в природе аминокислот. Аминокислоты, находящиеся в белках, связаны друг с другом пептидными связями. Линейная последовательность аминокислот в белке уникальна для каждого индивидуального белка; информация о ней содержится в участке молекулы ДНК, называемой геном.

Полипептидные цепи за счёт внутримолекулярных взаимодействий образуют пространственные структуры - конформации белков. На определённом участке белковой молекулы из радикалов аминокислот формируется активный центр, который может специфично (комплементарно) связываться с молекулами-лигандами.

Взаимодействие белков с  лигандами лежит в основе их функционирования. Изменения последовательности аминокислот в белках могут приводить к изменению пространственной структуры и функций данных белков и развитию заболеваний.

Белки характеризуются определенным элементарным составом. Химический анализ показал наличие во всех белках углерода (50-55%), кислорода (21-24%), азота (15-18%), водорода (6-7%), серы (0,3-2,5%). В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

По химическому составу белки представляют собой полимеры, построенные из остатков a-аминокислот. 

При изучении структуры белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а некоторые белки и четвертичную структуры.

Первичной структурой называют последовательность в расположении аминокислотных остатков в белковой молекуле. Остатки аминокислот в белках соединены между собой пептидной связью, которая образуется между их амино- и карбоксильными группами.  
 
              По своей природе пептидная связь - это амидная связь, однако, «одинарная» C-N-связь в пептидах примерно на 40% имеет характер двойной связи, а «двойная» С=О-связь приблизительно на 40% является одинарной, поэтому пептидная связь является «полуторной». Это обстоятельство влечет за собой два важных следствия: 1) иминогруппа -NH-пептидной связи не обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон в интервале рН от 0 до 14; 2) свободное вращение вокруг C-N-связи в пептидах отсутствует (т.е. связь планарна), и это ее свойство имеет важное значение для процесса формирования трехмерной структуры полипептидных цепей. 
Зная первичную структуру белка, можно написать его химическую формулу. Именно первичная структура предопределяет образование вторичной, третичной и четвертичной структур, т.е. конформацию белковой молекулы.

Под вторичной структурой понимают пространственное расположение отдельных участков полипептидной цепи без учета типа и конформации боковых радикалов аминокислот. Она поддерживается водородными связями между карбонильной группой одной пептидной связи и группой –NH- другой пептидной связи соседних витков или участков полипептидных цепей. Различают несколько типов структуры белков: a-спираль, b-форму (структуру складчатого слоя) или неупорядоченную структуру.

a-спираль возникает за счет внутрицепочечного образования водородных связей в разных участках одной и той же полипептидной цепи. Спираль является правозакрученной, поскольку все природные аминокислоты имеют L-конфигурацию. a-спираль характерна для ферментов и всех глобулярных белков, однако, как правило, только часть полипептидной цепи спирализована (например, цепь миоглобина спирализована лишь на 75%).

b-форма характерна для межцепочечного связывания. В b-форме полипептидные цепи почти полностью вытянуты и расположены в виде слоев, изгибы которых похожи на складки ткани или бумаги. При этом водородные связи возникают между соседними участками одной или нескольких полипептидных цепей. Структура b-складчатого слоя встречается в белках типа фиброина шелка или кератина волос.

Неупорядоченная структура характерна только для отдельных фрагментов цепи, которые чаще всего появляются между спирализованными и складчатыми участками белковой молекулы.

Под третичной структурой понимают характерное пространственное расположение полипептидной цепи в целом, которое возникает за счет типа и конформации боковых радикалов. Силами, стабилизирующими третичную структуру, являются: гидрофобное взаимодействие, которое возникает между неполярными радикалами аминокислот; водородные связи - между радикалами полярных аминокислот; дисульфидные мостики - между остатками цистеина; ионные взаимодействия - между радикалами основных и кислых аминокислот.

Четвертичная  структура характерна для белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей. Такие молекулы называют мультимерами, а составляющие их элементы – полипептидные цепи – протомерами или субъединицами. Под четвертичной структурой подразумевают способ расположения в пространстве взаимодействующих между собой полипептидных цепей мультимерного белка. Поддерживают эту структуру те же взаимодействия, что и при образовании третичной структуры, только возникают они в четвертичной структуре между субъединицами белковой молекулы.

Несмотря на то, что белки  являются наиболее изученным классом  биоорганических соединений, до сих  пор не создано единой номенклатуры и классификации белков.  
 
            В зависимости от положенного в основу признака различают несколько видов классификации белков:

 
I.  Классификация, основанная на биологической функции белков. 
II.Классификация, основанная на конформации белков. В зависимости от формы частиц белки делят на фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные).

Фибриллярные белки - это устойчивые, нерастворимые в воде и в разбавленных солевых растворах вещества. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи образуют длинные волокна (фибриллы) или слои с конформацией b-структуры. Примеры фибриллярных белков: коллаген сухожилий и костной ткани, кератин волос, роговых образований, кожи, ногтей и перьев, эластин упругой соединительной ткани.

Глобулярные белки – это соединения, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры с конформацией a-спирали. Большинство глобулярных белков растворимо в водных растворах и легко диффундирует. К ним относятся почти все известные в настоящее время ферменты, а также антитела, некоторые гормоны и многие белки, выполняющие транспортную функцию, например, сывороточный альбумин и гемоглобин.

Некоторые белки принадлежат  к промежуточному типу. Подобно фибриллярным белкам, они состоят из длинных, палочковидных  структур, и в то же время они, как глобулярные белки, растворимы в водных солевых растворах. К таким белкам относятся: миозин - структурный элемент мышц, фибриноген - предшественник фибрина, участвующего в свертывании крови.

III. Классификация, основанная на растворимости белков.

По отношению к растворимости  белков в различных растворителях  среди белков различают альбумины, глобулины, проламины, протеиноиды. 

К альбуминам относят белки, хорошо растворяющиеся в воде и солевых растворах умеренных концентраций. При переходе к концентрированным растворам, вплоть до полностью насыщенных, альбумины высаливаются. Примерами их могут служить: яичный альбумин, сывороточный альбумин, альбумин мышечной ткани, молочный альбумин. 

К глобулинам принадлежат белки, не растворимые в воде и солевых растворах умеренных концентраций, но растворяющиеся в очень слабых растворах солей. Характерным признаком глобулинов считают их полное осаждение при полунасыщении раствора. Примеры глобулинов: фибриноген, яичный глобулин, сывороточный глобулин, глобулин мышечной ткани.

Проламины представляют группу белков, растворимых в 60-80%-ном водном растворе этилового спирта. Представителем этих белков может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины; находятся они в зернах различных хлебных злаков. 

К протеиноидам относят белки, не растворяющиеся в обычных растворителях белков: воде, солевых и водно-спиртовых смесях, однако, хорошо растворящиеся в специфических реагентах. Так, например, фиброин шелка растворяется в дихлоруксусной кислоте, безводной плавиковой кислоте, в концентрированном водном растворе роданида лития или бромида калия. К протеиноидам относятся почти все фибриллярные белки. 
IV.  В зависимости от состава белки разделяются на два основных класса: простые и сложные белки.

Простые белки или протеины состоят только из белковой части и гидролизуются до аминокислот. К ним относятся альбумины и глобулины, а также протамины и гистоны - белки основного характера, которые содержат много лизина и аргинина. 

Сложные белки или протеиды кроме белковой части содержат небелковую группу, которую называют простетической. 

Сложные белки в зависимости  от химической природы их простетической группы классифицируются на нуклеопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, фосфопротеиды, хромопротеиды.

Небелковая часть нуклеопротеидов состоит из молекул нуклеиновых кислот – дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК), белковая часть представлена гистонами и протаминами. Нуклеопротеиды участвуют в процессах деления клеток и передачи наследственных признаков, в процессах биосинтеза белка. Они входят в состав любой клетки, являются обязательными компонентами ядра, цитоплазмы. Также нуклеопротеидами по своей природе являются вирусы.

Гликопротеиды представляют собой сложные белки, простетическая группа которых представлена производными углеводов. Гликопротеиды входят в состав клеточных мембран, участвуют в транспорте различных веществ, в процессах свертывания крови, являются составными частями слизи и секретов желудочно-кишечного тракта. 

Липопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых образована липидами. Это сферические частицы небольшого размера (150-200 нм), наружная оболочка которых образована белками, а внутренняя часть - липидами и их производными. Основная функция липоротеидов - осуществлять транспорт по крови липидов. 

Фосфопротеиды имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Эти белки входят в состав костной и нервной ткани, выполняют питательную функцию. Представителями данных белков являются казеин молока, вителлин (белок желтков яиц), ихтулин (белок икры рыб).

Хромопротеиды являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями. К хромопротеидам относятся гемоглобин, миоглобин, ряд ферментов (каталаза, пероксидазы, цитохромы), а также хлорофилл. 

Функции белков

2. Пигменты системы фотосинтеза. Их химический состав, строение и свойства. Роль каждой группы пигментов в процессе фотосинтеза.

ПИГМЕНТЫ ФОТОСИНТЕЗА

Для того чтобы свет мог  оказывать влияние на растительный организм и, в частности, быть использованным в процессе фотосинтеза, необходимо его поглощение фоторецепторами-пигментами. Пигменты - это окрашенные вещества. Пигменты поглощают свет определенной длины волны. Непоглощенные участки солнечного спектра отражаются, что и обусловливает окраску пигментов. Так, зеленый пигмент хлорофилл поглощает красные и синие лучи, тогда как зеленые лучи в основном отражаются. Видимая часть солнечного спектра включает длины волн от 400 до 700 нм. Вещества, поглощающие весь видимый участок спектра, кажутся черными. Пигменты, сконцентрированные в пластидах, можно разделить на три группы: хлорофиллы, фикобилины, каротиноиды.

1. Хлорофиллы

Важнейшую роль в процессе фотосинтеза играют зеленые пигменты—  хлорофиллы. Французские ученые Пелетье и Кавенту (1818) выделили из листьев зеленое вещество и назвали его хлорофиллом (от греч. «хлорос» — зеленый и «филлон» — лист). В настоящее время известно около десяти хлорофиллов. Они отличаются по химическому строению, окраске, распространению среди живых организмов. У всех высших зеленых растений содержатся хлорофиллы а и b. Хлорофилл с содержится в диатомовых водорослях, хлорофилл d — в красных водорослях. Кроме того, известны четыре бактериохлорофилла (a, b, c, d), содержащиеся в клетках фотосинтезирующих бактерий. В клетках зеленых бактерий содержатся бактериохлорофиллы с и d, в клетках пурпурных бактерий — бактериохлорофиллы а и b. Основными пигментами, без которых фотосинтез не идет, являются хлорофилл а для зеленых растений и бактериохлорофиллы для бактерий.

Хлорофиллы, так же как  и каротиноиды, нерастворимы в воде, но хорошо растворимы в органических растворителях. Хлорофиллы a и b различаются по цвету: хлорофилл а имеет сине-зеленый оттенок, a хлорофилл b — желто-зеленый. Содержание хлорофилла а в листе примерно в три раза больше по сравнению с хлорофиллом b.

Химические свойства хлорофилла

По химическому строению хлорофиллы — сложные эфиры дикарбоновой органической кислоты — хлорофиллина и двух остатков спиртов — фитола и метилового. Эмпирическая формула — C55Н72O5N4Mg. Хлорофиллин представляет собой азотсодержащее металлорганическое соединение, относящееся к магнийпорфиринам

В хлорофилле водород карбоксильных  групп замещен остатками двух спиртов — метилового СН3ОН и  фитола С2оН39ОН.

Хлорофилл b отличается тем, что содержит на два атома водорода меньше и на один атом кислорода  больше

В связи с этим молекулярная масса хлорофилла а — 893 и хлорофилла b — 907. В 1960 г. Вудворд осуществил полный синтез хлорофилла.

В центре молекулы хлорофилла расположен атом магния, который соединен с четырьмя атомами азота пиррольных группировок. В пиррольных группировках хлорофилла имеется система чередующихся двойных и простых связей. Это и есть хромофорная группа хлорофилла, обусловливающая поглощение определенных лучей солнечного спектра и его окраску. Диаметр порфиринового ядра составляет 10 нм, а длина фитольного остатка — 2 нм.

Расстояние между атомами  азота пиррольных группировок в ядре хлорофилла составляет 0,25 нм. Интересно, что диаметр атома магния равен 0,24 нм. Таким образом, магний почти полностью заполняет пространство между атомами азота пиррольных группировок. Это придает ядру молекулы хлорофилла дополнительную прочность. Еще К. А. Тимирязев обратил внимание на близость химического строения двух важнейших пигментов: зеленого — хлорофилла листьев и красного — гемина крови. Действительно, если хлорофилл относится к магнийпорфиринам, то гемин — к железопорфиринам. Сходство это не случайно и служит еще одним доказательством единства всего органического мира.

Одной из специфических черт строения хлорофилла является наличие  в его молекуле помимо четырех  гетероциклов еще одной циклической группировки из пяти углеродных атомов — циклопентанона. В циклопентановом кольце содержится кетогруппа, обладающая большой реакционной способностью. Есть данные, что в результате процесса энолизации по месту этой кетогруппы к молекуле хлорофилла присоединяется вода.

Молекула хлорофилла полярна, ее порфириновое ядро обладает гидрофильными свойствами, а фитольный конец — гидрофобными. Это свойство молекулы хлорофилла обусловливает определенное расположение ее в мембранах хлоропластов. Порфириновая часть молекулы связана с белком, а фитольная цепь погружена в липидный слой. Извлеченный из листа хлорофилл легко реагирует как с кислотами, так и со щелочами. При взаимодействии со щелочью происходит омыление хлорофилла, в результате чего образуются два спирта и щелочная соль кислоты хлорофиллина. В интактном живом листе от хлорофилла может отщепляться фитол под воздействием фермента хлорофиллазы. При взаимодействии со слабой кислотой извлеченный хлорофилл теряет зеленый цвет, образуется соединение феофитин, у которого атом магния в центре молекулы замещен на два атома водорода.

Хлорофилл в живой интактной клетке обладает способностью к обратимому фотоокислению и фотовосстановлению. Способность к окислительно-восстановительным реакциям связана с наличием в молекуле хлорофилла сопряженных двойных связей с подвижными π-электронами и атомов азота с неподеленными электронами. Азот пиррольных ядер может окисляться (отдавать электрон) или восстанавливаться (присоединять электрон).

Исследования показали, что  свойства хлорофилла, находящегося в  листе и извлеченного из листа, различны, так как в листе он находится  в комплексном соединении с белком. Это доказывается следующими данными:

1.Спектр поглощения хлорофилла, находящегося в листе, иной  по сравнению с извлеченным  хлорофиллом.

2. Хлорофилл невозможно  извлечь абсолютным спиртом из  сухих листьев. Экстракция протекает  успешно, только если листья  увлажнить или к спирту добавить  воды, которая разрушает связь  между хлорофиллом и белком.

3. Выделенный из листа  хлорофилл легко подвергается  разрушению под влиянием самых  разнообразных воздействий (повышенная  кислотность, кислород и даже  свет).

Между тем в листе хлорофилл  достаточно устойчив ко всем перечисленным  факторам. Следует отметить, что  хотя крупный русский ученый В. Н. Любименко и предлагал этот комплекс назвать хлороглобином, по аналогии с гемоглобином, связь между хлорофиллом и белком иного характера, чем между гемином и белком. Для гемоглобина характерно постоянное соотношение — на 1 молекулу белка приходится 4 молекулы гемина. Между тем соотношение между хлорофиллом и белком различно и претерпевает изменения в зависимости от типа растений, фазы их развития, условий среды (от 3 до 10 молекул хлорофилла на 1 молекулу белка). Связь между молекулами белка и хлорофиллом осуществляется путем нестойких комплексов, образующихся при взаимодействии кислотных групп белковых молекул и азота пиррольных колец. Чем выше содержание дикарбоновых аминокислот в белке, тем лучше идет их комплектование с хлорофиллом (Т. Н. Годнее). Белки, связанные с хлорофиллом, характеризуются низкой изоэлектрической точкой (3,7—4,9). Молекулярная масса этих белков порядка 68 тыс. Вместе с тем хлорофилл может взаимодействовать и с липидами мембран.

Важным свойством молекул  хлорофилла является их способность  к взаимодействию друг с другом. Переход из мономерной в агрегированную форму возник в результате взаимодействия двух- и более молекул при их близком расположении друг к другу. В процессе образования хлорофилла его состояние в живой клетке закономерно меняется. При этом и происходит его агрегация (А. А. Красновский). В настоящее время показано, что хлорофилл в мембранах пластид находится в виде пигмент-липопротеидных комплексов с различной степенью агрегации.

Физические свойства хлорофилла

Как уже отмечалось, хлорофилл  способен к избирательному поглощению света. Спектр поглощения данного соединения определяется его способностью поглощать  свет определенной длины волны (определенного  цвета). Для того чтобы получить спектр поглощения, К. А, Тимирязев пропускал  луч света через раствор хлорофилла. Часть лучей поглощалась хлорофиллом, и при последующем пропускании  через призму в спектре обнаруживались черные полосы. Было показано, что хлорофилл  в той же концентрации, как в  листе, имеет две основные линии  поглощения в красных и сине-фиолетовых лучах . При этом хлорофилл а в растворе имеет максимум поглощения 429 и 660 нм, тогда как хлорофилл b — 453 и 642 нм. Однако необходимо учитывать, что в листе спектры поглощения хлорофилла меняются в зависимости от его состояния, степени агрегации, адсорбции на определенных белках. В настоящее время показано, что есть формы хлорофилла, поглощающие свет с длиной волны 700, 710 и даже 720 нм. Эти формы хлорофилла, поглощающие свет с большой длиной волны, имеют особенно важное значение в процессе фотосинтеза.

Хлорофилл обладает способностью к флуоресценции. Флуоресценция, представляет собой свечение тел, возбуждаемое освещением и продолжающееся очень короткий промежуток времени (10-8—10 -9 с). Свет, испускаемый  при флюоресценции, имеет всегда большую длину волны по сравнению  с поглощенным. Это связано с  тем, что часть поглощенной энергии  выделяется в виде тепла, хлорофилл  обладает красной флуоресценцией.

Биосинтез хлорофилла

Синтез хлорофилла происходит в две фазы: темновую — до протохлорофиллида и световую — образование из протохлорофиллида хлорофиллида. Исходным веществом для образования протохлорофиллида служит образующаяся из аминокислоты гликокол

2. Каротиноиды

Наряду с зелеными пигментами в хлоропластах и хррматофорах содержатся пигменты, относящиеся к группе каротиноидов.

Каротиноиды — это желтые и оранжевые пигменты алифатического строения, производные изопрена. Каротиноиды содержатся во всех высших растениях и у многих микроорганизмов. Это самые распространенные пигменты с разнообразными функциями. Каротиноиды, содержащие кислород, получили название ксантофиллов. Основными представителями каротиноидов у высших растений являются два пигмента — β-каротин (оранжевый) C40H56 и ксантофилл (желтый) С40Н56О2. Каротин состоит из 8 изопреновых остатков. При разрыве углеродной цепочки пополам и образовании на конце спиртовой группы каротин превращается в 2 молекулы витамина А. Обращает на себя внимание сходство в структуре фитола — спирта, входящего в состав хлорофилла, и углеродной цепочки, соединяющей циклогексениловые кольца каротина. Предполагается, что фитол возникает как продукт гидрирования этой части молекулы каротиноидов. Поглощение света каротиноидами, а следовательно, их окраска, а также способность к окислительно-восстановительным реакциям обусловлены наличием конъюгированных двойных связей.

β -каротин имеет два  максимума поглощения, соответствующие  длинам волн 482 и 452 нм. Красные лучи, поглощаемые хлорофиллами, каротиноиды не поглощают. Каротиноиды, в отличие от хлорофилла, не обладают способностью к флуоресценции. Подобно хлорофиллу каротиноиды в хлоропластах и хроматофорах находятся в виде нерастворимых в воде комплексов с белками.

Физиологическая роль каротиноидов. Уже тот факт, что каротиноиды всегда присутствуют в хлоропластах, позволяет считать, что они принимают участие в процессе фотосинтеза. Однако не отмечено ни одного случая, когда в отсутствие хлорофилла этот процесс осуществляется. В настоящее время установлено, что каротиноиды, поглощая определенные участки солнечного спектра, передают энергию этих лучей на молекулы хлорофилла. Тем самым они способствуют использованию лучей, которые хлорофиллом не поглощаются.

Физиологическая роль каротиноидов не ограничивается их участием в передаче энергии на молекулы хлорофилла. По данным русского исследователя Д. И. Сапожникова, на свету происходит взаимопревращение ксантофиллов (виолаксантин превращается в зеаксантин), что сопровождается выделением кислорода. Спектр действия этой реакции совпадает со спектром поглощения хлорофилла, что позволило высказать предположение об ее участии в процессе разложения воды и выделения кислорода при фотосинтезе.

Имеются данные, что каротиноиды выполняют защитную функцию, предохраняя различные органические вещества, в первую очередь молекулы хлорофилла, от разрушения на свету в процессе фотоокисления. Опыты, проведенные на мутантах кукурузы и подсолнечника, показали, что они содержат протохлорофиллид (темновой предшественник хлорофилла), который на свету переходит в хлорофилл а, но разрушается. Последнее связано с отсутствием способности исследованных мутантов к образованию каротиноидов.

Ряд исследователей указывают, что каротиноиды играют определенную роль в половом процессе у растений. Известно, что в период цветения высших растений содержание каротиноидов в листьях уменьшается. Одновременно оно заметно растет в пыльниках, а также в лепестках цветков. Незрелые пыльцевые зерна имеют белую окраску, а созревшая пыльца — желто-оранжевую. В половых клетках водорослей наблюдается дифференцированное распределение пигментов. Мужские гаметы имеют желтую окраску и содержат каротиноиды. Женские гаметы содержат хлорофилл.

Образование каротиноидов.

Синтез каротиноидов не требует света. При формировании листьев каротиноиды образуются и накапливаются в пластидах еще в тот период, когда зачаток листа защищен в почке от действия света. При начале освещения образование хлорофилла в этиолированных проростках сопровождается временным падением содержания каротиноидов. Однако затем содержание каротиноидов восстанавливается и даже повышается с увеличением интенсивности освещения. Установлено, что между содержанием белка и каротиноидов имеется прямая коррелятивная связь. Потеря белка и каротиноидов в срезанных листьях идет параллельно.

Образование каротиноидов зависит от источника азотного питания. Более благоприятные результаты по накоплению каротиноидов получены при выращивании растений на нитратном фоне по сравнению с аммиачным. Недостаток серы резко уменьшает содержание каротиноидов. Большое значение имеет соотношение Са в питательной среде.

Относительное увеличение содержания Са приводит к усиленному накоплению каротиноидов по сравнению с хлорофиллом. Противоположное влияние оказывает увеличение содержания магния.