Министерство  образования и науки Российской Федерации

Волгоградский Государственный  Технический Университет

Кафедра Органической химии 
 
 

                                              Семестровая работа

“Структура и биологические функции отдельных классов сложных белков” 
 
 

                                                                                          Выполнил:студент

                                                      группы ХТ-342

                                                      Слушаев А.И.

                                                      Проверил:

                                                     доц.Мирошниченко А.В. 
 
 
 

Волгоград 2011

                                                                    Содержание

Введение………………………………………………………………………….3

1. Свойства белков………………………………………………………………...6

2 Классификация сложных белков белков……………………………………..8

     2.1 Хромопротеины…………………………………………………………...9

     2.2 Гемопротеины……………………………………………………………..9

     2.3 Нуклеопротеины…………………………………………………………11

     2.4 Липопротеины……………………………………………………………14

     2.5 Фосфопротеины…………………………………………………………..15

    2.6 Гликопротеины……………………………………………………………17

7. Металлопротеины…………………………………………………………20
3. Структурная организация белков…………………………………………….22

4 Функции белков………………………………………………………….........24

    4.1Каталитическая функция………………………………………………….24

2. Структурная функция…………………………………………….............26
3. Защитная функция………………………………………………………...26
4. Регуляторная функция……………………………………………………28
5. Сигнальная функция……………………………………………………...29
6. Транспортная функция…………………………………………………...30
7. Запасная функция…………………………………………………………31
8. Рецепторная функция……………………………………………….........31
9. Моторная функция………………………………………………………32
10. Обмен веществ………………………………………………………….33

Заключение……………………………………………………………………….34

Список использованной литературы…………………………………………...35 
 
 

                                                     Введение

    Белки (протеины, полипептиды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа-аминокислот. Общей классификации белков нет, в зависимости от общих особенностей они классифицируются: по растворимости (водорастворимые, солерстворимые, спирторастворимые, нерастворимые и пр.), по конформационной структуре (фибриллярные, глобулярные.), по химическому составу (простые, сложные.). Простые белки построены только из аминокислот. Сложные белки построены из двух компонентов - простой белок и небелковое вещество, называемое простетической группой. Простетические группы прочно связаны с белковой частью молекулы. В зависимости от ее химической природы они классифицируются на:

1) Нуклеопротеиды – простетическая група – нуклеиновые кислоты. Среди многочисленных классов нуклеопротеидов наиболее изученными являются рибосомы, состоящие из нескольких молекул РНК и рибосомных белков, и хроматин – основной нуклеопротеид эукариотических клеток, состоящий из ДНК и структурообразующих белков – гистонов (содержатся в клеточном ядре и митохондриях)

2) Гемопротеиды - небелковый компонент этих протеидов – гем, построен из четырех пиррольных колец, с ними связан ион двухвалентного железа (через атомы азота). К таким белка относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Этот класс белков еще называют хромопротеиды, поскольку гемоглобин является окрашенным соединением. Гемоглобин – транспорт кислорода. Миоглобин – запасание кислорода в мышцах. Цитохромы (ферменты) – катализ окислительно-восстановаительных реакций и электронный транспорт в дыхательной цепи. 

3)  Металлопротеиды - в состав простетической группы входят металлы. Хлорофилл – содержит гем, но вместо железа – магний. Цитохром а – содержит медь, сукцинатдегидрогеназа и др. ферменты содержат негеминовое железо (ферродоксин).

4)Липопротеиды  – содержат липиды, входят в  состав клеточных мембран

5)  Фосфопротеиды – содержат остаток фосфорной кислоты

6)  Глюкопротеиды – содержат сахара

   По структурной организации белки бывают: первичные, вторичные, третичные, четвертичные. Белки важнейшие соединения, без которых функционирование живых организмов было бы невозможно. Это обусловлено функциями которые они выполняют.                              Классификация по функциям :

1)   Структурная (пластическая) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран.

2)   Каталитическая – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками.

3)   Транспортная – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин).

4)   Механохимическая – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).

5)   Регуляторная – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 

6)   Защитная – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того  основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды.

7)   Опорная – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин).

8)   Энергетическая – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией.

9)   Рецепторная – многие белки участвуют в процессах избирательного узнавания (рецепторы).

  Целью данной работы является подробное описание структуры и биологических функций отдельных классов сложных белков. Будет рассмотрен каждый класс, его особенности.  
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1 Свойства белков

   Белки образуются поликонденсацией c отщеплением водорода от аминогруппы и гидроксильной группы от карбоксильной. Рассмотрим образование дипептида на примере аланина и глицина.

  Состав белков определяют благодаря гидролизу, который проводят в кислой или щелочной среде. Гидролиз бывает полным и неполным, под действием реагентов идет разрыв пептидных связей, что приводит к образованию исходных альф-аминокислот и веществ, входящих в простетическую группу.

    Рис – 1 Полипептидная цепь простого белка

В сложных белках, между аминокислотными остатками находится простетическая группа.

     Растворы белка относятся к  растворам ВМС и обладают рядом  свойств гидрофильных коллоидов:  медленной диффузией, высокой  вязкостью, опаслеценцией, дают конус Тиндаля.

1)  Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преоблазают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства).

    Заряд белка также зависит  от рН среды. В кислой среде молекула приобретает  положительный заряд, в щелочной – отрицательный.  

[ NH3+ - R – COO- ] 0

pH > 7 [ OH- ]                               7 >  pH [ H+ ]

[ NH2 - R – COO- ]-                                                [ NH3+ - R – COOH]+   

    Значение рН при котором число разноименных зарядов в белковой молекуле одинаково, т. е. суммарный заряд равен нулю называется  изоэлектрической точкой данного белка. Устойчивость белковой молекулы к воздействию физических и химических факторов в изоэлектрической точке наименьшая. Большинство природных белков содержат значительное количество дикарбоновых аминокислот и поэтому относятся к кислым белкам. Их изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

2) Растворы белков обладают буферными свойствами за счет их амфотерности.

3) Растворимость. Поскольку молекула белка содержит полярные амино – и карбоксильные группы, то в растворе поверхностные остатки АК гидратируются – происходит образование коацервата. 

4) Коацервация - слияние водных оболочек нескольких частиц, без объединения самих частиц. 

5) Коагуляция – склеивание белковых частиц и выпадение их в осадок. Это происходит при удалении  их гидратной оболочки. Для этого достаточно изменить структуру  частицы белка, так, чтобы ее гидрофильные группы, которые связывают воду растворителя, оказались внутри частицы. Реакции осаждения балка в растворе делятся на две группы: обратимые (высаливание) и необратимые (денатурация).  

6) Денатурацией называется существенное изменение вторичной и третичной структуры белка, т. е. Нарушение системы нековалентных взаимодействий, не затрагивающее его ковалентной (первичной) структуры. Денатурированный белок лишен всякой биологической активности в клетке и в основном используется как источник аминокислот. Денатурирующими агентами могут быть химические факторы: кислоты, щелочи, легко гидратирующие соли, органические растворители, различные окислители. К физическим факторам могут быть отнесены: действие высокого давления, многократное замораживание и оттаивание, ультразвуковые волны, УФ-лучи, ионизирующая радиация. Но наиболее распространенным физическим фактором денатурации белка является повышение температуры.

   В ряде случаев денатурированный белок в клетке может быть подвергнут ренатурации, т. е. свернут обратно в первоначальную пространственную структуру. Этот процесс происходит при участии специфических белков. 

                                2 Классификация сложных белков 

  Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами ). Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

2.1 Хромопротеины

  Хромопротеины (от греч. chroma – краска) состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы железо), магнийпорфирины и флавопротеины (содержат производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций: они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, как фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и диоксида углерода, окислительно-восстановительные реакции, свето-и цветовосприятие и др. Таким образом, хромопротеины играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности. Хромопротеины, являются непременными и активными участниками аккумулирования энергии, начиная от фиксации солнечной энергии в зеленых растениях, и утилизации ее до превращений в организме животных и человека. Хлорофилл (магнийпорфирин) вместе с белком обеспечивает фотосинтетическую активность растений, катализируя расщеплениемолекулы воды на водород и кислород (поглощением солнечной энергии). 

                                                   2.2 Гемопротеины

                                                   2.2 Гемопротеины

   К группе гемопротеинов относятся гемоглобин и его производные, миогло-бин, хлорофилл содержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза). Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно сходные железо- (или магний) порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций. Гемоглобин в качестве белкового компонента содержит глобин, а небелкового – гем. Видовые различия гемоглобина обусловлены глобином, в то время как гем одинаков у всех видов гемоглобина. Основу структуры простетической группы большинства гемосодержащих белков составляет порфириновое кольцо, являющееся в свою очередь производным тетрапиррольного соединения –порфирина. Последний состоит из четырех замещенных пирролов:

               Рис – 3 Структурный состав  гемоглобина

соединенных между собой метиновыми мостиками (—СН=). Незамещенный порфирин называется порфином. В молекуле гема порфин представлен в виде протопорфирина IX, содержащего четыре метильные группы (—СН3), две винильные группы (—СН=СН2) и два остатка пропионовой кислоты. Протопорфирин, присоединяя железо, превращается в гем. Гем в виде гем-порфирина является простетической группой не только гемоглобина и его производных, но и миоглобина, каталазы, пероксидазы и цитохромов; в то же время в цитохромах а и a3, входящих в состав интегрального комплекса, названного цитохромокси-дазой, содержится гем а, называемый также формилпорфирином:

Гем а вместо метильной группы содержит формильный остаток (в 8-м положении) и вместо одной винильной группы (во 2-м положении) – изопре-ноидную цепь. Железо своими четырьмя связями образует комплекс с порфирином, а оставшиеся 5-я и 6-я координационные связи железа в молекулах гемоглобина и цитохромов связываются с белковыми компонентами по-разному. В частности, в гемоглобинах (и миоглобине) благодаря 5-й координационной связи железо соединяется с атомом азота имидазольной группы гистидина белковой молекулы. Шестая координационная связь железа предназначена для присоединения кислорода (с образованием оксигемоглобина и оксимиоглобина) или других лигандов: СО, цианидов и др. В цитохромах, напротив, и 5-я, и 6-я координационные связи железа соединены с остатками гистидина и метио-нина (в цитохроме с обе винильные группы соединены еще и с остатками цистеина) белковой молекулы. Этим, вероятнее всего, могут быть объяснены функции железа в гемоглобине, валентность которого не изменяется при присоединении кислорода (в отличие от валентности железа в цитохромах): в гемоглобине железо остается двухвалентным независимо от присоединения или отдачи кислорода. Здесь следует указать на уникальную роль гемоглобина в траспорте кислорода от легких к тканям и диоксида углерода от тканей к легким. Это элементарное проявление жизни – дыхание, хотя и выглядит простым, основано на взаимодействии многих типов атомов в гигантской молекуле гемоглобина. Следует отметить, что самым надежным методом качественного определения различных производных гемоглобина является исследование их спектров поглощения.

                                              2.3 Нуклеопротеины

      Нуклеопротеины – это белки, связанные с нуклеиновыми кислотами. Они составляют существенную часть рибосом, хроматина, вирусов. В хроматине нуклеиновая кислота представлена дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК) и связана с гистонами. В рибосомах рибонуклеиновая кислота (РНК) связывается со специфическими рибосомальными белками. Вирусы являются практически чистыми рибо- и дезоксирибонуклеопротеинами. Нуклеиновые кислоты являются полимерными молекулами и состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Нуклеотид содержит фосфорную кислоту (один, два или три остатка), сахар (рибозу или дезоксирибозу), азотистое основание пуринового ряда (аденин, гуанин) или пиримидинового ряда (цитозин, урацил либо тимин).

  Рис – 4 Сравнение строения азотистого основания, нуклеозида и нуклеотида

Выделяют два  вида нуклеиновых кислот в зависимости  от пентозы, входящей в их состав - рибонуклеиновая  кислота (РНК) и дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК). Сахарофосфатный остов в ДНК и РНК заряжен отрицательно благодаря заряду фосфатных групп. В то же время пуриновые и пиримидиновые основания гидрофобны. Цепи ДНК и РНК обладают направленностью, т.е. имеют 3'-конец и 5'-конец. В ДНК цепи антипараллельны, т.е. направлены в разные стороны. Имеется комплементарность азотистых оснований, соответствие аденин комплементарен тимину (А=Т), гуанин комплементарен цитозину (Г=Ц).

Отличия между  РНК и ДНК:

количество цепей: в РНК одна цепь, в ДНК две цепи,

размеры: ДНК намного крупнее,

локализация в клетке: ДНК находится в ядре, почти все РНК - вне ядра,

вид моносахарида: в ДНК - дезоксирибоза, в РНК - рибоза,

нуклеотиды: в ДНК имеется тимин, в РНК - цитозин.

функция: ДНК отвечает за хранение наследственной информации, РНК - за ее реализацию.

Нуклеопротеины состоят из белков и нуклеиновых кислот. Последние рассматриваются как простетические группы. В природе обнаружено 2 типа нуклеопротеинов, отличающихся друг от друга по составу, размерам и физико-химическим свойствам,– дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП). Названия нуклеопротеинов отражают только природу углеводного компонента (пентозы), входящего в состав нуклеиновых кислот. У РНП углевод представлен рибозой, у ДНП – дезоксирибозой. Термин «нуклеопротеины» связан с названием ядра клетки, однако ДНП и РНП содержатся и в других субклеточных структурах. Следовательно, речь идет о химически индивидуальном классе органических веществ, имеющих своеобразные состав, структуру и функции независимо от локализации в клетке. Доказано, что ДНП преимущественно локализованы в ядре, а РНП – в цитоплазме. В то же время ДНП открыты в митохондриях, а в ядрах и ядрышках обнаружены также высокомолекулярные РНП. 

                                         2.4 Липопротеины

К липопротеинам, строго говоря, принадлежат только белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Однако традиционно к липопротеинам относят и надмолекулярные образования, переносящие липиды в плазме крови, и состоящие из белков и молекул всех классов липидов. Структуру транспортных липопротеинов можно сравнить с орехом, у которых имеется скорлупа и ядро. "Скорлупа" липопротеина является гидрофильной, ядро – гидрофобное. Ядро формируют неполярные эфиры холестерола (ХС) и триацилглицеролы (ТАГ). В поверхностном слое ("скорлупе") находятся фосфолипиды, холестерол, белки. Белки в липопротеинах называются апобелками, их выделяют несколько видов: А, В, С, D.  
В каждом типе липопротеинов преобладают соответствующие ему апобелки.

Выделяют четыре основных класса липопротеинов:

липопротеины высокой плотности (ЛПВП, σ-липопротеины, α-ЛП),

липопротеины низкой плотности (ЛПНП, β-липопротеины, β-ЛП),

липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП, пре-β-липопротеины,

пре-β-ЛП),

хиломикроны (ХМ).

Липо-протеины широко распространены в природе: в растениях, тканях животных и у микроорганизмов – и выполняют разнообразные биологические функции. Они входят в состав клеточной мембраны и внутриклеточных биомембран ядра, митохондрий, микросом (структурированные липопро-теины), а также присутствуют в свободном состоянии (главным образом в плазме крови). К липопротеинам относятся, кроме того, тромбопласти-ческий белок ткани легких, липовителлин желтка куриного яйца, некоторые фосфолипиды молока и т.д. Установлено, что липопротеиныучаствуют в структурной, комплексной организации миелиновых оболочек, нервной ткани, хлоропластов, фоторецепторной и электронно-транспортной систем, палочек и колбочек сетчатки и др.

2.5 Фосфопротеины

 Фосфопротеины – это белки, в которых присутствует фосфатная группа. Она связывается с пептидной цепью через остатки тирозина, серина и треонина, т.е. тех аминокислот, которые содержат ОН-группу.

Рис - 8 Способ присоединения фосфата к белку

Фосфорная кислота  может выполнять:

Структурную роль, придавая заряд, растворимость и изменяя свойства белка, например, в казеине молока, яичном альбумине.

Функциональную роль. В клетке присутствует много белков, которые связаны с фосфатом не постоянно, а в зависимости от активности метаболизма. Белок может многократно переходить в фосфорилированную или в дефосфорилированную форму, что играет регулирующую роль в его работе. 
 

Рис - 9 Изменение конформации белка в фосфорилированном 
и дефосфорилированном состоянии

Фосфопротеины занимают особое положение в биохимии фосфорсодержащих соединений не только в результате своеобразия структурной организации, но и вследствие широкого диапазона функций в метаболизме. Характерной особенностью структуры фосфопротеинов является то, что фосфорная кислота оказывается связанной сложноэфирной связью с белковой молекулой через гидроксильные группы β-оксиаминокислот, главным образом серина и в меньшей степени треонина. На одну молекулу белка обычно приходится 2–4 остатка фосфата.

Уровень фосфопротеинов в клетке зависит в значительной степени от регулирующего действия ферментов, катализирующих фосфорилирование (протеин-киназы) и дефосфорилирование (протеинфосфатазы). Следует отметить, что фосфопротеины содержат органически связанный, лабильный фосфат, абсолютно необходимый для выполнения клеткой ряда биологических функций. Кроме того, они являются ценным источником энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза и дальнейшего постна-тального роста и развития организма.