Аминокислоты. 8

КГПА

 

 

 

 

 

 

Реферат на тему:

Аминокислоты.

 

 

 

Подготовила:

Аверичева Н.Ю.

022 группа

Преподаватель:

Вапиров В.В.

 

 

 

 

Петрозаводск 2012г.

Содержание:

1. Введение……………………………………………………………………….2 стр.
2. История…………………………………………………….……………........5 стр.
1. Открытие аминокислот в составе белков……….…..5 стр.
3. Физические и химические свойства……………………………..6 стр.
4. Получение………………………………………………………………….…..8 стр.
5. Применение………………………………………………………………….14 стр.
6. Вывод……………………………………………………………………………15 стр.
7. Список литературы………………………………………………………..16 стр.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Введение.

Аминокислоты, органические к-ты, содержащие одну или несколько аминогрупп.

 

 

 

 

 

 

 

Согласно правилам ИЮПАК, название аминокислоты производят от названия соответствующей к-ты; взаимное расположение в углеродной цепи карбоксильной и аминной групп обозначают обычно цифрами, в нек-рых случаях - греч. буквами. Однако, как правило, пользуются тривиальными названиями аминокислот.

 

Классификация

По радикалу

• Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глутамин, тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH<7: аспартат, глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH>7: лизин, аргинин, гистидин

По функциональным группам

• Алифатические
• Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
• Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
• Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
• Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
• Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
• Серосодержащие: цистеин, метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин)
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
• Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
• Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
• Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
• Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
• Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
• Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности  организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин, гистидин.

• Заменимые

Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот  на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру  катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот  может идти разными путями. По характеру  продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы: глюкогенные (при распаде дают метаболиты, не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: пируват, α-кетоглутарат, сукцинил-KoA, фумарат,оксалоацетат), кетогенные (распадаются до ацетил-KoA и ацетоацетил-KoA, повышающие уровень кетоновых тел в крови животных и человека и преобразующиеся в первую очередь влипиды), глюко-кетогенные (при распаде образуются метаболиты обоих типов).

• Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
• Кетогенные: лейцин, лизин.
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

 

Аминокислоты:

 

 

 

2. История.

2.1. Открытие аминокислот  в составе белков.

Аминокислота	Сокр.	Год	Источник	Кто впервые выделил[1]
Аланин	Ala	1888	Фиброин шелка	Т. Вейль
Аргинин	Arg	1895	Вещество рога	С. Гедин
Аспарагиновая кислота	Asp	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен
Валин	Val	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксилизин		1925	Белки рыб	С. Шрайвер и др.
Гидроксипролин		1902	Желатин	Э. Фишер
Гистидин	His	1896	Стурин, гистоны	А. Кессель, С. Гедин
Глицин	Gly	1820	Желатин	А. Браконно
Глутаминовая кислота	Glu	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен
Изолейцин	Ile	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Лейцин	Leu	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Лизин	Lys	1889	Казеин	Э. Дрексель
Метионин	Met	1922	Казеин	Д. Мёллер
Пролин	Pro	1901	Казеин	Э. Фишер
Серин	Ser	1865	Шелк	Э. Крамер
Тирозин	Tyr	1848	Казеин	Ф. Бопп
Треонин	Thr	1925	Белки овса	С. Шрайвер и др.
Триптофан	Trp	1902	Казеин	Ф. Гопкинс, Д. Кол
Фенилаланин	Phe	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Цистеин	Cys	1899	Вещество рога	К. Мёрнер

3. Физические и химические свойства.

Физические свойства. Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны.  Многие из них обладают сладким вкусом. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Химические свойства.                                                                                                                   Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (хлороводородная соль глицина)

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH   N⁺H₃ —CH₂COO^-

Аминокислоты обычно могут  вступать во все реакции, характерные  для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот  является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂ → HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют  несколько аминогрупп и карбоксильных  групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

4. Получение.

1. Действие аммиака на галоидзамещенные жирные кислоты:

                                  Чтобы свести к минимуму нежелательное образование иминодиуксусной кислоты по реакции

реакцию ведут с очень большим избытком аммиака или в присутствии карбоната аммония, который защищает аминогруппу. Образующееся карбаминовое производное аминокислоты

легко разлагается при нагревании.                                                                                                                            2. Получение из циангидринов альдегидов и кетонов (циангидринный метод). Важной реакцией получения α-аминокислот является действиеаммиака на циангидрины альдегидов и кетонов

                                                                               с последующим омылением аминонитрила в аминокислоту:

Аминонитрилы можно получить также, действуя на альдегиды или кетоны непосредственно цианистым аммонием. Эта реакция приобрела особое значение после того, как Н. Д. Зелинский с сотрудниками показали, что синильную кислоту и аммиак или цианистый аммоний можно заменить смесью водных растворов хлористого аммония и цианистого калия, в результате обменного разложения дающих цианистый аммоний, который и вступает в реакцию с альдегидами или кетонами:

3. Синтезы из сложных эфиров, содержащих подвижный атом водорода. Большое значение приобрели синтезы аминокислот из малонового, циануксусного и ацетоуксусного эфиров. Пользуясь этими методами, можно получить аминокислоты, содержащие различные радикалы.                                                                                            а) Синтез из малонового эфира. Из малонового эфира получают нитрозомалоновый эфир, который восстанавливают в аминомалоновый эфирводородом в присутствии катализатора или цинком в кислой среде:

Защитив аминогруппу ацетилированием

полученный ацетиламиномалоновый эфир алкилируют, действуя на него последовательно металлическим натрием и галоидным алкилом:

После омыления и декарбоксилирования получается α-аминокислота:

б)   Синтез из циануксусного эфира проводится аналогично синтезу из малонового эфира.

в)   Синтез из ацетоуксусного эфира. При действии на однозамещенные ацетоуксусные эфиры раствором фенилдиазотата, а затем щелочьюотщепляется уксусная кислота и образуется неустойчивое азосоединение, которое изомеризуется в фенилгидразон соответствующей кетокислоты:

Восстановление фенилгидразона кетокислоты цинком в солянокислой спиртовой среде приводит к α-аминокислоте:

                                                Этот метод синтеза аминокислот предложен В. В. Феофилактовым.

4. Восстановление оксимов или гидразонов альдегид о- или кетонокислот. Например:

                                              Особенно удачным оказался метод, состоящий в одновременном действии на кетокислоту аммиака и водорода в присутствии катализатора(платины или палладия). По-видимому, при этом промежуточно образуется иминопроизводное:

Этим методом синтезируют аминокислоты, содержащие изотоп азота N¹⁵ («меченый азот»), которыми пользуются при изучении поведенияаминокислот в живом организме.

В последние годы предложено еще два новых общих метода синтеза аминокислот, основанных на использовании дешевого промышленного сырья —фурана и тиофена.

5. Синтез аминокислот из фурановых производных (метод А. П. Терентьева и Р. А. Грачевой) основан на легкости окисления фуранового кольцаперманганатом с образованием карбоксильной группы. Если в боковой цепи у фуранового кольца имеется аминогруппа (обычно защищенная бензоильной группой), то в результате окисления получается бензоиламинокислота, а после омыления — сама аминокислота. В зависимости от положения аминогруппы в цепи получается α-, β-, γ- и т. п. кислота.

Так, при окислении 1-бензоиламино-1-(α-фурил)-алкилов получается α-кислота, например из 1-бензоиламино-1-(α-фурил)-этана — бензоил-α-аланин:

Для получения β-аминокислот пользуются 2-бензоиламино-1-(α-фурил)алкилами

а для синтеза γ-аминокислот берут 3-бензоиламино-1-(α-фурил)-алкилы:

6. Синтез аминокислот из производных тиофен а (метод Я. Л. Гольдфарба, Б. П. Фабричного и И. Ф. Шалавиной) основан на восстановительномдесульфировании производных тиофена или его гомологов водородом скелетного никелевого катализатора. В зависимости от взятого производногодесульфирование приводит к аминокислотам с разным положением аминогруппы.

Из тиенилальдегида обычными методами получают тиенил-α- или тиенил-β -аминокислоты

которые затем десульфируют:

Из разных оксиминокислот тиофенового ряда

можно получать аминокислоты с любым положением аминогруппы. Наконец, можно ввести непосредственно в ядро тиофена нитро- икарбоксильную группы, например

и затем прогидрировать полученное соединение никелем Ренея. Этим путем можно получать только γ- и δ-аминокислоты.

Способы получения аминокислот с удаленной аминогруппой (β-, γ-, δ-, ε-, . . ., ω-аминокислот). Кроме общих способов получения аминокислот, дающих возможность синтезировать как

α-аминокислоты, так и кислоты с удаленной аминогруппой, для получения последних имеются и специальные методы, рассматриваемые ниже.

1. Присоединение аммиака к ненасыщенным кислотам. При действии аммиака в спиртовом растворе на α,β-ненасыщенные кислоты или их эфиры аминогруппа вступает в β-положение. Как и в случае присоединения воды при образовании оксикислот, аммиак, вероятно, сначала присоединяется в положение 1,4 системы сопряженных двойных связей:

Поэтому присоединение аммиака идет против правила Марковникова.

Реакцию удобнее проводить, действуя на эфир акриловой кислоты не аммиаком, а фталимидом (в присутствии гидроокиси триметилфениламмония как катализатора):

Гидролизом образующегося эфира фталил-β-аланина можно получить и сам β-аланин:

2. Конденсация альдегидов с малоновой кислотой в присутствии спиртового раствора аммиака. Этот путь синтеза, разработанный В. М. Родионовым с сотрудниками, является общим методом получения β-аминокислот:

3. Получение из оксимов циклических кетон о в. δ- и ε-Аминокислоты получают чаще всего из оксимов циклических кетонов путем так называемой бекмановской перегруппировки. Так, например, оксим циклогексанона под действием серной кислоты изомеризуется с расширением цикла, в результате чего образуется ε-капролактам:

Эта реакция используется для производства капролактама в промышленном масштабе. Гидролиз капролактама приводит к ε-аминокапроновойкислоте:

4. Получение «-аминокислот действием аммиака на ω-га л о и дз а м еще н н ы е кислоты. ω-Аминокислоты с нечетным числом углеродныхатомов получаются из тетрахлоралканов типа Сl—(СН₂—СН₂)_n—ССl₃, являющихся продуктами реакции теломеризации. Гидролиз тетрахлоралканов указанного типа, полученных из этилена и четыреххлористого углерода, приводит к ω-хлоркарбоновым кислотам, которые действием избыткааммиака превращаются в соответствующие ω-аминокислоты, например:

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

5. Применение.

Аминокислоты  широко используются в современной  пищевой промышленности (Так, лизином, триптофаном и треонином обогащают растительные белки, а метионин включают в блюда из сои), фармакологии и косметике и животноводстве.                                                                         Являясь не только структурными элементами белков и других эндогенных соединений, они имеют большое функциональное значение. Некоторые из них выступают в качестве нейромедиаторных веществ. Некоторые аминокислоты нашли самостоятельное применение в качестве лекарственных средств (в   медицине (вливания), а некоторые их аналоги используются для лечения психических заболеваний). 
В химической и фармацевтической промышленности аминокислоты широко используются как предшественники в производстве детергентов, полиаминокислот (из них делают синтетические волокна и пленки), полиуретана и химикатов для сельского хозяйства..                                                                                                                        Аминокислоты применяются  также в качестве парентерального питания больных, то есть минуя желудочно-кишечный тракт, с заболеваниями пищеварительных и других органов; а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.).                    Аминокислоты применяются в животноводстве и ветеринарии для питания и лечения животных,  а также в микробиологической, и химической промышленности.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

6. Вывод.

Из всего выше написанного  следует, что аминокислоты очень  распространены (Фиброин шелка, Вещество рога, Конглутин,  легумин (ростки спаржи), Казеин, Белки рыб, Желатин, Стурин, гистоны, Желатин, Растительные белкиъ, Фибрин, Мышечные волокна, Шелк, Белки овса, Ростки люпина).  А так же очень важны, как для живых организмов, так и для не живых. Так, лизином, триптофаном и треонином обогащают растительные белки, а метионин включают в блюда из сои. В  медицине (вливания), а некоторые их аналоги используются для лечения психических заболеваний, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин).

 Так же очень реакционноспособны: Р-ции по карбоксильным группам аминокислот, аминогруппа к-рых защищена ацилированием или солеобразованием, протекают аналогично превращениям карбоновых к-т. Аминокислоты легко образуют соли, сложные эфиры, амиды, гидразиды, азиды, тиоэфиры, галогенангидриды, смешанные ангидриды и т.д. Эфиры аминокислот под действием натрия или магнийорг. соед. превращаются в аминоспирты. Присухой перегонке в присут. Ва(ОН)₂ аминокислоты декарбоксилируются. Р-ции аминогрупп аминокислот аналогичны превращениям аминов. Аминокислоты образуют соли с минер, к-тами и пикриновой к-той, легко ацилируются хлорангидридами к-т в водно-щелочном р-ре (р-ция Шоттена - Баумана) и алкилируются алкилгалогенидами. Метилиодид идиазометан превращают аминокислоты в бетаины.С формалином аминокислоты дают мегилольные или метиленовые производные, а в присут. муравьиной к-ты или каталитически активированного Н₂-N,N-диметиламинокислоты. Под действием HNO₂ ароматич.аминогруппы диазотируются, а алифатические замещаются на гидроксил. При обработке эфиров аминокислот изоцианатами и изотиоцианатами образуются производные мочевины и тиомочевины. При нагр. с содой или при одноврем. воздействии алкоголята и СО₂ аминокислоты дают соли или эфиры N-карбоксипроизводных аминокислот, а при использовании CS₂-аналогичные дитиокарбаматы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

7.Список литературы

1. http://ru.wikipedia.org/wiki/%C0%EC%E8%ED%EE%EA%E8%F1%EB%EE%F2%FB

2. http://www.xumuk.ru/encyklopedia/218.html

3. http://www.megabook.ru/Article.asp?AID=610222

4. Перекалин В. В., Зонис С. А./Органическая химия: Учеб. пособие для студентов пед. Ин-тов по хим. и биол. спец.- 4-е изд., перераб.- М.: Просвящение, 1982.- 560 с.

5. Грандберг И.И./Органическая химия-М.:Дрофа, 2001.-672 с.

6.Моррисон Р., Бойд Р. /Органическая химия-М.:Мир, 1974.-1133 с.

7.Несмеянов а.н.,Несмеянов н.а/Начала органической химии.-М.:Химия,1969.-664с.