Ирина Эланс

Автор который поможет с любыми образовательными и учебными заданиями

Ақуыздар құрылысы мен міндеттері

ЖОСПАР

1 . Ақуыздар туралы түсінік

2 . Ақуыздардың құрылымдық элементтері

3 . Ақуыз молекуласының құрылымы

4 . Ақуыздардың жіктелуі және қасиеттері

5 . Ақуыздардың атқаратын қызметі

Қорытынды

Пайдаланылған әдебиеттер

Тірі ағзалардың негізгі құрамды бөлігі ақуыз болып табылады. Ақуыз дегеніміз - барлық тірі организмдердің құрамына кіретін заттардың ішіндегі ең маңызды биологиялық макромолекулалар. Клетканың құрғақ массасының 50%-ы ақуыздар болады. Ақуыздар клетканың тіршілік процестерінде әр түрлі маңызды қызметтер атқарады. Мысалы: ақуыздар клетка мембранасының құрамында рецептор ретінде қызмет атқарады, бұлшық еттің жиырылуына қатысады, организмнің иммундық жүйесінде антиденелер ретінде қорғаныштык қызмет атқарады.

Ақуыздар органикалық заттар дамуының ең жоғарғы сатысы және жер бетіндегі тіршіліктің негізі. Организмнің тірек, бұлшық ет, жамылғы тканьдері ақуыздардан құралған. Олар организмде әр түрлі қызмет атқарады, химиялық реакцияларды жүргізеді, дене мүшелерінің қызметтерін өзара үйлестіреді, аурулармен күреседі, т.б.

Ақуыздардың құрамы мен құрылысы өте күрделі. Молекулалық массалары жүздеген мыңнан миллионға дейін жетеді. Төрт түрлі құрылымы болады. Олардың құрылымы бұзылса, денатурацияға ұшырап, организмдегі қызметін атқара алмайды. Ақуыздар гидролизденіп, аминқышқылдарын түзеді және өздеріне тән түсті реакциялары бар. Ақуыздар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне шамамен, — 100 г белок қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды. Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан Фридрих Энгельс: «Тіршілік — ақуыз заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді.

Ақуыз тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде ақуыз молекуласы түзіледі. Ақуыздар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялық ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында ақуыздық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, ақуыздан құралатыны анықталды.

Ақуыздардың құрылымдык элементтері

Ақуыздардың молекулалық салмағы 50000-нан бірнеше миллион дальтонға дейін жетеді. Ақуыздардың құрылымдық элементтері, "құрылымдық бөліктері" - α-аминқышқылдары. Ақуыздардың құрамында аминқышқылдарынан басқа да заттар кездеседі. Бұл ақуыздық емес заттар простетикалық топтар деп аталады. Простетикалық топ ретінде металдардың атомдары, фосфат топтары, липидтер, көмірсулар, нуклеин кышкылдары болуы мүмкін. Ақуыз молекуласының ең маңызды құрылымдық элементтері - аминкышқылдары.

Аминқышқылдары

Аминқышқылдары - бұл органикалық бифункционалды қосылыстар. Олардың молекуласына карбоксил (СООН) және амин (NH₂) топтары кіреді. Табиғи ақуыздардың құрамында тек α-аминқышқылдары ғана кездеседі. α-аминқышқылдарының жалпы формуласын келесі түрде жазуға болады:

NH₂-CH-COOH, а

мұндағы R - радикал, ол бүйірдегі топтарды көрсетеді.

Аминқышқылдары бір – бірімен пептидті деп аталатын ковалентті амидті байланыс арқылы қосылған: Аминқышқылдар бір-бірімен пептидті байланыс арқылы қосылған қосылыстар пептидтер деп аталады, мысалы, дипептидтер, трипептидтер, тетрапептидтер және т. б. Аминқышқылдарының көптеген қалдықтарынан тұратын қосылыстар полипептидтер деп аталады:

Ақуыздардың құрамында 20 негізгі аминқышқылдары және бірқатар олардың туындылары табылған:

1 .Моноаминомонокарбонды:

-алифатты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин,

-ароматты: фенилаланин, тирозин, триптофан,

-гидроаминқышқылдары: серии, треонин,

-құрамында күкірт бар : цистеин, метионин.

2.Моноаминодикарбонды: аспарагин қышқылы, глутамин қышқылы.

З.Дикарбонды аминқышқылдарының амидтері:аспарагин, глутамин.

4.Диаминомонокарбонды: лизин, аргинин, орнитин, гистидин

5.Иминқышқылдар: пролин, гидроксипролин.

Ақуыздың құрамына 20 түрлі α – аминқышқылы кіреді, соның ішінде 19 – α аминқышқылы және 1- аминқышқылы.

Аминқышқылдарының физикалық – химиялық және биологиялық қасиеттерінің ерекшелігі - ол бүйірлік топтардың құрамына тәуелді. Аминқышқылдары топтарының құрамына байланысты 3 топқа жіктеледі:

1) полярсыз (гидрофобты) алифаттық және ароматтық топтары бар аминқышқылдары;

2) полярлы бейтарап (зарядталмаған) топтары бар аминқышқылдары;

3) полярлы зарядталған ( иондық) топтары бар аминқышқылдары.

Ақуыз молекуласының құрылымы

Құрылым, құрылыс (лат. structura – структура, құрылым, орналастыру) дегеніміз – молекулада әр түрлі атомдардың өзара реттеліп орналасуы және олардың арасындағы байланыс түрі.

Тір организмдегі ақуыз молекуласының әрқайсысының өзіне ғана тән белгілі – бір кеңістік құрылымы болады. Ондай кеңістік құрылымды конформация деп атайды.

Конформация (лат. conformation –пішін ) – дегеніміз дара байланыс арқылы айналғанда түзілетін органикалық молекуланың әр түрлі кеңістік пішіні.

Ақуыз пішініне сәйкес екі топқа бөлінеді:

1 . глобулярлы ақуыздар;

2 . фибриллярлы ақуыздар.

Глобулярлы ақуыздардың құрылымы шағын ғана, олардың полипепдидтік тізбектері сфера және эллипсоид сияқты тығыздала бүктелген болады. Ақуыз глобуласының бетіне негізінен амин қышқылдарының полярлы тобы және зарядталған атомдары жинақталады. Олар сумен әрекеттесуге қабілетті келеді. Глобулярлы ақуыздардың көпшілігі суда және су ерітінділерінде ериді. Мұндай ақуыздарға барлық ферменттер, қанның, сүттің ақуыздары ( альбуминдер, глобулиндер және басқалары) жатады.

Ақуыз глобуласының ішкі бөлігі полярсыз ортаға жатады, ол гидрофобты және амин қышқылдарының полярсыз қалдықтарынан құралған. Гидрофобты ішкі ядроға су өтпейді, оның сумен байланысы жоқ, тығыз құндақталған.

Фибриллярлы ақуыздар тұрақты келеді. Суда және сұйық тұз ерітінділерінде ерімейді. Ақуыздағы полипептидтік тізбектер белдік (ось) бойында өзара параллель орналасады, сөйтіп ұзын талшықтар – фибриллдер түзеді. Мұндай ақуыздардың молекуласы созылған жіп сияқты , өздері екі одан көп полипептидтік тізбектерден тұрады.

Тізбектері қатты немесе созылмалы жұмсақ келеді және тірі организмде құрылымдық қызмет атқарады. Мұндай ақуыздарға коллаген – сіңір, сүйек, тері, тіс және шеміршек сияқты ұлпалардың негізі болып табылады. Шашта, жүнде, қауырсында, тырнақта, тұяқта кератин ақуызы бар, ал оған жібек фибрионы, қан фибрионы және тағы сол сияқты ақуыздар да жатады.

К. Линдерстрем – Лангенің ұсынысы бойынша ақуыз молекуласының құрылымын төрт деңгейге бөледі.

Біріншілік құрылым – бұл ақуыз молекуласының химиялық формуласы, яғни полипептидтік тізбекте амин қышқылдарының белгілі бір ретпен жалғасып орналасуы.
Екіншілік құрылым – полипептид тізбектің спираль тектес орналасуы.
Үшіншілік құрылым – полипептид тізбекте амин қышқылдарының кеңістікте орналасуы.
Төртіншілік құрылым – молекулада суббөлшектердің орналасуы.

Ақуыздың біріншілік құрылымы дегеніміз – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара пептидтік байланыс арқылы тізбек құрауы. Әр түрлі ақуыздардың құрамындағы амин қышқылдарының түрі де , саны да түрліше болып келуі мүмкін. Ал кейбір ақуыздар құрамындағы амин қышқылдарының саны мен түрі бірдей болуы мүмкін. Бірақ ақуыздың қасиетін, қызметін, оның ерекшелігін анықтайтын - амин қышқылдарының полипептидтік тізбектегі алатын орны болып есептелінеді. Бұл ақуыздардың құрылысы бірінші реттік құрылымы деп аталады. Ақуыздардың бірінші реттік құрылысын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы белоктың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды.

Табиғатта ақуыздардың кейбіреуі тек созылыңқы полипептидтік тізбекте болады. Барлық ақуыздар бір - бірінен полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының саны және құрамымен ғана емес, сонымен қатар ең маңыздысы - аминқышқылдарының кезектілігімен ерекшеленеді. Ақуыз молекуласындағы аминқышқылдарының кезектілігі оның биологиялық қызметін анықтайды. Егер де ақуыздың полипептидтік тізбектегі аминқышқылдарының орналасу реті өзгеретін болса, ол өзінің биологиялық қасиеттері мен қызметтерін жоғалтады. Ақуыздардың бірінші реттік құрылысын зерттеу бірнеше кезеңдерден тұрады:

1. Шеткейлік амин қышқылдарын анықтау (ол үшін карбоксипептидаза ферменті -С- шеткейлік амин кышқылын бөліп алу үшін , ал 2,4-динитробензол -N- шеттегі амин қышқылын бөліп алу үшін қолданылады).

2 .Пептидтік тізбекті қысқартып , әрі қарай амин қышқылдық құрамын анықтау үшін ақуызды пепсинмен (тирозин мен фенилаланиннің арасындағы байланысты үзу үшін) өңдейді. Сонан соң, түзілген пептидтерді хроматография әдісімен зерттеуге болады. Бұл әдіс «шыны ыдыстарды сындыру» немесе «саусақтардың ізі» деген әдістермен белгілі.

3 .Осы жолдармен түзілген пептидтерден амин қышқылдары бірін-бірі жабатын пептидтік карталарды қарастырады. Содан кейін, полипептидтік тізбектегі амин қышқылдарының орналасу ретін анықтайды.

Полипептидтік тізбектің кеңістіктегі орналасуы. Ақуыздардың биологиялық қасиетін жоғалтуы (ферменттік немесе гормондық белсенділігін

жоғалтуы) қаралайым қыздыру кезінде-ақ байқалады. Бірақ, қыздыру кезінде олардың бірінші реттік құрылысының өзгеріссіз қалатындығы анықталды, яғни ақуыздардың өздеріне тән қасиеті, қызметі, олардың кеңістікте орналасуына тәуелді. Ақуыздардың екі түрі бар:

1. Глобулярлы ақуыз - ұзындығы мен енінің қатынасы 1:10, шар тәрізді, жақсы ериді.

2. Фибрилярлы ақуыз - ұзындығы мен енінің қатынасы 1:100, 1:1000, жіп төрізді, ерімейді.

Ақуыздардың кеңістіктегі құрылысы рентген көмегі арқылы анықталған (Полинг, Кори —1950 ж.) рентген арқылы құрылымдық талдаудың қорытындысы бойынша полипептидті тізбек кеңістікте α-спираль түрінде орналасады.

Спиральдің әрбір қадамы 3,6-3,7 амин қышқылы қалдығынан түрады (5,44 А°). Спиральдің түзілуі -NH- тобымен -СО- арасындағы сутектік байланысқа тәуелді.

Кейбір полипептидтік тізбектер жоғарыда көрсетілген кіші спиральдан басқа қадамы үлкен, екінші реттік спираль түзеді. Оның түзілуіне полипептидтік тізбекте радикалдарының сутектік байланыс түзуге қабілеті төмен серин, изолейцин , треонин, глутамин, аспарагин, лизин, аргинин, глицин сияқты амин қышқылдары себеп болады. Сондықтан, үжен спиральдің есебінен бірнеше полипептидтік тізбек суперспираль түзуі мүмкін. Пролиннің және оксипролиннің сутектік байланыс түзуге қабілеті жоқ болғандықтан, бұл амин қьннқылдары бар жерде спиральдің түзілуі тұрақсыз болады. Мысалы, глобулярлы ақуыздардың спиральдануы 25-75 % дейін болады. Кейбір ақуыздарда пролин, оксипролин көп болғандықтан β-қатпарлы құрылым түзіледі.

Сонымен, кеңістікте полипептидтік тізбектің пептид топтарының арасында түзілетін әлсіз сутектік байланыстары аркылы α-спираль немесе β-қатпарлы түрде орналасуы, ақуыздардың екінші реттік құрылысы деп аталынады. Ал, глобулярлы ақуыздардағы пролиннің жөне оскипролиннің қатысуымен түсіндірілетін α-спиральдің «сынық жерлері» спиральдің әртүрлі бөлімдеріндегі өзінің радикалдарымен жақындасуына мүмкіндік береді.

Ақуыздың екінші реттік құрылымы дегеніміз - бұл полипептид тізбегінде жақын орналасқан аминқышқылы калдықтарының кеңістіктік құрылысы. Ең бірінші рет полипептидтік тізбектін екінші реттік құрылымын 1951 жылы Полинг пен Кори зерттеді. Осы зерттеудің нөтижесінде мынадай қорытынды жасады – ақуыз молекуласында екінші реттік құрылымның екі түрі бар - α-шиыршық (спираль) жөне β-катпарлы қабат . Қазіргі күнде спиральдің басқа түрлері табылды . Оң жақты α-спираль.Бұл - L-аминқышқылы қалдықтарынан құрылған полипептидтік тізбектің ең көп таралған ширақталған құрылымы. Әр аминқышқылы қалдығындағы С=0 тобы полипептид тізбегі бойында аминқышқылының үш қалдығынан кейінгі орналасқан аминқышқылының NH-тобымен, төменде көрсетілгендей, сутектік байланыс түзеді. Ондай сутектік байланыстар спиральдың белдігі бойымен бағытталады. Аминқышқылдарының барлык бүйірлік топтары спиральдан тыс орналасады. Спиральдің бір орамы білік бойынша 5,4 Е. Бір аминкышкылының калдығына 1,5 Е сәйкес келеді. α-спиральдің бір айналымына 3,6 шамасындай аминкышкылының калдығы сәйкес келеді, спиральдің әр қадамы - 0,54 нм (3,6 х 0,15 нм).

Егер де полипептид тізбегі тек қана L-аминқышқылынан немесе аминқышқылынан құрастырылған болса, α-спираль түзіледі. Полипептид тізбегі L-аминкышқылының жене D-аминқышқылының қоспасынан құрылса, онда бұл тізбек α-спиральға ширақталмайды. Коллагеннің полипептидтік тізбегі бұл ақуызға ғана тән спираль түзеді. Сондықтан бүл спиральді коллаген спиралі деп атайды. Коллаген спиралі сол жаққа бұрылған. Бұл - едәуір созылған спираль, бір айналымына үш аминкышкылының калдығы келеді. Полипептид тізбегінің топтарының арасында сутек байланыстар түзілмейді. Бір полипептидтік тізбек тұрақты емес. Коллагеннің үш полипептидтік тізбегі коваленттік, сутектік байланыстар және гидрофобты әрекеттесу арқылы байланысқан. Үш коллаген спиралінен құрылған құрылымды тропоколлаген деп атайды. Тропоколлаген молекуласы өте тұрақты.

β-құрылым (катпарланған жапырақ) - полипептидтік тізбектің екінші реттік кұрылымының екінші түрі. β-құрылым едәуір созылған полипептидтік тізбектен түзіледі. β-құрылым екі түрлі болады:

қосарланған (параллельденген) β-құрылым - бұл β-құрылымының түрінде екі полипептидтік тізбектің бағыты бір жақты; антипараллельденген - βқұрылым - екі полипептидтік тізбектін немесе бір полипептидтік тізбектің екі бөлігінің бағыты қарсы параллельденген.

β -құрылым полипептидтегі карбонилдік және аминдік топтар арасындағы сутектік байланыс арқылы тұрақтандырылады. β-құрылымының ерекшелігі:

1) полипептидтік тізбек созылған, бірақ толық созылған емес, сондықтан
бүрмелі құрылым түзеді;

2) сутектік байланыстар бүрмелінің жазықтығында орналасады;

Ақуыздың үшінші реттік құрылымы - бұл полипептид тізбегіндегі алыс тұратын аминқышқылы қалдықтарының кеңістікте орналасуы. Ақуыздың үшінші реттік кеңістік құрылымы полипептид тізбегіндегі а-спираль және Р-құрылым бөліктері, аминқышқылдарының әр түрлі функционалдық бүйірлік топтарының өзара байланысуы аркылы түзіледі. Ақуыздың молекуласының үшінші реттік құрылымын анықтау үшін рентген құрылымдық әдісі пайдаланылады. Үш өлшемді құрылымы анықталған бірінші ақуыз - миоглобин.

Глобулярлы ақуыздар үшінші реттік құрылымына қарай 5 топқа бөлінеді :

1. α-ақуыздар . Бұл ақуыздардың глобуласы α -спиральдан ғана түзілген. Мысалы, миоглобин деген бұлшық еттің белогы. Миоглобин молекуласы құрылымының ерекшеліктері мыналар:

а) полипептидтік тізбектің 75%-дайы α-спираль түрінде, бірнеше α-
спиральдық бөліктері бар;

б) молекуласы өте тығыз бүктелген, ортасына судың 4 молекуласы ғана
орналасады;

в) аминқышқылдарының полярлы бүйірлік топтары молекуланың сыртқы
үстінде орналасады да, гидратталған күйінде болады;

г) аминқышкылдарының полярсыз бүйірлік топтары молекуланың ішінде
орналасады да, сумен әрекеттеспейді;

д) пролин қалдықтары полипептид тізбегінің бұрылыс жерінде орналасқан спиральді бөліктерінің аралығында;

е) гем деген простетикалық топ ақуыздық бөлігімен ковалентсіз байла-
ныстар арқылы байланысқан.

Ақуыз молекуласы екі немесе одан да көп полипептид тізбегінен қүрылса, мүндай ақуыз олигомерлі ақуыз деп аталады. Олигомерлі ақуыздардың құрамындағы полипептидтік тізбектерді протомерлер немесе суббөліктер деп атайды.

Ақуыздың төртінші реттік құрылымы дегеніміз – ақуыз молеку-ласындағы бірнеше табиғи конформацияланған полипептидтердін өзара кеңістікте орналасуы. Суббөліктерден қүрылған олигомерлі ақуыздар күрделі иерархиялық құрылымға ие болуы мүмкін. Мысалы, өгіз бауырының глутаматдегидрогеназа деген ферментінің молекуласы 8 үлкен суббөліктен құрылады. Әр суббөліктің молекулалық салмағы - 280000 дальтон. Глутаматдегидрогеназа ерітіндісін сұйылтқанда, оның молекуласы осы 8 суббөлікке ыдырайды. Олигомерлі ақуыздың жеке полипептид тізбегін - протомер, ал функнионалды активті бөлігін субединица деп атайды.

Төртінші реттік құрылымы бар ақуыздың мысалы кан құрамындағы ақуыз -гемоглобин болады. Гемоглобин молекуласы төрт полипептидтік тізбектен құрылған. Мысалы, гемоглобин А - адамдардың негізгі гемоглобині, 2 ұқсас α-суббөліктен және β-суббөліктен құрылады. α-суббөліктердің молекулалары 141 аминқышқылы қалдығынан құрылған, β-суббөліктердің молекулалары 146 аминқышқылы қалдығынан құрылған. Сонымен, гемоглобин молекуласының суббөліктік формуласы - а₂р₂, молекулалық салмағы - 64500 дальтон. Әр полипептидтік тізбек өзіне төн үшінші реттік құрылымға бүктелген және простетикалық топпен (гем деген топ) байланысқан. Үшінші кеңістік құрылымға бүктелген 4 полипептид өзара байланысып, гемоглобиннің табиғи молекуласын түзеді. Гемоглобин молекуласының функционалды ерекшелігі оның төртінші реттік құрылымына байланысты.

Барлық ақуыздар екі топка бөлінеді: жай (протеиндер) және күрделі (протеидтер немесе холопротеиндер) ақуыздар. Жай ақуыздар гидролиз кезінде аминқышқылдарға дейін ыдырайды, яғни олар суббірліктердің полипептидтік тізбектерің түзетін тек аминқышқшқылды қалдықтардан ғана құралған. Күрделі ақуыздар - бұлар 2 компонентті ақуыздар , олар жай ақуыздан - апопротеиннен және ақуызды емес, аминқышқылды емес бөліктен, басқаша айтқанда простетикалық топтан тұрады. Күрделі ақуыздардың простетикалық тобы әртүрлі табиғаты бар қосылыстар (липидтер, көмірсулар, нуклеин қышқылдары, пигменттер, металдар ионда-ры, фосфор қышқылы) түрінде болады.

Жай ақуыздар - протеиндар.

Жай ақуыздар келесі топқа бөлінеді: -протаминдер және гистоңдар, -глютелиндер және проламиндер, -альбуминдер және глобулиндер, -протеиноидтар (склеропротеиндер).

Күрделі ақуыздар (протеиндер немесе холопротеиндер).

Күрделі немесе екі компонентті ақуыздар өздерінің простетикалық тобының түріне байланысты жіктеледі:

фосфопротеидтер;

хромопротеидтер;

нуклеопротеидтер;

липопротеидтер;

Ақуыз денатурациясы

Денатурация – ақуыз құрылымының кең спектрде өзгеруі, сонымен қатар дара ақуызға әр түрлі жағдайлардың әсері. Барлық денатурациялайтын агенттер табиғи ақуыздың ковалентсіз (ковалентті емес) құрылымын ары-бері шамада бұзады. Кейбір ақуыздардың конформациясындағы аздаған құрылымдык, өзгерістер оның биологиялық активтігінің жойылуына әкеледі, ал басқа ақуыздардың конформациясындағы аздаған өзгерістер ақуыздың әдеттегі әдістерді қолданғанда байқалмайтын толық инактивтенуіне әкеліп соғады. Кең таралған денатурациялаушы агенттер - гуанидингидрохлорид және мочевина. Көптеген ақуыздарды гуанидинхлоридтің 6-8 М судағы ерітіндісі және мочевинаның 8-10 М ерітіндісі толық денатурацияға түсіреді. Осы жағдайда ақуыз молекуласының табиғи конформациясы толық бұзылады және ретсіз домалақ күйге келеді, ондағы атомдар мен топтар арасындағы ковалентсіз әрекеттесулер жойылады. Сусыз ерітінділер ақуыз молекуласындағы гидрофобтық байланыстарды бұза отырып, оларды денатурациялайды. Әдетте еріген ақуыздың денатурациялануы 50-60° температурада жүреді. Бірақ конформацияны өзгертетін температураның нақтылы мәні әр түрлі ақуыздарда кең аралыкта ауытқиды. Ақуыздың денатурациялануына рН-тың өзгеруі де себеп болуы мүмкін. Ақуыздың полипептид тізбегіндегі электростатикалық әрекеттесулер рН мәніне елеулі түрде тәуелді болады. Көптеген ақуыздар рН-тың едәуір кысаң (тар) аралығында тұрақты. Тірі организмдерде ақуыздардың түрі өте көп. Мысалы, E.coli деген бак-териялардың клеткаларында 3000-нан астам түрлі ақуыздар қызмет атқарады. Қазіргі уакытта ақуыздарды топтастыруға мына жағдайлар негіз болады:

Ақуыз молекуласының пішіні;

Ақуыз молекуласының құрамы;

Ақуыздардың организмде атқаратын қызметі.

Ақуыз молекуласын пішіні жағынан қарастырғанда, оларды екі топқа бөлуге болады: глобулярлы жене фибриллярлы (талшық тәрізді) ақуыздар.

Ақуыздардың коллоидтылығы - оның макромолекулалық құрылысына тәуелді. Ақуыздардың судағы ерітіндісі гидрофильді коллоидтық қасиет көрсетеді және олардың ерітіндісіне Тиндаль конусын беретін "сәулені шашырату" құбылысы байқалады. Ақуыздар жартылай өткізгіштік қабілеті бар мембраналардан өте алмайды. Ақуыздардың бұл қасиетін, оларды төменгі молекулалы қоспалардан тазарту үшін медицинада (бүйректің қызметі) кеңінен қолданады. Бұл әдісті диализ деп атайды. Ақуыздар кілегей тәрізді ерітінділер түзуге бейім. Олардың ісініп, тұтқырлығы күшті ерітінді түзе алатын қасиеттері бар.

Ақуыздардың ерігіштігі. Акуыздардың құрамында (-ОН, -СООН, NH₂-және т.б.) гидрофильдік топтар болғандықтан, олар суда жақсы ериді. Акуыз молекулаларының сыртында, олардың гидрофильді топтарына дипольдік қасиеті бар су молекуласы байланысып, гидратты қабат түзеді. Сондықтан, ақуыз суда жақсы еріп, коллоидтық ерітінді түзеді. Бірақ, бұл коллоидтық ерітінді молекулалы-дисперстік жүйелерге жатады. Көптеген гидратты қабаттағы судың молекуласын өзіне қосып алатын факторлар (t, рН, кышкылдар, сілтілер және т.б.), ақуыздарды тұнбаға түсіріп, олардың ерітінділерінің тұрақсыздығын күшейтеді. Кейбір жағдайларда тұнбаға түскен акуыз молекуласы суды өзіне кайтадан қосып алып, бастапқы қалпына келе алады. Ақуыздардың мұндай жолмен тұнбаға түсуін «тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру» деп атайды. Ақуыздарды тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру, оларды кристалды түрде бөліп алуға мүмкіндік береді. Сонымен, ғылыми және практикалық жұмыстарда орын алатын диализ, тұздардың көмегімен тұнбаға түсіру сияқты ақуыздардың қасиеттері, оларды қоспадан тазартуға, бірінен-бірін ажыратып алуға мүмкіндік береді.

Өте жоғарғы температура, күшті қышқылдар, тұнбаның суды сіңіргіш қасиеті күшті заттармен ұзақ уақыт бірге болуы, ақуыздардың денатурациясына, яғни олардың ерігіштік қасиетінің қайтып қалпына келмеуіне, биологиялық қасиеттерінің жойылуына әкеліп соктырады. Ақуыздың нативтік құрылысы бұзылып, конформациясы өзгереді. Денатурацияланған акуыз өзінің биологиялық белсенділігін, ерігіштігін, оптикалық тығыздығының өзгеруіне, гидрофобты радикалдардың молекуланың бетіне шығуына жене т.б. өзгерістерге ұшыратады. Бірақ, ақуыздардың бірінші реттік құрылысы сақталады. Бұл ақуыздардағы пептидтік байланыстардың мықтылығын көрсетеді. Кейбір жағдайларда (мысалы, біртіндеп суыту сияқты) денатурацияланған ақуыз молекуласы қайтадан өзінің бастапқы қалпына, биологиялық белсенді күйіне келуіне мүмкіндік береді. Бұл процесс -денатурация біртіндеп, жайлап жүрген кезде немесе денатурацияның аяғына дейін жүрмей қалған кезінде болуы мүмкін. Барлық денатурацияланған акуыздардың ренатурацияға ұшырауы мүмкін. Бірақ, ол өте баяу жүретін болғандықтан, өте көп уақыт қажет етеді. Ренатурацияланған ақуыз жаңа қасиетке ие болмай, сол өзінің бүрынғы биологиялық қасиеттерін көрсетеді. Мұның өзі, акуыздың қасиетінде, белсенділігінде, оның бірінші реттік құрылысының алатын орнын көрсетеді.

Ақуыздарды бөліп алу және тазарту әдістері

Берілген полипептидтік тізбектердегі негіздік және қышқылдық қасиет көрсететін радикалдардың саны әртүрлі. Енді осы 2 полипептидке кышқылдық орта туғызсақ, онда бір полипептидте оң зарядтардың саны көбейеді. Ал, сілтілік ортада керісінше, екінші пептидте теріс зарядтың жалпы саны көп болады, себебі сілтілік ортада диссоциацияланған -СООН тобының саны көп. Көрсетілген полипептидтердің әрқайсысының теріс зарядталған топтарының санының оң зарядталған топтардың санына тең болатын рН-ы болады. Ақуыздың мұндай күйін изоэлектрлік күй деп атайды. Ал, осы күйді туғызатын рН -тың мәнін изоэлектрлік нүкте деп атайды. Акуыздардың ИЭН-сі кезінде оң және теріс зарядтардың саны бірдей болғандықтан, акуыз молекуласы тұрақсыз және оңай тұнбаға түседі. Ал, әртүрлі акуыздардың ИЭН-сі әртүрлі болғандықтан, ақуыздарды олардың қоспасынан, ортаның рН-ын өзгерте отырып ажыратуға болады. Ақуыздардың ИЭН – сі, олардың құрамындағы амин қышқылдық құрамына және олардың сандық қатынасына тәуелді.

рН – тың мәні ИЭН – ден төмен ортада ақуыздардың оң зарядтарының жалпы саны теріс зарядтарына қарағанда басым болады, ал жоғарғы ортада теріс зарядардың саны басым келеді.

Ақуыздар - организмдерде маңызды қызметтер атқаратын макромолекулалар. Ақуыздарды құрылымдық ақуыздар және тірі клетканың қаруы деп айтуға болады. Ақуыздардың ең маңызды қызметі - клеткада және клетканың айналасында өтетін химиялық өзгерістерді, реакцияларды ферменттік катализдеу.

Тірі организмде атқаратын қызметіне қарай ақуыздар келесі топтарға бөлінеді.

Ақуыздардың катализдік қызметі, яғни толып жатқан ферменттер атқарады.(ақуыздардың ең үлкен тобы). Анықталған биологиялық катализаторлардың барлығы дерлік ферменттер болып табылады. 1978 жылдан бері 2000 жуық ферменттер бөлініп алынған. Ақуыздардың мұндай қызметі басқа полимерлік молекулаларға тән емес.

Транспорттық қызметі– молекулалық оттегін, липидтерді әр түрлі төменгі молекулалы органикалық заттарды, металл иондарын ауыстырып, жеткізіп беру қызметін атайды. Бұл қызметті қан гемоглбині, бұлшық ет миоглобині атқарады. Олар молекулалық оттегін, липопротеиндерді, металлопротеиндерді және басқа да ақуыздарды тасымалдап жеткізеді.

Ақуыздардың гормондық қызметі. Ағзада әртүрлі механизмдердің көмегімен заттар алмасуы реттеліп отырады. Ішкі секреция бездерінен бөлінетін гормондар заттар алмасуының реттелуін жүзеге асырып отырады. Гормондардың бірқатары (инсулин, гипофиздің гормондары, вазопрессин, окситоцин).

Жиырылғыштық қызметі (бұлшықеттің актомиозині). - организмге үйлестірілген қозғалыс мүмкіндігін береді. Мысалы, бұлшықеттің жиырылып-созылуын актин, миозин, тропомиозин сияқты ақуыздардан құрылған арнаулы жүйе жүзеге асырады, кірпіктегі тубулин деген ақуыз кірпіктің қимылына катысады.
Ерекше ақуыздардан құрылған құрылымдар микроскоптық деңгейдегі қозғалысқа жауапты, мысалы, митоз уақытындағы хромосомалардың бөлінуі ерекше ақуыздардың қатысуымен жүзеге асады.

Иммундық ақуыздар (антиденешіктер, қанның.ү-глобулиндері) – қорғаныш қызметін атқарады, бөтен молеккулаларды таниды да, байланыстырады.

Құрылымдық қызметі – клетка мембраналарының, дәнекер ұлпаның орналасуын реттейді. Мұндағы ақуыздардың құрамына: сүйектің және сіңірдің құрылымдық ақуызы – коллаген; жүннің, тұяқ пен мүйіздің құрылымдық негізі болып табылатын ақуыз – кератин; буын байланыстары құрылымында екі өлшемдік бағытта созыла алатын эластин кіреді.

Қоректік қызметі – қоректік ақуыздар атқарады. Оған негізгі азық – түлік өнімдері болып табылатын жануарлар мен өсімдіктердегі альбумин, глобулин, казеин, глиадин, гордеин, зеин және басқа қоректік ақуыздар жатады.

Реттегіш қызметі – жеке клеткалардағыжәне тұтас организмдегі зат алмасуын реттейді, оның үдеуіне жағдай жасайды. Мұндай ақуыздарға инсулин гормоны, гипофиз гормондары және басқалары жатады.

Рецепторлық қызметі – клетка мембранасына орналасқан әр түрлі ақуыздар атқарады. Ол ақуыздар клетка мембранасының беткі жағында белгілі бір қосылыстармен (гормондар, медиаторлар, циклды нуклеотидтермен )әрекеттескеннен кейін клетканың ішіне хабар беріп тұрады.

Қорғаныс қызметі – генетикалық тұрғыдан алғанда табиғаты жатақуыздарды зиянсыздандырады, организмдерді вирус және микроб инфекцияларынан қорғайды. Мұндай ақуыздарға иммуноглобулин (антидене), интерферон, комплемент жатады. Фиброноген және тромбин сияқты ақуыздар қан ұйытуға қатысады, сөйтіп қан тамырлары зақымданған жағдайда көп ағуынан сақтайды.

Қорытынды

Ақуздар азықтың құрамына кіреді. Адам тәулігіне , шамамен, — 100 г ақуыз қабылдауы керек. Азықпен түскен ақуыз әуелі асқазанда, сосын ішектегі ферменттердің әсерінен гидролизденіп, аминқышқылдарына дейін ыдырайды. Ақуыздың барлығы екі топқа бөлінеді: 1) қарапайым ақуыздар протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); 2) күрделі ақуыздар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеидтер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқылдарынан басқа заттар да болады.

Ақуыздар құрылысы мен міндеттері 📙 Реферат → 🆔 20044