Белки и ферменты

СОДЕРЖАНИЕ

1 Белки. Их свойства и значение в питании …………………………………….3

2 Классификация белков…………………………………………….……………7

3 Полноценные и неполноценные  белки. Аминокислотный скор……..………9

4 Небелковые азотсодержащие  вещества……….....…………………………..13

5. Строение и свойства  ферментов..……………………………………………15

6 Факторы, влияющие на  деятельность ферментов…………………….……..18

7 Номенклатура и классификация  ферментов…………………………………20

8 Получение и применение  ферментов………………………………………...24

Литература….……………………………………………………………………25 

1 Белки. Их свойства  и значение в питании

Азотсодержащие соединения составляют значительную часть сухого вещества продовольственных товаров. К ним относятся белки, аминокислоты, амиды аминокислот, нуклеиновые кислоты, аммиачные соединения, нитраты, нитриты и др.

Белки - высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков альфа-аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью 

—СО—NH—. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя  цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют важную роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.

Белки — важная часть питания животных и человека, поскольку в их организме не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть из них поступает с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты  разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются при биосинтезе белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Белки выполняют множество жизненно важных функций в человеческом организме:

• служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов и большинства гормонов, гемоглобина и других соединений;
• формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям;
• участвуют в процессе усвоения жиров, углеводов, минеральных веществ и витаминов.

В отличие от жиров и углеводов, белки не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, являясь незаменимой частью пищи. При недостатке белков возникают серьезнейшие нарушения работы желез внутренней секреции, состава крови, ослабление умственной деятельности, замедление роста и развития детей, снижение сопротивляемости к инфекциям. Как источник энергии белки имеют второстепенное значение, поскольку могут быть заменены жирами и углеводами.

Потребность в белке увеличивается  прямо пропорционально изнашиваемости наших составных частей. Чем больше физическая нагрузка на организм, тем  больше белка необходимо ему для  регенерации собственной мышечной ткани. Белки имеют большое значение в питании человека, они есть главной составной частью клеток абсолютно всех органов и тканей нашего тела.  
Следует запомнить, что наш организм сам лишен резервов белка и главной из его частей - “незаменимых” аминокислот. Поэтому белки – обязательный компонент ежедневного рациона каждого человека, который пропагандирует правильное питание, который хочет, чтоб у него была идеальная фигура.  
Суточная потребность белка для среднестатистического человека массой в 60 килограмм составляет около 78 грамм в сутки при умеренной физической нагрузке, или 1,3 грамма на килограмм массы тела.  
Преимущественно продукты животного происхождения богаче драгоценными аминокислотами, чем растительные (бобовые культуры, разнообразные крупы, овощи и т.д.). Большая часть всех поступающих в тело с пищей белков обязана приходиться на долю белков именно животного происхождения, а не растительного. 

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме). Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10¹³⁰вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH₂, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Выделяют  четыре структуры белка. Первичная структура представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Именно в таком виде белок образуется на рибосомах.

Благодаря образованию водородных связей между  радикалами отдельные участки белковой молекулы закручиваются в спираль  или формируют складчатый слой. В  результате образуется вторичная структура белка. Дополнительные связи определяют формирование третичной структуры белка.

Многие (но не все) белки имеют четвертичную структуру, которая образуется, когда  несколько молекул белка, имеющих третичную структуру, взаимодействуют друг с другом через радикалы аминокислот. В результате формируется молекула в виде шара (глобулярные белки) или нити (фибриллярные белки). Белки, которые обладают ферментативной активностью, чаще всего являются глобулярными. Структурные белки, например белки, входящие в состав волос или мышц, являются фибриллярными.

Белки по своему элементному составу отличаются от углеводов и жиров: кроме углерода, водорода и кислорода они ещё содержат азот. Кроме того, Постоянной составной частью важнейших белковых соединений является сера, а некоторые белки содержат фосфор, железо и йод. Свойства белков объясняет их различное строение. Большинство белков аморфно, в спирте, эфире и хлороформе нерастворимо. В воде некоторые белки могут растворяться с образованием коллоидного раствора. Многие белки растворимы в растворах щелочей, некоторые - в растворах солей, а некоторые - в разбавленном спирте. Кристаллическое состояние белов встречается редко: примером могут быть алейроновые зёрна, встречающиеся в клещевине, тыкве, конопле. Кристаллизуется также альбумин куриного яйца и гемоглобин в крови.

Набухание, как и растворение, носит избирательный характер. Белки (полярные полимеры) хорошо набухают в полярных жидкостях. Например, желатин хорошо набухает в воде. Скорость набухания зависит от температуры. Однако существуют определенные температурные интервалы, в которых белок под воздействием тепла денатурирует, а следовательно, теряет способность к гидратации и набуханию. Скорость набухания увеличивается с увеличением степени измельченности полимера, так как это вызывает увеличение поверхности соприкосновения набухающего вещества с растворителем. На степень и скорость набухания влияет возраст белка: чем он меньше, тем степень и скорость набухания больше. Скорость и степень  набухания некоторых белков зависят от рН среды. Например, белки муки набухают лучше при рН < 7, т. е. в кислой среде. Эту зависимость к набуханию от величины рН используют в процессе приготовления некоторых пищевых продуктов, например при производстве слоеного теста.

При кипячении с кислотами или  щелочами, а также под действием  ферментов белки распадаются  на более простые химические соединения, образуя в конце цепочки превращения в смесь A-аминикослот. Такое расщепление называется гидролизом белка. Гидролиз белка имеет большое биологическое значение: попадая в желудок и кишечник животного или человека, белок расщепляется под действием ферментов на аминокислоты. Образовавшиеся аминокислоты в дальнейшем под влиянием ферментов снова образуют белки, но уже характерные для данного организма! 
В продуктах гидролиза белков кроме аминокислот были найдены углеводы, фосфорная кислота, пуриновые основания. Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм. Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца.

Обратимое осаждение белков (высаливание) предполагает выпадение белка в осадок под действием определенных веществ, после удаления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состояние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочноземельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвоживание) и снимают заряд.

2 Классификация белков

Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности (простые и сложные); по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки); по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в щелочах — глютелины), по выполняемым ими функциям, например запасные белки, скелетные и т. д.

Остановимся несколько подробнее  на классификации по степени сложности. По этому принципу белки делят на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. Они широко распространены в животном и растительном мире.

• Гистоны локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом. Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Основная функция - регуляция передачи генетической информации с ДНК и РНК (возможна блокировка передачи).
• Протамины проявляют выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Как и гистоны образуют комплекс с ДНК, функция - придают ДНК химическую устойчивость.
• Глютелины - растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей. Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания.
• Проламины - растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Растворимы только в 70%-м спирте (это объясняется высоким содержанием пролина и неполярных аминокислот).
• Протеиноиды - белки опорных тканей (кость, хрящ, связки, сухожилия, ногти, волосы). Нерастворимые или трудно растворимые в воде, солевых и водно-спиртовых смесях белки с высоким содержанием серы. К протеиноидам относятся кератин, коллаген, фиброин.
• Альбумины - характерны кислые свойства. Растворимы в воде, и слабых солевых растворах. Осаждаются нейтральными солями при 100%-м насыщении. Участвуют в поддержании осмотического давления крови, транспортируют с кровью различные вещества. Содержатся в сыворотке крови, молоке, яичном белке.
• Глобулины. В воде нерастворимы, но растворимы в слабых солевых растворах и осаждаются в менее концентрированных растворах. Содержатся в семенах растений, особенно в бобовых и масленичных; в плазме крови и в некоторых других биологических жидкостях. Выполняют функцию иммунной защиты, обеспечивают устойчивость организма к вирусным инфекционным заболеваниям.

Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы:

• Фосфопротеины - имеют в качестве небелкового компонента фосфорную кислоту. Представителями данных белков являются казеиноген молока, вителлин (белок желтков яиц). У взрослых форм эти белки присутствуют в костной и нервной тканях.
• Липопротеины - сложные белки, простетическая группа которых образована липидами. Основная функция липопротеинов - транспорт по крови липидов.
• Гликопротеины - сложные белки, содержащие углеводы. Присутствуют почти во всех тканях и жидкостях животных (включая человека), в тканях растений и в микроорганизмах. К гликопротеинам относятся муцины (встречаются в секретах всех слизистых желёз — в слюне, желудочном соке, в спинномозговой и семенной жидкостях) и мукоиды (входят в состав опорных тканей — костей, хряща, связок, стекловидного тела глаза, яичного белка).  К гликопротеинам относятся многие белки плазмы крови, групповые вещества крови, иммуноглобулины, некоторые ферменты, гормоны.
• Хромопротеины. Выполняют ряд функций: участие в процессе фотосинтеза и окислительно-восстановительных реакциях, транспорт С и СО2. Являются сложными белками, простетическая группа которых представлена окрашенными соединениями.
• Нуклеопротеины. Роль протеистической группы выполняет ДНК или РНК. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами. Такие комплексы ДНК с протаминами обнаружены в сперматозоидах, а с гистонами - в соматических клетках, где молекула ДНК “намотана” вокруг молекул белка-гистона. Нуклепротеинами по своей природе являются вне клетки вирусы - это комплексы вирусной нуклеиновой кислоты и белковой оболочки - капсида.

Многие гормоны не проникают  внутрь клеток-мишеней, а связываются  со специфическими рецепторами на поверхности  этих клеток. Такое связывание является сигналом, запускающим в клетке физиологические  процессы.

3 Полноценные и неполноценные  белки. Аминокислотный скор

С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные. Наибольшее значение для определения полноты усвоения белков из 20 аминокислот имеют лишь 8, которые являются незаменимыми в питании для взрослого человека (и на одну больше для ребенка раннего возраста). Белки, содержащие весь комплекс незаменимых аминокислот, называются полноценными. Они содержатся в молоке, курином яйце, мясе, рыбе, сое. Белки, в составе которых отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота, называются неполноценными. Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме и должны обязательно поступать в организм с пищей. Полное усвоение белка пищи может быть достигнуто только при их сбалансированности. Если какой-либо из аминокислот в белках пищи будет меньше, то и другие аминокислоты не могут быть полностью использованы организмом. Оценивая с этой точки зрения огромное разнообразие белков, содержащихся в продуктах питания, мы должны будем признать их выраженную неравноценность. Изучение аминокислотного состава различных продуктов показало, что белки животного происхождения больше соответствуют структуре человеческого тела. Более того, аминокислотный состав белков яиц был принят за идеальный, т.к. их усвоение организмом человека приближается к 100%. Очень высока степень усвоения и других продуктов животного происхождения: молока (75-80%), мяса (70-75%), рыбы (75-80%). В тоже время, многие растительные продукты, особенно злаковые, содержат белки пониженной биологической ценности: в кукурузе, например, обнаружен значительный дефицит лизина и триптофана, в пшенице - лизина и треонина. В большинстве растительных материалов обнаруживается недостаток серасодержащих аминокислот. Таким образом, в питании значительной части населения земного шара отмечается определенный дефицит аминокислот: лизина, трептофана и метионина, которые в известной мере лимитируют усвоение пищи. Знание особенностей аминокислотных составов различных продуктов позволяет значительно более рационально использовать для удовлетворения аминокислотных потребностей человеческого организма комбинации пищевых продуктов по принципу взаимного дополнения лимитирующих их биологическую ценность аминокислот. Итак, человек нуждается в определенном количестве белка. Он должен получать с пищей его достаточное количество, но аминокислоты этих белков должны быть в определенных сбалансированных отношениях. Таких пищевых продуктов, в которых не содержалось бы необходимых для жизни аминокислот, почти нет, но их количество в разных продуктах различно: в животных продуктах этих аминокислот много, в картофеле и капусте - мало. Но и среду продуктов растительного происхождения имеются источники достаточно ценных белков. Так, крупы содержат от 6 до 16% белка, наиболее ценные белки содержатся в гречневой крупе, овсянке, рисе и бобовых, особенно сое.

      Все разнообразие  пищевых продуктов в большинстве  стран принято делить на группы, отражающие как происхождение, так и особенности их химического состава.

      Первая  группа - молочные продукты. Именно  молоко почти полностью

обеспечивает потребности  не только детского, но и взрослого  организма. В

100 г молока содержится 3 г белка. Белки молока содержат  все аминокислоты и в наилучшем соотношении, необходимом организму. В молочных белках содержатся в значительных количествах метионин - аминокислота, важная для обеспечения нормальной деятельности печени. Для людей, работающих с вредными веществами, молочные белки имеют профилактическое значение, т.к. улучшают деятельность печени и нервной системы. Очень ценными продуктами питания являются различные виды сыров и творога. В твороге содержится 17% белков, большое количество лецитина и несколько меньшее количество незаменимой аминокислоты метионина. Различные сыры содержат около 20% белка, сухое молоко - около 23%. Таким образом, в молоке и молочных продуктах весьма удачно сочетаются полноценные белки.

      Вторая  группа - мясо, рыба, яйца. Изучение аминокислотного  состава

различных продуктов показало, что степень усвоения мясных продуктов  очень высока. Биологическая ценность белков рыбы не ниже, поскольку их

аминокислотные составы  весьма близки. Установлено, что белки  рыбы и многих продуктов моря даже несколько легче перевариваются и усваиваются в организме человека, чем белки мяса. Весьма ценным и питательным продуктом являются яйца, в них содержатся лучшие по аминокислотному составу белки. До настоящего времени сравнительно большой процент населения земного шара по ряду мотивов, в том числе и религиозных, по-разному относится к мясу. В ряде стран и у отдельных групп населения существуют многовековые запреты на отдельные виды мяса. В Индии не едят говядины, а среди мусульман бытует запрет на свинину. Славяне, как правило, не едят конину и с пренебрежением относятся к мясу собак и лягушек. А в большинстве стран Азии и Европы широко используется конское мясо. Мясо собак используется для питания в Китае, а мясо лягушек считается деликатесом во Франции. Но биологическая ценность мяса различных животных зависит не столько от особенностей строения белков, сколько от содержания в нем экстрактивных веществ и других соединений. В настоящее время нет никаких оснований утверждать, что биологическая ценность белков конского мяса (или даже мяса лягушек) по составу хуже мяса крупного рогатого скота и свиней. Мясо, несомненно, очень полезный продукт благодаря высокому содержанию полноценного животного белка

- в различных сортах  мяса и птицы содержится от 14 до 24% белка.

      Продукты двух первых групп являются наиболее важными поставщиками полноценного белка, с близкими по их аминокислотному составу и хорошей усвояемости организмом. Продукты первой и второй группы как источники белка в значительной степени могут заменять друг друга. Это означает, что их следует включать в меню в эквивалентных по содержанию белка количествах и в разнообразных сочетаниях с продуктами растительного происхождения.

      Третья  группа - мука, хлебобулочные изделия,  крупы, макаронные

изделия. Основное значение продуктов этой группы, содержащих большое

количество углеводов, - снабжение  организма энергией. Как бы промежуточным звеном между продуктами третьей и пятой группы является картофель. Картофель употребляется населением многих стран в относительно больших количествах. В 100 г картофеля содержится 2 г белка. В различных сортах хлеба белка содержится от 4,7 до 7% белка. И при употреблении большого количества хлеба и картофеля содержащиеся в них растительные белки удовлетворяют общую потребность человека в белках примерно на 30 - 35%.

      Четвертая  группа - жиры. Дневная потребность  взрослого человека в жирах составляет 80 - 100 г, из них немного менее 1/3 должны составлять

растительные масла.

      Пятая и  шестая группы - овощи и фрукты. В овощах и фруктах содержится всего 1,2 - 1,5% белков, но при достаточном потреблении овощей и фруктов и эти белки имеют значение в питании человека. Белки картофеля и овощей, особенно капусты, содержат жизненно необходимые аминокислоты в таких же соотношениях, как белки животного происхождения.

Перечисленные шесть групп  продуктов дополняют одна другую, обеспечивая

организм необходимыми материалами для построения и обновления структур человеческого тела белками, различающимися многочисленными функциями, структурой, составом. Подразделяющимися на полноценные и неполноценные, отличающимися наличием или отсутствием восьми незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, триптофан, фенилаланин). Но признавая неравноценность продуктов с точки зрения аминокислотного состава, и то, что белки животного происхождения более соответствуют структуре человеческого тела, чем растительные; отметим, что комбинация различных продуктов, по принципу взаимного дополнения лимитирующих биологическую ценность их аминокислот, позволяет удовлетворить потребность человека в белках и обеспечить их высокую усвояемость.

В высококачественном белке  пищи не только должен быть сбалансирован состав незаменимых аминокислот, но и существовать определенное соотношение незаменимых и заменимых аминокислот, в противном случае частъ незаменимых будет расходоваться не по назначению. Принято ценность белков рассчитывать по их аминокислотному составу. Расчет ведется в сравнении с аминокислотным составом "идеального" белка. Этот метод определения биологической ценности белка получил название метода химического или аминокислотного скора. Для взрослого человека в качестве "идеального белка" применяют аминокислотную шкалу ФАО/ВОЗ (ФАО — продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН; ВОЗ — Всемирная организация здравоохранения). Аминокислотный СКОР каждой незаменимой аминокислоты в "идеальном" белке принимают за 100%.

В интересующем пищевом белке  СКОР каждой незаменимой аминокислоты определяют по формуле:

                  Содержание аминокислоты (в мг.) в  1 г. испытуемого белка

СКОР АК = ----------------------------------------------------------------------      * 100%

                  Содержание аминокислоты (в мг.) в  1 г. идеального белка

В белке продукта интересно  знать наличие или отсутствие лимитирующих аминокислот. Если лимитирующих аминокислот нет, то белок этого пищевого продукта считается полноценным. Лимитирующей биологическую ценность белка считается та аминокислота, СКОР которой меньше 95%. Полноценными белками являются белки тех продуктов, СКОР всех незаменимых аминокислот в которых 95% и больше (5% — принятая точность определения количества аминокислоты в белке).

4 Небелковые азотсодержащие вещества

К небелковым азотсодержащим веществам относятся амиды аминокислот, продукты расщепления белков (полипептиды, аминокислоты) и образующиеся при порче товаров амины, аммиак и др., алкалоиды (пиперин перца, никотин, соланин, кофеин чая, теобромин какао), пуриновые основания, меланоидин, меланины (темноокрашенные продукты окисления аминокислоты тирозина), нитраты и нитриты (соли азотной и азотистой кислот) и др.

Амиды аминокислот  -  естественная составная часть растительных продуктов. В капусте содержится 0,3 % амида аспаратина, в спарже  -  0,2 %.

Пуриновые азотистые основания (адеиин, гуанин, ксантин, ги-поксантин), входящие в состав нуклеотидов, -  биологически активные вещества. Кофеин и теобромин возбуждают нервную и сердечно-сосудистую системы.

Пиперин повышает аппетит и усвояемость пищи; никотин, соланин и амины  -  яды; меланоидин, меланины и нитриты пищевой ценности не имеют.

Нитраты – соли азотной кислоты, присутствующие во всех живых организмах и составляющие необходимую часть питания растений. Основными источниками поступления нитратов в человеческий организм являются продукты растительного происхождения (прежде всего овощи) и вода. Само по себе присутствие нитратов в организме человека естественно и обнаруживается даже у людей, рацион которых полностью лишен нитратов. Но опасным может быть избыток этих веществ: прежде всего возможностью восстановления до более токсичных нитритов и нитрозаминов, которое происходит как в самих продуктах питания, так и в организме человека. Нитратов в пищевых продуктах находится мало; значительное содержание их в тыкве и кабачках затрудняет производство из них консервов в жестяной таре, так как нитраты сильно разъедают полуду и жесть банок. Опасность для людей представляет повышенное содержание нитратов в продуктах питания и питьевой воде. Допустимая доза для взрослого человека составляет 325 мг в сутки. Такое количество нитратов легко усваивается организмом человека, превращаясь в белок.

Нитриты - соли азотистой кислоты. Их токсичность превышает вредоносное действие нитратов в 30 раз. Особенно опасны они для больных с нарушением функции дыхательной и сердечно-сосудистой систем, так как усиливают кислородное голодание тканей. Нитриты могут образовываться из нитратов с помощью бактерий и микроорганизмов, обитающих в кишечнике человека. Микрофлора, поселяющаяся на поверхности овощей, при травмировании продукта или его измельчении также способна восстанавливать нитраты до нитритов. Отсюда и практические рекомендации: на хранение следует закладывать хорошо отсортированные, неповреждённые и чистые овощи. А овощные соки и пюре следует готовить непосредственно перед употреблением, в противном случае есть риск, что уже через несколько часов концентрация нитритов в этих блюдах резко возрастёт. Хранение на холоде снижает скорость процесса, но не останавливает его. Во всём мире нитриты  добавляют как консервант и стабилизатор розово-красного цвета в колбасные изделия и ветчину. Колбасы, мясокопчёности и мясные консервы содержат самые высокие количества нитритов. Хлеб, макаронные изделия, молочные продукты содержат незначительное их количество. В свежих овощах и фруктах их практически нет.

Нитриты несут реальную угрозу раковых заболеваний. Попадая в желудок, эти соединения под влиянием соляной кислоты желудочного сока образуют с аминами мяса и рыбы (амины - продукты белкового обмена) нитрозамины. Подавляющее большинство нитрозаминов являются сильными химическими канцерогенами.

5. Строение и свойства ферментов

Ферменты (от лат. fermentum - брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.

Начало современной науки  о ферментах связывают с открытием  в 1814 К. Кирхгофом превращения крахмала в сахар под действием водных вытяжек из проростков ячменя. В настоящее время выделено около 3500 и изучено несколько сотен ферментов. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д.Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлен искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях.

По строению ферменты могут  быть однокомпонентными, простыми белками, и двухкомпонентными, сложными белками. Во втором случае в составе фермента обнаруживается добавочная группа небелковой природы.

В природе существуют как  простые, так и сложные ферменты. Первые целиком представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются  исключительно на аминокислоты. Такими ферментами (простые белки) являются гидролитические ферменты, в частности  пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим, рибонуклеаза, фосфатаза и др. Большинство природных ферментов относится к классу сложных белков, содержащих, помимо полипептидных цепей, какой-либо небелковый компонент (кофактор), присутствие которого является абсолютно необходимым для каталитической активности. Кофакторы могут иметь различную химическую природу и различаться по прочности связи с полипептидной цепью. Если константа диссоциации сложного фермента настолько мала, что в растворе все полипептидные цепи оказываются связанными со своими кофакторами и не разделяются при выделении и очистке, то такой фермент получает название холофермента (холоэнзим), а кофактор — простетической группы, рассматривающейся как интегральная часть молекулы фермента. Полипептидную часть фермента принято называть апоферментом.

В литературе до сих пор  употребляются и другие наименования компонентов сложных ферментов, в частности «фермент-протеид», «белковый  компонент» (апофермент), «кофермент» (коэнзим) и «простетическая группа». Под коферментом часто подразумевают дополнительную группу, легко отделяемую от апофермента при диссоциации.

Роль коферментов в  двухкомпонентных ферментах играют большинство витаминов (Е, К, Q, В 1 , В 2 , В 6 В 12 , С, Н и др.), многочисленная группа нуклеотидов и их производных, фосфорные эфиры некоторых моносахаридов и ряд других веществ.

Характерной особенностью двухкомпонентных ферментов является то, что ни белковая часть, ни добавочная группа в отдельности  не обладают заметной каталитической активностью. Только их комплекс проявляет  ферментативные свойства. Иначе обстоит  дело у однокомпонентных ферментов, не имеющих добавочной группы, которая  могла бы входить в непосредственный контакт с преобразуемым соединением. Эту функцию выполняет часть белковой молекулы, называемая каталитическим центром . Предполагают, что каталитический центр однокомпонентного фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, располагающихся в определенной части белковой молекулы. Кроме каталитического центра, образованного сочетанием аминокислотных радикалов или присоединением кофермента, у ферментов различают еще два центра: субстратный и аллостерический.