Двигательные органеллы клетки

АО «Медицинский университет Астана»

Кафедра: молекулярной биологии

СРС

На тему: Двигательные органеллы клетки

                                                                               Выполнила: Кисыкова  Е.

                                                                            Группа: 128ОМ

                                                                            Проверила: Карагулова А.Ж.

Астана

2011

План

Введение

1. Микротрубочки, их строение и функции

1.2. Строение молекул тубулина. Структура микротрубочек

1.3 Сборка и разборка микротрубочек. Динамическая нестабильность

1.4. Жгутики и реснички (ундулиподии) встречаются у большинства групп эукариот

2. Микрофиламенты, их строение и функции

2.1. Строение молекул актина

2.2. Сборка и разбрка микрофиламентов

2.3. Молекулярный механизм скольжения филаментов

3. Промежуточные филаменты, их строение и функции

3.1. Сборка и разборка промежуточных филаментов

3.2. Ядерные ламины поддерживают форму ядра, обеспечивают целостность ядерной оболочки и прикрепление хромосом

Заключение

Список используемой литературы

Введение

Основные элементы цитоскелета эукариот - микротрубочки, микрофиламенты и промежуточные филаменты. Микротрубочки - белковые трубочки диаметром около 25 нм. Они состоят из глобулярного белка тубулина. Микрофиламенты похожи на две перекрученные нити бусинок. Они имеют диаметр около 7 нм и состоят из глобулярного белка актина. Промежуточные филаменты похожи на многожильный кабель диаметром около 10 нм. Они состоят в разных клетках из разных фибриллярных белков; например, в клетках эпителиальных тканей животных это белок кератин. Микротрубочки и микрофиламенты есть во всех клетках эукариот. Промежуточные филаменты в цитоплазме есть не у всех эукариот, а только у некоторых групп животных, причем не во всех клетках. В ядре промежуточные филаменты распространены более широко: видимо, они есть у всех животных и растений.

1.Микротрубочки, их строение и функции

Строение микротрубочки. По её периметру укладывается 13 молекул тубулина.

Микротрубочки - трубочки диаметром около 24-25 нм, состоящие из белка тубулина. Микротрубочки есть во всех клетках эукариот и могут собираться в цитоплазме, а у многих эукариот и внутри ядра.

Функции микротрубочек:

●Участвуют в поддержании формы клеток

●Влияют на взаимное расположение органелл (например, ЭПС и аппарата Гольджи)

●Обеспечивают транспорт веществ (по их поверхности, как по рельсам, с помощью двигательных белков кинезинов и динеинов могут передвигаться мембранные пузырьки с грузом и макромолекулы)

●Составляют основу жгутиков и ресничек эукариот, при участии динеинов обеспечивают ресничное и жгутиковое движение

●Составляют основу центриолей, которые во многих клетках эукариот выполняют роль ЦОМТ - центра организации микротрубочек

●Образуют веретено деления и обеспечивают расхождение хромосом к полюсам клетки в ходе ее деления.

1.2.Строение молекул тубулина. Структура микротрубочек

Трехмерная реконструкция димера тубулина. α-тубулин (расположенный ближе к концу микротрубочек) сверху.

Тубулин — глобулярный белок. В клетках эукариот есть несколько слегка различающихся генов-ортологов, которые кодируют три разных формы тубулина — α-тубулин, β-тубулин и γ-тубулин. У каждого из этих белков выделяют три домена. Одна молекула α-тубулина и одна молекула β-тубулина в цитоплазме клеток объединяются в димер. В составе такого димера к каждой молекуле тубулина присоединено по одной молекуле ГТФ.

На самом деле каждую из форм тубулина кодирует не один ген, а около десятка, так что каждая форма существует в виде множества подтипов. Они могут быть специфичны для определенных тканей. Например, тубулин III-β встречается только в нейронах. Кроме того, по одному гену кодируют еще две формы тубулина — δ- и ε-тубулин, которые, как и γ-тубулин, встречаются в основном в центриолях.

1.3.Сборка и разборка микротрубочек. Динамическая нестабильность

Новые молекулы тубулина могут прикрепляться как к ±, так и к - -концу микротрубочки, но легче (при более низкой концентрации) присоединяются к + -концу (и легче отделяются от --конца).

Тубулин способен связываться в растворе с молекулами ГТФ (Гуанозинтрифосфат) (пуриновый нуклеотид). Рост микротрубочек осуществляется только за счет присоединения димеров тубулина, в которых обе субъединицы связаны с молекулами ГТФ. В стенках микротрубочек происходит гидролиз ГТФ, связанной с β-субъединицей, до ГДФ (связанная с α-субъединицей ГТФ стабильна). Связанная с ГДФ форма тубулина легче отделяется от микротрубочек, что определяет динамическую нестабильность микротрубочек — при определенных условиях они быстро распадаются почти полностью.

Микротрубочка распадается, когда расщепление ГТФ происходит быстрее, чем присоединение новых димеров. Тогда защитная "шапочка" (кэп) на +-конце из димеров, связанных с ГТФ, разрушается, и после этого быстро отваливаются от микротрубочки димеры, связанные с ГДФ (Гуанозиндифосфат ).

Микротрубочки участвуют в поддержании формы клеток

Транспортная роль микротрубочек. Строение и функции кинезинов и динеинов

По поверхности микротрубочек, как по рельсам, могут транспортироваться мембранные пузырьки (везикулы) с грузом или макромолекулы. Их перемещение осуществляют две группы моторных белков - кинезины и динеины. Кинезины перемещаются по микротрубочке от --конца к +-концу, то есть обеспечивают транспорт к периферии клеток. Динеины двигаются в противоположном направлении от «+»-конца микротрубочки к «–»  -концу, то есть обычно перемещают грузы к центру клетки.

Транспорт к периферии клетки часто называют антероградным транспортом, транпорт к центру - ретроградным (особенно эти термины применимы к движению по отросткам клеток - например, аксонам или дендритам. Одно из семейств кинезинов (кинезины-14, в том числе NCD дрозофилы, KAR3 почкующихся дрожжей и ATK5 арабидопсиса, двигаются по микротрубочкам от +-конца к –концу).

1.3.Жгутики и реснички (ундулиподии) встречаются у большинства групп эукариот

Реснички и жгутики — органеллы, которые есть у многих групп эукариот. Это тонкие (диаметром 0,1-0,6 мкм) волосковидные выросты на поверхности клетки. Длина их составляет от 3-15 мкм до 2 мм (реснички гребных пластинок гребневиков). Жгутики и реснички всех эукариот имеют сходное строение, поэтому иногда их обозначают общим термином ундулиподии. Это сходство — одно из свидетельств единого (монофилетического) происхождения эукариот. Ундулиподии есть у большинства групп протистов, у споровых и некоторых голосеменных растений раст и практически у всех животных. Настоящие грибы (Eumycota) лишены жгутиков и ресничек. Различие между жгутиками и ресничками на самом деле заключается в характере их движения: реснички совершают удары в одной плоскости, а жгутик вращается (одновременно по нему может пробегать волна). Но в зоологии принято называть жгутиковыми любые клетки, у которых есть один подвижный жгутик (или ресничка). При наличии многочисленных ресничек клетки называют ресничными. У многих беспозвоночных животных ими покрыта вся поверхность тела (ресничные черви, личинки кишечнополостных и губок) или отдельные его участки (например, жабры у полихет и двустворчатых моллюсков, подошва ноги у брюхоногих моллюсков). У коловраток из специализированных ресничек состоит коловращательный аппарат. У многих беспозвоночных (кишечнополостные, гребневики, турбеллярии и др.) реснички также имеются на клетках кишечного эпителия.

У позвоночных (в том числе человека) клетки с подвижными ресничками также есть во многих органах. У человека ресничным эпителием выстланы дыхательные пути, евстахиевы трубы, семявыносящие канальцы, желудочки мозга и спинномозговой (центральный) канал. Видоизмененные реснички служат световоспринимающим аппаратом фоторецепторов сетчатки глаза и воспринимающим запахи аппаратом хеморецепторов обонятельного эпителия.

Жгутики и реснички выполняют разнообразные функции

Подвижные реснички и жгутики либо служат для движения, либо создают токи жидкости. Эти токи могут приносить пищу или кислород из внешней среды или служить для транспорта растворенных веществ внутри организма. Неподвижные жгутики и реснички (часто сильно видоизмененные) служат рецепторами у самых разных групп организмов.

2.Микрофиламенты, их строение и функции

Микрофиламенты — элементы цитоскелета, свойственные всем клеткам эукариот. Они состоят из белка актина и имеют диаметр 6-7 нм. С актином взаимодействуют многие другие «вспомогательные» белки. Актиновые филаменты могут ветвиться и соединяться поперечными сшивками, образуя трехмерные сети. Обычно эта сеть более густая под наружной мембраной, во внешнем слое цитоплазмы, который называется кортекс. Микрофиламенты участвуют в поддержании формы клетки и формировании выростов на её поверхности — микроворсинок и псевдоподий (ложноножек). Взаимодействуя с миозином, микрофиламенты обеспечивают амебоидное и мышечное движение, а также деление клетки «перетяжкой», характерное для животных. С помощью цитоплазматических миозинов по микрофиламентам могут двигаться пузырьки с грузом; т.о., они участвуют в везикулярном транспорте. С помощью вспомогательных белков микрофиламенты могут присоединяться изнутри к мембране клетки, образуя адгезивные контакты. Эти контакты участвуют в амебоидном движении многих клеток (в том числе внутри многоклеточного организма). С их помощью клетки прикрепляются к межклеточному веществу при ползании. Они могут выполнять и сигнальную функцию, меняя поведение клеток в зависимости от состава окружающей среды.

2.1.Строение молекул актина

G-актин. Показаны связанные с ним молекула АТФ и двухвалентный катион

F-актин; модель актинового микрофиламента, показаны 13 субъединиц

2.2.Сборка и разборка микрофиламентов

Как мы уже сказали выше, актин может существовать в двух функциональных состояниях: в виде растворимых мономеров и в виде полимеров, когда одиночные субъединицы собираются в двухнитевые филаменты. Актин в мономерной форме называется G-актин, а в полимерной — F-актин. Двойная спираль F-актина имеет толщину около 7 им и шаг 68 нм.

Реакция полимеризации in vitro идет при оптимальных концентрациях определенных солей и в присутствии связанной АТФ.

Критическая концентрация актина, при которой он в соответствующих условиях полимеризуется, своя для каждого типа актина и может служить как отличительный признак.

Поскольку во многих типах клеток концентрация неполимеризованного актина значительно превышает его критическую концентрацию, должны существовать факторы, способные взаимодействовать с актином и предотвращать тем самым его полимеризацию. Эти факторы можно, следовательно, считать регуляторами сборки актиновых филаментов. Белки-ингибиторы полимеризации актина обнаружены в самых различных клетках (один из них — профилин — уже упоминался). В качестве примера системы, в которой важную роль играют ингибиторы полимеризации актина, мы рассмотрим семенные клетки иглокожих, а именно морского огурца (Thyone). Эти клетки — также замечательный пример определенным образом ориентированной сборки микрофиламентов, так что они вполне заслуживают детального рассмотрения. На апикальном конце, головки семенной клетки Thyone есть чашевидное углубление, в котором находится акросомальная вакуоль.

Между акросомальной вакуолью и хроматином ядра находится аморфное вещество, которое представляет собой мономерный актин. Когда сперматозоид приближается к яйцеклетке своего вида, в первые же несколько секунд контакта головки сперматозоида с внеклеточным веществом, окружающим яйцеклетку, развивается акросомальная реакция. Она заключается в быстрой сборке актиновых микрофиламентов в толстый пучок, исходящий из дна чащевидного углубления и выступающий вперед приблизительно на 90 мкм. Функция этой структуры заключается в том, чтобы проткнуть желеобразное вещество, окружающее яйцеклетку, что дает возможность мембранам обеих клеток слиться. Из изложенного выше ясно, что в маленьком чашеобразном углублении головки семенной клетки до активизации содержится много неполимеризованного актина — достаточно для сборки пучка микрофиламентов длиной 90 мкм.

Можно с большой вероятностью предполагать, что в этом углублении обнаружатся белки, предотвращающие полимеризацию актина. С целью найти эти белки аморфный актин из головок клеток Thyone подвергли электрофорезу в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия. Обнаружили три главных полипептида, один из которых соответствует актину. Два остальных белка (мол. массы 230 000 и 250 000), по-видимому, регулируют поддержание актина в неполимеризованном виде. Обработка протеолитическим ферментом (трипсином) позволяет разграничить мономерный актин от высокомолекулярных соединений.

Акросомальную реакцию у сперматозоидов Thyone вызывают разными индукторами; увеличение внутреннего рН освобождает актин от связанных с ним протеинов, создавая тем самым реализуемой полимеризацию. Механизм полимеризации активирует особая структура, которую можно обнаружить на дне акросомальной чаши и которая называется актомером. Она представляет собой сплетения из около 25 недлинных микрофиламентов, погруженных в вязкое аморфное вещество. В момент активации актомер начинает действовать как ядро полимеризации, из которого появляются микрофиламенты.

На основании этих и остальных сведений выдвинутое предположение, что за полимеризацией и ростом микрофиламентов стоят какие-то контрольные центры, подобно тому, как механизм, управляющий жгутиковым образованием, контролирует синтез микротрубочек.

Специфические точки образования актиновых филаментов выделены в семенных клетках Mitylus и Limulus, a также при образовании кишечных выростов. Допустимо, что они и встречаются во многих объектах. Вполне возможно, что в немышечных клетках диагностируют, что микрофиламенты присоединяются к определенным местам клеточной мембраны, однако не доказано еще, контролируют ли эти участки синтез микрофиламентов или же присоединение к ним начинается уже после.

2.3. Молекулярный механизм скольжения филаментов

У миозина есть два состояния: с вытянутой "головкой" и с согнутой "головкой". Состояние зависит от того, какое вещество находится в его активном центре: АТФ, АДФ + фосфат, просто АДФ или вообще ничего. Если в активном центра находится АТФ или ничего нет, то "головка" будет изогнута. Если же там АДФ + фосфат или АДФ, головка будет вытянута. Связан миозин с актином или нет, тоже зависит от вещества, находящегося в активном центре миозина. Если в нем находится АТФ или АДФ + фосфат, то миозин не будет взаимодействовать с актином. Если там АДФ или ничего, то миозин связывается с актином.

Итак, если в активный центр миозина поступил АТФ, то "головка" белка изогнута, а с актином он не связан. Затем миозин расщепляет АТФ, с образованием АДФ + фосфат. Из-за этого "головка" миозина выпрямляется, но с актином белок еще не связан. После этого из активного центра уходит фосфат. При этом "головка" миозина по-прежнему выпрямлена, и миозин связывается с актином. Потом из активного центра уходит и АДФ. Поскольку в нем ничего не осталось, головка миозина изгибается, не отрываясь при этом от актина. В результате миозин будет подтягивать весь тонкий филамент. Наконец, активный центр миозина связывает еще одну молекулу АТФ, миозин отсоединяется от актина, весь цикл повторяется, и тонкий филамент подтягивается еще на один шаг.

Регуляция мышечного сокращения

При воздействии на мышечную клетку нейромедиатора ацетилхолина открываются связанные с ацетилхолиновыми рецепторами Na+-каналы, ионы натрия входят в клетку, происходит деполяризация наружной мембраны мышечной клетки и мембраны Т-трубочек. В местах контакта Т-трубочек с СР расположены кальциевые каналы (рианодиновые рецепторы). При деполяризации Т-трубочек они открываются, и ионы кальция выходят из СР в цитоплазму мышечного волокна. Ранее полагали, что между кальциевыми каналами и мембраной Т-трубочек имеется домен белка, который обеспечивает механическое сопряжение деполяризации с открыванием канала. Однако теперь преобладает точка зрения, согласно которой при деполяризации открываются кальциевые каналы на Т-трубочке, первые порции ионов кальция входят в клетку извне, связываются с цитоплазматическим доменом кальциевых каналов СР и вызывают их открывание. За время порядка миллисекунд концентрация кальция в цитоплазме резко возрастает, что вызывает одновременное сокращение всех саркомеров На поверхности тонкого филамента находится тропонин-тропомиозиновый комплекс, который состоит из соединенных белков тропонина и тропомиозина. Тропомиозин механически мешает миозину взаимодействовать с актином. Тропонин же при наличии Ca2+ связывается с этим ионом, изменяет свою конформацию и смещается в сторону. Вместе с ним сдвигается и тропомиозин, т.к. эти белки очень тесно связаны. Сместившись, тропомиозин больше не мешает связи между миозином с актином. Получается, что именно ионы кальция и запускают сокращение мышцы. Мышца сокращается, пока концентрация ионов кальция снова не уменьшится.

Нейромедиатор ацетилхолин расщепляется в синаптической щели ацетилхолинэстеразой. Из-за отсутствия нейромедиатора закрываются Na+-каналы на мембране мышечной клетки, мембрана реполяризуется. После реполяризации мембраны ионы кальция выкачиваются из цитоплазмы в СР, и за время порядка 30 мс их концентрация возвращается к исходной. Этот процесс обеспечивается белком — кальциевым насосом (Са-АТФаза, Са2+-АТФаза), который в больших количествах содержится в мембране СР. Са-АТФаза активируется при связывании двух ионов кальция с цитоплазматической стороны [104], так что её активация происходит при повышении концентрации ионов кальция в цитоплазме.

Роль микрофиламентов в поддержании формы клеток.

3.Промежуточные филаменты, их строение и функции

Промежуточные филаменты (ПФ) — элементы цитоскелета, состоящие из сходных по строению и функциям белков. Своё название они получили из-за того, что их диаметр — около 10 нм — промежуточный между диаметром микрофиламентов и микротрубочек. К белкам ПФ относятся ламины, из которых состоит внутренняя выстилка ядерной оболочки, и цитоплазматические белки, различающиеся в разных клетках. Ламины есть у большинства эукариот, цитоплазматические ПФ — только у некоторых животных, причем не во всех тканях. Так, ламины есть у нематод, моллюсков и позвоночных, но не найдены у членистоногих и иглокожих.

3.1.Сборка промежуточного филамента из молекул кератина

Две молекулы кератина (или иного белка ПФ), имеющие вытянутую форму, закручиваются друг вокруг друга, образуя гомо- или гетеродимер. При этом они направлены "голова к голове " (NH2-концы обеиз молекул смотрят в одну и ту же сторону). Затем два таких димера объединяются в тетрамер «головой к хвосту». Из таких тетрамеров собираются протофиламенты, а затем 8 протофиламентов объединяются в ПФ диаметром около 10 нм.

Тетрамеры удерживаются вместе в основном за счет гидрофильно-гидрофобных взаимодействий. Между отдельными ПФ образуются дисульфидные мостики; это придаёт сетям из ПФ особую прочность и делают их малорастворимыми. Сети из ПФ сохраняют целостность даже после гибели клетки (из таких заполненных кератином мертвых клеток состоит верхний слой кожи, волосы, ногти и другие роговые структуры у наземных позвоночных).

Мономеры и димеры белков ПФ, в отличие от димеров тубулина и мономеров актина, не связывают трифосфатнуклеотиды. Регуляция сборки и разборки ПФ изучена плохо. Видимо, в некоторых случаях их быстрая разборка происходит за счет фосфорилирования (как и распад ядерной оболочки из ламинов).

3.2.Ядерные ламины поддерживают форму ядра, обеспечивают целостность ядерной оболочки и прикрепление хромосом

Ядерная ламина — извилистые зеленые линии.

Ядерная ламина прилегает к внутренней поверхности внутренней ядерной мембраны (INM) и помогает поддерживать ядро в стабильном состоянии, участвует в организации хроматина, связывает ядерные поры. В профазе митоза или мейоза у многих организмов белки ядерной ламины фосфорилируются, и это приводит к распаду ядерной оболочки.

Также ядерная ламина взаимодействует с белками ядерной оболочки. Число известных белков, взаимодействующих с ламиной, постоянно растёт благодаря новым открытиям. Белки отмечены пурпурным цветом. Среди белков, связывающихся с ядерной ламиной — несприн, эмерин, LAP1, LAP2, рецептор ламина B (LBR) и MAN1. К ламине присоединяются факторы транскрипции, такие как retinoblastoma transcriptional regulator (RB), germ cell-less (GCL), sterol response element binding protein (SREBP1), FOS and MOK2. Barrier to autointegration factor (BAF) — связанный с хроматином белок, который также присоединяется к ламинам и некоторым из вышеупомянутых белков. Белок гетерохроматина-1 (HP1) связывается с хроматином и LBR.

Мутации генов, кодирующих ламины, вызывают редкие расстройства, объединяемые в группу ламинопатий. Мутация гена LMNA, кодирующего ламин A, вызывает синдром прогерии Хатчинсона-Гилфорда — исключительно редкое заболевание, вызывающее по неизвестным причинам ускоренное старение: большинство пациентов не доживает до 13 лет.

Состав промежуточных филаментов различается в разных тканях

В эпителиальных тканях ПФ состоят из различных кератинов. В клетках и тканях мезодермального происхождения (например. в фибробластах) ПФ состоят из белка виментина. В мышечных клетках присутствуют ПФ, образованные десмином. В большинстве типов нервных клеток присутствуют белки нейрофиламентов.

Промежуточные филаменты эпителиальных клеток состоят из множества разных кератинов

В геноме человека содержится несколько десятков генов белков-кератинов. В эпителиальных клетках обычно одновременно экспрессируются несколько таких генов.

Промежуточные филаменты эпителиальных клеток обеспечивают механическую прочность эпителиальных пластов

ПФ участвуют в образовании межклеточных контактов эпителиальных клеток — десмосом и гемидесмосом.

Промежуточные филаменты других тканей также важны для их функционирования.

Заключение

Таким образом мы рассмотрели строение и функции цитоскелета клетки, а именно микротурубочек, миркофиламентов и промежуточных филаметнов и выявили, что они в клетке играют большую роль в поддержании ядра клетки и выполняют многие другие функции в клетке.

Список литературы

1. Андреева Т.Ф. Маевская С.Н. Воеводская С.Ю. «Физиология растений» 

1998г.

2. Ченцов Ю.С. «Введение в клеточную биологию», М. Академкнига,

2005 г.

3. 6. www.ido.tsu.ru

4. http://www.medkurs.ru/lecture1k/med_biology/qm31/2499.htm

5. http://school.iot.ru/predmety/biologiya.doc

6. http://www.wikibook.org.ru