Химия белка

ГБОУ СПО  СО «Областной техникум дизайна и  сервиса»

ХИМИЯ БЕЛКА

Реферат по химии

Работу выполнил: Учащаяся группы КК-206 Трясцина А.А. Проверил: О.В

Екатеринбург 2012 г.

 

ВВЕДЕНИЕ

 

Белки  играют  исключительно  важную  роль  в  живой  природе.   Жизнь немыслима  без  различных  по  строению  и  функциям  белков.  Белки  -  это биополимеры сложного строения, макромолекулы  (протеины)   которых,  состоят из  остатков  аминокислот,  соединенных  между  собой  амидной   (пептидной) связью. Кроме длинных полимерных цепей, построенных из остатков  аминокислот (полипептидных цепей), в макромолекулу белка  могут  входить  также  остатки или  молекулы  других  органических  соединений.  На  одном  кольце   каждой пептидной цепи имеется свободная или ацилированная аминогруппа, на другом  - свободная или амидированная карбоксильная группа.

      Конец   цепи  с  аминогруппой  называется  М-концом,   конец   цепи   с

карбоксильной группой  — С-концом  пептидной  цепи.  Между  СО-группой  одной пептидной группировки и NH-группой другой пептидной группировки могут  легко образовываться водородные связи.

      Группы, входящие в состав радикала R аминокислот,  могут вступать  во

взаимодействие друг с  другом,  с  посторонними  веществами  и  с соседними белковыми и иными молекулами, образуя сложные и разнообразные структуры.

      В макромолекулу  белка  входит  одна  или   несколько  пептидных  цепей,

связанных друг с другом поперечными химическими связями,  чаще  всего  через серу (дисульфидные мостики, образуемые   остатками    цистеина).  Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной  структурой  белка  или секвенцией.

      Для  построения пространственной структуры  белка пептидные цепи  должны  принять  определенную,  свойственную  данному  белку  конфигурацию,  которая  закрепляется   водородными   связями,    возникающими    между    пептидными группировками отдельных участков  молекулярной  цепи.  По  мере  образования водородных  связей  пептидные  цепи  закручиваются в спирали,  стремясь  к образованию максимального числа водородных  связей  и соответственно   к энергетически наиболее выгодной конфигурации.

      Впервые  такая структура на основе  рентгеноструктурного  анализа   была

обнаружена при изучении главного  белка  волос  и  шерсти—кератина  Полингом - американским физиком и химиком... Ее назвали  а-структурой  или  а-спиралью.

На  один  виток  спирали  приходится  по   3,6—3,7   остатков   аминокислот.

Расстояние между  витками  около 0,54  миллиардной доли   метра. 

Строение спирали стабилизируется внутримолекулярными водородными связями.

      При  растяжении  спираль  макромолекулы   белка  превращается  в  другую  структуру, напоминающую линейную.

      Но образованию  правильной спирали часто мешают  силы  отталкивания  или притяжения,  возникающие  между  группами   аминокислот,   или   стерические препятствия, например, за счет образования пирролидиновых  колец  пролина  и оксипролина,  которые  заставляют  пептидную   цепь   резко   изгибаться   и препятствуют образованию спирали на некоторых ее участках.  Далее  отдельные участки  макромолекулы  белка  ориентируются  в  пространстве,  принимая   в некоторых случаях достаточно  вытянутую  форму,  а  иногда  сильноизогнутую, свернутую пространственную структуру.

      Пространственная  структура   закреплена   вследствие   взаимодействия

радикалов R и аминокислот с образованием дисульфидных  мостиков,  водородных связей, ионных пар или других  химических  либо  физических  связей.  Именно пространственная  структура  белка  определяет  химические  и  биологические свойства белков.

      В зависимости  от пространственной структуры все белки делятся на  два

больших класса: фибриллярные  (они  используются  природой  как  структурный материал) и глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др).

      Полипептидные  цепи фибриллярных белков имеют   форму  спирали, которая закреплена  расположенными  вдоль   цепи   внутримолекулярными   водородными связями.  В волокнах  фибриллярных  белков   закрученные   пептидные   цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы  ориентированы  относительно друг друга,  располагаются  рядом,  образуя  нитевидные  структуры  и  имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы  или  совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они  образуют  растворы  высокой

вязкости. К фибриллярным белкам относятся белки, входящие в состав тканей  и покровных  образований.  Это   миозин—белок   мышечных   тканей;   коллаген, являющийся основой  седиментационных  тканей  и  кожных  покровов;  кератин, входящий в состав волос, роговых покровов,  шерсти  и  перьев.  К  этому  же классу  белков  относится  белок  натурального  шелка  -   фиброин,   вязкая сиропообразная жидкость, затвердевающая на воздухе в прочную нерастворимую нить. Этот белок имеет вытянутые  полипептидные  цепи,  соединенные  друг  с другом межмолекулярными водородными связями, что и определяет,  по-видимому,

высокую механическую прочность  натурального шелка.

      Пептидные  цепи глобулярных белков сильно изогнуты,  свернуты  и  часто имеют форму жестких шариков—глобул.  Молекулы  глобулярных  белков  обладают низкой степенью асимметрии, они  хорошо растворимы в воде,  причем  вязкость их растворов невелика. Это, прежде всего, белки крови — гемоглобин, альбумин, глобулин и др.

      Следует   отметить  условность  деления   белков   на   фибриллярные   и

глобулярные,  так как существует  большое число белков  с промежуточной структурой.

      Свойства  белка могут сильно изменяться  при замене  одной аминокислоты другой. Это объясняется изменением конфигураций пептидных цепей и условий образования пространственной  структуры белка,  которая,  в конечном  счете, определяет его функции в организме.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ХИМИЯ БЕЛКА. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ

 

Биохимия - это наука  о химических и физико-химических процессах, которые протекают в  живых организмах и лежат в  основе всех проявлений жизнедеятельности. Биохимия возникла на стыке органической химии и физиологии в конце прошлого века.

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ - это  высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным  компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.

Кроме понятия «белок», в химии встречается термины  «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 10 аминокислот. Но встречаются и молекулы, содержащие от 10 до 100 аминокислот – они относятся к группе небольших ПОЛИПЕПТИДОВ, крупные же полипептиды могут содержать и более 100 аминокислот. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Поэтому граница по количеству аминокислотных остатков, а, стало быть, и по молекулярной массе, между белками и полипептидами, весьма условна.

В природе встречаются  десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признакам.

Основные различия в строении белковых молекул:

• По количеству аминокислот
• По соотношению количества различных аминокислот.

Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

• Различная последовательность чередования аминокислот.

Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-либо двух белках порядок  расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

Количество полипептидных  цепей в различных белках может  варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

• По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА».

Если ее нет, то это  – простой белок, если есть –  сложный белок

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большее количество аминокислот. Эти 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):

1. Все они  являются альфа-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-углеродному атому.

2. По стереохимической  конфигурации альфауглеродного  атома все они принадлежат  к L-ряду.

Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов.

Молекула воды обладает полярными свойствами.

Атом кислорода сильнее  притягивает электроны, чем атомы  водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной  частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем.

Молекулы воды структурированы  и образуют кластеры.

В эти кластерные структуры  хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными потому, что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются O (кислород), N (азот) и S (сера).

Высокая полярность обеспечивает остальные общие свойства аминокислот:

3. Хорошая растворимость  в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу –COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминогруппы -NH₂ (при физиологическом значении pH заряжена положительно).

4. Способность  к электролитической диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при pH=7) электронейтральна.

 

5. Наличие ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ (ИЭТ, pI). (ИЭТ) - это значение pH среды, при котором молекула амфотерного вещества (например, аминокислоты) находится в электронейтральном состоянии.

 

 

 

 

РАЗЛИЧИЯ В  СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ

 

Радикалы аминокислот  могут значительно отличаться друг от друга по строению.

Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH₂-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI<7). К ним относятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.

С помощью значения рН внешней среды характеризуют соотношение -СООН и -NH₂ групп. Это относится и к пептидам, и к белкам.

Различные функциональные группы, содержащиеся в радикалах  аминокислот, придают им способность  к взаимодействию с образованием разных типов соединений. Приведем примеры таких взаимодействий.

 

 

В связи с различиями в строении радикалов различны и  физико-химические свойства аминокислот.

 

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ

 

Существуют три типа классификации:

ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКАЯ – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении. Например, в радикале метионина сера окружена углеводородными группировками, которые не позволяют этому элементу проявлять своих электроотрицательных свойств: -(CH₂)₂-S-CH₃. Аналогичная ситуация наблюдается, например, и в отношении азота, находящегося в составе радикала триптофана.

Гидрофильные  незаряженные (полярные) аминокислоты. Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки:

 

 

Эти группы взаимодействуют  с дипольными молекулами воды, которые  ориентируются вокруг них.

Отрицательно  заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.

 

 

Все они гидрофильны.

Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH₂-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

 

Все они также являются гидрофильными.

 

 

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В  белке же ионогенные группы общей  части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Не все аминокислоты, принимающие участие в построении белков человеческого тела, способны синтезироваться в нашем организме. На этом основана еще одна классификация аминокислот - биологическая.

 

БИОЛОГИЧЕСКАЯ КЛАСССИФИКАЦИЯ;

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

а) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

ХИММИЧЕСКАЯ КЛАССИФИКАЦИЯ - в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

Белки синтезируются  на рибосомах, не из свободных аминокислот, а из их соединений с транспортными  РНК (т-РНК).

Этот комплекс называется «аминоацил-т-РНК».

 

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

 

2 группы:

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

3. ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH₂-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

 

Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

 

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется  ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И  СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ!!! Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок - это длинная  неразветвленная полипептидная  цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

 

 

Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

 

СЛАБЫЕ ТИПЫ СВЯЗЕЙ

 

В десятки раз слабее ковалентных связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными  химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

Таким образом, слабые типы связей - это физико-химические взаимодействия. Поэтому они очень чувствительны  к изменениям условий среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ  СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).

 

 

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются  многократно, то они удерживают полипептидные цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны к условиям внешней среды и присутствию в ней веществ, которые сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

 

 

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

 

ПРОСТРАНСТВЕННАЯ  ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

 

В основе каждого белка  лежит полипептидная цепь. Она  не просто вытянута в пространстве, а организована в трехмерную структуру. Поэтому существует понятие о 4-х уровнях пространственной организации белка, а именно - первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белковых молекул.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Первичная структура  белка - последовательность аминокислотных фрагментов, прочно (и в течение всего периода существования белка) соединенных пептидными связями. Существует период полужизни белковых молекул - для большинства белков около 2-х недель. Если произошел разрыв хотя бы одной пептидной связи, то образуется уже другой белок.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

Вторичная структура - это пространственная организация стержня полипептидной цепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:

1) Альфа-спираль - имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этой спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру. Более того, удерживают в несколько напряженном состоянии (как сжатую пружину).

 

 

 

Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а если между разными полипептидами, то параллельны.

3) Нерегулярная структура - тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Это трехмерная архитектура  полипептидной цепи – особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи. У разных белков третичной структуры различна. В формировании третичной структуры участвуют дисульфидные связи и все слабые типы связей.

Выделяют два общих  типа третичной структуры:

1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене), либо бета-складчатыми структурами.

2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму шара или эллипса (латинское название: GLOBULA - шар), встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали.

Обычно в глобулярных  белках гидрофобные участки молекулы находятся в глубине молекулы. Соединяясь между собой, гидрофобные радикалы образуют гидрофобные кластеры (центры). Формирование гидрофобного кластера вынуждает молекулу соответствующим образом изгибаться в пространстве. Обычно в молекуле глобулярного белка бывает несколько гидрофобных кластеров в глубине молекулы. Это является проявлением двойственности свойств белковой молекулы: на поверхности молекулы - гидрофильные группировки, поэтому молекула в целом - гидрофильная, а в глубине молекулы - спрятаны гидрофобные радикалы.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Встречается не у всех белков, а только у тех, которые состоят из двух или более полипептидных цепей. Каждая такая цепь называется СУБЪЕДИНИЦЕЙ данной молекулы (или ПРОТОМЕРОМ). Поэтому белки, обладающие четвертичной структурой, называют ОЛИГОМЕРНЫМИ белками. В состав белковой молекулы могут входить одинаковые или разные субъединицы. Например, молекула гемоглобина «А» состоит из двух субъединиц одного типа и двух субъединиц другого типа, то есть является тетрамером. Фиксируются четвертичные структуры белков всеми типами слабых связей, а иногда еще и дисульфидными связями.

 

МЕТОДЫ ОПРЕДЕЛЕНИЯ  ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА

 

1)Деградация  по Эдмону

К раствору белка добавляют  реактив Эдмона, содержащий фенилизотиоцианат.

Фенилизотиоцианат взаимодействует  с альфа-аминогруппой первой (N-концевой) аминокислоты, а затем происходит ее отщепление от полипептидной цепи путем гидролиза:

 

 

После этого идентифицируют первую аминокислоту. Затем процесс повторяется.

В настоящее время  процесс автоматизирован.

2) Секвенирование  ДНК

Первичная структура  любой белковой молекулы напрямую зависит  от структуры ДНК-генома. Поэтому  сначала выделяют ген, в котором  закодирована структура белка. Далее  определяют последовательность азотистых оснований в ДНК. Каждая аминокислота в белковой молекуле закодирована сочетанием трех азотистых оснований - триплетом (кодоном) в молекуле ДНК. Например, сочетание трех оснований аденина (ААА) кодирует аминокислоту фенилаланин, а последовательность из трех оснований цитозина – глицин. Это дает возможность получить информацию о первичной структуре белковой молекуле, а, значит, прогнозировать строение всей молекулы в целом, поскольку именно первичная структура определяет строение всех высших уровней организации – и вторичной, и третичной, а, иногда и четвертичной структур.

Для проверки предположений  о строении высших структур используется еще один метод:

3) Рентгеноструктурный  анализ

Схема, поясняющая принцип  этого метода, представлена на рисунке:

 

 

В результате облучения  на фотопленке фиксируется карта  электронной плотности (похожа на географическую карту). Далее производится компьютерный анализ полученного изображения, в  результате чего строится пространственная модель белковой молекулы.

Электронная микроскопия

Может быть использована для выяснения структуры белковых молекул с большой молекулярной массой – от 500.000 до 1.000.000 Да (дальтон). Дальтон (Да) и килодальтон (кДа)– единицы измерения массы белков. 1кДа=10³ Да. 1 дальтон равен 1/16 массы атома кислорода (кислородная единица массы).

КОНФИГУРАЦИЯ  И КОНФОРМАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

 

Из всего сказанного можно заключить, что пространственная организация белков очень сложна. В химии существует понятие - пространственная КОНФИГУРАЦИЯ - жестко закрепленное ковалентными связями пространственное взаимное расположение частей молекулы (например: принадлежность к L-ряду стереоизомеров или к D-ряду).

Для белков также используется понятие КОНФОРМАЦИЯ белковой молекулы - определенное, но не застывшее, не неизменное взаимное расположение частей молекулы. Так как конформация белковой молекулы формируется при участии слабых типов связей, то она является подвижной (способной к изменениям), и белок может изменять свою структуру. В зависимости от условий внешней среды молекула может существовать в разных конформационных состояниях, которые легко переходят друг в друга. Энергетически выгодными для реальных условий являются только одно или несколько конформационных состояний, между которыми существует равновесие. Переходы из одного конформационного состояния в другое обеспечивают функционирование белковой молекулы. Это обратимые конформационные изменения (встречаются в организме, например, при проведении нервного импульса, при переносе кислорода гемоглобином). При изменении конформации часть слабых связей разрушается, и образуются новые связи слабого типа.

 

ЛИГАНДЫ

 

Взаимодействие белка  с каким-нибудь веществом иногда приводит к связыванию молекулы этого  вещества молекулой белка. Этот явление известно как «сорбция» (связывание). Обратный же процесс - освобождение другой молекулы от белковой называется «десорбция».

Если для какой-нибудь пары молекул процесс сорбции  преобладает над десорбцией, то это  уже специфическая сорбция, а вещество, которое сорбируется, называется «лиганд».

Виды лигандов:

1) Лиганд белка-фермента  – субстрат.