Контрольная работа по химическим основам технологии пищевых производств

НОУВПО  «Институт современных технологий  и экономики» 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Контрольная работа

по химическим основам технологии пищевых производств 
 
 
 
 
 

Вариант 1 
 
 
 
 

Студент Макаренко Елена Евгеньевна

Факультет 080502 , группа 10-зсфэм-02

Преподаватель Селиванов А.М. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

г.Краснодар

2012 год 

Содержание 

1. Дайте характеристику проблемы дефицита белка и каковы пути ее решения?

10. Какие физико-химические  превращения претерпевают белки  в технологическом потоке  производства  пищевых продуктов?

19. Гидролиз полисахаридов  его использование в пищевых  технологиях.

30. Методы выделения  и анализа жиров. Кислотное ,йодное число и число омыления жиров.

40. методы определения  содержания макро и микроэлементов.

51. как влияет  концентрация субстрата и фермента  на скорость ферментативной реакции.

62.  дать определение  понятия биолгически активные добавки. Привести их классификацию. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1. Дайте характеристику проблемы дефицита белка и каковы пути ее решения?

     Белки или протеины - высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот. Названием белки (или  белковые вещества) в отечественной  литературе принято обозначать класс  соединений, которые по аналогии с  белком куриного яйца при кипячении (денатурации) приобретают белый  цвет.

     Каждый  вид живых организмов характеризуется  индивидуальным набором белков, определяемым наследственной информацией, закодированной в ДНК. Информация о линейной последовательности. Белки в питании человека занимают особое место. Они выполняют ряд  специфических функций, свойственных только живой материи. Белковые вещества наделяют организм пластическими свойствами, заключающимися в построении структур субклеточных включений (рибосом, митохондрий  и т. д.), и обеспечивают обмен между  организмом и окружающей внешней  средой. В обмене веществ участвуют  как структурные белки клеток и тканей, так и ферментные и  гормональные системы. Белки координируют и регулируют все то многообразие химических превращений в организме, которое обеспечивает функционирование его как единого целого.

     Все элементы клеток находятся в процессе обновления, при котором распад уравновешивается ресинтезом, то есть имеет место стационарное состояние фиксации равновесия. О стационарном состоянии и целостности организма свидетельствует равновесие между скоростью синтеза и распада белков тела. Постоянный обмен и обновление осуществляется между тканевыми белками и фондом свободных аминокислот, образующихся в процессе переваривания пищи и поступающих в кровь . Белки в организме человека обновляются постоянно независимо от его возраста. В молодом растущем организме скорость синтеза белков превышает скорость распада; при тяжелых заболеваниях или голодании - наоборот. Наиболее быстрому обновлению подвергаются белки печени и слизистой оболочки кишечника (до 10 дней), наиболее медленному (до 180 дней) - белки мышц (миозин), соединительной ткани (коллаген) и мозга (миелин). Период обновления гормонов измеряется часами или даже минутами (инсулин). Скорость обновления белков выражается временем, необходимым для обмена половины всех молекул. Эта величина носит название периода полужизни (Т1/2). Средняя величина Т,/2 для белков всего организма составляет примерно 3 недели. Общая скорость синтеза белков у человека достигает 500 г в день, что почти в 5 раз превосходит потребление их с пищей. Достижение такого результата осуществляется за счет повторного использования продуктов распада белков и предшественников аминокислот в организме.

     Эффективность обмена белков в значительной степени  зависит от количественного и  качественного состава пищи. При  поступлении белков (с пищей) ниже рекомендуемых норм, в организме  начинают распадаться белки тканей (печени, плазмы крови и т. д.), а образующиеся аминокислоты - расходоваться на синтез ферментов, гормонов и других необходимых для поддержания жизнедеятельности организма биологически активных соединений. Повышенное количество белков в составе пищи значительного влияния на обмен веществ в организме человека не оказывает, при этом избыток продуктов азотистого обмена выводится с мочой. Состояние белкового обмена в большей степени зависит от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот. Клетки организма человека не могут синтезировать необходимые белки, если в составе пищи отсутствует хотя бы одна незаменимая аминокислота. Синтез белков также нарушается, если часть аминокислот в кишечнике разрушается патогенной микрофлорой, аминокислоты плохо всасываются, а протеолити-ческие ферменты желудочно-кишечного тракта мало активны. Удаление части аминокислот из организма с продуктами обмена веществ обуславливает его отрицательный азотистый баланс.

     Показатель  азотистого баланса используется для  оценки степени обеспеченности человека белковой пищей. Он представляет собой  разность между количеством поступающего с пищей азота и количеством  азота, выводимого в виде конечных продуктов  обмена, выраженными в одних 

и тех  же единицах (г/сут). При положительном балансе количество выводимого из организма азота меньше количества азота, поступающего с пищей, а при отрицательном - количество выделяемого азота превышает количество азота, поступающего в течение суток. Положительный баланс азота характерен для молодого организма и беременных женщин, отрицательный - для людей, пища которых бедна белком, для больных с нарушениями процессов переваривания пищи и людей пожилого возраста.

Состояние, при котором количество азота, поступающего с пищей, равно количеству азота, выводимого из организма, характерно для  азотистого равновесия. Им обладает здоровый взрослый человек, потребляющий полноценные  белки в необходимом количестве. Азотистый баланс у такого организма  равен нулю.

     На  состояние азотистого обмена любого организма существенное влияние  оказывают жиры и калорийность пищи, витамины (В,, В2, В6, РР и др.), минеральные вещества и гормоны. Например, гормоны щитовидной железы и низкокалорийная диета стимулируют распад белков, а гормоны роста и половых желез, наоборот, способствуют их синтезу. Таким образом, организм человека требует обеспечения его белковой пищей, в противном случае могут развиваться патологические процессы и наступить гибель организма. Следовательно, здесь уместно рассмотреть нормы потребления человеком белка.

     Средняя суточная физиологическая потребность  человека в белке в течение  более чем ста лет постоянно  исследуется и периодически отражается в решениях ВОЗ, ФАО и национальных организаций различных стран. Эти  величины носят ориентировочный  характер, так как они находятся  в стадии постоянного уточнения  в зависимости от возраста человека, пола, характера профессиональной деятельности, физиологического состояния, климата, индивидуальных и национальных особенностей и степени загрязнения окружающей среды. В соответствии с рекомендациями ВОЗ и ФАО величина оптимальной потребности в белке составляет 60-100 г в сутки или 12-15% от общей калорийности пищи. В общем количестве энергии на долю белка животного и растительного происхождения приходится по 6-8%. В пересчете на 1 кг массы тела потребность белка в сутки у взрослого человека в среднем равняется около 1 г, тогда как для детей, в зависимости от возраста, она колеблется от 1,05 до 4,00 г.

     Рекомендуемые нормы потребления основных пищевых  веществ для основных групп населения, выработанные российской научной школой питания, включают 73-120 г белка в сутки для мужчин и 60-90 г для женщин, в том числе белка животного происхождения 43-65 и 43-49 г, соответственно. Нижняя граница относится к тем, чья деятельность не связана с физическим трудом, верхняя - к людям, испытывающим тяжелые физические нагрузки. В среднем, для взрослого мужчины в возрасте 30 лет необходимый уровень потребления белка в пересчете на азот равен 9,0-9,2 г в сутки на 1 кг массы тела. Потребность в белке для лиц, перенесших тяжелые инфекции, хирургические вмешательства, имеющих заболевания органов пищеварения, дыхания, увеличивается в среднем до 110-120 г в день, а в высокобелковой диете, например, у диабетиков его количество может достигать 135-140 г. Белок ограничивается до 20-40 г в сутки при заболеваниях, связанных с почечной недостаточностью, подагре и некоторых других.

     Сегодня в мире существует дефицит пищевого белка и недостаток его в ближайшие  десятилетия, вероятно, сохранится. На каждого жителя Земли приходится около 60 г белка в сутки, при  норме 70 г. По данным Института питания  РАМН, начиная с 1992 г. в России потребление  животных белковых продуктов снизилось  на 25-35% и соответственно увеличилось  потребление углеводсодержащей  пищи (картофеля, хлебопродуктов, макаронных изделий). Среднедушевое потребление  белка уменьшилось на 17-22%: с 47,5 до 38,8 г/сут белка животного происхождения (49% против 55% рекомендуемых); в семьях с низким доходом потребление общего белка в сутки не превышает 29-40 г.

     Снижение  употребления белка с пищей соответствует  современным мировым тенденциям снижения степени обеспеченности населения Земли белком. Общий дефицит белка на планете оценивается в 10-25 млн т в год. Из 6 млрд человек, живущих на Земле, приблизительно половина страдает от недостатка белка. Нехватка пищевого белка является не только экономической, но и социальной проблемой современного мира. Не во всех странах продукты животного происхождения доступны широким слоям населения. В районах тропической Африки, Латинской Америки и Азии, население которых занято тяжелым сельскохозяйственным трудом, проблема обеспеченности белком яиц, мяса и молока особенно острая. Пока животные белки будут оставаться ценным источником питания, экономически развитым и богатым странам предстоит найти решение важной проблемы: с одной стороны, это разработка рациональных способов хранения и сбыта избытка продуктов животного происхождения, а с другой - поиск путей получения новых ресурсов пищевого белка. В противном случае большая часть населения земного шара будет употреблять в пищу только белки растительного происхождения, отличающиеся неполноценным аминокислотным составом.

     Традиционным  путем увеличения ресурсов пищевого белка является повышение производительности растениеводства и животноводства на основе технологий возделывания зернобобовых, масличных и злаковых культур, употребляемых  как непосредственно в пищу, так  и на корм скоту. Наибольшие количества белка, и особенно лизина, обеспечивают посевы зернобобовых культур: сои, нута, чечевицы, гороха, люпина. Однако, бобовые культуры, используемые непосредственно в пищу, не являются традиционными для многих народов, к тому же трудно достичь высоких урожаев и расширения площадей посева любой культуры в силу особенностей почвенно-климатических условий выращивания и применения агротехнических мероприятий.

     Растительный  рацион, содержащий полноценный белок  в необходимом количестве, может  быть создан на основе использования  пищевых продуктов, полученных из разных источников. Например, кукуруза бедна  триптофаном и лизином, а бобовые - метионином, поэтому смесь, состоящая  из кукурузы и соевых белковых продуктов  или овощей, обеспечивает поступление  в организм "качественного" белка. Возможность же использования однокомпонентного  состава диеты в пище человека повышается за счет практического применения достижений генетики растений. В нашей  стране и за рубежом выведены сорта  вы-соколизиновой кукурузы "Опейк-2", ячменя "Хайпроли", сорго, пшеницы с повышенным количеством белка. Путем скрещивания, например, ячменя "Хай-проли" с высокобелковыми мутантами, получены сорта с содержанием лизина 4,5-4,8% и белка 13,5-15,5%. Создан гибрид ржи и пшеницы (тритикале) с 3,7% лизина и средним содержанием белка 13,4%.

     В последние годы все большее внимание уделяется получению новых видов  белковой пищи, производство которых  основано на использовании полноценных  по аминокислотному составу растительных белков. Научные и практические основы производства пищевых изделий с  применением белкового сырья  растительного происхождения для  замены продуктов из натурального мяса, рыбы и птицы в нашей стране заложены А. Несмеяновым с сотрудниками еще в 1971 г. Однако, учитывая сложность  и высокую стоимость отдельных  стадий производства, данное направление  пищевой промышленности только зарождается.

     Увеличение  количества пищевого белка за счет животноводства является менее перспективным  путем, по сравнению с растениеводством. На получение 1 кг животного белка, содержащегося  в молоке, мясе и яйцах, требуется  израсходовать 5-8 кг кормового белка. При этом коэффициенты трансформации  растительных белков в белки высокопродуктивных животных и птиц очень низкие (25-39%). В процессе трофической (пищевой) цепи теряется 60-75% белка в непереваренных остатках корма, неутилизированных в организме аминокислотах, выделяемых с мочой в виде продуктов распада, в процессах обмена (движении, обновлении белков тканей и т. д.) и через кожно-волосяные покровы. Особенно большие потери белков происходят за счет затрат на их биосинтез, так как животные белки значительно отличаются по аминокислотному составу от белков растений. Отсутствие у животных способности синтезировать ряд аминокислот приводит к тому, что свои потребности в последних они удовлетворяют за счет повышенного количества растительных белков. Организм животного может синтезировать ряд недостающих аминокислот, но только в ущерб деятельности гормональной и ферментативной систем. Отсюда актуальным является сбалансированное кормление животных (отходы мясомолочной, рыбной промышленности, соевый шрот и т.д.) в целях повышения коэффициента трансформации белков в животноводческую продукцию.

     В ближайшие годы растениеводство  и животноводство, вероятно, будут  основными источниками пищевого белка, однако важное место в решении  белковой проблемы отводится и рыболовству. В то же время запасы морепродуктов  ограничены, поэтому поиск новых  эффективных путей покрытия белкового  дефицита с учетом природных ресурсов каждой страны остается актуальным. Так, в недавнем прошлом Россия была единственной страной, производящей микробиологический белок для кормления животных - БВК. Из объема свыше 1 млн т/год 60% продукции выпускалось на основе парафинов нефти, а 40% - на основе гидролиза-тов древесины. Организация производства белка осуществлялась и с использованием спирта и природного газа. Такие технологические процессы экономически выгодны при отсутствии соевого белка для кормления животных. По содержанию незаменимых аминокислот и витаминов дрожжевая масса не уступает, а иногда даже и превосходит соевые белки. Добавка БВК в корма экономит фуражное зерно (5 т на 1 т БВК) и увеличивает привесы животных.

     В решении проблемы дефицита белка  за последние два десятилетия  определилось новое биотехнологическое направление - получение пищевых  объектов с повышенным содержанием  и улучшенным качеством белка  методами генетической инженерии. Сущность генетической инженерии заключается  в переносе генов любого организма  в клетку реципиента для получения  растений, животных или микроорганизмов  с рекомбинированными генами, а следовательно, и с новыми полезными свойствами. Растения, животные и микроорганизмы, полученные генетической инженерией, называются генетически измененными, а продукты их переработки - трансгенными пищевыми продуктами.  
 
 
 

10. Какие физико-химические  превращения претерпевают  белки в технологическом  потоке  производства  пищевых продуктов? 

     Нативная трехмерная структура белков поддерживается разнообразием внутри- и межмолекулярных сил и поперечных связей. Любое изменение условий среды в технологических потоках производства пищевых продуктов оказывает влияние на нековалентные связи молекулярной структуры и приводит к разрушению четвертичной, вторичной и третичной структуры. Разрушение нативной структуры, сопровождающееся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией. С физической точки зрения денатурацию рассматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

     Большинство белков денатурируются в присутствии  сильных минеральных кислот или  оснований, при нагревании, охлаждении, обработке поверхностно-активными  веществами (додецилсульфатом), мочевиной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном). Широкое применение кислот, оснований, солей, органических растворителей предусматривается в практике выделения белков из пищевого сырья и готовых продуктов при изучении их свойств и структурных особенностей, а также при экстракции и очистке в технологии выделения концентратов и изолятов. Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде, так как их полипептидные цепи настолько сильно переплетены между собой, что затрудняется доступ молекул растворителя к радикалам остатков аминокислот.

     Большая часть белков денатурируется при 60–80°С, однако встречаются белки и термостабильные, например, α-лактоглобулин молока и α-амилазы некоторых бактерий. Повышенная устойчивость белков к нагреванию часто обуславливается наличием в их составе большого количества дисульфидных связей. Однако степень денатурирующего воздействия температуры на белки зависит и от их влажности, реакции и солевого состава среды и присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно понижается в присутствии кислот жирного ряда, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

     Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют  особо важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, приводят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, – к их инактивации. При температуре от 40–60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, сопровождающееся образованием карбонильных соединений и темноокрашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). Сущность реакций меланоидинообразования заключается во взаимодействии группы –NH2 аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров. Сахаро-аминные реакции являются причиной не только потемнения пищевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь незаменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость аминокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гидролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество незаменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп –NH2 и –СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов, циклических амидов и ω–ε изопептидных связей. Изопептиды обнаружены в кератине, молочных белках и белках м.

     Тепловая  денатурация белков является одним  из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бисквитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения  экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, консервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид превращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание белков в желудочно-кишечном тракте человека (облегчая доступ к ним протеолитических ферментов) и обуславливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белков может быть различной (от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных –S–S-связей), то и усвояемость полимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться. Параллельно могут изменяться физико-химические свойства белков. Для хлопковых семян, подвергнутых влаготепловой обработке, зафиксирован, например, переход растворимого азота из одной формы в другую.

     Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100– 120°С приводит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул белка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных связей и образованием сероводорода, аммиака, углекислого газа и ряда более сложных соединений небелковой природы. Так, стерилизация молочных, мясных и рыбных продуктов при температуре выше 115°С вызывает разрушение цистеиновых остатков с отщеплением сероводорода, диметилсульфида и цистеиновой кислоты:

H2S CH3-S-CH3 HO2C-CH(NH2)CH2SO3H

Реакции дезамидирования аспарагиновой и глутаминовой аминокислот и дегидратации глицина могут быть причиной образования новых ковалентных связей в белках, так как образуется пирролидонкарбоновая кислота и 2,5-дикетопиперазин (дикетопиперазина много в обжаренных бобах какао):

     Среди продуктов термического распада  белков встречаются соединения, придающие  им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей  пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки. Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

     Токсические свойства белков при термической  обработке выше 200°С или при более низких температурах, но в щелочной среде, могут обуславливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изомеризации остатков аминокислот из L- в D-форму. Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков. Например, термообработка казеина молока при температуре около 200°С снижает биологическую ценность продукта на 50%.

     В сильнощелочных средах, особенно при  высоких температурах, некоторые  остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превращений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин – в дегидроаланин с выделением сероводорода.

     Реакционноспособный дегидроаланин конденсируется с остатками лизина, орнитина и цистеина боковых цепей и образует межмолекулярные поперечные связи в белках. В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность белков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной структурой, поэтому образование их в технологических процессах производства пищевых продуктов нежелательно. К тому же в опытах на крысах показано, что образование, например, лизиноаланина стимулирует нефрокальциноз, диарею и облысение.

     Обработка сырья растворами щелочей широко используется при получении изолятов и концентратов белков. Чем ниже значение рН, температура и время обработки, тем выше содержание незаменимых аминокислот в белке. Например, при повышении рН раствора с 8,5 до 12,5 при экстракции белка из пшеничных отрубей количество лизина в нем уменьшается на 40%, треонина – на 26%, а валина – на 24%. Мягкие температурные режимы предохраняют от образования в больших количествах нежелательных аминокислотных фрагментов. В то же время среди специалистов обсуждается вопрос о введении предельно допустимых концентраций лизиноаланина (например, 300 мг на 1 кг) в целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.

     Неблагоприятные погодные условия при созревании зерна, поражение его вредителями  и микрофлорой, пониженная или повышенная температура при хранении и переработке  сырья и полуфабрикатов, механические, физические и химические факторы (перемешивание, гомогенизация, замес, инфракрасное облучение, ультразвук, действие солей, диоксида углерода, газообразных азота и этилена  и т. д.) усиливают структурные  перестройки белков, которые могут  разрушать природные белково-липидные взаимодействия. Высвобождающиеся липиды, подвергаясь окислительной порче, способны инициировать образование ковалентных меж- и внутримолекулярных связей в белках и новых полимерах:

R –  H + LO˙22; → R˙ + L02H; R˙ + R˙ → R-R; 

R –  R + LO˙2 → R – R˙ + L02H; R – R˙ + R˙ → R-R-R и т. д.

Остатки тирозина в присутствии гидропероксидов (LO2H) могут превращаться в сульфоксиды и сульфоны, остатки цистеина – в сульфиновые, сульфоновые кислоты, а остатки триптофана – в гидрокси-β-индолилаланин и N-формилкинуренин. Все реакции окисления связаны с потерей незаменимых аминокислот. Окислительная порча белков особенно опасна при переработке масличного и жирового сырья. Торможение реакций можно достигать добавлением оксидантов, ферментных препаратов или повышением активности собственных ферментов сырья в целях вывода липидов из взаимодействия с белками.

     Использование новых и традиционных технологических  процессов без глубокого изучения влияния их на молекулярные основы структуры белков, с одной стороны, опасно для здоровья людей, а с  другой – неэффективно с точки  зрения обеспечения качества пищевых  продуктов. Примером может служить  научно обоснованное применение аскорбиновой кислоты для улучшения качества хлеба.

     По  современным представлениям, аскорбиновая кислота, окисляясь кислородом воздуха  в дегидроаскорбиновую кислоту, окисляет глютатион (Г-SH), превращая его в окисленную форму (Г-S-S-Г). Это предохраняет глютатион от участия в сульфгидрильно-дисульфидном взаимодействии с белками клейковины во время образования теста. Сульфгидрильные группы пшеничного белка взаимодействуют друг с другом с образованием дисульфидносвязанных белковых цепей и качество изделий улучшается.

     Наряду  с окислительными процессами в технологических  процессах, предусматривающих механические или физические воздействия на белковые вещества сырья (замес, гомогенизация, ультразвук и т.д.), протекают и  другие превращения, характер которых  зависит от природы, степени и  способа этих воздействий. На начальных  стадиях замеса хлебного теста и  при измельчении семян зерна  наблюдается тепловая агрегация  белков, при усиленной механической обработке теста возможна деструкция последних с разрывом дисульфидных и даже пептидных связей.

Агрегирующая  и комплексообразующая способность  белков пшеницы является одним из важных показателей, обеспечивающих им ведущую роль в формировании клейковины в процессе ее отмывания из муки и тестоведения.

Параметры агрегации белков сильных пшениц, характеризующиеся более "плотной" пространственной упаковкой структуры, выше по сравнению со слабыми, имеющими более "рыхлую" организацию молекул. Процесс образования белковых агрегатов по ходу технологического процесса приготовления изделий из муки интенсивнее у крепкой клейковины, чем у слабой.  

     Константы агрегации уксуснорастворимых белков, экстрагированных из предварительно отмытой клейковины и теста, выше, чем белков, выделенных из муки. Следовательно, при гидратации белков в ходе технологического процесса и, в частности, при замесе теста или отмывании клейковины водой происходят внутри- и(или) межмолекулярные превращения, связанные с изменением структуры молекул, приводящим к снижению агрегирующих свойств последних.