Белки. 8

Содержание:

1.Введение.

2.Основная часть.

• История открытия и изучения белков.
• Структура белка.
• Пространственная организация белковых молекул.
• Функции белков в клетке.
• Синтез белка в клетке.
• Всасывание аминокислот.
• Влияние кортизола на обмен белка.

3.Вывод.

4.Список литературы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение.

Основным структурным  элементом клеток и тканей организма  являются белки. Белки — полимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки содержат от 100 до 300 тыс. аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от 17 до 10000 кДа (дальтон — молекулярная масса, равная массе одного атома водорода — 1,67x10-24 г). Пожалуй, нет ни одной функции, которая могла бы осуществляться в организме без участия белков. Белковую природу имеют особые вещества — антитела, вырабатывающиеся в организме после попадания в него чужеродных веществ (антигенов). Мышцы состоят из белков, основным компонентом опорных тканей (кости, сухожилия, связки) также является белок — коллаген.

Белок в организме человека образуется беспрерывно из аминокислот, поступающих в клетки в результате переваривания белка пищи. Для  синтеза белка человека необходим  белок пищи в определенном количестве и определенного аминокислотного состава. В настоящее время известно более 80 аминокислот, из которых 22 наиболее распространены в пищевых продуктах. Аминокислоты по биологической ценности делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимы восемь аминокислот  — лизин, триптофан, метионин, лейцин, изолейцин, валин, треонин, фенилаланин; для детей нужен также гистидин. Эти аминокислоты в организме  не синтезируются и должны обязательно  поступать с пищей в определенном соотношении, т. е. сбалансированными. Особенно ценны незаменимые аминокислоты триптофан, лизин, метионин, содержащиеся в основном в продуктах животного происхождения, соотношение которых в пищевом рационе должно составлять 1:3:3.

Заменимые аминокислоты (аргинин, цистин, тирозин, аланин, серин и  др.) могут синтезироваться в организме  человека.

Многие химические реакции  ускоряются биологическими катализаторами — ферментами, представляющими собой  белковые соединения. С белковыми телами — миозином и актином — связаны явления мышечного сокращения. Переносчиками кислорода в крови являются пигменты белковой природы, у высших животных — гемоглобин, а у низших — хлорокруорин и гемоцианин. Белку плазмы, фибриногену, кровь обязана своей способностью к свертыванию. С некоторыми белковыми веществами плазмы, так называемыми антителами, связаны иммунные свойства организма. Одно из белковых веществ сетчатки — зрительный пурпур, или родопсин — повышает чувствительность сетчатки глаза к восприятию света. Нуклеопротеиды ядерные и цитоплазматические принимают существенное участие в процессах роста и размножения. С участием белковых тел связаны явления возбуждения и его распространения. Среди гормонов, участвующих в регуляции физиологических функций, имеется ряд веществ белковой природы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

История открытия и изучения белков

История целенаправленного  изучения белков началась в XVIII веке, когда  в результате работ французского химика Антуана Франсуа де Фуркруа  и других учёных по изучению таких  веществ как альбумин, фибрин и  глютен, белки были выделены в отдельный  класс молекул.

В 1836 году появилась первая модель химического строения белков. Эта модель была предложена Мулдером на основании теории радикалов, и  до конца 1850-х она оставалось общепризнанной. А всего через 2 года в 1838 году белкам было дано современное название –  протеины. Его предложил работник Мулдера Якоб Йенс Берцелиус.

 К концу XIX века было  исследовано большинство аминокислот,  входящих в состав белков, что  видимо и послужило толчком  к тому, что в 1894 году немецкий  ученый Альбрехт Коссель выдвинул  теорию, согласно которой именно  аминокислоты являются основными  структурными элементами белков.

В начале XX века предположение  Косселя было экспериментально доказано немецким химиком Эмилем Фишером.

В 1926 году американский химик  Джеймс Самнер доказал, что фермент  уреаза, вырабатываемый в организме  относится к белкам. Своим открытием  он открыл дорогу к осознанию важности роли играемой белками в организме  человека.

В 1949 году Фред Сенгер получил  аминокислотную последовательность гормона  инсулина и тем самым доказал, что белки — это линейные полимеры аминокислот.

В 1960-х годах были получены первые пространственные структуры  белков, основанные на дифракции рентгеновских  лучей на атомарном уровне.

Научные работы по изучению этого высокомолекулярного органического  вещества продолжается и в наши дни. Существует даже отдельная наука  о протеинах – протеомика.

 

 

Структура белка.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие  из α-L-аминокислот (которые являются мономерами) и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот (правда, модификации происходят уже  после синтеза белка на рибосоме). Для обозначения аминокислот  в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве  белков «всего» 20 видов аминокислот  ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов  трудно переоценить: для цепочки  всего из 5 аминокислот оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка  из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем  в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей  степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка  в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной  группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка  называют C- и N-концом (в зависимости  от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна: -COOH или -NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида  или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца.

Последовательность аминокислот  в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка. Эта информация представлена в виде последовательности нуклеотидов, причём одной аминокислоте соответствует  в ДНК последовательность из трёх нуклеотидов — так называемый триплет или кодон. То, какая аминокислота соответствует данному кодону в  мРНК, определяется генетическим кодом, который может несколько различаться  у разных организмов. Синтез белков на рибосомах происходит, как правило, из 20 аминокислот, называемых стандартными. Триплетов, которыми закодированы аминокислоты в ДНК, у разных организмов от 61 до 63 (то есть из числа возможных триплетов (4³ = 64) вычтено число стоп-кодонов (1—3)). Поэтому появляется возможность, что большинство аминокислот может быть закодировано разными триплетами. То есть, генетический код может являться избыточным или, иначе, вырожденным. Это было окончательно доказано в эксперименте при анализе мутаций[13]. Генетический код, кодирующий различные аминокислоты, имеет разную степень вырожденности (кодируются от 1 до 6 кодонами), это зависит от частоты встречаемости данной аминокислоты в белках, за исключением аргинина[13]. Часто основание в третьем положении оказывается несущественным для специфичности, то есть одна аминокислота может быть представлена четырьмя кодонами, различающимися только третьим основанием. Иногда различие состоит в предпочтении пурина пиримидину. Это называют вырожденностью третьего основания.

Такой трёхкодонный код сложился эволюционно рано. Но существование  различий в некоторых организмах, появившихся на разных эволюционных стадиях, указывает на то, что он был не всегда таким.

Гомологичные белки (предположительно имеющие общее эволюционное происхождение  и нередко выполняющие одну и  ту же функцию), например, гемоглобины  разных организмов, имеют во многих местах цепи идентичные, консервативные остатки аминокислот. В других местах находятся различные аминокислотные остатки, называемые вариабельными. По степени гомологии (сходства аминокислотной последовательности) возможна оценка эволюционного расстояния между  таксонами, к которым принадлежат  сравниваемые организмы.

 

 

 

 

 

 

 

Пространственная  организация белковых молекул.

Выполнение белками определенных специфических функций зависит  от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически  невыгодно держать белки в  развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации  белков.

Первичная структура белка  — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной  цепи, составляющей молекулу белка. Связь  между аминокислотами — пептидная.

Если молекула белка состоит  всего из 10 аминокислотных остатков, то число теоретически возможных  вариантов белковых молекул, отличающихся порядком чередования аминокислот, — 1020. Имея 20 аминокислот, можно составить  из них еще большее количество разнообразных комбинаций. В организме  человека обнаружено порядка десяти тысяч различных белков, которые  отличаются как друг от друга, так  и от белков других организмов.

Именно первичная структура  белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной  аминокислоты на другую в полипептидной  цепочке приводит к изменению  свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина  шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может  выполнять свою основную функцию  — транспорт кислорода; в таких  случаях у человека развивается  заболевание — серповидноклеточная  анемия.

Вторичная структура —  упорядоченное свертывание полипептидной  цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются  водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и  аминогруппами. Практически все  СО- и NН-группы принимают участие  в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

 

Третичная структура —  укладка полипептидных цепей  в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между  радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной  структуры играют гидрофильно-гидрофобные  взаимодействия. В водных растворах  гидрофобные радикалы стремятся  спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться  на поверхности молекулы. У некоторых  белков третичная структура стабилизируется  дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной  структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура  характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более  глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным  и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами  возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован  двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок  не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов  — поверхностных белков нервных  клеток.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Свойства белков.

Денатурация. Как правило, белки сохраняют структуру и, следовательно, физико-химические свойства, например, растворимость в условиях, таких как температура и pH, к которым приспособлен данный организм. Изменение этих условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью, приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Потеря белком (или другим биополимером) нативной структуры называется денатурацией. Денатурация может быть полной или частичной, обратимой или необратимой. Самый известный случай необратимой денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным. Денатурация в некоторых случаях обратима, как в случае осаждения (преципитации) водорастворимых белков с помощью солей аммония, и используется как способ их очистки.

Ренатурация. Иногда денатурированный белок в подходящих условиях вновь спонтанно приобретает свою нативную структуру. Этот процесс называется рена-турацией. Ренатурация убедительно показывает, что третичная структура белка полностью определяется его первичной структурой и что сборка биологических объектов может осуществляться на основе немногих общих принципов.

Белки являются амфотерными  полиэлектролитами (полиамфолитами), при  этом группами, способными к ионизации  в растворе, являются карбоксильные  остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых  цепей основных аминокислот (в первую очередь ε-аминогруппа лизина и  амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в  несколько меньшей степени —  имидазольный остаток гистидина). Белки  как полиамфолиты характеризуются  изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды pH, при которой молекулы данного  белка не несут электрического заряда и, соответственно, не перемещаются в  электрическом поле (например, при  электрофорезе). Величина pI определяется отношением кислотных и основных аминокислотных остатков в белке: увеличение количества остатков основных аминокислот в данном белке ведёт к увеличению pI; увеличение количества остатков кислых аминокислот приводит к снижению значения pI.

Значение изоэлектрической точки является характерной константой белков. Белки с pI меньше 7 называются кислотными, а белки с pI больше 7 —  основными. В целом, pI белка зависит  от выполняемой им функции: изоэлектрическая точка большинства белков тканей позвоночных лежит в пределах от 5,5 до 7,0, однако в некоторых случаях  значения лежат в экстремальных  областях: так, например, для пепсина  — протеолитического фермента сильнокислого  желудочного сока pI ~ 1[9], а для  сальмина — белка-протамина молок  лосося, особенностью которого является чрезвычайно высокое содержание аргинина, pI ~ 12. Белки, связывающиеся  с нуклеиновыми кислотами за счёт электростатического взаимодействия с фосфатными остатками нуклеиновых  кислот, часто являются основными  белками. Примером таких белков служат гистоны и протамины.

Белки различаются по степени  растворимости в воде, но большинство  белков в ней растворяются. К нерастворимым  относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который  входит в состав шёлка и паутины. Белки также делятся на гидрофильные и гидрофобные. К гидрофильным относятся  большинство белков цитоплазмы, ядра и межклеточного вещества, в том  числе нерастворимые кератин  и фиброин. К гидрофобным относятся  большинство белков, входящих в состав биологических мембран интегральных мембранных белков, которые взаимодействуют  с гидрофобными липидами мембраны[10] (у этих белков обычно есть и небольшие  гидрофильные участки).

 

 

 

 

 

 

Функции белков в  клетке.

Белки служат теми инструментами, посредством которых генетическая информация получает свое реальное воплощение. В соответствии с тем, что в  клеточном ядре содержатся тысячи генов, каждый из которых определяет какой-то один характерный признак живого организма, в клетке существуют тысячи  белков и каждый из них выполняет  специфическую функцию.

Самый многообразный и  наиболее высокоспециализированный класс  белков, выполняющий важнейшую биологическую  функцию - создание точно и гибко  координированной системы целенаправленных взаимозависимых химических реакций, в результате совместного протекания которых возникает "жизнь" - это  ферменты, функцией которых является управляемый катализ большого числа химических реакций, в которых участвуют как низко-, так и высокомолекулярные субстраты.

Транспортные белки - белки, которые выполняют функцию транспорта специфически связывают и переносят те или другие молекулы и ионы через мембраны клеток (как внутрь клетки, так и во вне), а также от одного органа организма к другому.  Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высвобождается и используется для окисления компонентов пищи - процесса в ходе которого производится энергия. Плазма крови содержит  липопротеины, осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует типы транспортных белков, способных связывать  глюкозу,  аминокислоты и переносить их внутрь клеток.

Пищевые и запасные белки - белки, которые выполняют функцию  обеспечения питанием зародышей  растений и животных на первых стадиях  их развития.

Наиболее известными примерами  таких белков служат белки семян  пшеницы, кукурузы и риса. К пищевым  белкам относится яичный  альбумин - основной компонент яичного белка, и  казеин, главный белок молока. В ферритине, встречающимся в животных тканях, запасено железо.

Сократительные и двигательные белки - белки, которые обеспечивают клетку или организм двигательной функцией,- способностью сокращаться, изменять форму и передвигаться.

Белками с такой функцией являются  актин и  миозин, представляющие собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях (микрофиламенты эукариотических клеток). Другим примером таких белков служит  тубулин  - белок из которого построены  микротрубочки, являющиеся важными элементами ресничек и жгутиков, при помощи которых клетки передвигаются. Длинные клетки нервной системы животных также содержат микротрубочки.

 Структурные белки  - белки образующие волокна, навитые  друг на друга или уложенные  плоским слоем, выполняют опорную  или защитную функцию, скрепляют  между собой биологические структуры  организмов и придают им прочность. 

Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат  эластин - структурный белок способный растягиваться в двух измерениях. Волосы ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок  фиброин.

Защитные белки выполняют  функцию защиты организма от вторжения  других организмов или предохранения  его от повреждений. Эту функцию выполняют  иммуноглобулины (или  антитела), образующиеся у позвоночных, обладающие способностью распознавать чужеродные клетки,- проникшие в организм бактерии или вирусы или клетки самого организма, переродившиеся в раковые,- а также чужеродные для организма белки, и прочно связываться с ними. Аналогичная защитная функция у фибриногена и тромбина - белков, участвующих в процессе свертывания крови; они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.

Белки змеиного яда,  бактериальные токсины и токсичные белки растений, например,  рицин, вероятно, также в определенном смысле можно отнести к белкам, выполняющим защитную функцию.

Регуляторные белки имеют  функцию регуляции клеточной  или физиологической активности. К регуляторным белкам относятся  многие  гормоны, такие как  инсулин, регулирующий обмен глюкозы,  гормон роста, синтезируемый в гипофизе,  паратиреоидный гормон, регулирующий  транспорт ионов кальция и фосфатов и др.

Регуляторные белки, называемые  репрессорами, функционируют как регуляторы биосинтеза  ферментов в бактериальных клетках.

Имеется много других белков, функции которых уникальны, что  затрудняет их классификацию:

Так, например,  монеллин - белок, содержащийся в одном из африканских растений, имеет очень  сладкий вкус. Он стал предметом  изучения как нетоксичное и не способствующее ожирению вещество, которое  может быть использовано вместо сахара. Плазма крови некоторых антарктических рыб содержит белки со свойствами антифриза, предохраняющие кровь этих рыб от замерзания. Шарниры в местах прикрепления крыльев у ряда насекомых  состоят из белка  резилина, обладающего почти идеальной эластичностью.

 

 

 

 

 

 

 

 

Синтез белка  в клетке.

Совокупность реакций  биологического синтеза называется пластическим обменом, или ассимиляцией. Название этого вида обмена отражает его сущность: из простых веществ, поступающих в клетку извне, образуются вещества, подобные веществам клетки.

Рассмотрим одну из важнейших  форм пластического обмена – биосинтез  белков. Все многообразие свойств  белков в конечном счете определяется первичной структурой, т. е. последовательностью  аминокислот. Огромное количество отобранных эволюцией уникальных сочетаний  аминокислот воспроизводится путем  синтеза нуклеиновых кислот с  такой последовательностью азотистых  оснований, которая соответствует  последовательности аминокислот в  белках. Каждой аминокислоте в полипептидной  цепочке соответствует комбинация из трех нуклеотидов – триплет.

Процесс реализации наследственной информации в биосинтезе осуществляется при участии трех видов рибонуклеиновых  кислот: информационной (матричной) –  иРНК (мРНК), рибосомальной – рРНК и транспортной – тРНК. Все рибонуклеиновые  кислоты синтезируются на соответствующих  участках молекулы ДНК. Они имеют  значительно меньшие размеры, чем  ДНК, и представляют собой одинарную  цепь нуклеотидов. Нуклеотиды содержат остаток фосфорной кислоты (фосфат), пентозный сахар (рибозу) и одно из четырех азотистых оснований  – аденин, цитозин, гуанин и урацил. Азотистое основание – урацил – комплементарно аденину.

Процесс биосинтеза сложный  и включает ряд этапов – транскрипцию, сплайсинг и трансляцию.

Первый этап (транскрипция) происходит в ядре клетки: на участке  определенного гена молекулы ДНК  синтезируется мРНК. Этот синтез осуществляется при участии комплекса ферментов, главным из которых является ДНК-зависимая  РНК-полимераза, которая прикрепляется  к начальной (инициальной) точке  молекулы ДНК, расплетает двойную спираль  и, перемещаясь вдоль одной из нитей, синтезирует рядом с ней  комплементарную нить мРНК. В результате транскрипции мРНК содержит генетическую информацию в виде последовательного чередования нуклеотидов, порядок которых точно скопирован с соответствующего участка (гена) молекулы ДНК.

Дальнейшие исследования показали, что в процессе транскрипции синтезируется так называемая про-мРНК – предшественник зрелой мРНК, участвующей  в трансляции. Про-мРНК имеет значительно  большие размеры и содержит фрагменты, не кодирующие синтез соответствующей  полипептидной цепи. В ДНК наряду с участками, кодирующими рРНК, тРНК и полипептиды, имеются фрагменты, не содержащие генетической информации. Они получили название интронов в  отличие от кодирующих фрагментов, которые называются экзонами. Интроны  обнаружены на многих участках молекул  ДНК. Так, например, в одном гене –  участке ДНК, кодирующем овальбумин курицы, содержится 7 интронов, в гене сывороточного альбумина крысы  – 13 интронов. Длина интрона бывает различной – от двухсот до тысячи пар нуклеотидов ДНК. Интроны  считываются (транскрибируются) одновременно с экзонами, поэтому про-мРНК значительно  длиннее, чем зрелая мРНК. В ядре в про-мРНК специальными ферментами вырезаются интроны, а фрагменты  экзона «сращиваются» между собой  в строгом порядке. Этот процесс  называют сплайсингом. В процессе сплайсинга образуется зрелая мРНК, которая содержит только ту информацию, которая необходима для синтеза соответствующего полипептида, то есть информативную часть структурного гена.

Значение и функции  интронов до сих пор еще не совсем выяснены, но установлено, что, если в  ДНК считываются только участки  экзонов, зрелая мРНК не образуется. Процесс  сплайсинга изучен на примере работы гена овальбумина. Он содержит один экзон  и 7 интронов. Сначала на ДНК синтезируется  про-мРНК, содержащая 7700 нуклеотидов. Затем  в про-мРНК число нуклеотидов  уменьшается до 6800, затем - до 5600, 4850, 3800, 3400 и т. д. до 1372 нуклеотидов, соответствующих  экзону. Содержащая 1372 нуклеотида мРНК выходит из ядра в цитоплазму, попадает на рибосому и синтезирует соответствующий  полипептид.

Следующий этап биосинтеза – трансляция – происходит в  цитоплазме на рибосомах при участии  тРНК.

Транспортные РНК синтезируются  в ядре, но функционируют в свободном  состоянии в цитоплазме клетки. Одна молекула тРНК содержит 76-85 нуклеотидов  и имеет довольно сложную структуру, напоминающую клеверный лист. Три  участка тРНК имеют особо важное значение: 1) антикодон, состоящий из трех нуклеотидов, определяющий место  прикрепления тРНК к соответствующему комплементарному кодону (мРНК) на рибосоме; 2) участок, определяющий специфичность  тРНК, способность данной молекулы прикрепляться только к определенной аминокислоте; 3) акцепторный участок, к которому прикрепляется аминокислота. Он одинаков для всех тРНК и состоит  из трех нуклеотидов – Ц-Ц-А. Присоединению  аминокислоты к тРНК предшествует ее активация ферментом аминоацил-тРНК-синтетазой. Этот фермент специфичен для каждой аминокислоты. Активированная аминокислота прикрепляется к соответствующей  тРНК и доставляется ею на рибосому.

Центральное место в трансляции принадлежит рибосомам – рибонуклеопротеиновым  органоидам цитоплазмы, во множестве  в ней присутствующим. Размеры  рибосом у прокариот в среднем 30х30х20 нм, у эукариот – 40х40х20 нм. Обычно их размеры определяют в единицах седиментации (S) – скорости осаждения при центрифугировании в соответствующей среде. У бактерии кишечной палочки рибосома имеет величину 70 S и состоит из двух субчастиц, одна из которых имеет константу 30 S, вторая 50 S, и содержит 64 % рибосомальной РНК и 36 % белка.

Молекула мРНК выходит  из ядра в цитоплазму и прикрепляется  к малой субчастице рибосомы. Трансляция начинается с так называемого  стартового кодона (инициатора синтеза) – А-У-Г-. Когда тРНК доставляет к  рибосоме активированную аминокислоту, ее антикодон соединяется водородными  связями с нуклеотидами комплементарного кодона мРНК. Акцепторный конец тРНК с соответствующей аминокислотой  прикрепляется к поверхности  большой субчастицы рибосомы. После  первой аминокислоты другая тРНК доставляет следующую аминокислоту, и таким  образом на рибосоме синтезируется  полипептидная цепь. Молекула мРНК обычно работает сразу на нескольких (5-20) рибосомах, соединенных в полисомы. Начало синтеза полипептидной цепи называют инициацией, рост ее – элонгацией. Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяется последовательностью кодонов в мРНК. Синтез полипептидной цепи прекращается, когда на мРНК появляется один из кодонов-терминаторов – УАА, УАГ или УГА. Окончание синтеза данной полипептидной цепи называется терминацией.

Установлено, что в клетках  животных полипептидная цепь за одну секунду удлиняется на 7 аминокислот, а мРНК продвигается на рибосоме на 21 нуклеотид. У бактерий этот процесс  протекает в два-три раза быстрее.

Следовательно, синтез первичной  структуры белковой молекулы – полипептидной  цепи – происходит на рибосоме в  соответствии с порядком чередования  нуклеотидов в матричной рибонуклеиновой  кислоте – мРНК. Она не зависит  от строения рибосомы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Всасывание аминокислот.

Основным механизмом поступления  аминокислот в энтероцит является Nа⁺-зависимый активный транспорт. Вместе с тем возможна и диффузия аминокислот по электрохимическому градиенту. Наличием двух механизмов транспорта объясняют тот факт, что D-аминокислоты всасываются быстрее (за счет активного транспорта), чем L-изомеры, поступающие в клетку пассивно, путем диффузии. У взрослых животных диффузия, очевидно, происходит лишь при нарушении механизма активного транспорта. В нормальных же условиях поступление аминокислот в энтероцит обеспечивается механизмами облегченной диффузии и активного транспорта, реализующимися с участием переносчиков. Предполагают наличие различных транспортных систем для нейтральных, основных, N-замещенных и дикарбоновых аминокислот.