Белки, аминокислоты, пептиды (свойства и строение)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Содержание

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. Строение и свойства аминокислот

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с  двойственной функцией. Особенно важными  из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых  организмов встречается около 300 различных  аминокислот, но только 20 (α-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды  и белки всех организмов (поэтому  их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов  соответствующих генов. Остальные  аминокислоты встречаются как в  виде свободных молекул, так и  в связанном виде. Многие из аминокислот  встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые  обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и  растения синтезируют необходимые  им аминокислоты; животные и человек  не способны к образованию так  называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют  в обмене белков и углеводов, в  образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и  пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных  импульсов.

 Аминокислотами называются карбоновые кислоты, в углеводородном радикале которых один или несколько атомов водорода замещены аминогруппами.

Классификация

 

  Аминокислоты классифицируют  по структурным признакам. 

1.     В зависимости  от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2.     В зависимости  от количества функциональных  групп различают кислые, нейтральные  и основные.

3.     По характеру  углеводородного радикала различают  алифатические (жирные), ароматические,  серосодержащие и гетероциклические  аминокислоты. Приведенные выше  аминокислоты относятся к жирному  ряду.

Примером ароматической  аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

 Примером гетероциклической  аминокислоты может служить триптофан –  незаменимая α- аминокислота:

                                                                      CH–COOH

       │

      NH2

Номенклатура

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.                                                                                                       

Например:            

Часто используется также  другой способ построения названий аминокислот, согласно которому, к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Пример:                   

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

 Таблица. Некоторые  важнейшие α-аминокислоты

Аминокислота	Сокращенное обозначение	Строение радикала ( R )
Глицин	Gly (Гли)	H -
Аланин	Ala (Ала)	CH3 -
Валин	Val (Вал)	(CH3)2CH -
Лейцин	Leu (Лей)	(CH3)2CH – CH2 -
Серин	Ser (Сер)	OH- CH2 -
Тирозин	Tyr (Тир)	HO – C6H4 – CH2 -
Аспарагиновая кислота	Asp (Асп)	HOOC – CH2 -
Глутаминовая кислота	Glu (Глу)	HOOC – CH2 – CH2 -
Цистеин	Cys (Цис)	HS – CH2 -
Аспарагин	Asn (Асн)	O = C – CH2 –          │       NH2
Лизин	Lys (Лиз)	NH2 – CH2- CH2 – CH2 -
Фенилаланин	Phen (Фен)	C6H5 – CH2 -

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2 – триамино- и т.д.

Пример:                                

Наличие двух или трех карбоксильных  групп отражается в названии суффиксом  –диовая или -триовая кислота:

Изомерия

1. Изомерия углеродного  скелета

2. Изомерия положения  функциональных групп

3. Оптическая изомерия

α-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.

Физические  свойства

Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами  плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и  поэтому нехарактерны. Плавление  сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.

Получение

1. Из карбоновых кислот  по схеме:

1 стадия:           

                                                     2     1

R-CH2-COOH + Cl2 t, hν → R-CH-COOH + HCl               (р. Замещения)

                                                     │

                                                    Cl

                                             2-хлоркарбоновая кислота

  2 стадия:

                                               α

R-CH-COOH + 2NH3 → R-CH-COOH + NH4Cl

     │                                       │

    Cl                                    NH2

                                       α -аминокарбоновая кислота

2. Гидролиз полипептидов (белков):

 CH2-CO-NH-CH-COOH + H2O ↔  CH2-COOH + CH3-CH-COOH

   │                   │                                      │                             │

NH2               CH3                              NH2                       NH2

глицил-аланин (дипептид)           глицин                 аланин

3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые  в процессе жизнедеятельности  продуцируют α - аминокислоты  белков.

Химические  свойства

Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.

I. Общие свойства

1. Внутримолекулярная нейтрализация  → образуется биполярный цвиттер-ион:

Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что  молекулы аминокислот существуют в  виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

                                +             -

  NH2 - CH2 - COOH  ↔ NH3 - CH2 - COO

                                        цвиттер-ион

 Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.

2. Поликонденсация → образуются  полипептиды (белки):

 При взаимодействии  двух α-аминокислот образуется дипептид.

3. Разложение → Амин + Углекислый газ:

NH2-CH2-COOH  → NH2-CH3 + CO2↑

II. Свойства корбоксильной группы (кислотность)

1. С основаниями → образуются  соли:

 NH2-CH2-COOH + NaOH → NH2-CH2-COONa + H2O

                                                 натриевая соль аминоуксусной кмслоты

2. Со спиртами → образуются  сложные эфиры – летучие вещества (р. этерификации):

NH2-CH2-COOH + CH3OH   HCl(газ)→ NH2-CH2-COOCH3 + H2O

                                                                  метиловый эфир аминоуксусной кислоты

3. С аммиаком → образуются  амиды:

NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 → NH2-CH(R)-CONH2 + H2O

4. Практическое значение  имеет внутримолекулярное взаимодействие  функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

III. Свойства аминогруппы  (основность)

1. С сильными кислотами  → соли:

HOOC-CH2-NH2 + HCl → [HOOC-CH2-NH3]Cl

                                          или HOOC-CH2-NH2*HCl

2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):

NH2-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

                                                  Гидроксокислота

Измерение объёма выделившегося  азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)                                     

IV. Качественная реакция

1. Все аминокислоты окисляются  нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!

2. С ионами тяжелых  металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

 Применение

Молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

 

2. Строение и свойства пептидов

Петиды – это полиамиды, построенные из  a -аминокислот. По числу аминокислотных остатков в молекуле пептида различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д.  Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называют олигопептидами, более 10 аминокислотных остатков – полипептидами. Природные полипептиды, включающие более 100 аминокислотных остатков, называют белками.

 Строение  пептидов

Формально пептиды можно  рассматривать как продукты поликонденсации  аминокислот.

Аминокислотные остатки  в пептиде связаны амидными (пептидными) связями. Один конец цепи, на котором  находится аминокислота со свободной  аминогруппой, называют N-концом. Другой конец, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называют С-концом. Пептиды принято  записывать и называть, начиная с N-конца.

Название пептида строят на основе тривиальных названий, входящих в его состав аминокислотных остатков, которые перечисляют, начиная с N-конца. При этом в названиях всех аминокислот  за исключением С-концевой суффикс “ин” заменяют на суффикс “ил”. Для сокращенного обозначения пептидов используют трехбуквенные обозначения входящих в его состав аминокислот.

                                                           

Пептид характеризуется  аминокислотным составом и аминокислотной последовательностью. Аминокислотный состав пептида может быть установлен путем полного гидролиза пептида (расщепления до аминокислот) с последующим  качественным и количественным анализом образовавшихся аминокислот методом  ионобменной хроматографии или ГЖХ-анализом сложных эфиров аминокислот. Полный гидролиз пептидов проводят в кислой среде при кипячении их с 6н. HCl.

Одному и тому же аминокислотному  составу отвечает несколько пептидов. Так, из 2-х разных аминокислот может  быть построено 2 дипептида, из трех разных аминокислот – 6 трипептидов, из n разных аминокислот n! пептидов одинакового состава. Например, составу Gly:Ala:Val=1:1:1 отвечают следующие 6 трипептидов.

Gly-Ala-Val Gly- Val-Ala Val-Gly-Ala Val-Ala-Gly Ala-Gly-Val Ala-Val-Glu

Таким образом, для полной характеристики пептида необходимо знать его аминокислотный состав и аминокислотную последовательность.

Определение аминокислотной последовательности

Для определения аминокислотной последовательности используют комбинацию двух методов: определение концевых аминокислот и частичный гидролиз.

Определение N-концевых аминокислот.

Метод Сегнера. Пептид обрабатывают 2,4-динитрофтробензолом (ДНФБ), а затем полностью гидролизуют. Из гидролизата выделяют и идентифицируют ДНФ-производное N-концевой аминокислоты.

 Метод Эдмана состоит во взаимодействии N-концевой аминокислоты с фенилизотиоцианатом в щелочной среде. При дальнейшей обработке слабой кислотой без нагревания происходит отщепление от цепи “меченой” концевой аминокислоты в виде фенилгидантоинового (ФТГ) производного.

 Преимущество этого метода состоит в том, что при отщеплении N-концевой аминокислоты пептид не разрушается и операцию по отщеплению можно повторять. Метод Эдмана используют в автоматическом приборе – секвенаторе, с помощью которого можно осуществить 40 – 50 стадий отщепления, идентифицируя полученные на каждой стадии ФТГ-производные методом газожидкостной хроматографии.

Частичный гидролиз полипептидов

При частичном гидролизе  пептиды расщепляются с образованием более коротких цепей. Частичный  гидролиз проводят с помощью ферментов, которые гидролизуют пептидные связи избирательно, например, только с N-конца (аминопептидазы) или только с С-конца (карбоксипептидазы). Существуют ферменты, расщепляющие пептидные связи только между определенными аминокислотами. Меняя условия гидролиза, можно разбить пептид на различные фрагменты, которые перекрываются по составляющим их аминокислотным остаткам. Анализ продуктов частичного гидролиза позволяет воссоздать структуру исходного пептида. Рассмотрим простейший пример установления структуры трипептида. Частичный гидролиз по двум разным направлениям трипептида неизвестного строения дает продукты представленные на схеме.

Единственный трипептид, структура которого не противоречит продуктам частичного гидролиза – Gly-Ala-Phe.

Установление аминокислотной последовательности пептидов, содержащих несколько десятков аминокислотных остатков, – более сложная задача, которая требует комбинации различных  методов.

 Синтез  пептидов

Синтез пептида с заданной аминокислотной последовательностью  – чрезвычайно сложная задача. В простейшем случае синтеза дипептида  из 2-х разных аминокислот возможно образование 4-х разных продуктов.

 В настоящее время разработана стратегия синтеза пептидов, основанная на использовании методов активации и защиты функциональных групп на соответствующих этапах синтеза. Процесс синтеза дипептида включает следующие стадии:

1.защита аминогруппы N-концевой аминокислоты;

2.активация карбоксильной группы N-концевой аминокислоты;

3.конденсация модифицированных аминокислот

4.снятие защитных групп                                       

Таким образом, последовательно  присоединяя аминокислоты, шаг за шагом наращивают цепь полипептида. Такой синтез очень длителен, трудоемок  и дает низкий выход конечного  продукта. Основные потери связаны  с необходимостью выделения и  очистки продуктов на каждой стадии.

Этих недостатков лишен  используемый в настоящее время  твердофазный синтез пептидов. На первой стадии защищенная по аминогруппе С-концевая аминокислота закрепляется на твердом полимерном носителе (полистироле, модифицированном введением групп –CH2Cl). После снятия защиты проводят ацилирование аминогруппы закрепленной на носителе аминокислоты другой аминокислотой, которая содержит активированную карбоксильную и защищенную аминогруппу. После снятия защиты проводят следующую стадию ацилирования. Отмывание продукта от примесей проводят прямо на носителе и лишь после окончания синтеза полипептид снимают с носителя действием бромистоводородной кислоты. Твердофазный синтез автоматизирован и проводится с помощью приборов – автоматических синтезаторов.

Методом твердофазного синтеза  получено большое количество пептидов, содержащих 50 и более аминокислотных остатков, в том числе инсулин (51 аминокислотный остаток) и рибонуклеаза (124 аминокислотных остатка).   

 

3. Строение и свойства белков

«Жизнь есть способ существования  белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ  с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка. И у неорганических тел может происходить подобный обмен веществ, который и происходит с течением времени повсюду, так как повсюду происходят, хотя бы и очень медленно, химические действия. Но разница заключается в том, что в случае неорганических тел обмен веществ разрушает их, в случае же органических тел он является необходимым условием их существования». (Диалектика природы. Ф.Энгельс.)

 

 

Белки - это полимеры, т.е. молекулы, построенные, как цепи, из повторяющихся мономерных звеньев или субъединиц, роль которых играют у них a-аминокислоты.

Основные  различия в строении белковых молекул

1.По количеству аминокислот

2.По соотношению количества  различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани  коллагене 33% от общего количества  аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона  инсулина, вырабатываемого в поджелудочной  железе, содержание глицина гораздо  меньше – всего 8%.

3. Различная последовательность  чередования аминокислот. Это  означает, что даже при одинаковом  соотношении разных аминокислот  в каких-нибудь двух белках  порядок их расположения этих  аминокислот различен, то это  будут разные белки.

4.Количество полипептидных  цепей в различных белках может  варьировать от 1 до 12, но если  больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

5. По наличию небелкового  компонента, который называется  «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если  ее нет, то это – простой  белок, если есть – сложный  белок.

 

Образование линейных молекул  белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная  группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными  остатками возникает прочная  ковалентная связь, называемая пептидной (рис. 5).

Рис. 5. Соединение аминокислот  в полипептидную цепь.

Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется полипептидом. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе  большинства белков находится в  среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных  белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень  длинных биополимеров, длиной более  чем в 1500 аминокислот.

Типы  связей между аминокислотами в молекуле белка

1. КОВАЛЕНТНЫЕ  СВЯЗИ - обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ - физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

б) Ионная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ.

 Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты  и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания  названий всех аминокислот, кроме  последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

 Тетрапептид: валил-аспарагил-лизил-серин

 ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется  ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок - это длинная  неразветвленная полипептидная  цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее - стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь  довольно прочная, ее сравнительно легко  можно разрушить химическим путем  – кипячением белка в крепком  растворе кислоты или щелочи в  течении 1-3 суток.

 К ковалентным связям  в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин - аминокислота, которая  в радикале имеет SH-группу, за счет которой  и образуются дисульфидные связи.

 Дисульфидная связь - это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

Слабые  типы связей

В десятки раз слабее ковалентных  связей. Это не определенные типы связей, а неспецифическое взаимодействие, которое возникает между разными  химическими группировками, имеющими высокое сродство друг к другу (сродство – это способность к взаимодействию). Например: противоположно заряженные радикалы.

 

 Таким образом, слабые  типы связей - это физико-химические  взаимодействия. Поэтому они очень  чувствительны к изменениям условий  среды (температуры, pH среды, ионной силы раствора и так далее).

ВОДОРОДНАЯ СВЯЗЬ - это связь, возникающая между двумя электроотрицательными атомами за счет атома водорода, который соединен с одним из электроотрицательных атомов ковалентно (см. рисунок).                        

Водородная связь примерно в 10 раз слабее, чем ковалентная. Если водородные связи повторяются  многократно, то они удерживают полипептидные  цепочки с высокой прочностью. Водородные связи очень чувствительны  к условиям внешней среды и  присутствию в ней веществ, которые  сами способны образовывать такие связи (например, мочевина).

ИОННАЯ СВЯЗЬ - возникает между положительно и отрицательно заряженными группировками (дополнительные карбоксильные и аминогруппы), которые встречаются в радикалах лизина, аргинина, гистидина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.            

ГИДРОФОБНОЕ ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ - неспецифическое притяжение, возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот - вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды. Гидрофобное взаимодействие ослабевает или разрывается в присутствии различных органических растворителей и некоторых детергентов. Например, некоторые последствия действия этилового спирта при проникновении его внутрь организма обусловлены тем, что под его влиянием ослабляются гидрофобные взаимодействия в молекулах белков.

Пространственная  организация белковой молекулы

В основе каждого белка  лежит полипептидная цепь. Она  не просто вытянута в пространстве, а организована в трехмерную структуру. Поэтому существует понятие о 4-х  уровнях пространственной организации  белка, а именно - первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурах белковых молекул.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА

Первичная структура белка - последовательность аминокислотных фрагментов, прочно (и в течение  всего периода существования  белка) соединенных пептидными связями. Существует период полужизни белковых молекул - для большинства белков около 2-х недель. Если произошел разрыв хотя бы одной пептидной связи, то образуется уже другой белок.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА

Вторичная структура - это  пространственная организация стержня  полипептидной цепи. Существуют 3 главнейших типа вторичной структуры:

1) Альфа-спираль - имеет  определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками  спирали. Для белков характерна  правозакрученная спираль. В этой  спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех  пептидов, уложенных в такую спираль,  эта спираль абсолютно одинакова.  Фиксируется альфа-спираль с помощью  водородных связей между NH-группами  одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру. Более того, удерживают в несколько напряженном состоянии (как сжатую пружину).

2)Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а если между разными полипептидами, то параллельны.

3) Нерегулярная структура  - тип вторичной структуры, в  котором расположение различных  участков полипептидной цепи  относительно друг друга не  имеет регулярного (постоянного)  характера, поэтому нерегулярные  структуры могут иметь различную конформацию.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА

Это трехмерная архитектура  полипептидной цепи – особое взаимное расположение в пространстве спиралеобразных, складчатых и нерегулярных участков полипептидной цепи. У разных белков третичной структуры различна. В формировании третичной структуры участвуют дисульфидные связи и все слабые типы связей.

 Выделяют два общих  типа третичной структуры:

1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы  которых имеют вытянутую форму  и обычно формируют волокнистые  структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене), либо бета-складчатыми структурами.

2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму  шара или эллипса (латинское  название: GLOBULA - шар), встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали.

 Обычно в глобулярных  белках гидрофобные участки молекулы  находятся в глубине молекулы. Соединяясь между собой, гидрофобные  радикалы образуют гидрофобные  кластеры (центры). Формирование гидрофобного  кластера вынуждает молекулу  соответствующим образом изгибаться  в пространстве. Обычно в молекуле  глобулярного белка бывает несколько  гидрофобных кластеров в глубине  молекулы. Это является проявлением  двойственности свойств белковой  молекулы: на поверхности молекулы - гидрофильные группировки, поэтому  молекула в целом - гидрофильная, а в глубине молекулы - спрятаны  гидрофобные радикалы.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ  СТРУКТУРА

 Встречается не у  всех белков, а только у тех,  которые состоят из двух или  более полипептидных цепей. Каждая  такая цепь называется СУБЪЕДИНИЦЕЙ  данной молекулы (или ПРОТОМЕРОМ). Поэтому белки, обладающие четвертичной  структурой, называют ОЛИГОМЕРНЫМИ  белками. В состав белковой  молекулы могут входить одинаковые  или разные субъединицы. Например, молекула гемоглобина «А» состоит  из двух субъединиц одного  типа и двух субъединиц другого  типа, то есть является тетрамером. Фиксируются четвертичные структуры белков всеми типами слабых связей, а иногда еще и дисульфидными связями.                        Примеры: