Ирина Эланс

Автор который поможет с любыми образовательными и учебными заданиями

Биофизика мышечного сокращения. 5

«Медицинский университет Астана»

Кафедра информатики, математики с курсом медбиофизики

СРС

Биофизика мышечного сокращения

Выполнил: студент 1 курса

Факультета ОМ, группы 143

Касаинов Т.М.

Проверил (а):

Астана, 2013

План:

1. Введение.

2. Механические свойства мышц. Закон Гука.

3. Феноменологические соотношения между нагрузкой, скоростью сокращения и общей мощностью мышцы. Работа мышц.

4. Механизм мышечного сокращения. Тонкая структура мышц. Ферментативные свойства актомиозина. Кальциевый насос.

5. Теория механизма мышечного сокращения.

6. Заключение.

7. Список использованной литературы.

1.Введение

Все мышцы организма делят на гладкие и поперечнополосатые. Поперечнополосатые мышцы подразделяются на два типа: скелетные мышцы и миокард.

Мембрана мышечных клеток, называемая сарколеммой, электровозбудима и способна проводить потенциал действия. Эти процессы в мышечных клетках происходят по тому же принципу, что и в нервных. Потенциал покоя мышечного волокна составляет приблизительно -90 мВ, то есть ниже, чем у нервного волокна (-70 мВ); критическая деполяризация, по достижении которой возникает потенциал действия, такая же, как у нервного волокна. Отсюда: возбудимость мышечного волокна несколько ниже возбудимости нервного, так как мышечную клетку требуется деполяризировать на большую величину.

Ответом мышечного волокна на возбуждение является сокращение, которое совершает сократительный аппарат клетки – миофибриллы. Они представляют собой тяжи, состоящие из двух видов нитей: толстых – миозиновых, и тонких – актиновых. Толстые нити (диаметром 15 нм и длиной 1,5 мкм) имеют в своем составе только один белок – миозин. Тонкие нити (диаметром 7 нм и длиной 1 мкм) содержат три вида белков: актин, тропомиозин и тропонин.

2. Механические свойства мышц. Закон Гука.

Двигательная деятельность человека происходит при помощи мышечной ткани, обладающей сократительными структурами. Работа мышц осуществляется благодаря сокращению (укорачиванию с утолщением) миофибрилл, которые находятся в мышечных клетках. Работа мышц осуществляется посредством их присоединения к скелету при помощи сухожилий.
К биомеханическим свойствам мышц относят сократимость, упругость, жесткость, прочность и релаксацию.
Сократимость – это способность мышцы сокращаться при возбуждении. В результате сокращения происходит укорочение мышцы и возникает сила тяги.
Упругость мышцы состоит в ее способности восстанавливать первоначальную длину после устранения деформирующей силы. Существование упругих свойств объясняется тем, что при растяжении в мышце возникает энергия упругой деформации. При этом мышцу можно сравнить с пружиной: чем сильнее растянута пружина, тем большая энергия в ней запасена. Это явление широко используется в спорте. Например, в хлесте предварительно растягиваются и параллельный, и последовательный упругий компонент мышц, чем накапливается энергия. Запасенная таким образом энергия в финальной части движения (толкания, метания и т.д.) преобразуется в энергию движения (кинетическую энергию).
Аналогия мышцы с пружиной позволяет применить к ее работе закон Гука, согласно которому удлинение пружины нелинейно зависит от величины растягивающей силы. Кривую поведения мышцы в этом случае называют «сила-длина». Зависимость между силой и скоростью мышечного сокращения («сила-скорость») называют кривой Хилла.
Жесткость – это способность противодействовать прикладываемым силам. Коэффициент жесткости определяется как отношение приращения восстанавливающей силы к приращению длины мышцы под действием внешней силы: Кж=DF/Dl (Н/м).
Величина, обратная жесткости, называется податливостью мышцы. Коэффициент податливости: Кп=Dl /DF (м/Н) – показывает, насколько удлинится мышца при изменении внешней силы. Например, податливость сгибателя предплечья близка к 1 мм/Н.
Прочность мышцы оценивается величиной растягивающей силы, при которой происходит разрыв мышцы. Сила, при которой происходит разрыв мышцы составляет от 0.1 до 0.3 Н/мм2. Предел прочности сухожилий на два порядка величины больше и составляет 50 Н/мм2. Однако, при очень быстрых движениях возможен разрыв более прочного сухожилия, а мышца остается целой, успев самортизировать.
Релаксация – свойство мышца, проявляющееся в постепенном уменьшении силы тяги при постоянной длине мышцы. Релаксация проявляется, например, при прыжке вверх, если во время глубокого приседа спортсмен делает паузу. Чем пауза длительнее, тем сила отталкивания и высота выпрыгивания меньше.
Существует два вида группового взаимодействия мышц: синергизм и антагонизм.
Мышцы-синергисты перемещают звенья тела в одном направлении. Например, при сгибании руки в локтевом суставе участвуют двуглавая мышца плеча, плечевая и плече-лучевая мышцы и т.д. Результатом синергического взаимодействия мышц служит увеличение результирующей силы действия. При наличии травмы, а также при локальном утомлении какой-либо мышцы ее синергисты обеспечивают выполнение двигательного действия.
Мышцы-антагонисты имеют, наоборот, разнонаправленное действие. Так, если одна из них выполняет преодолевающую работу, то другая – уступающую.
Механические свойства костей определяются их разнообразными функциями; кроме двигательной, они выполняют защитную и опорную функции. Так кости черепа и грудной клетки защищают внутренние органы, а кости позвоночника и конечностей выполняют опорную функцию.
Выделяют 4 вида механического воздействия на кость: растяжение, сжатие, изгиб и кручение. Установлено, что прочность кости на растяжение почти равна прочности чугуна. При сжатии прочность костей еще выше. Самая массивная кость – большеберцовая (основная кость бедра) выдерживает силу сжатия в 16–18 кН.
Менее прочны кости на изгиб и кручение. Однако регулярные тренировки приводят к гипертрофии костей. Так, у штангистов утолщаются кости ног и позвоночника, у теннисистов – кости предплечья и т.п.
Механические свойства суставов зависят от их строения. Суставная поверхность смачивается синовиальной жидкостью, которую хранит суставная сумка. Синовиальная жидкость обеспечивает уменьшение трения в суставе примерно в 20 раз. При этом при снижении нагрузки на сустав жидкость поглощается губчатыми образованиями сустава, а при увеличении нагрузки она выжимается для смачивания поверхности сустава и уменьшения коэффициента трения.

При деформации тела возникает сила, которая стремится восстановить прежние размеры и форму тела. Эта сила возникает вследствие электромагнитного взаимодействия между атомами и молекулами вещества. Ее называют силой упругости.

Простейшим видом деформации являются деформации растяжения и сжатия.

Мышцы, сокращаясь или напрягаясь, производят работу. Она может выражаться в перемещении тела или его частей. Такая работа совершается при поднятии тяжестей, ходьбе, беге. Это динамическая работа. При удерживании частей тела в определенном положении, удерживания груза, стоянии, сохранении позы совершается статическая работа. Одни и те же мышцы могут выполнять и динамическую, и статическую работу.Сокращаясь, мышцы приводят в движение кости, действуя на них, как на рычаги. Кости начинают двигаться вокруг точки опоры под влиянием приложенной к ним силы.Движение в любом суставе обеспечивается как минимум двумя мышцами, действующими в противоположных направлениях. Их называют мышцы-сгибатели и мышцы-разгибатели. Например, при сгибании руки двуглавая мышца плеча сокращается, а трехглавая мышца расслабляется. Это происходит потому, что возбуждение двуглавой мышцы через центральную нервную систему вызывает расслабление трехглавой мышцы.

Скелетные мышцы прикрепляются с двух сторон от сустава и при своем сокращении производят в нем движение. Обычно мышцы, осуществляющие сгибание, - флексторы - находятся спереди, а производящие разгибание - экстензоры - сзади от сустава. Только в коленном и голеностопном суставах передние мышцы, наоборот, производят разгибание, а задние - сгибание.

Тяга икроножной мышцы. Схема, показывающая действие икроножной мышцы при подъеме на пальцах.

Мышцы развивают большую силу по принципу рычага:

1 - Исходное положение при опоре на всю стопу;

2 - Момент подъема на пальцы ног: а,б - точки приложения сил, в - точка опоры.

Мышцы, лежащие снаружи (латерально) от сустава, - абдукторы - выполняют функцию отведения, а лежащие кнутри (медиально) от него - аддукторы - приведение. Вращение производят мышцы, расположенные косо или поперечно по отношению к вертикальной оси (пронаторы - вращающие внутрь, супинаторы - кнаружи). В осуществлении движения участвует обычно несколько групп мышц. Мышцы, производящие одновременно движение в одном направлении в данном суставе, называют синергистами (плечевая, двуглавая мышцы плеча); мышцы, выполняющие противоположную функцию (двуглавая, треглавая мышца плеча), - антагонистами. Работа различных групп мышц происходит согласованно: так, если мышцы-сгибатели сокращаются, то мышцы-разгибатели в это время расслабляются.

"Пускают" мышцы в ход нервные импульсы. В одну мышцу в среднем поступает 20 импульсов в секунду. В каждом шаге, например, принимает участие до 300 мышц и множество импульсов согласует их работу.

Количество нервных окончаний в различных мышцах неодинаково. В мышцах бедра их сравнительно мало, а глазодвигательные мышцы, целыми днями совершающие тонкие и точные движения, богаты окончаниями двигательных нервов. Кора полушарий неравномерно связана с отдельными группами мышц. Например, огромные участки коры занимают двигательные области, управляющие мышцами лица, кисти, губ, стопы, и относительно незначительные - мышцами плеча, бедра, голени. Величина отдельных зон двигательной области коры пропорциональна не массе мышечной ткани, а тонкости и сложности движений соответствующих органов.Каждая мышца имеет двойное нервное подчинение. По одним нервам подаются ипмульсы из головного и спинного мозга. Они вызывают сокращение мышц. Другие, отходя от узлов, которые лежат по бокам спинного мозга, регулируют их питание.Нервные сигналы, управляющие движением и питанием мышцы, согласуются с нервной регуляцией кровоснабжения мышцы. Получается единый тройной нервный контроль.

Для тонкого управления мышечной активностью необходима регуляция напряжения, развиваемого каждой отдельной мышцей. Такая регуляция осуществляется одним из двух способов (или одновременно обоими):

1. Может изменяться число мышечных волокон, возмуждающихся в каждый данный момент. Развиваемая мышцей сила будет тем больше, чем больше будет число стимулированных волокон, и наоборот. Так обычно обстоит дело в скелетных мышцах.

2. Может изменяться частота нервных импульсов, приходящих к мышечным волокнам. Таким образом, более частая стимуляция тоже будет приводить к увеличению развиваемой мышцей силы.

Сокращение мышц в организме происходит плавно и координированно. Это обеспечивается асинхронным сокращением разных групп мышечных волокон в мышцах-антагонистах.

Скелетная мышца представляет собой сложную систему, преобразующую химическую энергию в механическую работу и тепло. В настоящее время хорошо исследованы молекулярные механизмы этого преобразования.

Структурная организация мышечного волокна. Мышечное волокно является многоядерной структурой, окруженной мембраной и содержащей специализированный сократительный аппарат — миофибриллы. Кроме этого, важнейшими компонентами мышечного волокна являются митохондрии, системы продольных трубочек — саркоплазматическая сеть (ретикулум) и система поперечных трубочек — Т-система. Функциональной единицей сократительного аппарата мышечной клетки является саркомер (рис. 2.20,А); из саркомеров состоит миофибрилла. Саркомеры отделяются друг от друга Z-пластинками. Саркомеры в миофибрилле расположены последовательно, поэтому сокращение саркомеров вызывает сокращение миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна.

Изучение структуры мышечных волокон в световом микроскопе позволило выявить их поперечную исчерченность. Электронно-микроскопические исследования показали, что поперечная исчерченность обусловлена особой организацией сократительных белков миофибрилл — актина (молекулярная масса 42 000) и миозина (молекулярная масса около 500 000). Актиновые филаменты представлены двойной нитью, закрученной в двойную спираль с шагом около 36,5 нм. Эти филаменты длиной 1 мкм и диаметром 6—8 нм, количество которых достигает около 2000, одним концом прикреплены к Z-пластинке. В продольных бороздках актиновой спирали располагаются нитевидные молекулы белка тропомиозина. С шагом, равным 40 нм, к молекуле тропомиозина прикреплена молекула другого белка — тропонина. Тропонин и тропомиозин играют важную роль в механизмах взаимодействия актина и миозина. В середине саркомера между нитями актина располагаются толстые нити миозина длиной около 1,6 мкм. В поляризационном микроскопе эта область видна в виде полоски темного цвета (вследствие двойного лучепреломления) — анизотропный А-диск. В центре его видна более светлая полоска Н. В ней в состоянии покоя нет актиновых нитей. По обе стороны А-диска видны светлые изотропные полоски — I-диски, образованные нитями актина. В состоянии покоя нити актина и миозина незначительно перекрывают друг друга таким образом, что общая длина саркомера составляет около 2,5 мкм. При электронной микроскопии в центре Н-полоски обнаружена М-ли-ния — структура, которая удерживает нити миозина. На поперечном срезе мышечного волокна можно увидеть гексагональную организацию миофиламента: каждая нить миозина окружена шестью нитями актина (рис. 2.20, Б).

При электронной микроскопии видно, что на боковых сторонах миозиновой нити обнаруживаются выступы, получившие название поперечных мостиков. Они ориентированы по отношению к оси миозиновой нити под углом 120°. Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит из головки и шейки. Головка приобретает выраженную АТФазную активность при связывании с актином. Шейка обладает эластическими свойствами и представляет собой шарнирное соединение, поэтому головка поперечного мостика может поворачиваться вокруг своей оси.

Использование микроэлектродной техники в сочетании с интерференционной микроскопией позволило установить, что нанесение электрического раздражения на область Z-пластинки приводит к сокращению саркомера, при этом размер зоны диска А не изменяется, а величина полосок Н и I уменьшается. Эти наблюдения свидетельствовали о том, что длина миозиновых нитей не изменяется. Аналогичные результаты были получены при растяжении мышцы — собственная длина актиновых и миозиновых нитей не изменялась. В результате этих экспериментов выяснилось, что изменялась область взаимного перекрытия актиновых и миозиновых нитей. Эти факты позволили Н. Huxley и A. Huxley предложить независимо друг от друга теорию скольжения нитей для объяснения механизма мышечного сокращения. Согласно этой теории, при сокращении происходит уменьшение размера саркомера вследствие активного перемещения тонких актиновых нитей относительно толстых миозиновых. В настоящее время выяснены многие детали этого механизма и теория получила экспериментальное подтверждение.

Механизм мышечного сокращения. В процессе сокращения мышечного волокна в нем происходят следующие преобразования:

А. Электрохимическое преобразование:

1. Генерация ПД.

2. Распространение ПД по Т-системе.

3. Электрическая стимуляция зоны контакта Т-системы и саркоплазматического ретикулума, активация ферментов, образование инозитолтрифосфата, повышение внутриклеточной концентрации ионов Са2+.

Б. Хемомеханическое преобразование:

4. Взаимодействие ионов Са2+ с тропонином, освобождение активных центров на актиновых филаментах.

5. Взаимодействие миозиновой головки с актином, вращение головки и развитие эластической тяги.

6. Скольжение нитей актина и миозина относительно друг друга, уменьшение размера саркомера, развитие напряжения или укорочение мышечного волокна.

Тонкая структура мышц

Скелетная мышца позвоночных состоит из нескольких тысяч параллельных мышечных волокон диаметром 10—100 мкм, заключенных в общую оболочку. К каждому мышечному волокну через концевую пластинку присоединено окончание нервного волокна. Мышечное волокно способно к сокращению под действием нервного импульса и представляет собой функциональный элемент мышечной системы. Протяженность волокна может быть равна длине самой мышцы или значительной ее части. Волокна на каждом конце мышцы переходят на сухожилие, которое принимает на себя напряжение при сокращении.

Мышечное волокно в свою очередь содержит 1000—2000 параллельных мышечных фибрилл (миофибрилл) диаметром около 1 мкм. Весь пучок миофиорилл обтянут мембраной мышечного волокна — плазмалеммой. Плазмалемма, подобно мембранам всех других клеток, состоит из трех слоев белков и липидов общей толщиной около 10 нм и электрически поляризована. Мембранный потенциал достигает 100 мВ. Сверху плазмалемма покрыта тонким слоем коллагеновых нитей, обладающих упругими свойствами.

В мышечном волокне содержится много ядер, располагающихся вблизи плазмалеммы, и большое количество митохондрий, находящихся между фибриллами. Митохондрии являются центрами образования макроэргических соединений, прежде всего АТФ. Отсюда макроэргические соединения через саркоплазму поступают к фибриллам.

При микроскопическом исследовании видно, что в скелетных мышечных волокнах правильно чередуются темные и светлые полосы, образуя характерную поперечную полосатость. Поперечная полосатость волокон обусловлена поперечной полосатостью миофибрилл, расположенных строго определенно друг подле друга.

Применяя метод электронного микроскопировапия и метод рентгеноструктурного анализа, удалось выяснить, что каждая миофибрилла состоит из параллельно лежащих толстых и тонких нитей — протофибрилл, чередующихся строго определенным образом. Дальнейшие исследования позволили установить, что толстые нити образованы молекулами белка миозина, а тонкие молекулами белка актина. Длина миозиновых нитей составляет примерно 1,5 мкм, а актиновых 1 мкм; толщина – соответственно 16 и 5-7 нм.

В результате чередования толстых и тонких нитей возникает поперечная исчерченность, видимая под микроскопом. Для микроскопической картины поперечнополосатой мышцы характерно чередование плотных анизотропных полос (их называют А-диски) и светлых изотропных полос (I-диски). В А-дисках миозиновые нити образуют гексагональную (шестиугольную) упаковку; именно они обусловливают высокую оптическую плотность дисков. Активные нити прикрепляются с каждой стороны к узкой белковой структуре, так называемой Z-мембране, которая пересекает I-диск. Отрезок миофибрилл, заключенный между двумя Z-мембранами, называется саркомером. В мышечном волокне в том месте, где оба типа протофибрилл накладываются друг на друга, тонких протофибрилл в пучке в 2 раза больше, чем толстых. Тонкие протофибриллы оканчиваются у края Н-зоны – области с более низкой оптической плотностью, находящейся в середине А-диска. В центре А-диска расположена узкая темная полоска, известная под названием линии М. Считают, что эта линия соответствует небольшому утолщению, которое имеется в центре каждой толстой нити.

Как показали Хэнсон и Леви, актиновые протофибриллы имеют форму двойной спирали, образованную глобулярными молекулами актина. Вся структура напоминает две плотные нитки бус, закрученные одна вокруг другой, где роль одной бусинки играет глобулярная молекула актина. Миозиновые протофибриллы также представляют собой результат агрегации отдельных молекул миозина. До настоящего времени окончательно не выяснено, как происходит соединение молекул миозина в протофибрилле.

При увеличении до 600000 раз на микрофотографиях продольного среза мышцы можно видеть, что пары толстых и тонких протофибрилл соединены поперечными мостиками. Эти поперечные мостики являются единственным связующим звеном между протофибриллами и обеспечивают структурную целостность мышцы. В дальнейшем в результате применения метода рентгеноструктурного анализа было показано, что мостики образованы отростками миозиновых нитей, расположенных с интервалом 6—7 нм. Мостики соединяют толстую нить с каждой из шести тонких нитей, располагаясь по спирали, витки которой повторяются через каждые 40 нм. В центральной части миозиновых протофибрилл мостики отсутствуют и на электронной микрофотографии этим участкам соответствует «псевдо Н-зона», обладающая более низкой оптической плотностью, чем Н-зона.

Ферментативные свойства актомиозина. Кальциевый насос

В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой (1939) было сделано очень важное открытие; они показали, что наряду с сократительными свойствами миозин обладает ферментативными свойствами, являясь ферментом аденозинтрифосфатазой, расщепляющей АТФ. В миофибриллах через поперечные мостики миозин образует комплексное соединение с актином. Энергия, выделяющаяся в процессе гидролиза АТФ, непосредственно используется для сокращения актомиозинового комплекса. Ферментативная активность актомиозина примерно в 10 раз выше активности одного миозина.

Ферментативная активность, а следовательно, и способность к сокращению актомиозинового комплекса сильно зависят от присутствия в среде ионов кальция. Многие ученые считают, что в отсутствие ионов кальция актомиозин вообще не способен расщеплять АТФ и сокращаться. При увеличении концентрации кальция до определенного предела активность актомиозина увеличивается и достигает максимального значения при концентрации кальция, равной концентрации АТФ в среде. Предполагают, что ионы кальция входят в состав активных центров миозина, локализованных в области поперечных мостиков, и только после этого миозин проявляет АТФ-азную активность. Непосредственной причиной, вызывающей расщепление АТФ и сокращение миофибрилл, служит появление свободных ионов кальция в саркоплазме. Так, инъекция раствора, содержащего ионы кальция, в саркоплазму приводит к сокращению мышечного волокна при отсутствии нервного импульса и потенциала действия мышечного волокна. Наконец, с помощью специальных индикаторов кальция было показано, что в момент сокращения волокна происходит увеличение концентрации ионов кальция в саркоплазме.

Согласно современным представлениям, в клетках функционирует специальный кальциевый насос, работа которого вызывает сокращение и расслабление миофибрилл. Этот насос, по мнению Бендолла, локализован в мембранах саркоплазматического ретикулума (эндоплазматической сети) мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум состоит из поперечно и продольно расположенных в саркоплазме трубочек, цистерн, пузырьков, стенки которых имеют типичное мембранное строение. Поперечная система саркоплазматического ретикулума представляет собой впячивание плазмалеммы, идущие внутрь в виде трубочек и охватывающие каждую фибриллу на уровне соединения А- и I-дисков в мышцах млекопитающих и на уровне Z-мембран у холоднокровных. По поперечным трубочкам саркоплазматического ретикулума возбуждение в виде волны деполяризации передается от поверхности волокна, возбуждаемой нервным импульсом, к миофибриллам.

Это подтверждается классическим опытом Хаксли с локальным раздражением мышечного волокна лягушки. Микроэлектродом наносили очень слабое подпороговое раздражение на различные участки волокна. Локальное сокращение нескольких миофибрилл возникало только в случае нанесения раздражения на уровне Z-мембран, где локализованы трубочки поперечного саркоплазматического ретикулума. От поперечного ретикулума возбуждение передается расположенному между фибриллами продольному ретикулуму, где локализован кальциевый насос. Предполагается, что в процессе проведения возбуждения по мембранам ретикулума основную роль играют не ионы натрия и калия, а ионы кальция и магния.

Деполяризация мембран трубочек и пузырьков саркоплазматического ретикулума приводит к освобождению содержащихся в них моном кальция. Механизм освобождения ионов кальция пока не установлен. Возможно, это связано с увеличением проницаемости мембран для ионов кальция при возбуждении и последующей диффузией их по концентрационному градиенту в саркоплазму.

Появление свободных ионов кальция в саркоплазме приводит к проявлению АТФ-азной активности актомиозина и к сокращению миофибрилл. Для сокращения миофибрилл необходимо также наличие ионов магния, механизм действия которых пока не установлен.

Процесс расслабления миофибрилл связан с удалением ионов кальция из саркоплазмы, осуществляемым саркоплазматическим ретикулумом. Элементы ретикулума обладают способностью к активному поглощению ионов кальция из окружающего раствора. Препараты саркоплазматического ретикулума, выделенного из мышц путем дифференцированного центрифугирования их гомогенатов, обладают способностью поглощать ионы кальция из раствора. При этом в некоторых случаях концентрация кальция внутри пузырьков и цистерн ретикулума превышала концентрацию кальция в окружающем растворе в 2000 раз. Наличие активного переноса кальция при расслаблении миофибрилл подтверждается и тем, что концентрация кальция в саркоплазме после микроинъекции начинает постепенно уменьшаться, что сопровождается расслаблением миофибрилл. Возможно, как предполагает Бендолл, что обратный перенос кальция связан с самим движением протофибрилл при сокращении, что исключает необходимость наличия специального механизма активного переноса кальция.

Прежнее представление, согласно которому расслабление вызывается освобождением специфического фактора расслабления — фактора Марша, оказалось ошибочным. Этот фактор выделялся путем экстракции из гомогенатов мышц. Он содержал ферменты, имеющиеся и саркоплазме, и фрагменты ретикулума. Один из этих ферментов и был принят за фактор расслабления, хотя на самом деле расслабляющее действие оказывали фрагменты ретикулума.

Необходимо отметить, что расслабление миофибрилл при удалении ионов кальция из саркоплазмы происходи только в том случае, если в саркоплазме содержится АТФ. Удаление АТФ из саркоплазмы приводит к возникновению между актином и миозином сильных электростатических связей, что обусловливает окоченение (контрактуру) мышцы и потерю ею способности к растяжению.

Таким образом, сокращение миофибрилл вызывается расщеплением АТФ в присутствии ионов кальция, а расслабление – поступлением новых молекул АТФ к протофибриллам при отсутствии ионов кальция. Регулятором сокращения и расслабления миофибрилл является поступление ионов кальция в саркоплазму и их удаление в саркоплазматический ретикулум.

Восстановление первоначальной длины мышцы после сокращения обусловлено, вероятно, наличием упругих элементов в мышечных волокнах и работой мышц антагонистов. Упругими элементами мышечного волокна являются коллагеновая оболочка, покрывающая плазмалемму, и, возможно, саркоплазматический ретикулум. Если с волокна снять сарколемму и заставить его сократиться, то волокно не может расслабиться спонтанно, хотя легко вытягивается до первоначальной длины при действии внешней силы.

5.Теории механизма мышечного сокращения

До получения данных о тонкой структуре мышц процессы мышечного сокращения пытались объяснить деформацией изолированных молекулярных цепей белков, т. е. удлинением или укорочением отдельных белковых молекул или агрегатов молекул. Часто данные о деформации различных полимеров переносили на мышечное сокращение, без учета структуры мышечных волокон.

Известно много полиэлектролитных полимерных систем, обладающих способностью к изменению длины при изменении химического состава окружающего раствора. Примером такой системы является вытянутая цепочка полиакриловой кислоты. При подкислении раствора такая цепочки сокращается, в щелочной среде она, наоборот, растягивается. Если подвесить к ней груз, то можно получить машину, совершающую механическую работу при изменении рН раствора. Существуют также редокс-модели и ионные модели мышц, в которых факторами сокращения являются соответственно изменения редокс-потенциала и концентрации свободных ионов.

Во всех этих моделях изменение длины полимеров происходит в основном в результате изменения электростатического взаимодействия между звеньями полимера или между витками спирали и случае спиральных структур.

Существует множество гипотез, пытающихся объяснить мышечное сокращение на основе свойств индивидуальных молекулярных цепей сократительных белков. Все эти гипотезы исходят из представления, что в основе сокращения мышцы лежат процессы конформационных изменений структуры белковых цепей. Так, Мейер еще в 1929 г. выдвинул гипотезу, согласно которой мышечное сокращение обусловлено деформацией пептидных цепей вследствие изменения электростатического взаимодействия ионогенных групп СООН и NH2 при изменении рН.

В настоящее время считают, что изменение рН при возбуждении миофибрилл недостаточно, чтобы вызвать конформационныепереходы белков, по может быть достаточно для освобождения ионов кальция, которые уже могут вызвать деформацию белковой цепи.

Согласно другому представлению, акт сокращения представляет собой конформационный переход белковой структуры от α-конфигурации, когда нити линейно вытянуты, к β-конфигурации, когда нити собраны в клубок.

Однако эти гипотезы не смогли объяснить реальную картину сложного строения мышечного волокна на молекулярном уровне, полученную в последнее время. Возможно, что при медленном сокращении гладких мышц происходит фактическая деформация (активное сокращение отдельных протофибрилл) белковых цепей, как считает Г.М.Франк, однако для сокращения скелетных мышц гораздо более обоснованными являются представления, исходящие из гипотезы скольжения нитей.

Г.Хаксли и Хэнсон выдвинули гипотезу скольжения нитей. Ими было отмечено, что в широком интервале деформаций как при сокращении, так и при растяжении миофибрилл ширина А-диска остается постоянной. Напротив, при изменении длины саркомера изменяется ширина I-диска. Светлая Н–зона в А-диске также изменяется, но замечательно, что до тех пор, пока она существует, расстояние от конца одной Н-зоны через Z-мембрану до начала следующей Н-зоны (а это расстояние равно длине тонких нитей в миофибрилле) также остается постоянным. Если вспомнить, что А-диски образованы нитями миозина, а тонкие нити состоят их актина, то можно заключить, что в большой области деформаций мышцы длина миозиновых и актиновых нитей остается постоянной. Это можно объяснить только тем, что при сокращении мышцы нити просто скользят друг относительно друга без изменения своей длины.

При сильном сокращении мышцы в середине А-диска появляется плотная зона, причем ширина этой зоны увеличивается по мере сокращения мышцы. Эта плотная зона появляется после полного исчезновения Н-зоны. Уменьшение Н-зоны при сокращении вызывается скольжением тонких нитей навстречу друг другу к центру А-диска. Измерив расстояние от Z-мембраны до противолежащего конца ноной плотной зоны (полосы сокращения), Г. Хаксли и Хчпсоп обнаружили, что оно равно половине длины тонкой протофибриллы. На этом основании они предположили, что новая зона соответствует тому участку саркомера, где концы противолежащих тонких нитей перекрываются друг с другом. Это предположение подтвердилось тем, что на микрофотографии поперечного среза мышцы в области новой плотной зоны было обнаружено в 2 раза больше тонких нитей, чем в остальной области А-диска. Кроме того, при сильном сокращении мышцы, после исчезновения I-диска в области Z-мембран также появляются темные полосы. Это объясняется тем, что миозиновые нити достигают Z-мембран и после этого происходит их деформация.

В дальнейшем данные электронного микроскопирования были подтверждены результатами рентгеноструктурного анализа. Основные рефлексы рентгенограммы не изменяются при сокращении мышц. Это указывает на то, что длина нитей при сокращении не меняется. Приведенные данные очень важны, так как в отличие от электронно-микроскопических исследований, проводимых на фиксированных препаратах мышц, рентгенографические исследования проводились и на живых сокращающихся мышцах, и на нефиксированных ее препаратах.

Биофизика мышечного сокращения. 5 📙 Реферат → 🆔 39709