Биофизика мышечного сокращения. 3

 Введение

 

Вся жизнедеятельность животных и человека неразрывно связана с  механическим движением, осуществляемым мышцами. Все телодвижения, кровообращение, дыхание и прочие акты возможны благодаря  наличию в организме мышц, обладающих специальным белковым сократительным комплексом - актомиозином.

Однако наличие сократительных элементов имеет значение не только при совершении вышеперечисленных  макродвижений. В настоящее время  накапливается все больше и больше данных о роли сократительных элементов  в микропроцессах, в частности  при активном транспорте веществ  через мембраны и при движении цитоплазмы.

Как было установлено, цитоплазма всех клеток находится в постоянном движении. По данным Камия, цитоплазма обладает колебательным, циркуляционным, фонтанирующим и другими видами движения, что, несомненно, играет большую  роль в протекании метаболических процессов  в клетках. В настоящее время  нет единой точки зрения на причины  происхождения этих движений цитоплазмы, однако наиболее вероятной является гипотеза функционирования сократительных элементов, подобных мышечным.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Механизм  мышечного сокращения

Тонкая структура  мышц.

  Скелетная мышца позвоночных состоит из нескольких тысяч параллельных мышечных волокон диаметром 10-100 мкм, заключенных в общую оболочку. К каждому мышечному волокну через концевую пластинку присоединено окончание нервного волокна. Мышечное волокно способно к сокращению под действием нервного импульса и представляет собой функциональный элемент мышечной системы. Протяженность волокна может быть равна длине самой мышцы или значительной ее части. Волокна на каждом конце мышцы переходят н сухожилие, которое принимает на себя напряжение при сокращении.

  Мышечное волокно в свою очередь содержит 1000-2000 параллельных мышечных фибрилл (миофибрилл) диаметром около 1 мкм. Весь пучок миофибрилл обтянут мембраной мышечного волокна - плазмалеммой. Плазмалемма, подобно мембранам всех других клеток, состоит из трех слоев белков и липидов общей толщиной около 10 нм и электрически поляризована. Мембранный потенциал достигает 100 мВ. Сверху плазмалемма покрыта тонким слоем коллагеновых нитей, обладающих упругими свойствами.

  В мышечном волокне содержится много ядер, располагающихся вблизи плазмалеммы, и большое количество митохондрий, находящихся между фибриллами. Митохондрии являются центрами образования макроэргических соединений, прежде всего АТФ. Отсюда макроэргические соединения через саркоплазму поступают к фибриллам.

При микроскопическом исследовании видно, что в скелетных мышечных волокнах правильно чередуются темные и светлые полосы, образуя характерную  поперечную полосатость. Поперечная полосатость  волокон обусловлена поперечной полосатостью миофибрилл, расположенных  строго определенно друг подле друга.

Применяя метод электронного микроскопирования и метод рентгеноструктурного анализа, удалось выяснить, что каждая миофибрилла состоит из параллельно лежащих толстых и тонких нитей -протофибрилл, чередующихся строго определенным образом. Дальнейшие исследования позволили установить, что толстые нити образованы молекулами белка миозина, а тонкие молекулами белка актина. Длина миозиновых нитей составляет примерно 1,5 мкм, а актиновых 1 мкм; толщина - соответственно 16 и 5-7 нм.

  В результате чередования толстых и тонких нитей возникает поперечная исчерченность, видимая под микроскопом. Для микроскопической картины поперечнополосатой мышцы характерно чередование плотных анизотропных полос (их называют А-диски) и светлых изотропных полос (I-диски). В А-дисках миозиновые нити образуют гексагональную (шестиугольную) упаковку; именно они обусловливают высокую оптическую плотность дисков. Активные нити прикрепляются с каждой стороны к узкой белковой структуре, так называемой Z-мембране, которая пересекает I-диск. Отрезок миофибрилл, заключенный между двумя Z-мембранами, называется саркомером. В мышечном волокне в том месте, где оба типа протофибрилл накладываются друг на друга, тонких протофибрилл в пучке в 2 раза больше, чем толстых. Тонкие протофибриллы оканчиваются у края Н-зоны - области с более низкой оптической плотностью, находящейся в середине А-диска. В центре А-диска расположена узкая темная полоска, известная под названием линии М. Считают, что эта линия соответствует небольшому утолщению, которое имеется в центре каждой толстой нити.

  Как показали Хэнсон и Леви, актиновые протофибриллы имеют форму двойной спирали, образованную глобулярными молекулами актина. Вся структура напоминает две плотные нитки бус, закрученные одна вокруг другой, где роль одной бусинки играет глобулярная молекула актина. Миозиновые протофибриллы также представляют собой результат агрегации отдельных молекул миозина. До настоящего времени окончательно не выяснено, как происходит соединение молекул миозина в протофибрилле.

При увеличении до 600000 раз  на микрофотографиях продольного среза  мышцы можно видеть, что пары толстых  и тонких протофибрилл соединены  поперечными мостиками. Эти поперечные мостики являются единственным связующим  звеном между протофибриллами и  обеспечивают структурную целостность  мышцы. В дальнейшем в результате применения метода рентгеноструктурного анализа было показано, что мостики  образованы отростками миозиновых нитей, расположенных с интервалом 6-7 нм. Мостики соединяют толстую нить с каждой из шести тонких нитей, располагаясь по спирали, витки которой повторяются  через каждые 40 нм. В центральной  части миозиновых протофибрилл мостики  отсутствуют и на электронной  микрофотографии этим участкам соответствует  «псевдо Н-зона», обладающая более  низкой оптической плотностью, чем  Н-зона.

Ферментативные  свойства актомиозина. Кальциевый насос.

  В.А. Энгельгардтом и М.Н. Любимовой (1939) было сделано очень важное открытие; они показали, что наряду с сократительными свойствами миозин обладает ферментативными свойствами, являясь ферментом аденозинтрифосфатазой, расщепляющей АТФ. В миофибриллах через поперечные мостики миозин образует комплексное соединение с актином. Энергия, выделяющаяся в процессе гидролиза АТФ, непосредственно используется для сокращения актомиозинового комплекса. Ферментативная активность актомиозина примерно в 10 раз выше активности одного миозина.

  Ферментативная активность, а следовательно, и способность к сокращению актомиозинового комплекса сильно зависят от присутствия в среде ионов кальция. Многие ученые считают, что в отсутствие ионов кальция актомиозин вообще не способен расщеплять АТФ и сокращаться. При увеличении концентрации кальция до определенного предела активность актомиозина увеличивается и достигает максимального значения при концентрации кальция, равной концентрации АТФ в среде. Предполагают, что ионы кальция входят в состав активных центров миозина, локализованных в области поперечных мостиков, и только после этого миозин проявляет АТФ-азную активность. Непосредственной причиной, вызывающей расщепление АТФ и сокращение миофибрилл, служит появление свободных ионов кальция в саркоплазме. Так, инъекция раствора, содержащего ионы кальция, в саркоплазму приводит к сокращению мышечного волокна при отсутствии нервного импульса и потенциала действия мышечного волокна. Наконец, с помощью специальных индикаторов кальция было показано, что в момент сокращения волокна происходит увеличение концентрации ионов кальция в саркоплазме.

  Согласно современным представлениям, в клетках функционирует специальный кальциевый насос, работа которого вызывает сокращение и расслабление миофибрилл. Этот насос, по мнению Бендолла, локализован в мембранах саркоплазматического ретикулума (эндоплазматической сети) мышечного волокна. Саркоплазматический ретикулум состоит из поперечно и продольно расположенных в саркоплазме трубочек, цистерн, пузырьков, стенки которых имеют типичное мембранное строение. Поперечная система саркоплазматического ретикулума представляет собой впячивание плазмалеммы, идущие внутрь в виде трубочек и охватывающие каждую фибриллу на уровне соединения А- и I-дисков в мышцах млекопитающих и на уровне Z-мембран у холоднокровных. По поперечным трубочкам саркоплазматического ретикулума возбуждение в виде волны деполяризации передается от поверхности волокна, возбуждаемой нервным импульсом, к миофибриллам.

  Это подтверждается классическим опытом Хаксли с локальным раздражением мышечного волокна лягушки. Микроэлектродом наносили очень слабое подпороговое раздражение на различные участки волокна. Локальное сокращение нескольких миофибрилл возникало только в случае нанесения раздражения на уровне Z-мембран, где локализованы трубочки поперечного саркоплазматического ретикулума. От поперечного ретикулума возбуждение передается расположенному между фибриллами продольному ретикулуму, где локализован кальциевый насос. Предполагается, что в процессе проведения возбуждения по мембранам ретикулума основную роль играют не ионы натрия и калия, а ионы кальция и магния.

Деполяризация мембран трубочек и пузырьков саркоплазматического ретикулума приводит к освобождению содержащихся в них моном кальция. Механизм освобождения ионов кальция  пока не установлен. Возможно, это связано  с увеличением проницаемости  мембран для ионов кальция  при возбуждении и последующей  диффузией их по концентрационному  градиенту в саркоплазму.

Появление свободных ионов  кальция в саркоплазме приводит к проявлению АТФ-азной активности актомиозина и к сокращению миофибрилл. Для сокращения миофибрилл необходимо также наличие ионов магния, механизм действия которых пока не установлен.

  Процесс расслабления миофибрилл связан с удалением ионов кальция из саркоплазмы, осуществляемым саркоплазматическим ретикулумом. Элементы ретикулума обладают способностью к активному поглощению ионов кальция из окружающего раствора. Препараты саркоплазматического ретикулума, выделенного из мышц путем дифференцированного центрифугирования их гомогенатов, обладают способностью поглощать ионы кальция из раствора. При этом в некоторых случаях концентрация кальция внутри пузырьков и цистерн ретикулума превышала концентрацию кальция в окружающем растворе в 2000 раз. Наличие активного переноса кальция при расслаблении миофибрилл подтверждается и тем, что концентрация кальция в саркоплазме после микроинъекции начинает постепенно уменьшаться, что сопровождается расслаблением миофибрилл. Возможно, как предполагает Бендолл, что обратный перенос кальция связан с самим движением протофибрилл при сокращении, что исключает необходимость наличия специального механизма активного переноса кальция.

   Прежнее представление, согласно которому расслабление вызывается освобождением специфического фактора расслабления -- фактора Марша, оказалось ошибочным. Этот фактор выделялся путем экстракции из гомогенатов мышц. Он содержал ферменты, имеющиеся и саркоплазме, и фрагменты ретикулума. Один из этих ферментов и был принят за фактор расслабления, хотя на самом деле расслабляющее действие оказывали фрагменты ретикулума.

  Необходимо отметить, что расслабление миофибрилл при удалении ионов кальция из саркоплазмы происходи только в том случае, если в саркоплазме содержится АТФ. Удаление АТФ из саркоплазмы приводит к возникновению между актином и миозином сильных электростатических связей, что обусловливает окоченение (контрактуру) мышцы и потерю ею способности к растяжению.

  Таким образом, сокращение миофибрилл вызывается расщеплением АТФ в присутствии ионов кальция, а расслабление - поступлением новых молекул АТФ к протофибриллам при отсутствии ионов кальция. Регулятором сокращения и расслабления миофибрилл является поступление ионов кальция в саркоплазму и их удаление в саркоплазматический ретикулум.

Восстановление первоначальной длины мышцы после сокращения обусловлено, вероятно, наличием упругих  элементов в мышечных волокнах и  работой мышц антагонистов. Упругими элементами мышечного волокна являются коллагеновая оболочка, покрывающая  плазмалемму, и, возможно, саркоплазматический  ретикулум. Если с волокна снять  сарколемму и заставить его сократиться, то волокно не может расслабиться спонтанно, хотя легко вытягивается до первоначальной длины при действии внешней силы.

 

 

 

 

 

 

Теории механизма  мышечного сокращения.

  До получения данных о тонкой структуре мышц процессы мышечного сокращения пытались объяснить деформацией изолированных молекулярных цепей белков, т. е. удлинением или укорочением отдельных белковых молекул или агрегатов молекул. Часто данные о деформации различных полимеров переносили на мышечное сокращение, без учета структуры мышечных волокон.

Известно много полиэлектролитных  полимерных систем, обладающих способностью к изменению длины при изменении  химического состава окружающего  раствора. Примером такой системы  является вытянутая цепочка полиакриловой  кислоты. При подкислении раствора такая цепочки сокращается, в  щелочной среде она, наоборот, растягивается. Если подвесить к ней груз, то можно получить машину, совершающую  механическую работу при изменении  рН раствора. Существуют также редокс-модели и ионные модели мышц, в которых  факторами сокращения являются соответственно изменения редокс-потенциала и концентрации свободных ионов.

Во всех этих моделях изменение  длины полимеров происходит в  основном в результате изменения  электростатического взаимодействия между звеньями полимера или между  витками спирали и случае спиральных структур.

  Существует множество гипотез, пытающихся объяснить мышечное сокращение на основе свойств индивидуальных молекулярных цепей сократительных белков. Все эти гипотезы исходят из представления, что в основе сокращения мышцы лежат процессы конформационных изменений структуры белковых цепей. Так, Мейер еще в 1929 г. выдвинул гипотезу, согласно которой мышечное сокращение обусловлено деформацией пептидных цепей вследствие изменения электростатического взаимодействия ионогенных групп СООН и NH2 при изменении рН.

  В настоящее время считают, что изменение рН при возбуждении миофибрилл недостаточно, чтобы вызвать конформационные переходы белков, по может быть достаточно для освобождения ионов кальция, которые уже могут вызвать деформацию белковой цепи.

  Согласно другому представлению, акт сокращения представляет собой конформационный переход белковой структуры от б-конфигурации, когда нити линейно вытянуты, к в-конфигурации, когда нити собраны в клубок.

Однако эти гипотезы не смогли объяснить реальную картину  сложного строения мышечного волокна  на молекулярном уровне, полученную в  последнее время. Возможно, что при  медленном сокращении гладких мышц происходит фактическая деформация (активное сокращение отдельных протофибрилл) белковых цепей, как считает Г.М.Франк, однако для сокращения скелетных  мышц гораздо более обоснованными  являются представления, исходящие  из гипотезы скольжения нитей.

  Г.Хаксли и Хэнсон выдвинули гипотезу скольжения нитей. Ими было отмечено, что в широком интервале деформаций как при сокращении, так и при растяжении миофибрилл ширина А-диска остается постоянной. Напротив, при изменении длины саркомера изменяется ширина I-диска. Светлая Н-зона в А-диске также изменяется, но замечательно, что до тех пор, пока она существует, расстояние от конца одной Н-зоны через Z-мембрану до начала следующей Н-зоны (а это расстояние равно длине тонких нитей в миофибрилле) также остается постоянным. Если вспомнить, что А-диски образованы нитями миозина, а тонкие нити состоят их актина, то можно заключить, что в большой области деформаций мышцы длина миозиновых и актиновых нитей остается постоянной. Это можно объяснить только тем, что при сокращении мышцы нити просто скользят друг относительно друга без изменения своей длины.

  При сильном сокращении мышцы в середине А-диска появляется плотная зона, причем ширина этой зоны увеличивается по мере сокращения мышцы. Эта плотная зона появляется после полного исчезновения Н-зоны. Уменьшение Н-зоны при сокращении вызывается скольжением тонких нитей навстречу друг другу к центру А-диска. Измерив расстояние от Z-мембраны до противолежащего конца ноной плотной зоны (полосы сокращения), Г. Хаксли и Хэнсон обнаружили, что оно равно половине длины тонкой протофибриллы. На этом основании они предположили, что новая зона соответствует тому участку саркомера, где концы противолежащих тонких нитей перекрываются друг с другом. Это предположение подтвердилось тем, что на микрофотографии поперечного среза мышцы в области новой плотной зоны было обнаружено в 2 раза больше тонких нитей, чем в остальной области А-диска. Кроме того, при сильном сокращении мышцы, после исчезновения I-диска в области Z-мембран также появляются темные полосы. Это объясняется тем, что миозиновые нити достигают Z-мембран и после этого происходит их деформация.

  В дальнейшем данные электронного микроскопирования были подтверждены результатами рентгеноструктурного анализа. Основные рефлексы рентгенограммы не изменяются при сокращении мышц. Это указывает на то, что длина нитей при сокращении не меняется. Приведенные данные очень важны, так как в отличие от электронно-микроскопических исследований, проводимых на фиксированных препаратах мышц, рентгенографические исследования проводились и на живых сокращающихся мышцах, и на нефиксированных ее препаратах.

  Перемещение тонких нитей относительно толстых происходит, при помощи мостиков, соединяющих миозиновые нити с актиновыми. Так как изменений в длине толстых и топких нитей во время сокращения не происходит, то из модели скольжения нитей вытекает, что конформационные изменения, порождающие движение, должны происходить в указанных мостиках, связывающих толстые и тонкие нити. Весь процесс сокращения имеет циклический характер. Миозиновые мостики прикрепляются к активным участкам актиновых нитей и под действием энергии гидролиза АТФ укорачиваются или изменяют угол наклона к миозиновым нитям, что приводит к определенному перемещению нитей друг относительно друга. Затем происходит отсоединение мостиков в данных участках актиновых нитей и присоединение их в новых участках. Этот циклический процесс повторяется многократно, в результате чего происходит непрерывное перемещение нитей друг относительно друга. Рентгенографические исследования подтвердили предположение о движении мостиков. По мнению Г.Хаксли, расщепление одной молекулы АТФ приводит к одному замыканию и размыканию мостиков и к перемещению нитей на один элементарный участок.

 

 

 

 

 

 

 

 

Вывод

Таким образом, можно сделать  вывод, что мышца обладает способностью трансформировать кишечную энергию  в механическую, производя при  этом работу. Эта работа затрачивается  на выполнение произвольных движений, а также на моторику внутренних органов. По своим свойствам мышцы отличаются от обычных твердых тел и относятся  к эластомерам - материала типа каучука.

Сократительная система  мышц состоит из сократительных и  эластических элементов.Химическая энергия мышцы превращается в механическую энергию сокращения без промежуточного превращения в тепло. Во время сокращения энергия затрачивается не только на работу, совершаемую мышцей, но и на выделения тепла. При работе теплопродукция мышц значительно увеличивается и находится в прямой зависимости от скорости сокращения мышц - при медленном сокращении в единицу времени тепла выделяется меньше, чем при быстром. Работа, производимая мышцей за единицу времени, т.е. мощность будет равна произведению напряжения на скорость сокращения:Мощность мышцы зависит от нагрузки и скорости сокращения мышцы. Каждое мышечное волокно представляет собой симпатическую многоядерную структуру. Мышечное волокно содержит миофибриллы, которые состоят из протофибрил. Одни нити образованы молекулами белка миозина, а другие молекулами белка актина.В мышце миозин и актин способны образовывать комплексное соединение - актомиозин.АТФ, образующаяся в процессах окисления и фосфорирования, является источником мышечного сокращения. В мышечном сокращении АТФ играет двойную роль: способствует диссоциации актомиозина на актин и миозин и одновременно под влиянием аденозитрифосфатазных свойств миозина сама расщепляется, освобождая энергию. Мышечное сокращение возникает в результате возбуждающего действия нервного импульса, проходящего в нервные окончания мионевральных синапсов.

В настоящее время более  широкое распространение получила теория «скользящих нитей». Эта теория, разработанная Л.Хаксли, Дж.Хансон и  М.Хакси, она заключается в том, что при мышечном сокращении тонкие актиновые нити продвигаются и скользят между толстыми миозиновыми нитями к центру саркомера.

Таким образом, сокращение мышц является процессом, иллюстрирующим сопряжения функции (энергетических процессов) и  структуру (механизмов, участвующих  в сокращении) живой клетки.

 

Список  литературы

1. Биофизика: Учеб. для  вузов. / Под ред. П.К.Костюка - Киев: Выщэ. школэ 2008. - 504 с. 

2. Пирузян Л.А., Ландау  М.А. Вопросы медицинской биофизики. 2009.

3. Ремизов А.Н. Медицинская  и биологическая физика: Учеб. для  мед. вузов. 1987 - 638 с.

4. Биофизика: Учеб. для  студ. мед.ин-ов / Ю.А.Владимиров и  др. - М.: Медицина, 2008. - 272 с. 

5. Волькенштейн М.В. Физика  и биология. - М.: Наука, 2005. - 152 с.

6. Губанов Н.И., Утепбергеров  А.А. Мед. физика : Учеб. для мед.ин-ов. - М.: Медицина, 1978. - 335 с.

7. Беликова З.П. и Павлова  Р.С. Учебное пособие по мед.  биофизике (Избр. главы). М.: Медицина, 1969.

8. Биофизические методы  исследования: Пер. с англ. (Под  ред. Ф.Юбера - М.:1956 - 404 с.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Механические  свойства мышц. Закон Гука

  Основная функция мышц состоит в преобразовании химической энергии в механическую работу или силу. Главными биомеханическими показателями, характеризующими деятельность мышцы, являются: а) сила, регистрируемая на ее конце (эту силу называют натяжением или силой тяги мышцы)1, и б) скорость изменения длины.При возбуждении мышцы изменяется ее механическое состояние; эти изменения называют сокращением. Оно проявляется в изменении натяжения и (или) длины мышцы, а также других ее механических свойств (упругости, твердости и др.).

  Механические свойства мышц сложны и зависят от механических свойств элементов, образующих мышцу (мышечные волокна, соединительные образования и т. п.), и состояния мышцы (возбуждения, утомления и пр.). Работа силы равна энергии упругой деформации, которая может в следующей фазе движения перейти в механическую работу. Различают: а) параллельные упругие компоненты (ПарК) — соединительнотканные образования, составляющие оболочку мышечных волокон и их пучков, и б) последовательные упругие компоненты (ПосК) — сухожилия мышцы, места перехода миофибрилл в соединительную ткань, а также отдельные участки саркомеров, точная локализация которых в настоящее время неизвестна. Сначала мышца растягивается легко, а затем даже для небольшого  удлинения надо прикладывать все большую силу (иногда мышцу в этом отношении сравнивают с вязаными вещами: если растягивать, скажем, трикотажный шарф, то вначале он легко изменяет свою длину, а затем становится практически нерастяжимым).

  Если мышцу растягивать повторно через небольшие интервалы времени, то ее длина увеличится больше, чем при однократном «содействии. Это свойство мышц широко используется в практике при  выполнении упражнений на гибкость (пружинистые движения, повторные махи и т. п.).

  Длина, которую стремится принять мышца, будучи освобожденной от всякой нагрузки, называется равновесной (или свободной. При такой длине мышцы ее упругие силы равны нулю. В живом организме длина мышцы всегда несколько больше равновесной и поэтому даже расслабленные мышцы сохраняют некоторое натяжение.

  При растягивании мышцы больше равновесной длины появляются упругие силы в параллельных, упругих компонентах.

  Если при длине, превышающей равновесную, мышца сокращается, то сила, которую проявляют контрактильные элементы, складывается с силой упругой деформации ПарК, и суммарная сила тяги мышцы увеличивается. Поэтому при длине выше равновесной сила мышцы при сокращении больше.

  Чем больше в мышце соединительнотканных образований, тем раньше при ее растягивании возникают упругие силы ПарК и тем больше их вкладе суммарное напряжение возбужденной мышцы.

  По своим механическим свойствам мышцы относятся к эластомерам - материалам, обладающим значительной растяжимостью и упругостью.

Величина механического  напряжения σ , возникающего при сокращении мышцы  прямо пропорциональна  относительной деформации, согласно за- кону Гука.

                                                         σ = E*ɛ

σ=F/S- механическое напряжение, F - развиваемая сила, S - площадь по перечного сечения;

ɛ= - относительная деформация, L0 - первоначальная длина,rL- абсолютная деформация (удлинение); Е - модуль упругости (модуль Юнга). Он определяется величиной механического напряжения в сокращенной мышце, при увеличении ее длинны в два раза.

  По своим упругим свойствам и механизму деформации, мышечное волокно близко к каучуку: модуль упругости для обоих материалов равен 106 Па. При сильном напряжении как в мышце, так и в каучуке, наблюдается локальная кристаллизация (упорядочение макромолекулярной белковой структуры фибриллярного типа).

  Однако, при слабом и среднем сокращении, восстановление не бывает полным. Наличие остаточных деформаций характеризует пластичность мышцы - способность не сохранять свою форму и размеры, после прекращения действия силы. Таким образом, мышца не является абсолютно упругим телом, а обладает вязкоупругими свойствами.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Работа и сила мышц

  Величина сокращения (степень укорочения) мышцы при данной силе раздражения зависит как от ее морфологических свойств, так и от физиологического состояния. Длинные мышцы сокращаются на большую величину, чем короткие. Умеренное растяжение мышцы увеличивает ее сократительный эффект, при сильном же растяжении сокращение мышцы ослабляется. Если в результате длительной работы развивается утомление мышцы, то величина ее сокращения падает.Для измерения силы мышцы определяют тот максимальный груз, который она в состоянии поднять. Эта сила может быть очень велика. Так, установлено, что собака мышцами челюсти может поднять груз, превышающий вес ее тела в 8,3 раза. О силе икроножных мышц человека судят по величине груза, положенного ему на плечи, с которым он в состоянии приподняться на носки.

  Сила мышцы при прочих равных условиях зависит не от ее длины, а от поперечного сечения: чем больше физиологическое поперечное сечение мышцы, т. е. сумма поперечных сечений всех ее волокон, тем больше тот груз, который она в состоянии поднять.

  Физиологическое поперечное сечение совпадает с геометрическим только в мышцах с продольно расположенными волокнами; у мышц с косыми волокнами сумма поперечных сечений волокон может значительно превышать геометрическое поперечное сечение самой мышцы. По этой причине сила мышцы с косыми волокнами значительно больше, чем сила мышцы той же толщины, но с продольными волокнами.

 Чтобы иметь возможность  сравнивать силу разных мышц, максимальный груз, который мышца  в состоянии поднять, делят  на число квадратных сантиметров  ее физиологического поперечного  сечения.                   Таким образом вычисляют абсолютную мышечную силу. Абсолютная сила, выраженная в кг на 1 см2, икроножной мышцы человека равна 5,9, сгибателя плеча -8,1, жевательной мышцы - 10, двухглавой мышцы плеча - 11,4, трехглавой мышцы плеча - 16,8, гладких мышц - 1.Примером мышц с продольными волокнами может служить (портняжная мышца) m.sartorius, мышц с косыми волокнами (межреберные мышцы) mm.intercostales. Большинство мышц млекопитающих и человека имеет перистое строение. Перистая мышца имеет большое физиологическое сечение, а поэтому обладает большой силой.

  Работа мышцы измеряется произведением поднятого груза на величину укорочения мышцы, т. е. выражается в килограммометрах или граммсантиметрах.

Между грузом, который поднимает  мышца, и выполняемой ею работой  существует следующая зависимость. Внешняя работа мышцы равна нулю, если мышца сокращается без нагрузки. По мере увеличения груза работа сначала  увеличивается, а затем постепенно падает. При очень большом грузе, который мышца не способна поднять, работа становится равной нулю.

Мощность мышцы, измеряемая величиной работы в единицу времени, также достигает максимальной величины при средних нагрузках. Поэтому  зависимость работы и мощности от нагрузки получила название правила  средних нагрузок.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

                                            Содержание

 

Введение

1. Механические свойства мышц. Закон Гука
2. Работа и сила мышц.
3. Механизм мышечного сокращения. Тонкая структура мышц.

Ферментативные свойства актомиозина. Кальциевый насос.

4. Теория механизма мышечного сокращения.

Вывод