Минокислоты: классификация, строение, свойства, функции в организме

МИНИСТЕРСТВО  ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ РФ

ФГБОУ ВПО «Волгоградский государственный технический университет»

Факультет технологии пищевых производств

Кафедра «Технологии пищевых производств» 
 
 

РЕФЕРАТ

по дисциплине «Химия пищи»

на тему:

«Аминокислоты: классификация, строение, свойства, функции  в организме» 
 
 

                                                  Выполнила: 

                                                                                        студентка группы ПП-452

                           Артемова А.А.

                                 Проверила:

ассистент каф. ТПП

Короткова А.А 
 

Волгоград, 2011

Содержание 

       Введение……………………………………………………………………2

1. Строение аминокислот…………………………………....……………………4

2. Классификация аминокислот.............................................................................6

3. Свойства, функции и основные источники аминокислот…………………...9

4. Недостаток и избыток аминокислот…………………………………………18

     Заключение……………………………………………………….…….…22Список использованных источников…………………………………………..23 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

Введение 

     Аминокислоты  являются основными составными частями  и строительными элементами белковой молекулы. Молекула белка построена  из 100 или более остатков аминокислот, ковалентно связанных в полимерные цепи. В человеческом организме 5 миллионов белков, причем ни один из белков человека не идентичен с белком любого другого живого организма. 

  Несмотря на такое разнообразие белковых структур для их построения необходимы всего 22 аминокислоты. Незаменимые аминокислоты, их всего 9,  должны поступать с пищей человека, они не синтезируются в организме человека, остальные аминокислоты могут образовываться в нашем организме из других аминокислот.

  За последние годы потребность в значительных количествах аминокислот неуклонно возрастает в связи с широким использованием их в биохимии, питании, микробиологии и при исследовании растительных и животных тканей. Кроме того, аминокислоты нашли широкое применение в качестве добавок к природным и переработанным продуктам питания.

     Цель  работы состоит в изучении строения, классификации и свойств аминокислот, а так же их значения для организма  человека, так как из них построены молекулы белков, играющих важную роль в жизненных процессах.

     Актуальность  работы заключается в большой значимости аминокислот, так как в настоящее время дефицит белка и аминокислот в организме человека является частым явлением. Недостаток белков в большинстве случаев приводит к общему ухудшению состояния организма. Особенно критична ситуация с нехваткой белков для растущего организма, кроме прочих симптомов, замедляется рост и образование костной ткани, задерживается умственное развитие. Однако избыток белковой пищи так же нежелателен, как и ее недостаток. При избытке белков в рационе ухудшается аппетит, наблюдается повышенная возбудимость центральной нервной системы и желез внутренней секреции, увеличивается отложение жира в печени, страдает сердечнососудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов. Поэтому так важно именно сбалансированное питание.

       Главные задачи работы заключаются  в рассмотрении классификации аминокислот и их основных функций. В работе изучено строение аминокислот, влияние их избытка и недостатка на организм человека, а так же основные пищевые источники аминокислот.             
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

1. Строение  аминокислот. 

     Аминокислоты -  химические соединения,  содержащие в своем составе одновременно карбоксильную группу и аминогруппу. Существуют α-,  β-,  γ-  и так далее  аминокислоты  (в зависимости от расположения аминогруппы в молекуле относительно карбоксильной группы).  

 α-аминомасляная       β-аминопропионовая           γ-аминомасляная

 (1.1)

     В каждой молекуле аминокислоты присутствует атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них - атом водорода, второй - карбоксильная группа - СООН. От карбоксильной группы легко отделяется ион водорода Н⁺, благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель - аминогруппа - NH₂. Четвертый элемент аминокислоты - группа атомов, которую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль. R-группа также называется боковая цепь.[1]

Общая формула аминокислот: 

где R – атом водорода или органическая группа.

 (1.2)

     Атом  углерода в аминокислотах, который  находится ближе всех к карбоксильной группе, то есть альфа-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют альфа-аминокислотами.

     В природе встречаются также аминокислоты, в которых NH₂-группа связана с более отдалёнными от карбоксильной группы атомами углерода. Однако для построения белков природа выбрала именно альфа-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только альфа-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

     Число альфа-аминокислот, различающихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рассматривать как алфавит «языка» белковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандартными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты делят на четыре класса.

     Первый  класс аминокислот - аминокислоты с  неполярными боковыми цепями. Второй - аминокислоты, содержащие полярную группу.

     Следующие два класса составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут  заряжаться положительно (они объединяются в третий класс) или отрицательно (четвёртый). Например, диссоциация  карбоксильной группы даёт анион - СОО-, а протонирование атома азота - катион, например -NH₃⁺. Боковые цепи аспарагиновой и глютаминовой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, которая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н⁺) и приобретает отрицательный заряд. Боковые цепи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, которые, наоборот, могут ион водорода присоединять.[2] 
 
 
 

2. Классификация  аминокислот.

     В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Принято классифицировать аминокислоты на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты – это такие аминокислоты, которые могут поступать в наш организм с белковой пищей либо же образовываться в организме из других аминокислот. К заменимым аминокислотам относятся: аргинин, глютаминовая кислота, глицин, аспарагиновая кислота, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин. Незаменимыми называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1.

Таблица 1 —                    Незаменимые аминокислоты.

    Различают ароматические и алифатические  аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные  группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

    Современная рациональная классификация аминокислот  основана на полярности радикалов (R-групп), то есть способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы:

    1) неполярные (гидрофобные);

    2) полярные (гидрофильные);

    3) ароматические (большей частью неполярные);

    4) отрицательно заряженные;

    5) положительно заряженные.

    В представленной классификации аминокислот (Таблица 2) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

    Таблица 2—     Классификация аминокислот, основанная на полярности радикалов.

     Аминокислоты  называют обычно как замещенные соответствующих  карбоновых кислот, обозначая положение  аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот  обычно применяются тривиальные  названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.[4]

3. Свойства, функции и основные источники аминокислот.

Физические  свойства.

     Аминокислоты  – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления, при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

           (3.1)

Химические  свойства.

     Аминокислоты  проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H₂N–CH₂–COOH + HCl ® Cl^- [H₃N–CH₂–COOH]⁺

(3.2)

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

а) соли

H₂N–CH₂–COOH + NaOH ® H₂N–CH₂–COO^- Na⁺ + H₂O

(3.3)

б) сложные  эфиры

(3.4)

     Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое  значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e-капролактам (полупродукт для получения капрона):

     Межмолекулярное взаимодействие a-аминокислот приводит к образованию пептидов. При взаимодействии двух a-аминокислот образуется дипептид. Межмолекулярное взаимодействие трех a-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH - пептидной связью.[3]

     Так же рассмотрим отдельные функции незаменимых и заменимых аминокислот в организме.

Незаменимые аминокислоты:

     Изолейцин - одна из незаменимых аминокислот, необходимых для синтеза гемоглобина. Также стабилизирует и регулирует уровень сахара в крови и процессы энергообеспечения. Эта аминокислота очень нужна спортсменам, так как она увеличивает выносливость и способствует восстановлению мышечной ткани. Изолейцин необходим при многих психических заболеваниях; дефицит этой аминокислоты приводит к возникновению симптомов, сходных с гипогликемией. К пищевым источниками изолейцина относятся: миндаль, кешью, куриное мясо, турецкий горох, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо, рожь, большинство семян, соевые белки.

     Лейцин - незаменимая аминокислота, относящаяся к трем разветвленным аминокислотам. Действуя вместе, они защищают мышечные ткани и являются источниками энергии, а также способствуют восстановлению костей, кожи, мышц, поэтому их прием часто рекомендуют в восстановительный период после травм и операций. Лейцин также несколько понижает уровень сахара в крови и стимулирует выделение гормона роста. К пищевым источникам лейцина относятся бурый рис, бобы, мясо, орехи, соевая и пшеничная мука.

     Лизин - это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков. Он необходим для нормального формирования костей и роста детей, способствует усвоению кальция и подержанию нормального обмена азота у взрослых. Лизин участвует в синтезе антител, гормонов, ферментов, формировании коллагена и восстановлении тканей. Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин также понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции. Прием добавок, содержащих лизин в комбинации с витамином С и биофлавоноидами, рекомендуется при вирусных заболеваниях. Дефицит этой незаменимой аминокислоты может привести к анемии, кровоизлияниям в глазное яблоко, ферментным нарушениям, раздражительности, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, а также к нарушениям репродуктивной системы. Пищевыми источниками лизина являются сыр, яйца, рыба, молоко, картофель, красное мясо, соевые и дрожжевые продукты.

     Метионин - незаменимая аминокислота, помогающая переработке жиров, предотвращая их отложение в печени и в стенках артерий. Синтез таурина и цистеина зависит от количества метионина в организме. Эта аминокислота способствует пищеварению, обеспечивает дезинтоксикационные процессы (прежде всего обезвреживание токсичных металлов), уменьшает мышечную слабость, защищает от воздействия радиации, полезна при остеопорозе и химической аллергии. Метионин применяют в комплексной терапии ревматоидного артрита и токсикоза беременности. Метионин оказывает выраженное антиоксидантнеє действие, так как является хорошим источником серы, инактивирующей свободные радикалы. Он также необходим для синтеза нуклеиновых кислот, коллагена и многих других белков. Метионин в организме переходит в цистеин, который является предшественником гпютатиона. Это очень важно при отравлениях, когда требуется большое количество гпютатиона для обезвреживания токсинов и защиты печени. Пищевые источники метионина: бобовые, яйца, чеснок, чечевица, мясо, лук, соевые бобы, семена и йогурт.

     Фенилаланин - это незаменимая аминокислота. В организме она может превращаться в другую аминокислоту - тирозин, которая, в свою очередь, используется в синтезе основного нейромедиатора: допамина. Поэтому эта аминокислота влияет на настроение, уменьшает боль, улучшает память и способность к обучению, подавляет аппетит. Фенилапанин используют в лечении артрита, депрессии, болей при менструации, мигрени, ожирения.

     Треонин - это незаменимая аминокислота, способствующая поддержанию нормального белкового обмена в организме. Она важна для синтеза коллагена и эластина, помогает работе печени и участвует в обмене жиров в комбинации с аспартовой кислотой и метионином. Треонин находится в сердце, центральной нервной системе, скелетной мускулатуре и препятствует отложению жиров в печени. Эта аминокислота стимулирует иммунитет, так как способствует продукции антител. Треонин очень в незначительных количествах содержится в зернах, поэтому у вегетарианцев чаще возникает дефицит этой аминокислоты.

     Валин - незаменимая аминокислота, оказывающая стимулирующее действие. Валин необходим для метаболизма в мышцах, восстановления поврежденных тканей и для поддержания нормального обмена азота в организме. Относится к разветвленным аминокислотам, и это означает, что он может быть использован мышцами в качестве источника энергии. Валин часто используют для коррекции выраженных дефицитов аминокислот, возникших в результате привыкания к лекарствам.[8]

Заменимые аминокислоты:

     Аланин является важным источником энергии для головного мозга и центральной нервной системы; укрепляет иммунную систему путем выработки антител; активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот. Синтезируется из разветвленных аминокислот (лейцин, изолейцин, валин). Аланин может быть сырьем для синтеза глюкозы в организме. Это делает его важным источником энергии и регулятором уровня сахара в крови. Падение уровня сахара и недостаток углеводов в пище приводит к тому, что белок мышц разрушается, и печень превращает полученный аланин в глюкозу (процесс глюконеогенеза), чтобы выровнять уровень глюкозы в крови.

     Аргинин - важный компонент обмена веществ в мышечной ткани. Он способствует поддержанию оптимального азотного баланса в организме, так как участвует в транспортировке и обезвреживании избыточного азота в организме. Аргинин помогает снизить вес, так как вызывает некоторое уменьшение запасов жира в организме. Аргинин входит в состав многих энзимов и гормонов. Оказывает стимулирующее действие на выработку инсулина поджелудочной железой в качестве компонента вазопрессина (гормона гипофиза) и помогает синтезу гормона роста. Хотя аргинин синтезируется в организме, его образование может быть снижено у новорожденных. Источниками аргинина являются шоколад, кокосовые орехи, молочные продукты, желатин, мясо, овес, арахис, соевые бобы, грецкие орехи, белая мука, пшеница и пшеничные зародыши.

     Аспарагин необходим для поддержания баланса в процессах, происходящих в центральной нервной системе; препятствует как чрезмерному возбуждению, так и излишнему торможению. Он участвует в процессах синтеза аминокислот в печени. Больше всего аспарагина в мясных продуктах.

     Цистеин и цистин - эти две аминокислоты тесно связаны между собой, каждая молекула цистина состоит из двух молекул цистеина, соединенных друг с другом. Цистеин очень нестабилен и легко переходит в L- цистин, и одна аминокислота легко переходит в другую при необходимости. Обе аминокислоты относятся к серосодержащим и играют важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеют значение для дезинтоксикационных процессов. Цистеин входит в состав альфа - кератина, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов. Цистеин помогает обезвреживать некоторые токсические вещества и защищает организм от повреждающего действия радиации. Он представляет собой один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глютатиона - вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторых лекарственных препаратов и токсических веществ, содержащихся в сигаретном дыме. Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.

     Глицин замедляет дегенерацию мышечной ткани, так как является источником креатина - вещества, содержащегося в мышечной ткани и используемого при синтезе ДНК и РНК. Глицин необходим для синтеза нуклеиновых кислот, желчных кислот и заменимых аминокислот в организме. Глицин входит в состав многих антацидных препаратов, применяемых при заболеваниях желудка. Глицин полезен для восстановления поврежденных тканей, так как в больших количествах содержится в коже и соединительной ткани. Он необходим для центральной нервной системы и хорошего состояния предстательной железы. Его применяют в лечении депрессивного состояния, а также он может быть эффективен при гиперактивности.

     Гистидин - это незаменимая аминокислота, способствующая росту и восстановлению тканей. Гистидин входит в состав миелиновых оболочек, защищающих нервные клетки, а также необходим для образования красных и белых клеток крови. Гистидин защищает организм от повреждающего действия радиации и способствует выведению тяжелых металлов из организма.

     Глютаминовая  кислота является нейромедиатором, передающим импульсы в центральной нервной системе. Эта аминокислота играет важную роль в углеводном обмене и способствует проникновению кальция через гематоэнцефалический барьер. Глютаминовая кислота может использоваться клетками головного мозга в качестве источника энергии. Она также обезвреживает аммиак, отнимая атомы азота в процессе образования другой аминокислоты - глютамина. Этот процесс - единственный способ обезвреживания аммиака в головном мозге. Глютаминовую кислоту применяют при коррекции расстройств поведения у детей, а также при лечении эпилепсии, мышечной дистрофии, язв, гипогликемических состояний, осложнений инсулинотерапии сахарного диабета и нарушений умственного развития.

     Глютамин - это аминокислота, наиболее часто встречающаяся в мышцах в свободном виде. Он очень легко проникает через гематоэнцефалический барьер, и в клетках головного мозга переходит в глютаминовую кислоту и обратно. Глютамин увеличивает количество гамма - аминомасляной кислоты, которая необходима для поддержания нормальной работы головного мозга. Глютамин также поддерживает нормальное кислотно - щелочное равновесие в организме и здоровое состояние желудочно - кишечного тракта, необходим для синтеза ДНК и РНК. Глютамин - активный участник азотного обмена. Его молекула содержит два атома азота и образуется из глютаминовой кислоты путем присоединения одного атома азота. Таким образом, синтез глютамина помогает удалить избыток аммиака из тканей, прежде всего из головного мозга, и может переносить азот внутри организма. Глютамин находится в больших количествах в мышцах и используется для синтеза белков клеток скелетной мускулатуры. Глютамин содержится во многих продуктах как растительного, так и животного происхождения, но он легко уничтожается при нагревании. Шпинат и петрушка являются хорошими источниками глютамина, но при условии, что их потребляют в сыром виде.

     Орнитин помогает высвобождению гормона роста, который способствует сжиганию жиров в организме. Этот эффект усиливается при применении орнитина в комбинации с аргинином и карнитином. Орнитин также необходим для иммунной системы и работы печени, участвуя в дезинтоксикационных процессах и восстановлении печеночных клеток. Высокие концентрации орнитина обнаруживаются в коже и соединительной ткани, поэтому эта аминокислота способствует восстановлению поврежденных тканей. Орнитин в организме синтезируется из аргинина и в свою очередь, служит предшественником для цитруллина, пролина, гпютаминовой кислоты.