Общая характеристика белков

1. химическая характеристика белков

Общая характеристика белков

Белки, или протеины, -- сложные высокомолекулярные органические соединения (сложные полипептиды), построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. В состав одного и того же белка входят различные аминокислоты. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Молекулярная масса белков весьма велика: так, молекулярная масса  альбумина сыворотки крови человека 61 500, у-глобулина сыворотки крови 153 000, гемоцианина улитки б 600 000.

Большинство белков в твердом  состоянии сохраняет природную, форму (шерсть, шелк) или существует в виде порошка. Только некоторые  белки удается выделить в кристаллическом  состоянии.

Многие белки растворимы в воде, в разбавленных растворах  солей, в кислотах. Почти все белки  растворяются в щелочах, и все  они нерастворимы в органических растворителях. Растворы белков имеют  коллоидный характер и могут быть очищены диализом. Из растворов белки  легко осаждаются органическими  водорастворимыми растворителями (спиртом, ацетоном), растворами солей, особенно солей тяжелых металлов, кислотами и т. д. Осаждением растворами солей различной концентрации белки могут быть очищены и разделены. При осаждении некоторые белки меняют конформацию цепей и переходят в нерастворимое состояние. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация многих белков может быть вызвана и нагреванием.

Различия в кислотно-основных свойствах белков позволяют их разделять  методом электрофореза.

Все белки оптически деятельны. Большинство из них обладает левым  вращением.

Существует ряд цветных  реакций на белки.

1. Ксантопротеиновая. С  азотной кислотой белки дают  желтое окрашивание, переходящее  при действии аммиака в оранжевое. При этой реакции происходит нитрование ароматического кольца содержащихся в белках ароматических аминокислот.

2. Биуретовая. С солями меди и щелочами белки дают фиолетовую окраску. Подобную окраску дают все вещества, содержащие пептидные связи -- МН -- СО -- (биурет).

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание. Эта реакция связана с наличием фенольной группировки.

4. Сульфгидрильная. При  нагревании белков с раствором  плюм-бита натрия выпадает черный осадок сульфида свинца. Эта реакция указывает на присутствие сульфгидрильных групп (ЗН) Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия: Учебник для ВУЗов / Под ред. Петрова А.А. М.: Высшая школа, 1981. С. 495..

2 Классификация белков

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых  входят только остатки аминокислот  и протеиды (сложные белки). Последние  дают при гидролизе аминокислоты и какие-либо другие вещества, например, фосфорную кислоту, глюкозу, гетероциклические  соединения и т. д.

Протеины разделяются  на группы в зависимости от их растворимости  и положения изоэлектрической точки.

Альбумины. Растворимы в воде, при нагревании свертываются. Осаждаются насыщенными растворами солей. Имеют сравнительно небольшую молекулярную кассу. При гидролизе дают мало гликоколя, Входят в состав белка яйца, крови, молока.

Глобулины. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных растворах солей и осаждаются концентрированными растворами солей. Свертываются при нагревании. Входят в состав мышечных волокон, яйца, молока, крови, растительных семян (конопля, горох).

Проламины. Нерастворимы в воде. Растворяются в 60--80 %-ном спирте. Содержат много пролина. Входят в состав растительных белков (глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы).

Протамины. Сильные основания. Не содержат серы. Имеют простой  аминокислотный состав и низкую молекулярную массу, Входят в состав спермы и икры рыб.

Гистоны, Менее сильные  основания, Входят в состав многих и  сложных белков.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде, растворах солей, кислот и щелочей. Устойчивы к гидролизу. К этой группе относятся белки опорных и покровных тканей организма: коллаген'костей и кожи, эластин связок, кератины шерсти, еолос, рога, ногтей, фиброин шелка, Характеризуются высоким содержанием серы.

Протеиды разделяются  на группы в зависимости от состава  небелковой части.

Нуклеопротеиды. Гидролизуются на простой белок (чаще всего гистоны или протамины) и нуклеиновые кислоты. Последние в свою очередь гидролизуются с образованием углевода, фосфорной кислоты, гетероциклического основания. Растворимы в щелочах и нерастворимы в кислотах, Входят в состав протоплазмы, клеточных ядер, вирусов.

Фосфопротеиды. Гидролизуются на простой белок и фосфорную кислоту. Слабые кислоты. Свертываются не при нагревании, а от действия кислот. К ним относится казеин молока,

Гликопротеиды. Гидролизуются на простой белок и углевод. Нерастворимы в воде. Растворяются в разбавленных щелочах. Нейтральны, Не свертываются при нагревании. Входят в состав слизей.

Хромопротеиды. Распадаются при гидролизе на простой белок и красящее вещество Химия: Справочное издание / В. Шретер. М.:

Строение белков

Гидролиз белков проводят нагреванием с разбавленными  кислотами или щелочами при обычном  или повышенном давлении. В результате получаются смеси а-аминокислот. Некоторые аминокислоты при этом претерпевают изменения.

Мощными гидролитическими агентами для белков являются протеолитические ферменты (протеазы): пепсин (фермент  желудка), трипсин (фермент поджелудочной  железы), пептидазы (ферменты кишечника). Действие ферментов специфично: каждый расщепляет пептидную связь, образованную только одной определенной аминокислотой.

В настоящее время предложен  ряд методов, которые позволяют  расшифровать аминокислотный состав белка  при наличии очень небольших  его количеств. Среди этих методов  наибольшее значение имеют хроматография, изотопное разбавление.

В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе  каждого данного белка могут  образоваться все эти аминокислоты или только некоторые из них в  разных пропорциях для каждого белка. Из 20 различных аминокислот можно  построить 2,3- 1018 изомеров белковой молекулы, что подчеркивает сложность определения  структуры и осуществления синтеза  белков.

Растворимые белки монодисперсны, так как имеют строго определенный аминокислотный состав и чередование отдельных остатков аминокислот.

Остатки аминокислот связаны  в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной  молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные  звенья -- МН -- СО -- СНК -- отличаются друг от друга только боковыми группами.

Соединения, содержащие несколько  аминокислотных остатков, называют пептидами. Соединения с большим количеством  пептидных звеньев называют полипептидами.

Белки построены еще более  сложно, чем полипептиды. Однако фрагменты  белковой молекулы могут рассматриваться  как полипептидные звенья.

Группы К могут содержать  свободные амино- или карбоксильные группы, так как некоторые белковые аминокислоты содержат две амино- (лизин) или две карбоксильные (аспарагиновая кислота) группы. Они могут содержать также группы ОН, 5Н и амидные.

Дипептид, состоящий из остатков двух различных аминокислот А и Б, может быть построен двумя способами. Например, дипептид, построенный из глицина и аланина, может иметь строение I или II :

МН2-- СН2-- СО-- Ш-- СН-- СООН

СН

глицилаланин (I)

СН3--СН--СО--NН--СН2--СООН

NН₂

аланилглицин (II)

Три различные аминокислоты могут быть соединены шестью различными способами и т. д.

Порядок чередования остатков аминокислот в цепи может быть установлен последовательным отщеплением  с обоих концов молекулы отдельных  аминокислот, которые предварительно «метятся» превращением в какие-либо устойчивые к гидролизу производные. Этим путем было установлено строение многих наиболее простых белков (инсулина, миоглобина, рибонуклеазы и др.), молекулы которых построены из нескольких десятков или сотен различных и одинаковых остатков а-аминокислот и имеют молекулярную массу порядка 5 000--20 000. Эти данные дополняются результатами рентгеноструктурного анализа. Для многих более сложных белков установлен порядок чередования нескольких аминокислотных звеньев с каждого конца молекулы.

Таким образом может быть идентифицирована конечная аминокислота. Процесс может быть снова повторен для деградированного пептида.

В случае сложных белков или  полипептидов расшифровке подвергают продукты их частичного гидролиза -- простые  поли-пептиды, причем определяются места их «стыковки» (по различию в аминокислотном составе отдельных осколков) в сложную молекулу.

В современных лабораториях анализ аминокислотного состава  и определение простых осколков проводится с помощью специальных  хроматографов -- автоматических аминокислотных анализаторов.

Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, характерная  для каждого белка, называется первичной  структурой белка.

В отличие от углеводов  первичная структура белков строго специфична для каждого вида организмов. Так, гормон инсулин, построенный из 51 остатка а-аминокислот в виде двух цепей, соединенных дисульфидными мостиками, имеет неодинаковый состав у различных видов животных. Трехчленные звенья в определенном месте цепи А молекулы инсулина содержат следующие аминокислотные остатки: у быка аланин--серии--валин; у свиньи трео-нин--серии--изолейцин; у лошади треонин--глицин--изолейцин; у овцы аланин--глицин--валин; у человека треонин--серии--изолейцин (на схеме 9 они отмечены звездочками). Различия наблюдаются также в С-концевом остатке В-цепи: в инсулине человека это остаток треонина, а в инсулине быка -- остаток аланина.

Отдельные молекулы белка  взаимодействуют друг с другом, образуя  водородные связи, причем цепи «свертываются» в виде спиралей. В так называемых фибрилярных белках отдельные цепи более растянуты. В глобулярных белках упаковка цепей более компактна.

В кристаллическом виде получены только глобулярные белки; фибрилярные белки не способны кристаллизоваться. Кристаллы белков, растущие из растворов, содержат растворитель, который входит в структуру белка, так что удаление его вызывает потерю кристалличности.

Особенности скручивания  цепей белковых молекул (взаимное положение  фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков.

Полипептидные цепи белков могут  соединяться между собой с  образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате возникновения этих связей происходит закручивание спирали в клубок. Эти особенности строения белков называют третичной структурой.

Наиболее всесторонне  исследован белок, придающий красную  окраску тканям мышц, -- миоглобин. Его молекулярная масса 17 000. Он содержит одну окрашивающую группу на молекулу. Последняя имеет вид глобулы.

2. радикалы биогенных аминокислот  классификация

Классификация аминокислот разработана  на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические  аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные  группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация  аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности  их к взаимодействию с водой при  физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Ароматические R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани  – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

3. пептидная связь

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R

Свойства пептидной  связи

Как и в случае любых амидов, в пептидной связи за счет резонанса  канонических структур связь C-N между  углеродом карбонильной группы и  атомом азота частично имеет характер двойной:

Это проявляется, в частности, в  уменьшении её длины до 1,33 ангстрема:

Это обусловливает следующие свойства:

• 4 атома связи (C, N, O и H) и 2 α-углерода находятся в одной плоскости. R-группы аминокислот и водороды при α-углеродах находятся вне этой плоскости.
• H и O в пептидной связи, а также α-углероды двух аминокислот трансориентированы (транс-изомер более устойчив). В случае L-аминокислот, что имеет место во всех природных белках и пептидах, R-группы также трансориентированы.
• Вращение вокруг связи C-N затруднено, возможно вращение вокруг С-С связи.

Для обнаружения белков и пептидов, а так же их количественного определения в растворе используют биуретовую реакцию.

Цепочка повторяющихся атомов называется пептидным остовом: (—NH—CH—OC—). Участок (—CH—) с аминокислотным радикалом  образует соединение (—NH—C(R1)H—OC—), называемое аминокислотным остатком. N-концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (—NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является α-карбоксильная группа (OC—). Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку. Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про Несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства.

4. с- и n- концы пептидной цепи

Конструкция полипептидной  цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков. Эта цепь имеет  неразветвленное строение и состоит  из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту. Один конец цепи со свободной аминогруппой называется N– концом, другой, на котором находится аминокислота со свободной карбоксильной группой, называется C– концом. Пептидные и белковые цепи записываются с N– конца. Иногда пользуются специальными обозначениями: на N– конце пишется NH– группа или только атом водорода –H, а на C– конце - либо карбоксильная COOH– группа, либо только гидроксильная OH– группа. 

Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и  четвертичной структурами.

5.первичная структура

Первичная структура  

Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в  определенной последовательности и  соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет -карбоксильной группы одной аминокислоты и -аминной группы другой:

 
Пептидная связь вследствие p, -сопряжения -связи карбонильной группы и р-орбитали атома N, на котором находится не поделенная пара электронов, не может рассматриваться как одинарная и вращение вокруг нее практически отсутствует. По этой же причине хиральный атом и карбонильный атом любого i-го аминокислотного остатка пептидной цепи и атомы N и (i+1)-го остатка находятся в одной плоскости. В этой же плоскости находятся карбонильный атом О и амидный атом Н (однако накопленный при изучении структуры белков материал показывает, что это утверждение не совсем строго: атомы, связанные с пептидным атомом азота, находятся не в одной плоскости с ним, а образуют трехгранную пирамиду с углами между связями, очень близкими к 120 градусам. Поэтому между плоскостями, образованными атомами , существует некоторый угол, отличающийся от 0. Но, как правило, он не превышает 1 и не играет особой роли). Поэтому геометрически полипептидную цепочку можно рассматривать как образованную такими плоскими фрагментами, содержащими каждый по шесть атомов. Взаимное расположение этих фрагментов, как и всякое взаимное расположение двух плоскостей, должно определятся двумя углами. В качестве таковых принято брать торсионные углы, характеризующие вращения вокруг -связей N- и - .

Геометрия любой молекулы определяется тремя группами геометрических характеристик ее химических связей - длинами связей, валентными углами и торсионными углами между связями, примыкающими к соседним атомам. Первые две группы в решающей мере определяются природой участвующих атомов и образующихся связей. Поэтому пространственная структура полимеров в основном определяется торсионными углами между звеньями полимерного остова молекул, т.е. конформацией полимерной цепи. Торсионный угол, т.е. угол поворота связи А-В вокруг связи В-С относительно связи С-D, определяется как угол между плоскостями, содержащими атомы А, В, С и атомы B, C, D.

В такой системе возможен случай, когда связи А-В и С-D расположены параллельно и находятся по одну сторону от связи В-С. Если рассматривать эту систему вдоль связи В-С, то связь А-В как бы заслоняет связь C-D, поэтому такая конформация называется заслоненной. Согласно рекомендациям международных союзов химии IUPAC (International Union of Pure and Applied Chemistry) и IUB (Inter-national Union of Biochemistry), угол между плоскостями ABC и BCD считается положительным, если для приведения конформации в заслоненное состояние путем поворота на угол не выше 180 ближнюю к наблюдателю связь нужно поворачивать по часовой стрелке. Если эту связь для получения заслоненной конформации нужно поворачивать против часовой стрелки, то угол считается отрицательным. Можно заметить, что это определение не зависит от того, какая из связей находится ближе к наблюдателю.

При этом, как видно из рисунка, ориентация фрагмента, содержащего  атомы  i+1 и i [(i-1)-й фрагмент], и фрагмента, содержащего атомы i и i+1 (i-й фрагмент), определяется торсионными углами, соответствующими вращению вокруг связи Ni- i и связи i- i. Эти углы принято обозначать как и , в приведенном случае соответственно i и i. Их значениями для всех мономерных звеньев полипептидной цепи в основном определяется геометрия этой цепи. Никаких однозначных величин ни для значения каждого из этих углов, ни для их комбинаций не существует, хотя на те и на другие накладываются ограничения, определяемые как свойствами самих пептидных фрагментов, так и природой боковых радикалов, т.е. природой аминокислотных остатков.

К настоящему времени установлены  последовательности аминокислот для  нескольких тысяч различных белков. Запись структуры белков в виде развернутых  структурных формул громоздка и  не наглядна. Поэтому используется сокращенная форма записи - трехбуквенная  или однобуквенная (молекула вазопрессина):

При записи аминокислотной последовательности в полипептидных или олигопептидных цепях с помощью сокращенной символики предполагается, если это особо не оговорено, что -аминогруппа находится слева, а -карбоксильная группа - справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки - соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

6.вторичная структура

Вторичная структура  

Фрагменты пространственной структуры биополимер, имеющие периодическое  строение полимерного остова, рассматривают  как элементы вторичной структуры.

Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы приблизительно одинаковы, то структура полипептидной  цепи приобретает периодический  характер. Существует два класса таких  структур - спиральные и растянутые (плоские или складчатые).

Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой - если удаляется против часовой стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы - на другой, все атомы N - на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах , или N. Расстояние же до общей винтовой линии для каждого из этих трех типов атомов свое.

Главными элементами вторичной  структуры белков являются -спирали и -складки.

Спиральные структуры  белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. Среди них наиболее распространена правая -спираль. Идеальная -спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6, что означает полную периодичность на пяти витках спирали через каждые 18 аминокислотных остатков. Значения торсионных углов для идеальной -спирали = - 57 градусов = - 47 градусов, а расстояния от атомов, образующих полипептидную цепь, до оси спирали составляет для N 0,15 нм, для 0,23 нм, для 0,17 нм. Любая конформация существует при условии, что имеются факторы, стабилизирующие ее. В случае -спирали такими факторами являются водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом (i+4)-го фрагмента. Важным фактором стабилизации -спирали также является параллельная ориентация дипольных моментов пептидных связей.

Складчатые структуры  белка. Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются т.н. -складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом.

-складки также стабилизируются  водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга.

Структура, образующаяся в  результате таких взаимодействий, представляет собой гофрированную структуру. Это сказывается на значениях  торсионных углов  и . Если в плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180 градусов, то в реальных -слоях они имеют значения = - 119 градусов и = + 113 градусов. Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались в ориентации, благоприятствующей образованию -складок, между ними должен существовать участок, имеющий структуру, резко отличающийся от периодической.

7.третичная

Третичная структура  

Под этим термином понимают полную укладку в пространстве всей полипептидной цепи, включая укладку  боковых радикалов. Полное представление  о третичной структуре дают координаты всех атомов белка. Благодаря огромным успехом рентгеноструктурного анализа такие данные, за исключением координат атомов водорода получены для значительного числа белков. Это огромные массивы информации, хранящиеся в специальных банках данных на машиночитаемых носителях, и их обработка немыслима без применения быстродействующих компьютеров. Полученные на компьютерах координаты атомов дают полную информацию о геометрии полипептидной цепи, в том числе значения торсионных углов, что позволяет выявить спиральную структуру, -складки или нерегулярные фрагменты. Примером такого исследовательского подхода может служить следующая пространственная модель структуры фермента фосфоглицераткиназы:

Общая схема строения фосфоглицераткиназы. Для наглядности -спиральные участки представлены в виде цилиндров, а -складки - в виде лент со стрелкой, указывающей направление цепи от N-конца к С-концу. Линии - нерегулярные участки, соединяющие структурированные фрагменты.

Изображение полной структуры  даже небольшой белковой молекулы на плоскости, будь то страница книги или  экран дисплея мало информативно из-за чрезвычайно сложного строения объекта. Чтобы исследователь мог наглядно представлять пространственное строение молекул сложных веществ, используют методы трехмерной компьютерной графики, позволяющей выводить на дисплей отдельные части молекул и манипулировать с ними, в частности поворачивать их в нужных ракурсах.

Третичная структура формируется  в результате не ковалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса  и др.) боковых радикалов, обрамляющих  -спирали и -складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру следует отметить:

а) дисульфидный мостик ( - S - S - )

б) сложноэфирный мостик (между  карбоксильной группой и гидроксильной  группой)

в) солевой мостик (между  карбоксильной группой и аминогруппой)

г) водородные связи.

В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной  структурой, выделяют следующие группы белков:

1) Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара или не слишком вытянутого эллипсоида - глобулы. Как правило, значительная часть полипептидной цепи таких белков формирует -спирали и -складки. Соотношение между ними может быть самым различным. Например, у миоглобина имеется 5 -спиральных сегментов и нет ни одной -складки. У иммуноглобулинов, наоборот, основными элементами вторичной структуры являются -складки, а -спирали вообще отсутствуют. В вышеприведенной структуре фосфоглицераткиназы и те и другие типы структур представлены примерно одинаково. В некоторых случаях, как это видно на примере фосфоглицераткиназы, отчетливо просматриваются две или более четко разделенные в пространстве (но тем не менее, конечно, связанные пептидными мостиками) части - домены. Зачастую различные функциональные зоны белка разнесены по разным доменам.

2) Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму, они выполняют в организме структурную функцию. В первичной структуре они имеют повторяющиеся участки и формируют достаточно однотипную для всей полипептидной цепи вторичную структуру. Так, белок -креатин (основной белковый компонент ногтей, волос, кожи) построен из протяженных -спиралей. Фиброин шелка состоит из периодически повторяющихся фрагментов Gly - Ala - Gly - Ser , образующими -складки. Существуют менее распространенные элементы вторичной структуры, пример - полипептидные цепи коллагена, образующие левые спирали с параметрами, резко отличающимися от параметров -спиралей.