Биохимия молока и мяса. 2

                       Уральская государственная академия  ветеринарной медицины

                       

 

 

                                                                                       Кафедра ______________________

Контрольная работа

по биохимии молока, мяса и мясных продуктов

 

 

                                                                  

 

                                                                 

                                                                                          Выполнил:

                                                                                          Студент   3   курса

                                                                                           Заочного факультета

                                                                                           Отделения  технологии

                                                                                           Ф.И.О Козленков Артем

                                                                                           Олегович

                                                                                           Шифр _07_

                                                                                           Проверил:_____________

 

 

                                                                                                                             

                                                        

 

 

 

Троицк  – 2012 г.

Содержание

1.Простые белки, представители, биологическая роль.                                                    3-5

2.Пишевые  вещества, их отличие от тканей  животных и человека.                                6

3.Химическая  природа основных факторов свертывания  крови.                                  7-8

4.Химизм  мышечной работы.                                                                                                   9-10

5. Меланины и гиалуроновая  кислота,  состав, свойства и роль в организме.  Написать формулу гиалуроновой  кислоты.                                                                        11-13

6.Альдегидное прогоркание жиров. Написать уравнение реакции.                              14

7.Витамины:С  и Р, характеристика, строение, биологическая роль, формулы.          15

8.Порча  мяса-гниение, Написать  реакции  декарбоксилирования тирозина и  триптофана.                                                                                                                                  16-17

9.Бульоны,  получение, состав, использование.                                                                     18

10.Опишите  минеральные вещества: макроэлементы  и микроэлементы, входящие в  состав молока.                                                                                                                             19-21

Список  литературы                                                                                                                         22  

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1.Простые белки, представители,  биологическая роль.

Просты́е  белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в "чистом" виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х  годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки  часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости  и пространственному строению разделяют  на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные  белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых  растворах. Хорошая растворимость  объясняется локализацией на поверхности  глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт  с растворителем. К этой группе относятся  все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных  белков можно выделить:

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой около 40 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются, белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечныхжирных кислот.

Глобулины-группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в "осадочных" пробах (тимоловая, Вельтмана). Часто содержат углеводные компоненты.

При электрофорезе  глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α₁-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины иγ-глобулины.

Картина электрофореза белков сыворотки  крови

Так как  глобулины включают в себя разнообразные  белки, то их функции многочисленны. Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови от преждевременного разрушения, например, α₁-антитрипсин, α₁-антихимотрипсин, α₂-макроглобулин. Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа),церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема). γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Взаимодействие гистонов и ДНК
Участок суперспирали ДНК

Гистоны – внутриядерные белки  массой около 24 кДа. Обладают выраженными  основными свойствами, поэтому при  физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибонуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибонуклеопротеины. Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы  аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы  или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Между нуклеосомами располагается гистон H1, также связанный с молекулой ДНК. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза и переходит к гистону H1, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие "бусы" нуклеосом могут складываться в суперспираль и более сложные структуры.

Протамины-это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, у ряда организмов (рыбы) они являются заменителями гистонов, есть в спермиях. Отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Протамины присутствуют в клетках, не способных к делению. Их функция как у гистонов – структурная.

Синтез коллагена

Коллаген-фибриллярный белок с уникальной структурой. Составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Обычно  содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (галактоза-глюкоза) остатки, соединенные с ОН-группами некоторых остатков гидроксилизина.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот  и состоит из повторяющегося триплета [Гли-А-В], где А и В – любые, кроме глицина, аминокислоты. В основном это аланин, его доля составляет 11%, доля пролина и гидроксипролина – 21%. Таким образом, на другие аминокислоты приходится всего 33%. Структура пролина и гидроксипролина не позволяет образовать α-спиральную структуру, из-за этого образуется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе  коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участииаскорбиновой кислоты.

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и  очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Строение десмозина

Эластин-по строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обуславливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие  своеобразной структуры – десмозина, который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы  и α-карбоксильные группы десмозина  включаются в образование пептидных  связей одного или нескольких белков.

 

2.Пишевые вещества, их отличие  от тканей животных и человека.

К ним  прежде всего относятся белки, жиры и углеводы, при окислении которых  высвобождается определенное количество тепла. Согласно правилу изодинамии, они могут взаимно заменяться в удовлетворении энергетических потребностей организма, однако каждое из пищевых веществ и их фрагментов имеет специфические пластические свойства и свойства биологически активных веществ. Замена в пищевом рационе одних веществ другими ведет к нарушению функций организма, а при длительном, например безбелковом, питании наступает смерть от белкового голодания. Существенное значение в питании имеет вид каждого из пищевых веществ, содержащих незаменимые компоненты, что определяет их биологическую ценность. 

Биологическая ценность животных белков выше, чем растительных . Усвояемость белков животного происхождения составляет в среднем 97 %, а растительных — 83—85 %, что зависит также и от кулинарной обработки пищи. 

Считают, что при биологической ценности белков смешанной пищи не менее 70 % людей  имеют белковый минимум в сутки 55—60 г. Для надежной стабильности азотистого баланса рекомендуется принимать  с пищей 85—90 г белка в сутки. У детей, беременных и кормящих грудью женщин эти нормы выше. 

Л и п  и д ы поступают в организм человека в составе всех видов  животной, а также растительной пищи, особенно ряда семян, из которых для  пищевых целей получают многие виды растительных жиров. 

Биологическая ценность пищевых липидов определяется наличием в них незаменимых жирных кислот, способностью переваривания  и всасывания в пищеварительном  тракте (усвоения). Сливочное масло  и свиной жир усваиваются на 93—98 %, говяжий — на 80—94 %, подсолнечное масло — на 86—90 %, маргарин — на 94—98 %. 

Основное  количество углеводов поступает  в организм в виде полисахаридов  растительной пищи. После гидролиза  и всасывания углеводы используются для удовлетворения энергетических потребностей. В среднем за сутки  человек принимает 400— 500 г углеводов, из которых 350—400 г составляет крахмал, 50— 100 г моно- и дисахариды. Избыток  углеводов депонируется в виде жира.  

Витамины  должны быть непременным компонентом  пищи. Нормы их потребности зависят  от возраста, пола, вида трудовой деятельности, ряда других факторов. 

Суточная  потребность в воде у взрослого  человека составляет 21—43 мл /кг, минимальная  суточная потребность человека массой тела 70 кг составляет около 1700 мл, из них  около 630 мл он получает в виде воды и напитков, 750 мл — с пищей  и 320 мл образуется в ходе обменных (окислительных) процессов. Недостаточный прием  воды вызывает дегидратацию организма, которая имеет различную степень  выраженности в зависимости от уровня обезвоживания. Смерть наступает при  потере '/з—'/4 общего количества воды в  организме, на долю которой приходится около 60 % массы тела. Избыточное поступление  воды вызывает гипергидратацию, которая  может привести к водной интоксикации. 

Большое физиологическое значение макро- и  микроэлементов определило обязательные нормы их потребления для разных групп населения.

3.Химическая природа основных  факторов свертывания крови. 

Свертывание крови может осуществляться с помощью двух механизмов, тесно связанных между собой, так называемых внешнего и внутреннего путей свертывания .

Инициация образования сгустка в ответ  на повреждение ткани осуществляется по «внешнему» пути свертывания, а формирования красного тромба в области замедленного кровотока или на аномальной сосудистой стенке при отсутствии повреждения ткани – по «внутреннему» пути свертывания.На этапе активации фактора X происходит как бы объединение обоих путей и образуется конечный путь свертывания крови.

На каждом из путей последовательно  образующиеся ферменты активируют соответствующие зимогены, что приводит к превращению растворимого белка плазмы фибриногена в нерастворимый белок фибрин, который и образует сгусток. Это превращение катализируется протеолитическим ферментом тромбином. В нормальных условиях тромбина в крови нет, он образуется из своего активного зимогена – белка плазмы протромбина. Этот процесс осуществляется протеолитическим ферментом, названным фактором Ха, который также в обычных условиях отсутствует в крови он образуется при кровопотере из своего зимогена (фактора X).Фактор Ха превращает протромбин в тромбин только в присутствии ионов Са²⁺ и других факторов свертывания.

Таким образом,свертывание крови включает эффективно регулируемую серию превращений неактивных зимогенов в активныеферменты, что в итоге приводит к образованию тромбина и превращению фибриногена в фибрин. Заметим, что «внутренний» путь свертывание крови – медленный процесс, поскольку в нем участвует большое число факторов свертывания.

Принято считать, что фактор III, переходящий в плазму крови при повреждении тканей, а также, по-видимому, фактор 3тромбоцитов создают предпосылки для образования минимального (затравочного) количества тромбина (из протромбина). Этого минимального количества тромбина недостаточно для быстрого превращения фибриногена в фибрин и, следовательно, для свертывания крови. В то же время следы образовавшегося тромбина катализируют превращение проакцелерина и проконвертина в ак-целерин (фактор Va) и соответственно в конвертин (фактор VIIa).

В результате сложного взаимодействия перечисленных  факторов, а также ионов Са²⁺ происходит образование активного фактора X (фактор Ха).

Затем под  влиянием комплекса факторов: Ха, Va, 3 и ионов Са²⁺ (фактор VI) – происходит образование тромбина из протромбина.

Далее под  влиянием фермента тромбина от фибриногена отщепляются 2 пептида А и 2 пептида В (мол. масса пептида А – 2000, апептида В – 2400). Установлено, что тромбин разрывает пептидную связь аргинин–лизин.

После отщепления пептидов, получивших название «фибрин-пептиды», фибриноген превращается в хорошо растворимый в плазме крови фибрин-мономер, который затем быстро полимеризуется в нерастворимый фибрин-полимер. Превращение фибрин-мономера в фибрин-полимер протекает с участием фибринстабилизирующего фактора XIII в присутствии ионов Са²⁺.

Известно, что вслед за образованием нитей фибрина происходит их сокращение. Имеющиеся в настоящее время данные свидетельствуют, что ретракция кровяного сгустка является процессом, требующим энергии АТФ. Необходим также факт 8тромбоцитов (тромбостенин). Последний по своим свойствам напоминает актомиозин мышц и обладает АТФазной активностью. Таковы основные стадии свертывания крови.

4.Химизм мышечной работы.

Основа  сокращения мышцы — биохимические  процессы, которые совершаются в 2 фазы: первую, анаэробную (бескислородную), и вторую, аэробную (кислородную). В  каждой из этих фаз происходит расщепление  веществ с освобождением энергии  и их восстановление (ресинтез). Поэтому  мышца, лишенная кислорода, может долго  работать при условии удаления остаточных продуктов обмена веществ. Следует  учесть, что исключительная роль в  биохимических процессах первой фазы принадлежит кислоторастворимым фосфорным соединениям, относительное  содержание которых в скелетных  мышцах кролика равняется (в процентах  кислоторастворимого фосфора): аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) — 35, креатинфосфорная кислота  — 45, гексозомонофосфорная кислота  — 5, неорганическая фосфорная кислота  — 10.

Первое  место в анаэробной фазе химических процессов занимает расщепление  АТФ, которое происходит в первую очередь и с наибольшей скоростью. АТФ дефосфорилируется благодаря  ферментативному действию мышечных белков. Отщепляя группу фосфорной  кислоты, АТФ превращается сначала  в аденозиидифосфорную (АДФ), а затем  при потере еще одной группы фосфорной  кислоты — в адениловую кислоту. При отщеплении каждого моля фосфорной  кислоты освобождается 33,5 — 50,2 кДж, а в результате отщепления двух молей  фосфорной кислоты — до 100,5 кДж  при превращении каждого моля АТФ в адениловую кислоту. Эта  энергия используется для сокращения мышц. Так как АТФ расходуется, то длительная мышечная работа невозможна без ресинтеза АТФ.

Ресинтез  АТФ в анаэробных условиях происходит за счет энергии, которая освобождается  при втором, более медленном процессе дефосфорилироваиия креатинфосфорной кислоты на креатин и фосфорную  кислоту. При этом расщеплении на каждый моль креатинфосфата освобождается 46 кДж. Часть креатина необратимо распадается.

И, наконец, происходит третий, наиболее медленный  процесс анаэробной фазы — расщепление  гексозофосфорной кислоты на фосфорную  и молочную кислоты. При этом процессе на каждый моль образовавшейся молочной кислоты выделяется 104,6 кДж

Гликоген, присоединяя фосфорную кислоту, сначала превращается в гексозомонофосфат, а затем в гексозодифосфат  с небольшим поглощением энергии. Гексозодифосфат распадается на молочную и фосфорную кислоты с значительным освобождением энергии.

Ресинтез  АТФ совершается в течение  тысячных долей секунды в результате присоединения к адениловой кислоте  групп фосфорной кислоты, освободившихся при расщеплении креатинфосфорной кислоты и гексозофосфата, Ресинтез креатинфосфорной кислоты происходит в результате присоединения к  креатину фосфорной кислоты, освободившейся при расщеплении гексозофосфата. Энергия, освободившаяся при расщеплении  креатинфосфорной кислоты и гексозофосфата, обеспечивает процессы ресинтеза, главным  образом АТФ. Так как избыток  адениловой кислоты, образовавшейся в  первой фазе из АТФ, необратимо дезаминируется и превращается в инозиновую кислоту  и аммиак, то при полном ресинтезе  АТФ вначале идет ресинтез адениловой кислоты. Адениловая кислота ресинтезируется  из инозиновой кислоты и аммиака, освобождающегося при дезаминировании  аминокислот.

Во второй, аэробной, фазе биохимических процессов  освобождается наибольшее количество энергии, которое используется как  для ресинтеза соединений, расщепляющихся в первой и второй фазах, так и  главным образом для мышечной деятельности.

В результате гликолиза (бескислородного распада  глюкозы на две частицы молочной кислоты) и расщепления гексозофосфатов  образуется молочная кислота, которая  окисляется до углекислоты и воды. Но не вся молочная кислота окисляется, а примерно 76 часть (при утомлении  около 1/4). При этом расщепление каждого  моля молочной кислоты освобождает 1465,5 кДж. За счет этой энергии происходит ресинтез остальной части молочной кислоты (5/6 – 3/4) до глюкозы и гликогена, а также ресинтез АТФ и креатинфосфорной кислоты.

Следовательно, наибольшее количество энергии при  мышечной работе освобождается при  окислении углеводов. Гликоген содержится главным образом в анизотропных дисках. В мышцах в покое, а также  при восстановлении после сокращения кроме углеводов расщепляется небольшая  часть белков и липидов. При достаточном  кровообращении и содержании глюкозы  и кислорода в крови мышца  работает за счет энергии окислительных  процессов. В покое мышца использует около 5% кислорода, поступающего с кровью. Ресинтез веществ, расщепляющихся при мышечной деятельности, увеличивается при повышении интенсивности тканевого дыхания. Таким образом, процесс расщепления усиливает ресинтез, что ведет к наиболее экономному использованию веществ и энергии.

 

5. Меланины и гиалуроновая  кислота,  состав, свойства и роль в организме.  Написать формулу гиалуроновой  кислоты.

Меланины (от греч. mélas, родительный падеж mélanos — чёрный), коричневые и чёрные (эумеланины) или жёлтые (феомеланины) высокомолекулярные водонерастворимые пигменты. Широко распространены в растительных и животных организмах; определяют окраску покровов и их производных (волос, перьев, чешуи) у позвоночных, кутикулы у насекомых, кожуры некоторых плодов и т.д. У позвоночных М. образуются в специальных клетках — меланоцитах и откладываются в виде гранул, в которых М. связаны с белком (меланопротеиды). Предшественником М. в организме является аминокислота тирозин, окисление которого в диоксифенилаланин (ДОФА), а затем — в ДОФА-хинон катализирует фермент тирозиназа. Дальнейшие превращения протекают без участия ферментов и приводят к образованию М., химическая структура которых не установлена (валовая формула C₇₇H₉₈O₃₃N₁₄S)

Меланины  у позвоночных образуются в специализированных клетках — меланоцитах. Они откладываются в виде гранул, в связанном с белком виде (т. н. меланопротеиды).

Это продукты окислительных превращений аминокислоты тирозина. Вначале образуется диоксифенилаланин (ДОФА), затем — ДОФА-хром, реакцию катализирует фермент тирозиназа. ДОФА-хром полимеризуется и приводит к образованию различных высокомолекулярных нерастворимых в воде веществ — меланинов.

Различают коричневые и чёрные меланины — эумеланины, и жёлтые — феомеланины;Эумеланины Eumelanin,Феомеланины Pheomelanin,Нейромеланины 

Neuromelanin

Меланины  широко распространены в растительных и животных тканях, а также у простейших. Они определяют окраску кожи и волос, например масти лошадей, цвет перьев птиц (совместно с интерференционной окраской), чешуи рыб, кутикулы насекомых.Меланины поглощают ультрафиолетовые лучи, и тем самым защищают ткани глубоких слоёв кожи от лучевого повреждения. Другой недавно обнаруженной функцией является усвоение ультрафиолетового излучения для обеспечения жизнедеятельности. Такая особенность обнаружена у некоторых видов микроскопических грибков (Cladosporium sphaerospermum), растущих на руинах реактораЧернобыльской АЭС.Меланины могут иметь пониженную концентрацию, и даже вовсе отсутствовать — у альбиносов.

В результате экспериментов (Жеребин и другие, 1984) было выявлено, что длительное введение водорастворимого меланина препятствует развитию у животных чрезмерных эмоционально-реактивных проявлений и достоверно снижает  аффективные реакции у эмоциональных  крыс. При этом выявлено, что препарат предотвращает язвообразование, снижает  число кровоизлияний в слизистую  желудка и препятствует снижению общей массы тела животных в условиях стресса.

Согласно  исследованиям ученых Университета имени Короля Сауда (King Saud University) фитомеланин  оказывает воздействие на выработку  трех видов цитокинов (TNF-α, IL-6, VEGF). Данные наблюдения ставят вопрос перспективы  лечения с помощью меланина заболеваний, связанных с дисбалансом цитокинов, раковых заболеваний и в имуннотерапии.

 

Меланин является одним из самых мощных антиоксидантов (концентрация парамагнитных центров 8·10¹⁷ спин\гр.).

В настоящее  время возможно применение меланина с целью профилактики и лечения  болезней людей, а также в пищевой, парфюмерной промышленности. Простейшим является вариант использования  меланина в качестве добавок к  солнцезащитным кремам. Присутствие  меланина в пищевых продуктах  и изделиях способствует их длительному  хранению. В процессе пищеварения  меланин частично усваивается при  участии микрофлоры кишечника, частично исполняет роль энтеросорбента, регулятора перистальтики, нормализует состав кишечной микрофлоры. Является активным антидотом при острых отравлениях, эффективно выводит токсины на ранней стадии отравления из пищеварительного тракта до их всасывания в кровь. Меланин  применяют при лечении и профилактике заболеваний печени, нейрозаболеваниях (стресс, синдром хронической усталости), онкологических заболеваний, заболеваниях неясной этиологии. Использование  меланина оказывает омолаживающее  воздействие на организм.

Многофункциональность меланина, многократно доказанная учеными  различных стран, указывает на то, что меланин возглавляет список сильнейших природных адаптогенов.

 
Гиалуро́новаякислота́ (гиалурона́т, гиалурона́н) несульфированный гликозаминогликан, входящий в составсоединительной, эпителиальной и нервной тканей. Является одним из основных компонентов внеклеточного матрикса, содержится во многих биологических жидкостях (слюне, синовиальной жидкости и др.). Принимает значительное участие в пролиферации и миграции клеток, может быть вовлечена в процесс развитиязлокачественных опухолей. Продуцируется некоторыми бактериями (напр. Streptococcus). В теле человека весом 70 кг в среднем содержится около 15 граммов гиалуроновой кислоты, треть из которой преобразуется (расщепляется или синтезируется) каждый день.

Гиалуроновая  кислота является главным компонентом синовиальной жидкости, отвечающим за её вязкость. Наряду с лубрицином, гиалуроновая кислота — основной компонент биологической смазки.

Гиалуроновая  кислота — важный компонент суставного хряща, в котором присутствует в виде оболочки каждой клетки (хондроцита). При связывании гиалуроновой кислоты с мономерами аггрекана в присутствии связующего белка, в хряще формируются крупные отрицательно заряженные агрегаты, поглощающие воду. Эти агрегаты отвечают за упругость хряща (устойчивость его к компрессии). Молекулярная масса (длина цепи) гиалуроновой кислоты в хряще уменьшается с возрастом организма, при этом общее её содержание увеличивается.