Биохимия селькохозяйственных продуктов

План

2. Пищевая и биологическая ценность растительных продуктов

19. Химический состав мышечной ткани

24. Ферменты мышечной ткани.

35. Изменение в мясе  при его замораживании и дефростации. 

43 . Биохимическое изменения в мясе под действием микробов.

2. Пищевая и биологическая ценность растительных продуктов

Пищевая ценность. Необходимо различать пищевую ценность отдельного продукта и рациона питания в  целом. Пищевая ценность отдельного продукта будет определяться наличием и соотношениями в его композиционном составе отдельных нутриентов. При этом не существует «идеального» продукта, способного изолированно удовлетворить все потребности человека в пищевых веществах и энергии.

Эволюционный смысл питания  заключается в целесообразности (необходимости) использовать максимально  возможный по разнообразию рацион. Именно к рациону — совокупности всех продуктов, регулярно используемых в питании, — предъявляются требования сбалансированности пищи. Отдельные продукты, входящие в рацион, только при их гармоничном и разнообразном поступлении способны обеспечить физиологическую и адаптационную потребности организма.

Из всего возможного разнообразия окружающего человека животного, растительного, минерального сырья и продуктов  их переработки обладать пищевой  ценностью, т. е. называться пищевыми продуктами, будут только те, которые имеют в своем составе нутриенты хотя бы из одной группы — белки, жиры, углеводы, пищевые волокна, витамины, минеральные вещества; благоприятные органолептические свойства — внешний вид, цвет, консистенцию, запах и вкус.

Вместе с тем к показателям, характеризующим пищевую ценность продуктов, относятся также:

• энергетическая ценность — количество энергии, образующейся в организме при диссимиляции продукта;

• биологическая ценность — показатель качества белка, зависящий  от сбалансированности аминокислот  и отражающий степень задержки белкового азота в организме;

• перевариваемость — соответствие химического состава продукта ферментным системам организма;

• усвояемость — относительная  степень использования организмом отдельных нутриентов, поступающих с пищевыми продуктами;

• приедаемость — скорость выработки отрицательного динамического стереотипа выбора и употребления того или иного пищевого продукта.

Таким образом, с гигиенических  позиций может быть определена пищевая  ценность любого продукта или их совокупности. Рекомендации по использованию в питании отдельных продуктов (групп продуктов) основываются именно на характеристиках их пищевой ценности. От этого зависит, как часто и в каком количестве данный продукт целесообразно включать в рацион. Например, рыба и морепродукты, обладая высокими показателями пищевой ценности практически по всем параметрам, рекомендуются к использованию большинством взрослого населения только два-три раза в неделю. Это связано с их высокой приедаемостью, отмечающейся у 70 % европейского населения.

Высокими показателями пищевой  ценности отличаются большинство традиционных продуктов рациона: молоко и молочные изделия, мясо и мясопродукты, хлеб и хлебобулочные изделия, крупы, овощи, зелень, фрукты, ягоды, яйца, сливочное и растительные масла.

Продукты растительного  происхождения эволюционно составляют значительную долю в рационе как  по общему количеству — около 1300... 1400 г/сут, так и по ассортименту — не менее 10... 15 наименований (в виде отдельных продуктов или в составе блюд) ежедневно. К ним относятся зерновые продукты, овощи, бобовые, фрукты, зелень, ягоды, орехи, семена, растительные масла.

Растительные продукты являются единственными природными источниками  в питании крахмала, некрахмальных полисахаридов (пищевых волокон), витаминов С и Е, β-каротина, биофлавоноидов, а также основными источниками ПНЖК, калия, магния, марганца, никеля.

19. Химический состав мышечной ткани

вода . . . . . . . . . . . . . . . . .70 - 75;

белки . . . . . . . . . . . . . . . . 18 - 22;

липиды. . . . . . . . . . . . . . . 2,0 - 3,0;

углеводы . . . . . . . . . . . . . 0,5 - 3,0;

экстрактивные азотистые  вещества. 0,8 - 1,8;

минеральные вещества . . . . . . 1,0 - 1,5.

Химический состав мышечной ткани сложен и включает воду, органические и неорганические вещества. Главным компонентом органических веществ в мышце являются белки.

Белковые вещества составляют 60 - 80 % сухого остатка мышечной ткани. Из них построены структурные  компоненты клеток и межклеточного  вещества. Белки мышечной ткани влияют не только на пищевую и биологическую ценность мяса, но и предопределяют состояние физико-химических, структурно-механических и технологических показателей сырья (липкость, вязкость, водосвязывающая способность, рН и т.п.) и готовой продукции (сочность, нежность, выход). Они различны по аминокислотному составу, строению, биологическим функциям, физико-химическим показателям, в том числе растворимости. Растворимые белки входят, в основном, в состав плазмы, солерастворимые образуют миофибриллы. Нерастворимые в водносолевых растворах фракции условно называют белками стромы, в состав которых входят белки сарколеммы, ядер и внутриклеточные соединительнотканные белки.

Белки саркоплазмы. - Миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин – составляет около 40 % мышечных белков. Все они, за исключением миоглобина, являются сложными смесями белковых веществ, близких по физико-химическим и биологическим свойствам. Белки саркоплазмы относятся к глобулярным белкам, они водорастворимы, в основном полноценны и хорошо усваиваются (табл. 2).

Миоген, миоальбумин и глобулин Х относятся к простым белкам. В состав фракции миогенов входят многие ферменты мышечной ткани, функции которых связаны с превращениями углеводов и других веществ.

Миоглобин – один из наиболее важных белков, так как обусловливает красную окраску мышечной ткани.

Миоглобин участвует в  передаче кислорода, поставляемого  кровью, клеткам мышечной ткани. Он легко соединяется с газами, образуя  производные, имеющие различную  окраску. Вопросы формирования окраски  мяса изложены далее.

Белки миофибрилл – актин, миозин, актомиозин, тропомиозин, тропонин и др. играют главную роль в двигательной функции организма и потому называются сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки.

Миозин – составляет основную часть белковых веществ мышечного  волокна и является наиболее важным функциональным белком мышечной ткани. Миозин – полноценный белок, хорошо усваивается.

Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена из двух больших и двух малых полипептидных цепей (рис. 5). Большие полипептидные цепи, свернутые в α - спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают её.

Но они не связываются  в общую спираль, а находятся  в свободном состоянии, образуя  шарообразное утолщение – головку.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма  молекулы обусловливают высокую гидратацию миозина и его способность связывать большое количество воды, а также ионы калия, кальция и магния.

24. Ферменты мышечной  ткани.

Мышечная ткань осуществляет свои функции благодаря активному  участию ферментных систем, специфически локализованных в структурах ткани. Ферментные системы обеспечивают получение большого количества энергии, необходимой для осуществления мышечной деятельности. Мышечные клетки характеризуются большой концентрацией ферментов гликолиза, а также ферментов цикла трикарбоновых кислот и дыхательной цепи.

Считается, что осуществление  процесса гликолиза и связанное  с ним выделение энергии не нуждается в высокой дифференциации структурно-ферментного аппарата, а  поэтому протекает в матриксе саркоплазмы. Вместе с тем различные  воздействия на мышечную ткань повышают интенсивность гликолитических процессов, что может свидетельствовать о выходе ферментов из ограничивающих структур и их активации.

В матриксе саркоплазмы содержатся многие ферменты синтеза белков, липидов  и полисахаридов.

Аэробное окисление продуктов обмена происходит в митохондриях (саркосомах). Большинство ферментов, участвующих в процессах окисления, обнаруживается именно в этих органеллах. Во всех мышечных клетках митохондрии занимают значительную часть саркоплазмы, и в каждой из них гораздо больше крист (складчатые внутренние мембраны митохондрий), чем в менее многочисленных митохондриях других клеток. Процессы, протекающие в складчатых внутренних мембранах митохондрий при участии локализованных в них ферментных систем, играют основную роль в снабжении мышечной клетки энергией.

Разные мышцы в зависимости  от функциональных особенностей характеризуются  различным соотношением концентрации ферментных систем, катализирующих анаэробные и аэробные превращения. Так, в красных  мышечных волокнах содержится больше митохондрий, чем в белых; активность дыхательных ферментов в них в 6 раз больше, чем в белых. В белых мышцах интенсивность анаэробного гликогенолиза примерно в 2 раза выше, чем в красных.

Интенсивность окисления  жиров в мышцах относительно невелика, но после углеводов они являются важнейшим источником энергии. При недостатке углеводов в процессы обмена вовлекается большее количество жиров. К циклу трикарбоновых кислот непосредственно примыкают реакции окисления жирных кислот. В митохондриях обнаружены ферменты, окисляющие жирные кислоты.

Такие процессы обмена аминокислот, как дезаминиро-вание и переаминирование, также примыкают к циклу трикарбоновых кислот. Многие ферменты дезаминирова-ния аминокислот обнаружены в митохондриях. Синтез многих аминокислот, как и «непрямое» их дезаминирова-ние, осуществляется реакциями переаминирования. Переаминирование аминокислот, открытое впервые А. Е. Браунштсйном и М. Г. Крицман в мышечной ткани, связано с активностью амииофераз, содержащихся в митохондриях.

Вместе с тем ферменты переаминирования обнаружены также в жилкой части саркоплазмы.

Таким образом, в митохондриях мышц содержатся сложные ферментные системы, составляющие единый комплекс, к которому примыкают ферменты других компонентов клетки. Изменение физико-химического состояния этих органелл сказывается па активности их ферментов. Деструкция митохондрий нарушает координированное осуществление сложного комплекса взаимосвязанных процессов обмена, происходящих в них.

Саркоплазматический ретикулум содержит, кроме активируемой ионами магния АТФ-азы, также обладающую очень высокой активностью АМФ-аминогидролазу.

В ядрах содержатся гликолитические, окислительные, гидролитические ферменты, а также ферменты белкового синтеза. Кроме того, в ядрах имеются  ферменты синтеза нуклеиновых кислот (ДНК-полимераза и РНК-по-лимераза).

С миофибриллами связана  основная АТФ-азная активность, которой, как известно, обладает миозин и она зависит от присутствия катионов Na+, К+, Li+, Са2+, Mg2+, NH4+. Очищенный миозин активируется ионами кальция и ингибируется ионами магния. Наряду с этим имеется также растворимая АТФ-аза, отличная от миозина, содержащаяся в различных структурах клетки: в ядрах, митохондриях и мембранных элементах саркоплазмы. Эта АТФ-аза активируется ионами магния.

АТФ-азной активностью обладает определенная часть молекулы миозина — его компонент — Н-миозин. Многократно переосажденный миозин наряду с АТФ-азной активностью обладает еще и активностью АМФ-аминогид-ролазы, ацетилхолинэстеразы. Активность этих ферментов сосредоточена в L-миозине. Кроме того, миофибриллы характеризуются глютаминазной активностью. В проявлении активности ферментов в миофибриллах играют роль фосфолипиды. При делипировании миофибрилл в них резко снижается активность АТФ-азы, АМФ-амино-гидролазы и ацетилхолинэстеразы.

В сарколеммной мембране обнаружено наличие АМФ-аминогидролазы и весьма активной ацетилхолинэстеразы.

К рибосомным относят ферменты, принимающие участие на тех стадиях синтеза белка, которые происходят на рибосомах. Эти ферменты участвуют в прикреплении, передвижении и отделении от рибосомпой поверхности И-РНК и Т-РНК; перенос недостроенных полипептидов от одной молекулы Г-РНК и сопутствующее образованию пептидной связи. К рибосомным ферментам относят также рибонуклеазу I, ГТФ-азу и др.

Лизосомы содержат клеточные  гидролазы: кислую рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, кислую фосфатазу, катепсины, эстеразы, гликозидазы. В живой клетке эти ферменты могут действовать в основном на фагоцитированный материал, попавший внутрь лизосомы. Мышечной клетке это необходимо для обновления ее важнейших структур и компонентов. Если целостность лизосомы нарушена, то гидролазы высвобождаются и переваривают компоненты клетки.

35. Изменение в мясе при его замораживании и дефростации.

При замораживании мяса происходят физические, гистологические, коллоидно-химические, биохимические и биологические изменения.

К физическим изменениям относятся  изменения цвета и массы. Окраска  разруба мороженого мяса бледно-красная, менее интенсивная, чем охлажденного мяса. Это обусловлено рассеиванием света кристаллами льда. Цвет мороженого мяса зависит от состояния и концентрации пигментов мяса. Потемнение поверхности мясных туш вызывается повышением концентрации пигментов мяса вследствие подсушивания поверхности, а также образования метмиоглобина (MetMb) и метгемоглобина (MetHb). Замораживание мяса сопровождается увеличением его объёма до 10 %, и, следовательно, растяжением и частичным разрывом волокон поверхностных слоёв и сжатием волокон внутренних слоёв.

 Гистологические изменения  при замораживании мяса связаны  с нарушением межволоконной структуры и мышечных волокон в связи с образованием кристаллов льда, - чем больше скорость замораживания, тем мельче кристаллы и менее заметны разрушения естественной структуры тканей. Изменения структуры тканей, в частности соединительной, с одной стороны способствуют увеличению нежности мяса, с другой, способствуют вытеканию мясного сока при размораживании.

Степень разрушения структурных  элементов тканей зависит и от глубины развития автолитических процессов в тканях на момент замораживания. При замораживании парного мяса структура мышечных волокон сохраняется.

Если мясо заморожено в  состоянии посмертного окоченения, имеет место эффект «холодового сжатия». При замораживании созревшего мяса отмечаются большие потери мясного сока, что можно объяснить нарушением структуры тканей в процессе созревания.

Следовательно, мясо необходимо замораживать или в парном состоянии  до момента посмертного окоченения, или к моменту разрешения посмертного  окоченения (через 30-36 часов после  убоя).

Переход воды в твердое  состояние вызывает изменение белков и липидов. Это объясняется тем, что вода имеет большое значение для растворимости, набухания, дисперсии. Наибольшее значение имеет снижение степени дисперсности, в результате чего наблюдается коагуляция и слипание частиц. Причиной этих изменений является разрушение сольватных оболочек, изменение электростатических свойств дисперсионной среды, увеличение концентрации электролитов в тканевой жидкости.

При неблагоприятных условиях замораживания (высокая температура и низкая скорость теплоотвода) влагоёмкость и влагосвязывающая способность (ВСС) мяса заметно снижается. Наибольшей степени коагуляции и агрегации подвержены фибриллярные белки (миозин). При этом резко изменяется растворимость миозина, свойства фракций альбуминов и глобулинов практически не изменяются.

При замораживании протекают  автолитические процессы в тканях вследствие существования незамёрзшего центрального слоя. В мышечной ткани продолжается накопление молочной кислоты со сдвигом рН в кислую среду, происходит распад органических соединений фосфора. При быстром замораживании биохимические изменения менее значительны, сохраняется высокая способность белков ткани к набуханию.

Распад АТФ мышечной ткани  протекает интенсивно лишь на первой фазе замораживания мяса, основная часть фосфорорганических соединений остаётся в первоначальном виде и скорость их распада зависит от температуры хранения.

Замораживание не обеспечивает полной стерилизации мяса, так как  отдельные микроорганизмы приспосабливаются к низкой температуре, переходя в состояние анабиоза. Тем не менее, в процессе хранения мяса и мясопродуктов при достаточно низких температурах большая часть микрофлоры постепенно отмирает. Число микробов на поверхности мяса, хранившегося при -18 0С, через 3 месяца уменьшилось на 50 %, через 6 месяцев на 80 %, а через 9 месяцев - их оставалось 1-2 % к начальному числу клеток.

Причины принудительной приостановки жизнедеятельности и отмирания  микроорганизмов: нарушение обмена веществ и повреждение структуры клетки. Пока температура остаётся выше криоскопической точки протоплазмы, жизнедеятельность микроорганизмов может приостановиться или нарушится только вследствие изменения температуры. В этом случае тормозятся все процессы обмена веществ, и нарушается нормальное соотношение скоростей этих процессов.

Если температура ниже криоскопической точки протоплазмы, её действие усугубляется вымерзанием воды в окружающей среде и в самой клетке. Пока температура остаётся выше эвтектической точки среды, микробы вытесняются в оставшуюся жидкую часть, концентрация которой растет по мере снижения температуры. Когда температура становится ниже эвтектической точки среды, клетки вымерзают в затвердевающую эвтектическую смесь.

Следовательно, помимо влияния  изменения температуры, клетка оказывается под действием обезвоживания среды и протоплазмы, повышенной концентрации незамёрзшей жидкой фазы, переноса влаги внутри самой клетки и из клетки во внешнею среду в связи с образованием кристаллов и, наконец, механического воздействия кристаллов. Все эти факторы приводят к гибели большинства клеток.

Дефростация мяса (размораживание). Размораживают мясо в условиях близких  к охлаждению. Размороженное мясо теря­ет свои первоначальные свойства вследствие изменений, ко­торые произошли в период хранения и размораживания.

В промышленных условиях мясо размораживают в специ­альных камерах (дефростерах) несколькими способами:

- медленное при температуре  — 5…О °С в течение 3…5 сут;

- ускоренное при температуре  15…20 °С — 24…30 ч;

- быстрое в паровоздушной среде при 20…25 °С — 7…16 ч.

Лучшим считается второй способ; при нем потери массы наименьшие. Продолжительность размораживания зависит от вида мяса. Размороженное  мясо можно хранить не более 3… 5 сут при температуре 0… ГС.

43 . Биохимическое изменения в мясе под действием микробов.

Разнообразные микроорганизмы в мясе, без специальной обработки, развиваются практически всегда. Количественный и качественный состав микрофлоры на мясе зависит от условий хранения и от генотипа.

Генотип влияет на биохимический  состав мяса, который используют микроорганизмы в результате своей деятельности, а следовательно и на автолиз мяса. Используя составляющие мяса для своего обмена, микроорганизмы выделяют токсичные метаболиты, которые портят качество мясопродуктов (вкус, запах, цвет и прочее). На скорость и характер превращения мяса, т.е. автолиз мяса под действием микроорганизмов влияют условия среды (влажность, температура, свет), состояние продукта, состав микрофлоры. Для пресечения деятельности этих микроорганизмов используют различные методы (замораживание, обезвоживание (сушка), нагрев, посол и другие средства консервирование).

Автолиз мяса - Превращение  белков и азотистых экстрактивных  веществ во время

Превращение белков и их производных под действием микроорганизмов, получило название гниения. Бактерии рода Clostridium и Bacillus содержат протеолитические ферментные системы, которые выделяются во внешнюю среду и гидролизируют белковые молекулы мяса. Микроорганизмы усваивают продукты распада белков и быстро подвергают их последующим преобразованием. Таким образом проходит гниение мяса.

В процессе гниения мяса, анаэробные и аэробные микроорганизмы участвуют последовательно или  вместе. Обычно в начале процесса гниения  на поверхности мяса развиваются  аэробы, затем анаэробы. Накопление кислых продуктов в процессе автолиза образует неблагоприятные условия для развития микроорганизмов, а также для каталитического действия протеолитических ферментов некоторых микроорганизмов. От усталых, больных или возбужденных перед убоем животных, содержащих в мышечной ткани мало гликогена, получают мясо, неустойчивое к хранению, поскольку рН его через сутки после забоя составляет более 6,0. Но на поверхности мясопродуктов, имеющих достаточно кислую реакцию, развивается плесень, активность протеаз которых проявляется в кислой среде. Жизнедеятельность плесени сопровождается образованием аммиака и азотистых оснований, которые повышают рН и делают среду благоприятным для развития гнилостных микроорганизмов.

Разложение белков под  действием ферментных систем микроорганизмов  зависит от свойств белков, разлагающихся внешних условий и вида микроорганизмов. Разложение происходит путем распада белков сначала на белковые фрагменты и полипептиды, которые впоследствии разлагаются до аминокислот с последующим дезаминированием, декарбоксилирования и специфическим преобразованиям.

Распад белков, аминокислот  и азотистых экстрактивных веществ  под воздействием ферментных систем микробов, в процессе гниения мяса, приводит к образованию конечных продуктов, придают мясу неприятный вкус и запах (органические кислоты: уксусная, масляная, муравьиная, пропионовая и др.) и вообще являются ядовитыми веществами (индол, скатол, метилгуанидин, гистамин и др.). Одновременно в больших количествах выделяются аммиак и углекислый газ.

Автолиз мяса - Преобразование пигментов 

Цвет свежего мяса - от ярко красного (оксимиоглобин), до пурпурного (оксигемоглобин). Окисления в гемме двухвалентного железа до трехвалентного вызывает образование коричневых производных гем протеина (метмиоглобин). Зеленые гемпигменты и продукты их дальнейшего окисления образуются в мясопродуктах преимущественно при микробном порче бактериального происхождения (сульфмиоглобин, холемиоглобин).

Пигменты мяса изменяются вследствие непосредственного химической реакции с продуктами, образующимися при микробно-ферментативных превращений (перекиси, сероводород и др.) или в результате изменения окислительно-восстановительного потенциала при накоплении продуктов ферментативно-микробного распада компонентов тканей.

Сульфмиоглобин (взаимодействие сульфида с миоглобином и кислородом) может быть вновь переведен в первоначальный миоглобин. Холемиоглобин (окисления миоглобина веществами, не содержат серы, при наличии кислорода) уже не может быть преобразован в первоначальный миоглобин. Во время дальнейшего окисления сульфмиоглобин и холемиоглобин распадаются на свободный глобин, железо и порфирины, что приводит к появлению коричневого или желтого цвета или обесцвечивание.

Преобразование липидов  во время автолиза мяса

Липолитические грамотрицательные микроорганизмы (Pseudomonas) и плесени имеющих ферментные системы, которые вызывают гидролитические (липазы) и окислительные превращения липидов мяса. Окислению легче поддаются ненасыщенные жирные кислоты и насыщенные жирные кислоты с короткой цепью. Высокомолекулярные жирные кислоты устойчивы к таким преобразованиям. Во время бактериального расщепления лецитина, холин, высвобождающийся, окисляясь, образует ядовитые вещества (нейрин, мускарин и триметиламин).

Автолиз мяса - Превращение углеводов

Окисления углеводов мяса микроорганизмами (Pseudomonas, плесени, дрожжи) в аэробных условиях приводит к повреждениям поверхности мяса (интенсивное накопление биомассы патогенных микроорганизмов), с образованием углекислого газа и воды. Продукты неполного аэробного окисления углеводов – органические кислоты – подкисляя мясо, незначительно влияют на его запах и вкус.

При анаэробных превращениях углеводов мяса в зависимости  от вида микроорганизмов, образуются различные  продукты. Гомоферментативного молочнокислые бактерии (стрептококки, некоторые лактобациллы и др.) расщепляют глюкозу с образованием молочной кислоты. Гетероферментативных молочнокислые бактерии способствуют расщеплению углеводов с образованием эквимолекулярных количеств этанола, углекислого газа и молочной кислоты. У многих видов Clostridium разнообразные активные ферментные системы способствуют образованию из углеводов большого количества газа (углекислый газ и водород), уксусной и масляной кислот, ацетона, этанола и бутанола, иногда изопропилового спирта.