Амин қышқылдары

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1. Аминдер туралы түсінік

2. Аминдердің изомериясы

3. Физикалық қасиеттері

4. Химиялық қасиеттері

5. Амин қышқылдары

 

 

 

 

 

 

 

 

Пайдаланылған әдебиеттер:

 

1) «Кожарева М.Е. «Химиядан анықтамалық материалдар» Жоғары оқу орнына түсуші талапкерлерге; Алматы «Өнер» 2004 ж.»

2) Қ.Н. Сақариянова, М.Б. Усманова, Б.Н. Сахариева, Р.С  Рақышева.«Химия», оқыту әдістемесі; Алматы «Атамұра»

2005 жыл.

3) «Химия» (қоғамдық-гуманитарлық бағыт) Алматы «Мектеп» 2007 жыл.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Амин  қышқылдары құрамында амин топтары  – NH₂ мен карбоксил топтары – СООН бар органикалық қосылыстар.

Аминқышқылдарын көмірсутекті бөлігіндегі (көмірсутек радикалындағы) сутек атомы амин тобына( -  NH₂ ) алмасқан карбон қышқылдарының туындылары ретінде де  қарастыруға болады.

Сірке қышқылының СН₃СООН көмірсутек бөлігіндегі бір сутек атомы амин тобына алмасқанда аминсірке қышқылы түзіледі:

          

                                   О

Н₂N  -  СН₂ – С

                  ОН

 

Аминсірке қышқылы (глицерин деп те аталады) аминқышқылдарының ең қарапайым өкілі. Аминқышқылдарының белоктардың құрамында кездесуі тіршілік үшін өте маңызды. Олар тірі организмдегі белок синтезіне қажет және медицинада дәрі-дәрмек, ал ауыл шаруашылығында мал азығына  үстеме қорек ретінде пайдаланылады. Өнеркәсіпте синтетикалық  талшық (капрон, нейлон)  алу үшін де аминқышқылдары қолданылады.

Амин қышқылдары өсімдікте  кетон қышқылдарын тікелей аминдеу  немесе қайта аминдеу деп аталатын екі негізгі реакция арқылы синтезделеді. Олардың құрамында карбоксил тобынан басқа, амин тобы да болады. Амин қышқылдарының тірі организмдер үшін физиологиялық маңызы бар екі қасиетіне назар аударайық. Оның бірі амфолиттік, екіншісі оптикалық активтік. Сулы ерітінділерде амин қышқылдарының СООН және NH2 тобы ортадағы реакцияға қарай диссоциацияланады. Мысалы, сілтілі ортада амин қышқылының карбоксил тобы диссоциацияланғанда минус заряд, қышқыл ортада NH2 тобы диссоциацияланғанда плюс заряд пайда болады. 
Сөйтіп, амин қышқылы ортадағы реакцияға байланысты бірде қышқыл, бірде сілті ретінде қызмет атқарып, амфолиттік қасиет

көрсетеді. Бейтарап ортада олар қос зарядты цвиттерион түрінде болады. Амин қышқылдарына оптикалық активтік тән. Олардың ерітіндісі арқылы полярланған сәулені өткізгенде сәуленің поляризация бағыты өзгереді. Оптикалық активтік кеңістіктік изомерияға, яғни

хиралды көміртегі жағдайында атомдар тобының әркелкі орналасуына  байланысты. Мысалы аланин амин қышқылы  екі түрлі болып кездесуі мүмкін. 
Өсімдік клеткасынан 150-ден астам амин қышқылдары табылған. Олардың көбі фотосинтез кезінде немесе топырақтан азотты қабылдау кезінде, жалпы метаболизм процесінде түзіледі. Адам организміне қажетті амин кышқылдары азықпен бірге қабылданады. Олардың ішінде валин, лейцин, изолейцин, метионии, треонин, фенилаланин, лизин, аргинин, гистидин және триптофан ерекше қажет. Азық-түліктің құрамында осы амин қышқылдарының болуы азық-түліктің қоректік құндылығын арттыра түседі. Олар міндетті түрде қабылданатын амин қышқылдары деп аталады. 
Бүйірлік радикалдарының құрылысына байланысты барлық амин қышқылдары 4 класқа бөлінеді. I класка гидрофобты амин қышқылдары аланин, лейцин, изолейцин, валин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин жатады. II класқа поляризацияланған, электр заряды жоқ амин қышқылдары серин, треонин, тирозин, цистеин жатады. Бұл амин қышқылдары сумен Н-байланыс түзуге қабілетті. III класқа плюс зарядты лизин, аргинин, гистидин амин кышқылдары жатады. IV класс минус зарядты аспарагин және глутамин амин қышқылдарын біріктіреді. Олар рһ бейтарап аймақта тұрғанда теріс зарядқа ие болады. 
Өсімдіктерде амин қышқылдары кең таралған. Ал белоктардың құрамына 20—22 амин қышқылы кіреді. Белок молекуласының конформациясы амин қышқылдарының бүйірлік радикалдарына байланысты.

Амин қышқылдары түссіз, суда жақсы еритін, көбіне тәтті дәмі бар кристалды зат. Балқу t 220—3150С. Ол негіздік те, қышқылдық та қасиет көрсетеді. Молекуласындағы амин тобының карбоксил тобына тіркелу ретіне байланысты А. қ. з, т.б. түрлері бар. Ол өсімдіктердің, жануарлардың, микроорганизмдер клеткаларының, барлық белоктардың, сондай-ақ ферменттердің, гормондардың, антибиотиктердің және түрлі пептидтердің құрамына кіреді. Бос күйінде А.қ. барлық тіндерде, дененің сұйық заттарында болады және клетканың метабол процесіне қатысады. Белок құрамындағы ең маңызды 20 г А.қ-ның жалпы формуласы: RCH (NH2) COOH. Бұлардан басқа өсімдік организмінде бос түрінде кездесетін 100-ден астам А. қ.

 

                             

                                       

  

Н₂N 3

5

1

6         2 ОН

                                            4

 

                    О

                                       ОН

                                

                                 1

                                 2

 

 

  НN 3

 

 

           5  4

                                                ОН

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

белгілі. Организмде белок түзілгенде, оның молекуласына қандай А. қ. кіретіні, олардың орналасу тәртібі ДНК-ның хим. құрылымындағы генетикалық код арқылы анықталады. Көптеген өсімдіктер мен бактериялар өздеріне қажет А. қ-н қарапайым органик. емес қосылыстардан синтездеп алады. Адам мен жануарлар денесінде де бірқатар А.қ. синтезделінеді. Бірақ организм 8 А. қ-н (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин) тек қоректен дайын күйінде алады. Осы аталған А.қ-ның біреуі жетіспесе, белоктың және организмге өте қажетті гормон, пигмент т.б. заттардың синтезі жүрмейді. Сөйтіп адам да, жануарлар да түрлі кеселге шалдығады. Сондықтан тағамның, мал жемінің құнарлылығын арттыру үшін пайдаланылатын бірқатар А. қ-н хим. және микробиол. жолмен өндірістік синтездеу тәсілі игерілген. Физ.-хим. қасиеттерінің алуан түрлілігіне байланысты А.қ. көптеген салаларда (мыс., метионин және аминомай қышқылдары — медицинада, лизин — мал шаруашылығында, капрон қышқылы — полиамид өндірісінде, ароматтық А.қ. — бояу және дәрілік заттар өндірісінде) қолданылады.

Жеке  амин қышқылдары алмасуының ерекшеліктері

Жоғарыда өзіміз қарастырған  қайта аминдену, декарбок-сильдену және дезаминдену реакциялары барлық амин қышқылдарына тең. Амин қышқылдарындағы бүйірлік топтар құрылымына байланысты басқа да әр түрлі өзгерістерге ұшырайды. Солардың нәтижесінде алуан түрлі заттар түзіледі, ол заттар глюкоза синтезі үшін жене лимон кышқылы циклынде тотықтыру үшін жумсалада. 
Тканьдерде амин қышқылдары бірнеше түрлі өзгерістерге үшырайда. 
Амин қышқылдарындағы бүйірлік топтардың құрылымдық және ыдырау нәтижесінде түзілетін өнімдерге сәйкес, олардың ыдырауын топқа бөліп, жіктеп қарастырамыз. 
Глицин. аланин, серин, цистеин және треонин сияқты бес амин қышқылдық ең алдымен пирожүзім кышқылына /пируват/ дейін ыдырайда. Бұдан кейін А ацетил-коферментін береді. Ол лимон қышқылының СО2 және Н2О дейін тотығу циклына кіреді.

 

 

 

 

 

Аминқышқылдарының аттары

Аминқышқылдарының тарихи аттары, көбіне олардың алғашқы бөлініп алынған көздеріне байланысты берілген. Мысалы, аспаригинді 1806 жылы аспарагустың (қысқыржем) шырынынан, ал глутамин қышқылын (лат. gluten - желім) бидай желімтегінен алды. Цистеин (грек. цистис – қуық ) алғаш рет 1810 жылы қуық тасынан  бөлініп алынды. Сүт белогы казеинді зерттегенде, тирозин (грек. тирос – ірімшік ) ашылды. Аргинин  (лат. аrgentum - күміс) алғаш рет күміс тұзы күйінде алынды. Тәтті дәміне байланысты глицерин деп аталды (грек. гликис – тәтті ). «Лейцин» деген аталу гректің «лейкос» - «ақ» деген сөзінен шықты, жұмыртқа белогындағы ең көп  тараған  аминқышқылдарының бірі. Лизин  гректің «лизис» - «еру», «бұзылу» деген сөзінен алынды,  өйткені ол суда өте жақсы ериді. Кейбір аминқышқылдары, мысалы, гистидин (грек. гистон – мата және серин (лат. sericus  - жібек) жібек талшықтарының белоктарынан  алынды.  Құрамында екі карбоксил тобы ( аспарагин қышқылы), екі амин тобы (орнитин), күкірті (цистеин), фенил сақинасы (фенилаланин) бар аминқышқылдары болады. Кейбір аминқышқылдарының (триптофон, гистидин) қаңқасында гетероциклдер болады.

 

Аминқышқылы – адам жасының көрсеткіші

 

Аминқышқылының D – және L – формалары өте баяу болса да бір-біріне айнала алады. Белгілі бір (өте ұзақ) уақыттан кейін  D – немесе L –формасы екі форманың бірдей мөлшердегі қоспасы болып шығады. Мұндай қоспа – рацемат, ал процестің өзі рацемациялану деп аталады. Рацемациялану жылдамдығы температураға және аминқышқылының типіне тәуелді болады. Бұл қасиетті қазылып алынған организм  қалдықтарының, қажет болса, тірі организмдердің жастарын анықтауға пайдалануға болады. Мысалы, дентин (дентин – тістің сүйек ұлпасы ) белогындағы L-аспарагиндік қышқылы жылына 0,1 % жылдамдықпен өздігінен рецемацияланды. Жас балалардың тістерінің  қалыптасуы кезінде дентинде тек аспарагин қышқылы ғана болады. Дентинді тістен бөліп алып, ондағы D-форманың  мөлшерін анықтайды. Тест мәліметтері өте дәл. Мысалы, құжаты бойынша 97 жастағы әйелдің тест нәтижесі 99 жылды көрсеткен. Жануарлардың (пілдер, дельфиндер, аюлардың) – тарихи қазба қалдықтарын зерттеу мәліметтері радионуклид әдісі бойынша алынған мәліметтермен сәйкес келеді.

1902 жылы Э. Фишер және  Ф.Гофмейстр: «Белоктарда аминқышқылдары бір қышқылдың амин тобы екінші қышқылдың карбонил тобымен байланыста болады,» -  деген пікірді айтты. Осындай амидтік байланыс түзілгенде, су молекуласы бөлініп  шығады. Реакция өнімі пептид – екі аминқышқылынан тұруы мүмкін:

 

            R                                 R¹         

 

Н₂N – СН – СООН + Н – NН – СН – СООН 

          аминқышқылы                                   аминқышқылы

 

 

 

 

                              R                            R¹

 

          Н₂N – СН – СО – NН – СН – СООН

                           дипептид

 

 

Алайда мұндай дипептидте де бос амин тобы мен бос карбоксил тобы болады. Ендеше, олар да өздеріне жаңа аминқышқылдарын қосып алады.

Аминқышқылдық тізбек қанша болады?

 

Бұл сұраққа математикалық есептеу жауап береді. Екі түрлі А және В аминқышқылынан тұратын пептидте аминқышқылдарының өзара орналасу тәртібіне байланысты мүмкін болатын изомер саны – 2, АВ және ВА. Үш түрлі аминқышқылдан (А,В, С) тұратын пептидтің алты изомерлік формасы (АВС, АСВ, ВАС, ВСА, САВ, СВА) болады, ал төрт түрлі аминқышқылдан тұратын пептидтің 24 изомері болады. Егер пептидтің құрамында әр түрлі 20 аминқышқылы болса, оның мүмкін болатын изомерлерінің саны, шамамен, 2 * 10¹⁸.

   Аминқышқылдарын екі түрлі жолмен алуға болады. Бірінші жол – кәдімгі органикалық жартылай өнімдерден, мысалы, нитрометаннан синтездеу. Бұл кезде әрбір аминқышқылынан екі стереоизомердің

қоспасы алынады, ал организм болса, оның бір антиподын ғана сіңіреді. Ендеше, алынған оптикалық изомерлердің (рацематтың) синтетикалық бөлінбейтін қоспасының жартысы балластан  тұратын болады. Ол аз болғандай, кейбір  аминқышқылдарының D-изомерлері организмнің өмірлік маңызды функцияларын бұзатын жағымсыз кірмелер болуы мүмкін.

   Александр Николаевич Несмеянов (1899-1980)  химик, академик: сынап-органикалық қосылыстарды алу реакциясын ашты (Несмеянов диазоәдісі, 1929); мталлотропия құбылысын ашты (1960); синтездік тамақ өнімдерін жасады және зерттеудің жаңа бағытының негіздерін қалады (1962).

Микроорганизмдер адамға керекті  аминқышқылдардың стериоизомерлерінен белок өндіреді. Ондай тамақты таза синтездік жолмен алмайтындықтан, жасанды тамақ деп атайды.

  Қазір барлық жерде дәмді жасанды тамақ жасау туралы қарқынды жұмыстар жүргізілуде. Мұндай жұмыстар барысында әр түрлі қиыншылықтар кездесуі мүмкін. Алайда негізгі проблемаларды тұжырымдауға болады: аминқышқылының құрамы, сыртқы түрі, дәмі және иісі бойынша жасанды өнім табиғи өнімге максималды түрде ұқсауы керек.

Таза аминқышқылдарын қосымша ретінде кәдімгі тамаққа қосуға болады. Мысалы, жасанды түрде алынған лизинді, метионин мен триптофанды қосып, нан өнімдерінің қоректік бағалылығын айтарлықтай арттыруға болады. Кейбір аурулардан болатын кризистік жағдайларда адам өмірін сақтап қалу үшін, оның организміне аминқышқылдар, көмірсулар, витаминдер мен тұздар қоспасын енгізеді.

 

 

АРОМАТТЫ АМИНДЕР

 

 

 

 

 

  

 

 

 

 

 

Жасанды синтездегі сияқты тірі организм барлық қажетті белоктарды аминқышқылдарынан синтездейді. Кейбір аминқышқылдары адам организмінде құрамына белок кірмейтін басқа өнімдерден де синтезделеді. Ондай аминқышқылдарды алмастырылатын аминқышқылдары деп атайды. Алайда алмастырылмайтын аминқышқылдары да болады, олар адам организмінде синтезделмейді. Олар – валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Белок молекуласының құрылымы.

Белок химиясының тарихы, бәлкім 1745 ж. “Белок ғылым және өнер институтының комментарийларында (хабарла-маларында)” итальяндық Я. Беккаридің жарияланған жұмысымен басталған болар. Бидай ұнынан бұрын белгісіз зат алғанын ғалым осы еңбегінде хабарлаған. Бидайдан алынған клейковина ұқсас болған. Осылайша алғашқы белок препараты дайындалған. Сөйтіп, белоктық заттарды зерттеудің ұзын да және өте қиын тарихы басталды. Ғалымдар ең қарапайым белок – инсулиннің молекуласының құрылысын ашқанша 200 жылдан артық уақыт өтеді. Осы мезгіл бойы белок құрамы, оның ұйымдасу жөнінде ондаған болжамдар ұсынылып және олар бекерге шығарылған. Барлық болжамдар ғылыми мұрағаттарда жайлы орын тапқан. Әйтеуір, 1945 ж. көптеген зерттеушілердің күшімен белок молекулаларының бір ұзын тізбекке жалғанған амин кышқылдарынан тұратыны анықталды. Белок молекуласын түзетін амин қышқылдары көп емес – барлығы 20. Ал қараңыздар, белоктар молекуласы амин қышқылдарының кезектесіп орналасу бір ізділігімен ерекшеленеді. Мысалы, бір белокта валиннен кейін триптофан келеді. Олардың орнын ауыстыру арқылы басқа қасиеті бар жаңа молекула алуға болады. Айталық, егер біріншісі организмде маңызды қызмет атқарса, екіншісі мүлде қажетсіз болуы мүмкін.Ал енді математикаға оралайық. Егер біз белок молекуласын әрдайым жаңадан 20 амин қышқылынан құрастырсақ, төрт амин қышқылынан тұратын пептид 20-20-20-20= 160000 әртүрлі тізбек, ал амин қышқылының п санынан – 20″ тізбек береді. Сөйтіп, орташа ұзындығы 300-ге таяу амин қышқылынан тұратын 10390 әртүрлі белок болуы мүмкін. Ал жиырма амин қышқылынан тұратын молекула “нағыз” белок молекулаларымен салыстырғанда өте кұртымдай құрылым. Осыдан бар жоғы 20 амин қышқылынан ғана құрылған белоктардың шексіз түрлерінің пайда болатынына көз жеткізуге болады. Белоктар – биологиялық макромо-лекулалардың негізгі кластарының бірі.

 

Клеткалардың  көп мөлшері белоктардан тұрады: құрғақ заттың жартысы белоктардың үлесіне тиеді. Клетканың құрылымын және пішінін белоктар анықтайды; сонымен қатар, молекулалық тану және катализдік құрал қызметін атқарады. Клетка құрылысына қажетті ақпаратты ДНҚ “шартты” түрде, клеткалық процестерге тікелей араласпай, ұстайды. Мысалы, оттегін тасымалдау гемоглобинге тән қасиет, бұл белокқа жауапты геннің оған қатысы жоқ. Компьютерлік терминологияны қолдансақ, нуклеин қышқылдары аналық клеткадан алынған нұсқауды “бағдарламамен қамтамасыз етеді”. Белоктар “аппараттың қамсыздандыру” – клетканың жадында сақталған бағдарламаның физикалық механизмін іске асырады. Осындай нуклеин кышқылдары мен белоктар қызметінің айырмашылығы, оларды құрайтын суббірліктердің химиялық табиғатынан байқалады.ДНҚ және РНҚ молекулалары химиялық жағынан өте ұқсас алып молекулаларды құрайтын нуклеотидтерден тұрады, олардың қасиеті бірізділігіне көп байланысты емес. Ал белоктар әртүрлі 20, бір біріне ұқсамайтын, амин қышқылдарынан тұрады, олардың әрқайсысының химиялық қасиеті ерекше.Атқаратын қызметінің шеңберінің кеңдігі, олардың химиялық құрылымының және кеңістіктегі пішінінің молшылығымен сипатталады. Әртүрлі белоктардың химиялық қасиеттерінің әмбебаптығы да осыған негізделген. Белок макромолекуласының күрделі құрылымында бірнеше деңгейлер болады. Оның ішіндегі алғашқы ең қарапайымы полипептид тізбегі, яғни өзара пептидті байланыспен жалғанған амин қышқыл буындарының тізбегі. Бұл – белоктың алғашқы қүрылымы деп аталады; мұндағы байланыстардың бәрі ковалентті, яғни нағыз химиялық берік байланыс. Полипептидтік тізбектің бөлігінің екінші құрылымы деп бүйірлік тізбектің конформациясын есептемегендегі сол фрагменттегі негізгі тізбектің конформациясын айтады. Мұнда белок жіпшесі шиыршық тәрізді ширатылып тұрады. Шиыршық орамдары тығыз орналасады да, көршілес орамдардағы атомдар мен амин қышқылының радикалдары арасында бір-біріне тартылу пайда болады. Атап көрсеткенде, көршілес орамдарда орналасқан пептидтік байланыстар арасында (NH-пен СО-топтары арасында) сутектік байланыстар түзіледі. Сутектік байланыс ковалентті байланыстан әлдеқайда әлсіз, алайда, бірнеше қайталанғаннан кейін

 

ол да берік  ілінісетін болады. Сансыз көп сутектік байланыстармен “жөрмелген” полипептидтік  шиыршық едәуір тұрақты құрылым  болып саналады. Белоктың екінші құрылымы одан әрі тағы түйінделеді. Ол әлдеқайда қызық иіріле келіп оралады, бірақ соның өзінде де ол бір қалыпты және әр белокта ерекше пішінде болады. Жекеленген полипептидтік тізбектің барлық атомдарының кеңістікте орналасуын белоктың үшінші құрылымы деп атайды. Кейбір белоктар бірнеше полипептидтік тізбектерден құралады. Әрбір тізбек – бір суббірлік немесе мономер. Үшінші құрылымды жалғастырушы байланыстар сутекті байланыстардан да әлсіз болады. Оларды гидрофобты деп атайды. Бұл – полюссіз молекулалардың немесе полюссыз радикалдардың арасындағы ілініс күші. Ондай радикалдар амин кышқыл-дарының бірсыпырасында кездеседі. Полипептидтік байланыстағы гидрофобты радикалдардың бір-біріне тартылып, жабысу себебі суға шашыраған майдың немесе басқа бір гидрофобты заттың тамшыға жиналу есебімен бірдей. Гидрофобты ілінісу күші өте әлсіз байланыс болғанымен де, бірнеше рет қайталанатындығынан олардың барлығы қосылғанда едәуір әрекеттесу қуатын береді. Белок молекуласының аса күрделі құрылымын ұстап тұруға “әлсіз” байланыстардың қатысуының салдарынан, ол анағұрлым тұрақты және өте қозғалғыш болады. Кейбір белоктардың макромоле-куласының үшінші құрылымын ұстастыруға амин қышқылы цистеиннің арасында пайда болатын, S-S байланыс деп аталатын берік коваленттік байланыс әжептәуір роль атқарады, бірақ тұрақты үшінші құрылым ұйымдасу үшін олардың болуы шарт емес. Мысалы, миоглобин және гемоглобин молекулаларында S-S байланыстар жоқ. Көпшілік жағдайларда белоктың бірнеше макромолекуласы бір-бірімен қосылып. өте үлкен агрегаттар түзеді. Мысалы, гемоглобин осы белоктың төрт макромолекуласының жиынтығы болып саналады. Тек осылай жиялу арқылы ғана гемоглобин қалыпты қызмет атқарады, яғни оттегі молекулаларын қосып алып тасымалдай алады екен.Белоктың төртінші құрылымы деген ұғым – мономердің кеңістіктегі өзара орналасуы, олар бірнеше суббірліктерден құралып, белок молекуласын құрады. Гемоглобин молекуласы әдеттегі тетрамер болғандықтан, оның құрамына екі бірдей α-тізбек және екі ұқсас β-тізбек кіреді. Төртінші құрылым байланыстар (сутекті, гидрофобты) әлсіз жалғасқан, ал кейде S-S-байланыстармен де жүзеге асырылады. Дисульфидтік көпірше – бұл екі цистеин қалдықтарының арасындағы ковалентік байланыс. Мұндай көпіршелер кейбір секреторлық белоктарда кездеседі. Көпірше глобуланың ішінде де, сондай-ақ оның үстінде де орналаса береді. Көптеген белоктарда, қалыпты цистеиндер болғанмен, дисульфидтік көпіршелер болмайды. Атқаратын қызметіне сай белоктар: глобулалық белоктар, шамалап салыстырсақ сфера пішіндес, катализ, транспорт немесе реттеу сияқты арнаулы процестерге қатысады. Кейбір белоктық заттардың құрамына фосфор кіреді, аз мөлшерде кейде темір, мыс, йод, хлор, бром және т.б. элементтер де кездеседі.Белоктардың құрылымдык элементіне амин қышкылдары енеді. Белок молекулалары бір-бірімен бірнеше байланыстар арқылы біріге алады. Әсіресе жануарлар мен өсімдіктер организміндегі кездесетін белоктардың көпшілігінің пептидті байланыс арқылы байланысатыны анықталды. Пайда болған амин қышқылы үшінші бір амин қышқылымен байланыса алады. Осы пептидті байланысты анықтаған және дамытқан немістің атақты ғалымы Эмиль Фишер болды. Амин қышқылының белок молекуласында алатын орны тек өзіне ғана тән. Егер амин қышқылы басқа амин қышқылымен орын алмастырса, қасиеті өзгереді. Сенджер деген ғалым белок молекуласында кездесетін қышқылдарды, олардың табиғатын анықтады. Инсулин белогы ұйқы бездерінің гормондарынан алынады. Қарапайым белокка жатқанымен тіршілікте маңызы зор. Осы инсулин белогінің полипептидті қалдықтардан тұратыны анықталды. Белок молекуласына кіретін амин қышқылдарының саны өте көп. Гликокол немесе глицин

H2N-СН2-СООН бұдан  басқа аланин амин қышқылы  немесе аминопропион қышқылы  сол сияқты цистеин амин қышқылы, метионин және т.б. кіреді. Белок молекуласына моноамино-, диамино-, тиоқышқылдар және басқа қышқылдар енеді. Белоктардың біріншілей құрылымы кейбір белоктар үшін ғана анықталады. Мысалы: инсулин, рибонуклеаза, т.б. І950 ж американ ғалымы Полинг белок молекуласының біріншілей құрылымын көрсетті.

Белоктар 2 үлкен топқа бөлінеді: 
1. Протеиндер – қарапайым /жай/ белоктар. 
2. Протеидтер – күрделі белоктар. 
Белоктар өте күрделі жоғары полимерлі заттар. Оларды құрайтын мономерлер – амин қышқылдары бір-бірімен жалғасып полипептид береді, осы полипептидтердің бірігуінен белок молекуласы пайда болады. Әр организмнің өзіне тән белогы болады. Неміс ғалымы Абдер Гальден былай деген “егер 32 әріптен канша сөз жасауға болса, 22 амин қышқылдарынан сонша белок молекуласын жасауға болады”.

Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері организмнің тіршілік әрекетінің негізін құрайды. Белоктардың коллоидтық қасиеті, коацерват түзушілігі, денатурация құбылысына ұшырауы, сумен байланыс жасай отыра гидрадтануы, электр заряд түзушілік қасиеттері маңызды роль атқарады.

Белоктың атқаратын қызметі.

Организмде белок  алуан түрлі қызмет атқарады. Белоктың қызметін көбіне жекелеген молекулалар да жүзеге асыруы мүмкін. Белоктың ең басты қызметі — катализаторлық қызмет. Барлық тірі организмдерде зат алмасу реакциялары ферменттердің әсер етуімен жүзеге асады. Белгілі ферменттердің барлығы белоктардан құралған. Заттарды тасымалдау да белоктың маңызды бір қызметі. Заттардың клетка мен органоидтар ішінде қозғалуын белок реттеп отырады, яғни оларды активті түрде тасымалдайды. Соңғы кезде клетка мембранасының құрамында түрлі тасымалдаушы белоктардың болатыны анықталған. Белок сондай-ақ организмнің иммундық қасиеттерін жүзеге асырады. Сонымен бірге белоктың тағы маңызды қызметінің бірі — оның құрылыс материалы ретінде пайдаланылуы. Белок барлық протоплазмалық органоидтардың негізін кұрайды. Ол құрылым компонентінің бірі ретінде барлық клетка мембраналарының құрамына кіреді, тіпті сұйық гомогенді цитоплазмалық матриксте де белок кездеседі. Ақуыз (белок) — молекулалары өте күрделі болатын аминқышқылдарынан құралған органикалық зат. Ақуыз тірі организмнің негізін құрайды, онсыз өмір жоқ. Сондықтан Фридрих Энгельс: «Тіршілік — белок заттарының өмір сүру формасы» — деп үйретеді. Белок, протеиндер – күрделі молекулалы табиғи органикалық қосылыстар. Белок тек тірі организмдер құрамында ғана болады. Оның құрамында 50,6 – 54,5% көміртек, 21,5 – 23,5% оттек, 6,5 – 7,3% сутек, 15 – 17,6% азот, 0,3 – 2,5% күкірт бар, кейде фосфор кездеседі. Осы элементтерден түзілетін амин кышқылдарының бір-бірімен байланысып қосылуы нәтижесінде белок молекуласы түзіледі. Белок молекуласының массасы өте үлкен, ол бірнеше мыңнан бірнеше миллионға дейін барады. Белоктар туралы алғашқы мәліметтер 18 ғасырдан белгілі. 1745 ж. италиялык ғалым Беккори бидай ұнынан лейковина деген белокты бөліп шығарған. 19 ғасырдың 30-жылдарында ет, жұмыртқа, сүт, өсімдік тұқымдарында белоктық заттар бар екені анықталды. Ғалымдардың содан бергі зерттеулері нәтижесінде барлық тірі организмдер клеткасында болатын тірі материя – протоплазма, негізінен, белоктан құралатыны анықталды. Белоктардың барлығы екі топқа бөлінеді: 1) қарапайым белоктар – протеиндер (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, глутелиндер, проламиндер, протаминдер, протеноидтар); 2) күрделі белоктар – протеидтер (гликопротеидтер, нуклеопротеидтер, липопротеид-тер, фосфопротеидтер). Бұлардың құрамында амин қышқыл-дарынан басқа заттар да болады. Белок клетка құрамына кіретін тірі құрылымдар – ядро, митохондрия, рибосома, цитоплазма негіздерін құрайды. Сондықтан ол организм құрамында үлкен орын алады. Мысалы, адам мен жануарлар денесінің құрғақ заттарында 45%, жасыл өсімдіктерде 9 – 16%, дақыл тұқымында 10 – 20%, бұршақ тұқымдастар дәнінде 24 – 35%, бактерия клеткаларында 50 – 93% белоктық заттар бар. Белок барлық организмге ортақ зат болғанымен, әр түрлі организм белоктарының құрылымы түрліше болады. Сондай-ақ, организм түрлерінің бір-біріне ұқсамауы, олардың эволюция жолымен үздіксіз өзгеріп дамуы да белок қасиеттерінің үнемі өзгеріп отыруына байланысты. Белок – бүкіл тірі организмнің негізгі қорегі. Ол клетка протоплазмасын құрумен қатар, организмдегі көптеген тіршілік кұбылыстарына – тамақтану, өсу, көбею, тітіркену, козғалу, тыныс алу процестеріне тікелей қатысады. Организмнің күнделікті тіршілігі оның клеткаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – белоктар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған клеткаларын жаңартуына, организмге қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де белок катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше белок – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Клеткалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ организм тіршілігіне аса кажетті заттар гормондар да белоктан құралған. Ерімтал белоктар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Белоктардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан белок биополимерлер тобына жатады. Белоктың құрамында жиырма түрлі амин қышқылдары болады. Әр түрлі белоктардың амин қышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта белок түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш амин қышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышкылдан жиырма төрт түрлі белок изомерлері пайда болады. Белок молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Белок молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Біріншісі – шар тәрізді домалақ – глобулярлы белоктар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік клеткасының белоктары жатады. Екіншісі фибриллярлық (талшық тәріздес) белоктар. Бұларға бұлшық ет белогы – миозин, актин, сіңір белогы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі белоктары жатады. Белок молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Белок ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Белок – адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.

 

 

 

 

Жануарлардың  жүні, мүйізі, тұяғы, еті негізінен  белоктан тұрады.

 

 

 

 

 

 

1. Белоктар.

 

2. Белоктардың организмде атқаратын қызметтері

 

3. Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері 

 

4. Белок молекуласының құрылымы.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

ҚҰРАМЫНДА БЕЛОК КЕЗДЕСЕТІН ЗАТТАР

 

 

СҮТ

 

 

 

ЖҰМЫРТҚА

 

БИДАЙ

 

 

 

 

ЕТ

 

АС БҰРШАҚ

 

 

 

БҰРШАҚТАР

 

 

 

СҰЙЫҚ МАЙ

 

 

 

 

 

 

 

 

Қарасай ауданы, Үшқоңыр ауылы

№2 кәсіптік лицейі

 

 

 

 

 

 

 

 

                                                       

 

 

                                  Орындаған: Алтайулы Б.

                                       Тексерген: Ескожинова С.К.

 

 

 

 

 

 

 

 

2011-2012 оқу жылы

 

 

 

 

 

 

 

1. Белок малекуласының құрылымы

2. Белоктың физикалық және химиялық қасиеттері 

3. Белоктың атқаратын қызметі.

4. Құрамында белок кездесетін заттар

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

МАЙЛАР ТАҚЫРЫБЫНА ФОТО