Биополимеры

Содержание

Введение……………………………………………………………...3

1.Элементы, содержащиеся в живых организмах…………………4

2.Биомономеры…………………………………………………..…5-6

3.Биополимеры

3.1 Биополимеры. Структура и функции………………………...7-8

3.2 Первичная  структура биополимеров……………...………….8-9

3.3 Денатурация  биополимеров……………………………….....9-10

3.4 Функции  белков……………...………………………………10-11

3.5 Распад  белков…………………………………………………….11

3.6 Методы  исследования биополимеров…………………...…......12

3.7 Строение  биополимеров……………………………………..12-13

3.8 Физико-химические свойства белков……………………….13-14

4.Нуклеиновые  кислоты

4.1 Типы и распространение………………………………………..16

4.2 Общие  свойства………………… ………………………….......16

4.3 Функция……………….…………………………………...........17

4.4 Трансляция  нуклеиновых кислот в белки…………  …………18

5.Углеводы

5.1 Моносахариды……………………………………..…………19-20

5.2 Дисахариды………...………………………………..……….20-21

5.3 Олигосахариды……………………...…………..……………....21

5.4 Полисахариды…………………………………………………21-22

5.5 Биологическая  роль……………………………….…………..22-23

5.6 Биосинтез……………………….…..………………..…………..23

5.7 Обмен…………………………….…………………………..…..23

5.8 Важнейшие  источники………………………………………23-24

6. Другие  молекулы, играющие важную биохимическую  роль

6.1 Коферменты………………………………………………………25

6.1.1 Кофакторы  ферментов……………………………….………..25

6.1.2 Неорганические  ионы…………………………………………25

6.1.3 Простетические  группы………………………………………26

6.1.4 Гем…………………………………………………………..26-27

6.1.5 Минеральное  питание растений и животных…………........27

6.2 Витамины……………………………………………....…….28-29

6.2.1 Антивитамины………………………………….………..........29

6.2.2 Поливитамины……………………………….……………..29-30

Заключение…………………………………………………….……31

Библиографический список………………………………………..32

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение

 

Биополимеры - класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин. Биополимеры состоят из одинаковых (или схожих) звеньев - мономеров. Мономеры белков - аминокислоты, нуклеиновых кислот - нуклеотиды, в полисахаридах - моносахариды. Выделяют два типа биополимеров - регулярные (некоторые полисахариды) и нерегулярные (белки, нуклеиновые кислоты, некоторые полисахариды).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

1 Элементы, содержащиеся в живых организмах

 

В земной коре встречается около 100 химических элементов, но для жизни необходимы только 16 из них (табл.1). Наиболее распространены в живых организмах (в порядке убывающего числа атомов) четыре элемента: водород, углерод, кислород и азот. На их долю приходится более 99% как массы, так и числа атомов, входящих в состав всех живых организмов. Однако в земной коре первые четыре места по распространенности занимают кислород, кремний, алюминий и натрий. Биологическое значение водорода, кислорода, азота и углерода связано в основном с их валентностью, равной соответственно 1, 2, 3 и 4, а также с их способностью образовывать более прочные ковалентные связи, нежели связи, образуемые другими элементами той же валентности. (Грин, Н., Стаут У., Тейлор Д.  Биология в 3-х т., т.1, 1990.)

 

Таблица 1 Элементы, встречающиеся в живых организмах.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

2. Биомономеры

 

Химические вещества, содержащиеся в живых организмах, зачастую бывают чрезвычайно сложными. Некоторые относительно простые органические молекулы (биомономеры) соединяются и образуют сложные биологические молекулы (биополимеры), такие, как белки и нуклеиновые кислоты (ДНК). Биополимеры могут содержать сотни и тысячи более простых, связанных вместе молекул. Аминокислоты (биомономеры) - это простые строительные блоки для белков (биополимеров). Живые организмы имеют в основном 20 разновидностей аминокислот. Несколько сотен таких аминокислот могут соединиться и образовать одну белковую молекулу. Нуклеиновые кислоты (биополимеры) имеют еще более сложное строение, включающее комбинацию нуклеотидов (биомономеров), которые в свою очередь состоят из сахара, фосфата и нуклеотидного основания. (Существуют главным образом четыре разных вида нуклеотидных оснований.) Нуклеиновые кислоты могут содержать миллионы нуклеотидов. Основные наследственные черты и метаболическая информация об организме зашифрована в последовательности различных видов нуклеотидных оснований. Ученые разделяют нуклеиновые кислоты на ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). Разница между ними заключается в том, что они содержат немного отличающиеся друг от друга виды сахара. 
      В 1953 году Стэнли Миллер опубликовал результаты ныне широко известного опыта по синтезу биомономеров. Бессчетное число учебников описывает данный эксперимент как первый шаг к пониманию самопроизвольного происхождения жизни. Миллер работал в Чикагском университете в лаборатории Нобелевского лауреата Гарольда Ури, где ему удалось получить аминокислоты в условиях, которые, как считали некоторые ученые, существовали на первобытной земле. Он добился этого с помощью закрытого химического прибора, в котором подверг электрическим разрядам смесь из метана, водорода, аммиака и водяного пара. С тех пор этот эксперимент многократно повторяли и совершенствовали в разных лабораториях. В результате подобных опытов была получена большая часть биомономеров, необходимых для белков или нуклеиновых кислот. 
      Хотя исследователи сравнительно легко синтезируют множество биомономеров в лабораторных условиях, соотнесение этих экспериментов с тем, что в действительности могло происходить на первобытной земле, вызывает целый ряд вопросов. Например, аминокислоты образуются в щелочной среде, в то время как данная среда противопоказана для Сахаров. Причем и аминокислоты, и сахара играют существенную роль в живых организмах. 
      Еще одна проблема связана с конфигурацией аминокислот. Аминокислоты с одними и теми же атомами могут существовать в нескольких различных формах в зависимости от порядка, в котором эти атомы располагаются. Их часто называют L-формой (левовращающей) и D-формой (правовращающей), в зависимости от того, как молекулы вращают плоскость поляризованного света. Эти две формы являются зеркальным отображением друг друга, подобно левой и правой руке человека. Оказывается, живые организмы состоят почти исключительно из аминокислот L-формы, в то время как аминокислоты, синтезированные в лабораторных условиях, имеют равное количество L- и D-форм. (Иманиси Ю. Биополимеры. –М: Издат. «Мир», 1988.)

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

3 Биополимеры

 

3.1 Биополимеры. Структура  и функции

 

Биополимеры высокомолекулярные природные соединения, являющиеся структурной, основой всех живых организмов и играющие определяющую роль в процессах жизнедеятельности. К Б. относятся белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды; известны также смешанные Б. - гликопротеиды, липопротеиды, гликолипиды и др. Биологические функции биополимеров. Нуклеиновые кислоты выполняют в клетке генетические функции. Последовательность мономерных звеньев (нуклеотидов) в дезоксирибонуклеиновой кислоте - ДНК (иногда в рибонуклеиновой кислоте - РНК) определяет последовательность мономерных звеньев (аминокислотных остатков) во всех синтезируемых белках и, Т.о., строение организма и протекающие в нём биохимические процессы. При делении каждой клетки обе дочерние клетки получают полный набор генов благодаря предшествующему самоудвоению (репликации молекул ДНК. Генетическая информация с ДНК переносится на РНК, синтезируемую на ДНК как на матрице). Эта т. н. информационная РНК (и-РНК) служит матрицей при синтезе белка, происходящем на особых органоидах клетки - рибосомах при участии транспортной РНК (т-РНК). Биологическая изменчивость, необходимая для эволюции, осуществляется на молекулярном уровне за счёт изменений в ДНК (см. Мутация).

Белки выполняют в клетке ряд важнейших функций. Белки-ферменты осуществляют все химические реакции обмена веществ в клетке, проводя их в необходимой последовательности и с нужной скоростью. Белки мышц, жгутиков микробов, клеточных ворсинок и др. выполняют сократительную функцию, превращая химическую энергию в механическую работу и обеспечивая подвижность организма в целом или его частей. Белки - основной материал большинства клеточных структур (в т. ч. в специальных видах тканей) всех живых организмов, оболочек вирусов и фагов. Оболочки клеток являются липопротеидными мембранами, Рибосомы построены из белка и РНК и т.д. Структурная функция белков тесно связана с регуляцией поступления различных веществ в субклеточные органеллы (Активный транспорт ионов и др.) и с ферментативным катализом. Белки выполняют и регуляторные функции (Репрессоры), "запрещая" или "разрешая" проявление того или иного гена. В высших организмах имеются белки - переносчики тех или иных веществ (например, гемоглобин - переносчик молекулярного кислорода) и иммунные белки, защищающие организм от чужеродных веществ, проникающих в организм (см. Иммунитет). Полисахариды выполняют структурную, резервную и некоторые другие функции. Белки и нуклеиновые кислоты образуются в живых организмах путём матричного ферментативного Биосинтеза. Имеются теперь и биохимические системы внеклеточного синтеза Б. с помощью ферментов, выделенных из клеток. Разработаны методы химического синтеза белков и нуклеиновых кислот.

 

3.2 Первичная структура  биополимеров

 

Состав и последовательность мономерных звеньев Б. определяют их т. н. первичную структуру. Все нуклеиновые кислоты являются линейными гетерополимерами - сахарофосфатными цепочками, к звеньям которых присоединены боковые группы - азотистые основания: аденин и тимин (в РНК - урацил), гуанин и цитозин; в некоторых случаях (главным образом в т-РНК) боковые группы могут быть представлены другими азотистыми основаниями. Белки - также гетерополимеры; молекулы их образованы одной или несколькими полипептидными цепочками, соединёнными дисульфидными мостиками. В состав полипептидных цепей входит 20 видов различных мономерных звеньев - остатков аминокислот. Молекулярная масса ДНК варьирует от нескольких млн. (у мелких вирусов и бактериофагов) до ста млн. и более (у более крупных фагов); бактериальные клетки содержат по одной молекуле ДНК с молекулярной массой в несколько млрд. ДНК высших организмов может иметь и большую молекулярную массу, но измерить её пока не удалось из-за разрывов в молекулах ДНК, возникающих при их выделении. Рибосомные РНК имеют молекулярную массу от 600 тыс. до 1,1 млн., информационная (и-РНК) - от сотен тысяч до нескольких миллионов, транспортная (т-РНК) - около 25 тыс. Молекулярная масса белков варьирует от 10 тыс. (и менее) до миллионов; в последнем случае, однако, обычно возможно разделение белковой частицы на субъединицы, соединённые между собой слабыми, большей частью гидрофобными, связями. Конформация, т.е. та или иная пространственная форма молекул Б., определяется их первичной структурой. В зависимости от химического строения и внешних условий молекулы Б. могут находиться либо в одной или в нескольких преимущественных конформациях (обычно встречающиеся в природных условиях нативные состояния Б.: например, глобулярное строение белков, двойная спираль ДНК), либо принимать многие более или менее равновероятные конформации. Белки делят по пространственной структуре на фибриллярные (нитевидные) и глобулярные; белки-ферменты, белки-переносчики, иммунные и некоторые другие имеют, как правило, глобулярную структуру. Для ряда белков - гемоглобин, миоглобин, лизоцим, рибонуклеаза и др. - эта структура установлена во всех деталях (с определением при помощи рентгеноструктурного анализа расположения каждого атома). Она определяется последовательностью аминокислотных остатков и образуется и поддерживается относительно слабыми взаимодействиями между мономерными звеньями полипептидных цепей в водно-солевом растворе (кулоновские и дипольные силы, водородные связи, гидрофобные взаимодействия), а также дисульфидными связями. Глобула белка формируется так, что большинство полярных гидрофильных аминокислотных остатков оказывается снаружи и контактирует с растворителем, а большинство неполярных (гидрофобных) остатков находится внутри и изолировано от взаимодействия с водой. Молекулы белка, обладающие избытком неполярных групп, когда часть из них оказывается на поверхности глобулы, образуют высшую, т. н. четвертичную структуру, при которой несколько глобул агрегируют, взаимодействуя между собой в основном неполярными участками. Пространственная структура каждого белка-фермента уникальна и обеспечивает необходимое для его функционирования расположение в пространстве всех звеньев Б., в особенности т. н. активных центров. В то же время она не абсолютно жестка и допускает необходимые в процессе функционирования (при взаимодействии с субстратами, ингибиторами и другими веществами) конформационные сдвиги и изменения.

Пространственная структура нативной ДНК образована двумя комплементарными нитями и представляет собой двойную спираль Крика - Уотсона; в ней противоположные азотистые основания попарно связаны водородными связями - аденин с тимином и гуанин с цитозином. Устойчивость двойной спирали обеспечивается, наряду с водородными связями, также гидрофобным взаимодействием между плоскими кольцами азотистых оснований, расположенных стопкой (стопочное взаимодействие, или стакинг). Нити РНК спирализованы лишь частично. ДНК вирусов, бактериофагов, бактерий, а также митохондриальная в ряде случаев представляет собой замкнутое кольцо; при этом наряду со спиралью Крика - Уотсона наблюдается ещё дополнительная т. н. сверхспирализация.

 

3.3 Денатурация биополимеров

 

Нарушение нативной пространственной структуры Б. при различных воздействиях (повышение температуры, изменение концентрации металлов, кислотности раствора и др.) называется денатурацией и в ряде случаев обратимо (обратный процесс называется ренатурацией; Молекулы Б. - кооперативные системы: поведение их зависит от взаимодействий составляющих частей. Кооперативность молекул Б. определяется тем, что повороты отдельных звеньев из-за внутримолекулярных взаимодействии зависят от конформации соседних звеньев. В основе денатурации Б. при изменении внешних условий обычно лежат кооперативные конформационные превращения (например, переходы б-спираль - в-структура, б-спираль - клубок, в-структура - клубок для полипептидов, переход глобула - клубок для глобулярных белков, переход спираль - клубок для нуклеиновых кислот). В отличие от фазовых переходов (кипение жидкости, плавление кристалла), являющихся предельным случаем кооперативных процессов и происходящих скачком, кооперативные переходы Б. совершаются в конечном, хотя и сравнительно узком, интервале изменений внешних условий. В этом интервале одномерные, линейные молекулы (нуклеиновые кислоты, полипептиды), претерпевающие переход спираль - клубок, разбиваются на чередующиеся спиральные и клубкообразные участки.

Переход спираль - клубок в ДНК наблюдается при повышении температуры, добавлении в раствор кислоты или щёлочи, а также под влиянием других денатурирующих агентов. Этот переход в гомополинуклеотидах происходит при нагревании в интервале десятых долей°С, в фаговых и бактериальных ДНК - в интервале 3-5°С, в ДНК высших организмов - в интервале 10-15°С. Чем выше гетерогенность ДНК, тем шире интервал перехода и меньше способность молекул ДНК к ренатурации. Переход спираль - клубок в различных видах РНК носит менее кооперативный характер и происходит в более широком интервале температурных или других денатурирующих воздействий.

Белки - полимерные электролиты, их пространственная конформация и кооперативные переходы зависят как от степени ионизации молекулы, так и от концентрации ионов в среде, что влияет на электростатические взаимодействия как между отдельными частями молекулы, так и между Б. и растворителем.

 

3.4 Функции белков

 

Белки выполняют множество самых разнообразных функций, характерных для живых организмов.

Каталитическая функция. Большинство известных в настоящее время ферментов, называемых биологическими катализаторами, является белками. Эта функция белков, хотя и не оказалась уникальной, определяет скорость химических реакций в биологических системах.

Транспортная функция. Дыхательная функция крови, в частности перенос кислорода, осуществляется молекулами гемоглобина – белка эритроцитов. В транспорте липидов принимают участие альбумины сыворотки крови. Ряд других сывороточных белков образует комплексы с жирами, медью, железом, тироксином, витамином А и другими соединениями, обеспечивая их доставку в соответствующие органы-мишени.

Защитная функция. Основную функцию защиты в организме выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических защитных белков-антител в ответ на поступление в организм бактерий, токсинов, вирусов или чужеродных белков.

Сократительная функция. В акте мышечного сокращения и расслабления участвует множество белковых веществ. Однако главную роль в этих жизненно важных процессах играют актин и миозин – специфические белки мышечной ткани.

Структурная функция. Белки, выполняющие структурную (опорную) функцию, занимают по количеству первое место среди других белков тела человека. Среди них важнейшую роль играют фибриллярные белки, в частности коллаген в соединительной ткани, кератин в волосах, ногтях, коже, эластин в сосудистой стенке и др.

Гормональная функция. Обмен веществ в организме регулируется разнообразными механизмами. В этой регуляции важное место занимают гормоны, синтезируемые не только в железах внутренней секреции, но и во многих других клетках организма. Ряд гормонов представлен белками или полипептидами, например гормоны гипофиза, поджелудочной железы и др.

Питательная (резервная) функция. Эту функцию выполняют так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для плода, например белки яйца (овальбумины). Основной белок молока (казеин) также выполняет главным образом питательную функцию.

 

3.5 Распад белков

 

Белки - это основной строительный материал различных биологических структур клеток организма, поэтому обмен белков имеет первостепенную роль в их разрушении и новообразовании. У здорового человека за сутки обновляется 1-2% общего количества белков тела. Период полураспада белков в мышцах и коже - 80 дней, в мозгу - 180 дней, в сыворотке крови и печени - 10 дней, у некоторых белков - гормонов - часы и минуты. Главным путем распада белков в организме является ферментативный гидролиз - протеолиз. Протеолитические ферменты локализованы в лизосомах и в цитозоле клеток. Распад клеточных белков приводит к образованию аминокислот, которые используются в этой же клетке или выделяются из нее в кровь. В желудочно-кишечном тракте локализованы протеолитические ферменты различной специфичности. В желудочном соке находится пепсин, который быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованные карбоксильными группами, прежде всего ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана).

Протеолиз в кишечнике обеспечивают трипсин, химотрипсин, дипептидазы и другие, которые участвуют в более глубоком гидролизе белков по сравнению с гидролизом в желудке. Кроме того, слизистая кишечника содержит группу аминопептидаз, которые при действии на полипептидные цепи поочередно высвобождают N-концевые аминокислоты. На скорость гидролиза белков пищи указывает то, что через 15 минут после приема человеком белка, содержащего меченые по азоту (15N) аминокислоты, изотоп 15N обнаруживается в крови. Максимальная концентрация аминокислот достигается через 30-50 минут после приема белка с пищей. Всасывание аминокислот происходит в основном в тонком кишечнике, где функционируют специфические системы транспорта аминокислот. Кровотоком аминокислоты транспортируются во все ткани и органы.

 

 

 

3.6 Методы исследования  биополимеров

 

При исследовании строения и конформационных превращений Б. широко используются как очищенные природные Б., так и их синтетические модели, которые проще по строению и легче поддаются исследованию. Так, при изучении белков моделями служат гомогенные или гетерогенные полипептиды (с заданным или случайным чередованием аминокислотных остатков). Моделями ДНК и РНК являются соответствующие синтетические гомогенные или гетерогенные полинуклеотиды. К методам исследования Б. и их моделей относятся рентгеноструктурный анализ, электронная микроскопия, изучение спектров поглощения, оптической активности, люминесценции, методы светорассеяния и динамического двойного лучепреломления, седиментационный метод, вискозиметрия, физико-химические методы разделения и очистки и ряд др. Все методы, разработанные для изучения синтетических полимеров, применимы и к Б. При трактовке свойств Б. и их моделей, закономерностей их конформационных превращений используются также методы теоретической физики (статистической физики, термодинамики, квантовой механики и др.).

 

3.7 Строение биополимеров

 

Для того, чтобы выяснить, как устроены молекулы, образующие клетки, какова структура молекул, где они находятся в клетке, мы сначала вспомним строение клетки. Вспомнив, из чего состоит живая клетка, и какие функции выполняют те или иные органеллы, мы сможем заполнить следующую табличку. Оказывается, можно провести интересную аналогию с элементами, выполняющими схожие функции у живых организмов и государств. Выделим следующие функции:

защиты (внешнюю и внутреннюю);

транспортную (веществ и информации);

обеспечение клетки энергией и веществами;

хранение и передача информации.

За внешнюю защиту у клеток отвечает клеточная мембрана; у организмов - кожа, когти, перья, шерсть; у государств - погранвойска. Внутреннюю защиту клеткам обеспечивает система рестрикции - модификации. Для примера приведем бактериальную клетку. У нее есть специальные ферменты - рестриктазы (в пер. с англ. "ограничивать"), которые разрезают чужеродную ДНК. На собственных ДНК есть специальные химические метки, чтобы рестриктазы смогли их распознать. У организмов в качестве внутренней защиты существует иммунная система, а у государства - МВД, ФСК. Обеспечением энергией в животных клетках занимаются митохондрии, а в растительных - хлоропласты, в организмах - пищеварительная и дыхательная системы, в государстве же - организации типа Газпрома и АЭС. Обеспечение клетки веществами идет благодаря трансмембранным каналам, лизосомам, в организме - пищеварительной системе, а в государстве - сельскохозяйственной и др. промышленности.

Хранение и воспроизведение информации на клеточном уровне идет в ядре посредством ДНК, в организме эту функцию имеет мозг, центральная нервная система, в стране - школы, библиотеки, культура, искусство. Транспортируются вещества в клетке благодаря эндоплазматической сети, в организме - желудочно-кишечному тракту, дыхательной системе, крови; в стране-, нефте- и газопроводам, транспорту. Что же касается передачи информации, то в клетке этим занимается матричная РНК; в организме - нервы и гормоны (нервно-гуморальная система). Причем хочется отметить, что нервную систему можно сравнить с адресной доставкой (человек может получить письмо лично, и никто больше об этом не узнает), то есть по нервам можно доставить информацию очень точно к определенной мышце или определенному органу. А гормональную систему можно сравнить со СМИ, то есть она работает как система всеобщего оповещения. В государстве за информацию отвечают почта, телефонная сеть, Интернет и др. Мы провели аналогию с хорошо известными вам системами (организм и государство), чтобы иметь более абстрактное представление о строении клетки. В таблице добавлены индийские касты. Касты возникли, как структуры, фиксирующие функциональные особенности разных слоев населения. Кшатрии (воины) выполняют функции защиты; шудры (торговцы и ремесленники) - обеспечения питанием и энергией; брахманы (жрецы) - хранения и воспроизведения информации, вайшьи (торговцы) - транспорт вещества и информации. Далее мы переходим к изучению веществ, из которых состоит клетка, и будем говорить о связи структур и функций этих веществ. Основные атомы, составляющие живую клетку - это углерод, водород, кислород, азот и фосфор. Конечно, в полимерах присутствуют и другие вещества (например, сера), но сейчас мы рассмотрим комбинации этих пяти элементов. Как вы знаете, образование биополимеров возможно благодаря тому, что углерод четырехвалентен, способен образовывать 4 связи, и атомы углерода, связываясь друг с другом, могут образовывать длинные цепочки, состоящие из десятков атомов. Мы расскажем о четырех видах биополимеров: белках, нуклеиновых кислотах, липидах и углеводах; как они устроены и чем занимаются.

 

3.8 Физико-химические свойства белков

 

Наиболее характерными физико-химическими свойствами белков являются высокая вязкость растворов, незначительная диффузия, способность к набуханию в больших пределах, оптическая активность, подвижность в электрическом поле, низкое осмотическое давление и высокое онкотическое давление, способность к поглощению УФ-лучей при 280.

Белки, как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH2- и СООН-групп. Для них характерны все свойства кислот и оснований. В зависимости от реакции среды и соотношения кислых и основных аминокислот белки в растворе несут или отрицательный, или положительный заряд, перемещаясь к аноду или катоду. Это свойство используется при очистке белков методом электрофореза.

Белки обладают явно выраженными гидрофильными свойствами. Растворы белков имеют очень низкое осмотическое давление, высокую вязкость и незначительную способность к диффузии. Белки способны к набуханию в очень больших пределах. Молекулы белка не способны проникать через полупроницаемые искусственные мембраны (целлофан, пергамент, коллодий), а также биомембраны растительных и животных тканей.

Молекулярная масса белков

Белки относятся к высокомолекулярным соединениям, в состав которых входят сотни и даже тысячи аминокислотных остатков, объединенных в макромолекулярную структуру. Молекулярная масса белков колеблется от 6000 (нижний предел) до 1000000 и выше в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка.

Аминокислотный состав и последовательность аминокислот выяснены для многих тысяч белков. В связи с этим стало возможным вычисление их молекулярной массы химическим путем с высокой точностью. Однако для огромного количества встречающихся в природе белков химическое строение не выяснено, поэтому основными методами определения молекулярной массы все еще остаются физико-химические методы (гравиметрические, осмометрические, вискозиметрические, электрофоретические, оптические и др.).

Денатурация белков

Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства.

Денатурация  - это нарушение общего плана уникальной структуры нативной молекулы белка, преимущественно ее третичной структуры, приводящее к потере характерных для нее свойств (растворимость, электрофоретическая подвижность, биологическая активность и т.д.). Большинство белков денатурирует при нагревании их растворов выше 50–60°С.

При непродолжительном действии и быстром удалении денатурирующих агентов возможна ренатурация белка с полным восстановлением исходной трехмерной структуры и нативных свойств его молекулы. Таким образом, при денатурации белковая молекула полностью теряет биологические свойства, демонстрируя тем самым тесную связь между структурой и функцией. ( http://revolution.allbest.ru/biology/00295553_0.html )

 

4 Нуклеиновые Кислоты

 

Нуклеиновые Кислоты - биополимеры, состоящие из остатков фосфорной кислоты, сахаров и азотистых оснований (пуринов и пиримидинов). Имеют фундаментальное биологическое значение, поскольку содержат в закодированном виде всю генетическую информацию любого живого организма, от человека до бактерий и вирусов, передаваемую от одного поколения другому. Нуклеиновые кислоты были впервые выделены из клеток гноя человека и спермы лосося швейцарским врачом и биохимиком Ф.Мишером между 1869 и 1871. Впоследствии было установлено, что существует два типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновая (РНК) и дезоксирибонуклеиновая (ДНК), однако их функции долго оставались неизвестными. В 1928 английский бактериолог Ф. Гриффит обнаружил, что убитые патогенные пневмококки могут изменять генетические свойства живых непатогенных пневмококков, превращая последние в патогенные. В 1945 микробиолог О.Эвери из Рокфеллеровского института в Нью-Йорке сделал важное открытие: он показал, что способность к генетической трансформации обусловлена переносом ДНК из одной клетки в другую, а следовательно, генетический материал представляет собой ДНК. В 1940-1950 Дж. Бидл и Э. Тейтум из Станфордского университета (шт. Калифорния) обнаружили, что синтез белков, в частности ферментов, контролируется специфическими генами. В 1942 Т.Касперсон в Швеции и Ж.Браше в Бельгии открыли, что нуклеиновых кислот особенно много в клетках, активно синтезирующих белки. Все эти данные наводили на мысль, что генетический материал - это нуклеиновая кислота и что она как-то участвует в синтезе белков. Однако в то время многие полагали, что молекулы нуклеиновых кислот, несмотря на их большую длину, имеют слишком простую периодически повторяющуюся структуру, чтобы нести достаточно информации и служить генетическим материалом. Но в конце 1940-х годов Э. Чаргафф в США и Дж. Уайатт в Канаде, используя метод распределительной хроматографии на бумаге, показали, что структура ДНК не столь проста и эта молекула может служить носителем генетической информации.

Структура ДНК была установлена в 1953 М. Уилкинсом, Дж. Уотсоном и Ф. Криком в Англии. Это фундаментальное открытие позволило понять, как происходит удвоение (репликация) нуклеиновых кислот. Вскоре после этого американские исследователи А. Даунс и Дж. Гамов предположили, что структура белков каким-то образом закодирована в нуклеиновых кислотах, а к 1965 эта гипотеза была подтверждена многими исследователями: Ф. Криком в Англии, М. Ниренбергом и С. Очоа в США, Х. Кораной в Индии. Все эти открытия, результат столетнего изучения нуклеиновых кислот, произвели подлинную революцию в биологии. Они позволили объяснить феномен жизни в рамках взаимодействия между атомами и молекулами. (Шабарова З.А., Богданов А.А. Химия нуклеиновых кислот и их компонентов, М., 1978.)