Ферменттік катализ

 

Пайдаланылған әдебиеттер:

 

1. “Химия”  Т.С.Сейтембетов. Алматы 1994ж
2. “Бейорганикалых химия” Т.Т.Омаров, М.Р.Танашева. Алматы 2008ж.
3. “Қазақ Энциклопедиясы”, IV-том
4. Ғаламтор мәліметтері.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Жоспары

 

Кіріспе бөлім.

Негізгі бөлім.

Ағза тіршілігіндегі катализдің рөлі;

Катализ туралы түсінік;

Катализге әсер ететін факторлар;

Ферменттік катализ.

Қорытынды

        

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Катализ (грекше katalysіs – бұзылу) – реакция өнімдерінің құрамына кірмейтін, бірақ реакцияға қатысатын катализаторлардың әсерінен реакция жылдамдығының өзгеруі.

• “Катализ” терминін алғаш рет 1835 жылы швед химигі И.Берцелиус (1779 – 1848) енгізген. Катализді оң Катализ және теріс Катализ деп екіге бөледі.
• Оң Катализ кезінде катализатор реакция жылдамдығын арттырады, ал теріс Катализ кезінде реакция жылдамдығы баяулайды. Реакция жылдамдығын әлсірететін заттарды кейде ингибиторлар деп те атайды. Реакцияланатын заттар мен катализаторлардың фазалық күйіне байланысты Катализ гомогендік, гетерогендік және микрогетерогендік болып бөлінеді.
• Гомогендік Катализде реакцияға қатысатын заттар мен катализаторлар бір агрегаттық күйде болады.
• Гетерогендік Катализде реакцияға қатысатын заттар мен катализатор әр түрлі фазада болады. Ерімейтін екі сұйықтық арасындағы Катализ фазааралық Катализ деп аталады. Катализдің барлық түрлеріне ортақ заңдылық – каталитикалық процестердің өздігінен жүруі. Каталитикалық процестерді Катализдің негізгі екі механизмімен түсіндіруге болады. Олар: тотығу-тотықсыздану Катализі және қышқылдық-негіздік Катализ Тотығу-тотықсыздану Катализі құбылысы электронның тасымалдануынан болады. Оларға тотығу, тотықсыздану, гидрлеу, дегидрлеу, тұрақсыз оттекті қосылыстардың ыдырауы, тағы басқа реакциялар жатады. Мұндай Катализдің катализаторлары – ауыспалы металдар мен олардың қосылыстары. Олардың жоғары активтілігі ауыспалы металдардың әр түрлі тотығу дәрежелерінде болуымен және тотығу дәрежелерінің өзгеруі көп энергетикалық шығынды қажет етпейтіндігімен түсіндіріледі. Қышқылдық-негіздік Катализге каталитикалық крекинг, гидраттану, дегидраттану, органикалық заттардың конденсациялануы, изомерлену реакциялары, тағы басқа жатады. Мұндай Катализдің катализаторлары – реагенттерге протон беретін немесе олардан протон алатын реагенттер мен гетеролиттік әрекеттесетін заттар. Мысалы, протондық (H₂SO₄, HCl, CH₃COOH) және апротондық қышқылдар (BF₃, AlCl₃, тағы басқа), алюмосиликаттар Al₂O₃, фосфаттар, сульфаттар, тағы басқа Кейде негіздік сипаттағы катализаторлар да қолданылады (еріген негіздер, қатты CaO, MgO, тағы басқа). Реагенттерді активтендірудің әр түрлі жаңа әдістері табылуына қарамастан қазіргі кезде хим. өндірістің 80 – 90%-і каталитикалық процестердің үлесіне тиеді. Өндірістік каталитикалық процестерге майларды гидрогенизациялау, бензолды циклогексанға түрлендіру, нитробензолды анилинге айналдыру; мұнай өңдеу процесінде мұнай көмірсутектерін крекингілеу, жоғары сапалы бензиндер, дизельдік және реактивтік отындар алу үшін каталитикалық риформинг, алкилдеу, гидрокрекингілеу және су арқылы тазалау жатады. Жалпы Катализді зерттеуде әр түрлі электрхим. әдістерді пайдалану, сұйық фазалық гидрогендеу процестерінің заңдылықтарын тауып, оларға лайық оңтайлы катализаторларды жасауда қазақстандық академигі Д.В. Сокольский және оның мектебінің қосқан үлесі зор.
• Қазақстанда Катализ мәселелерімен Органикалық катализ және электрхимия ин-ты (директоры – Қазақстан ҰҒА-ның акад. М.Жұрынов) және ҚазҰУ-дің “Катализ, коллоидтық химия және мұнай химиясы” кафедрасы айналысады          

 Ферменттер.

Тірі клеткаларда зат  алмасу процесі үздіксіз жүріп жатады. Зат алмасу процесі дегеніміз  белгілі бір тәртіппен кезектесіп келіп отыратын әр түрлі химиялық реакциялардың жиынтығы. Дәл осы  реакциялар клеткадан тыс жерде (іп vіtrо) өте қиындықпен және өте  баяу жүреді. Тірі клеткада бұл реакциялардың  жүрісін ферменттер тездетеді.

Ферменттер дегеніміз  жануарлардың, өсімдіктер мен микроорғанизмдердің клеткалары жасап шығаратын биологиялық катализаторлар.

Ферменттік әсер ету механизмі. Химиялық реакциялар-дың жылдамдығы реакцияға түсетін молекулалардың соқтығысу жиілігіне байланысты. Ал соқтығысу жиілігі молекулалардың концентрациясы мен ортаның температурасына байланысты.

Температураның артуына  қарай молекулалар қозғалысының кинетикалық энергиясы да артады, бұл молекулалар соқтығысуы-ның  жиілігіне әсер етеді. Сонымен қатар  реакдияның өтуі үшін молекулалардың соқтығысуы жеткіліксіз. Бұл кезде  олар активті күйде болуы қажет, басқаша айтқанда, оларда реакция  үшін қажетті энергияның біршама  артық қоры болуы тиіс. Мұндай энергияны активация энергиясы деп атайды. Фермент осы реакцияға қажет активация энергиясын кемітеді. Ол үшін фермент реакцияға ұшырайтын заттың молекуласымен (оны субстрат деп атайды)бірігіп комплекс түзеді. Комплексті қысқаша Ф + С (фермент+ + субстрат) деп белгілейді. Бұл комплекстің түзілуіне әлдеқайда аз мөлшердегі энергия қажет.

Фермент + субстрат аралық комплексін түзу кезінде субстрат молекулалары біраз деформацияға ұшырайды, сондықтан реакция-ның активация энергиясы кемиді. Бұл деформация субстраттың молекула ішілік байланыстарын әлсіретеді және молекуланы белгі-лі бір реакцияға неғұрлым қабілетті етіп шығарады. Комплекстің түзілуі спектрлік методтардың жәрдемімен дәлелденген.

Ф + С аралық комплексін түзуде субстрат ферменттің бүкіл мо-лекуласымен  емес, оныд активтік орталықтар деп  аталатын жеке-легең учаскелерімен  қосылады. Ферменттің әрбір молекуласында 1—2 активтік орталық бар екендігі анықталып отыр.

Активтік орталықтық кеңістіктік  құрылысы мен химиялық та-биғаты белгілі  бір субстратқа ғана сай келетіндей болып қалып-тасқан. Бұл фермент  басқа субстратқа катализатор бола алмайды. Осы ерекшелік ферменттердің  талдаушылық қасиетін белгілейді.

Органикалық заттар мен ферменттердің  структурасын зерттей келе, Э.. Фишер  фермент пен субстраттың кедістіктік  сәйкестігінің жақындығы женінде  қорытынды шығарып, фермент субстратқа құлпының кілтіндей сәйкес келеді деп  сипаттады.

Ферменттердің химиялық табиғаты. Алғаш рет ферменгті 1814 жылы орыс академигі К. С. Кирхгофф ашқан. Ол бидай  тұқымынан крахмалды ыдырататын амилаза ферментін тапты. Қазіргі  кезде 1 000-нан астам ферменттердің  әсері зерттелген. Оның ішінде 100-ге жуығы кристалл түрінде алынған. Олардың бәрі де белоктар болып табылады.

Ферменттер молекулаларының  құрылысына қарай 

2 топқа бөлінеді:

1)    тек қана белоктардан тұратын бір компонентті ферменттер;

2) молекулаларының құрамына белоктан басқа активтік немесе простетикалық топ деп аталатын белоксыз текті заттар кіретін екі компонентті ферменттер.

Бір компонентті ферменттерде активтік орталықтың ролің амин қышқылдарының  бүйірлік радикалдары атқарады. Белок  — фер-мент молекуласының II және III деңгейлік структурасы жасалған кезде, бүйірлік радикалдар өзара жақындасады  да, активтік орта-лығын қүрады. Мысалы, панкреатикалық рибонуклеазаның актив-тік  орталығына гистидин-16-ның, лизин- 41-дің  және гистидин-119-дық қалдықтары кіреді. Активтік орталықтың осы компоненттері-нін. кеңістіктік жақындасуын күрделендіре түсетін амин қышқылдары да ферменттер үшін маңызды роль атқарады. Белок  — фермент молекуласының құрамынан  басқа амин қышқылдарын ферменттің активтік қасиетіне нұқсан келтірмей  де ажыратып алуға болады.

Екі компонентті ферменттердегі активті топ металл немесе кіші молекулалы органикалық зат болып табылады. Органикалық таби-ғатты активті  топтар екі типке белінеді:

1) коферменттер: олар ферменттің  белокты бөлігімен берік байланысады.  Оксидоредуктазаның құрамындағы  флавинаденин динуклеотид (ҒАБ)  осындай коферментке мысал бола  алады;

2) косубстраттар; олар  ферменттің белокты бөлігімен  нашар байланысқан, сондықтан  олар ферменттің бір молекуласынан  екін-ші молекуласына өте алады.  Косубстратқа анаэробты оксидоредук-тазанын,  құрамындағы никотинамидадениндинуклеотид (NАD+) мысал бола алады.

Ғе, Со, Си, Мп металдары ферменттердін, активті топтарында белокпен берік  байланысқан, ал К, Са, Мg, Zп, С1 сияқты басқа  элементтер — әлсіз байланысқан, олар өздерінің қатысуы арқылы көбінесе ферментті активтендіре түседі.

Ферменттер субстратқа да, сондай-ақ химиялық байланыстың типіне де талғаушылық қасиет көрсетеді.

Ферменттердің классификациясы. Ферменттердің саны бүрынғыдан әлдеқайда  артып отырғандықтан, барлық ферменттерді ескі классификациямен қамту мүмкін болмай қалды. 1961 жылы көрнекті биохимик-ғалымдардан  тұратын комиссия құрылды, бұл комиссия ферменттердің жаңа классификациясын жасап, оны Ха-лықаралық биохимиялық  Одақтың қарауына ұсынды. Жаңа клас-сификация бойынша бізге белгілі ферменттердің барлығы алты класқа бөлінеді.

1. Оксидоредуктаза — тотығу-тотықсыздану  ферменттері.

2. Трансфераза — атомдардың  түрліше топтарының тасымалдау  реакциясын катализдейтін ферменттер.

3. Гидролаза — заттардың  түрліше топтарының гидролизіне  қа-тысатын ферменттер.

4. Лиаза — еселенген  байланыс түзе және оны бұза  отырып, атомдар тобын қосып немесе  ажыратып алу реакциясын ка-тализдейтін  ферменттер.

5. Изомераза — изомеризация  реакциясын катализдейтін фер-менттер.

6. Лигаза (синтетаза) —  АТР энергиясының есебінен жай  заттардан күрделі органикалық  заттар түзу реакциясын катализдейтін  ферменттер.

Оксидоредуктаза — организмдегі көптеген тотығу-тотықсызда-ну реакцияларын катализдеуші фермент. Биологиялық тотығудын кептеген жағдайларында тотығатын заттардан сутегін бөліп шығару процесі жүзеге асады, сондықтан бұл ферменттер дегидрогеназа ферменттері деген атқа ие болды.

Дегидрогеназа ферментінің  екі класс тармағы бар. Анаэробты  дегидрогеназа ферменті сутегін  субстраттан бөліп алу реакциясын және оны акцепторға беру процесін жүзеге асырады. Субстраттан алынған  сутекті олар оттегіне емес, басқа  затқа — акцепторға бере-

тіндіктен, дегидрогеназаның бұл класс тармағы анаэробты  класс тармағы деп аталған. Бұл  — молекулалары белок пен активті  топ-тан немесе косубстраттан тұратын  екі компонентті ферменттер. Никотинамидадениндинуклеотид (қысқартып айтқанда NАD+) немесе никотинамидадениндинуклеотидфосфат NАD+ анаэробты дегидрогеназаньвд  косубстраттары болып саналады. NАD+ мен NАD+ фосфор қышқылының қалдығы арқылы өзара байланыс-қан динуклеотидтер болып табылады. Бір нуклеотидтің құрамында никотинамид және рибоза, ал екінші нуклеотидтің құрамында аде-нин  және рибоза болады. NАD+-ның NАD+-ден айырмашылығы мынада: ондағы рибоза құрамындағы  екінші көміртектің жанында тағы да бір фосфор қышқылының қалдығы  болады. никотинамидадениндинуклеотид (NАD")

Бұл косубстраттардың мынадай  ерекшеліктері бар: олар белокты  бөлімнен онай ажырайды да, басқа дегидрогеназаларға көшеді. Анаэробты дегидрогеназаның талдаушылығы жоғары. Мысалы, алкогольдегидрогеназа  этил спиртін ғана тотықтырады, басқа  субстраттарға әсер етпейді. Малатдегидрогеназа  сүт қышқылын қымыздық сірке қышқылына  дейін тотықтырады. Субстраттан  бөліп шығаратын сутекті олар аэробты дегидрогеназаға береді.

Аэробты дегидрогеназа анаэробты дегидрогеназаға қарағанда ауа оттегімен өзара әрекеттесіп, оған субстраттан немесе анаэробты дегидрогеназадан қабылданған сутегін береді. Олардың активті тобының құрамында рибофлавин (В2  витамині) туындылары бола-ды, сондықтан олар флавинді ферменттер деп те аталады. Аэробты дегидрогеназаның активті тобы көбінесе флавинмононуклеотид (ҒМN) немесе флавинадениндинуклеотид (ҒАd) болып табылады. ҒМN-нің құрамында бес көміртекті рибит спиртімен және фосфор кышқылының қалдығымен байланысқан диметилизоаллоксазин болады.

Флавинадениндинуклеотидтіқ  қүрамына диметилизоаллоксазин, рибит, фосфор қышқылының екі қалдығы, рибоза мен аденин кіре-ді, яғни бұл —  динуклеотид.

Флавинді ферменттердің  кейбіреулері ғана қабылданған сутегін  тікелей ауа оттегіне бере алады. Олар оксидаза деп аталады:

лактатоксидаза (1.1.3.2), альдегидоксидаза (1.2.3.1), аспартатоксидаза (1.4.3.1), аскорбинатоксидаза (1.10.3.3) және т. б. Сутегін субстраттан  бөліп алып, ауа оттегіне берер  жолында олардың көпшілігі аралық тасымалдаушылардың тағы бір тобы —  цитохромдарға кездеседі. Цитохромдық  система электрондарды тасымалдайды және цитохромдар мен цитохромоксидаза (1.9.3.1) ферментінен тұрады. Клеткада 20-ға жуық цитохромдар белгілі. Цитохромдардың активті тобы темірді порфирин болып  табылады. Электронды тасымалдау қабілеті бұған кіретін темір атомының айнымалы валенттілігінің арқасында  жүзеге асады.

Ғе3+ + е---Ғе2+

Цитохромдар аэробты дегидрогеназа  тасымалдайтын сутектен электронды бөліп алады, бұдан соң сутек  атомдары протондар кү-йінде ортада қалады, ал электрон цитохромдар тізбектері бойымен тасымалданады. Цитохромдардың осы қатары арқылы өте отырып, электрон цитохромоксидаза ферментіне беріледі, бұл фермент оны тікелей ауа  оттегіне жеткізеді. Электронды қабылдап алған оттек ионданып, сутек иондарымен су түзе отырып әрекеттеседі.

2Н+.+ О2-—*Н2О

Клеткадағы органикалық  заттың тотығуы тұтасымен алғанда  осылайша өтеді. Бөлінетін сутек  пен электронның дегидрогеназалар тізбегі бойымен берілу жолын  мынадай схема бойынша көрсетуге  болады:

2) NАD-Н + Н+ + ҒАD—FAD+ + ҒАD-Н2;

3) ҒАD • Н2 + 2 цитохром---ҒАD + 2 ците - + 2 Н+;

е— е— е— е—

4) цит в—>-цит сі—цит  с—>-цит а3—"щтохромоксидаза  —>

—>'/2О2.

Трансфераза — молекула қалдықтарының атомдар тобының немесе жекелеген радикалдардын, бір қосылыстан екінші қосылыс-қа тасымалдануын катализдеуші ферменттер класы. Биологиялық системаларда мұндай тасымалдау реакциялары кең таралған. Та-сымалдайтын атомдар тобына қарай трансфераза бірнеше топқа бөлінеді. Бір көміртекті СН3 және СООН топтарын тиісінше метил-трансфераза

Гидролаза гидролиз реакцияларын, ал кейде судың жәрдемімен күрделі  органикалық заттардың синтезін де катализдейді. Бұл класс бірнеше  класс тармағына бөлінеді.

1) Эстераза күрделі эфир  байланысын ыдыратады. Оған май-ларды  ыдырататын липаза (3.1.1), тиол және  фосфор эфирлерінін, гидролазасы  жатады. Липаза өсімдіктерге кең  таралған. Өсімдік-тердің әрбір түрінің  өз липазасы бар. Тиол эфирлерінің  гидролаза-сына ацетил-КоА-гидролаза  (3.1.2.1), фосфор эфирлерінің гидрола-засына  глюкоза-1-фосфатаза, глюкоза-6-фосфатаза  және т. б. жатады.

2) Углеводтар мен гликозидтер  гидролазасы да өсімдіктерде  кең таралған. Оларға крахмалды  ыдырататын а және р амилаза  (3.2.1.1), (3.2.1.2), целлюлозаны ыдырататын  целлюлаза (3.2.1.4), мальтозаны ыдырататын  а-глюкозидаза (3.2.1.20), сахарозаны  ыдырататын в-фруктофуранозидаза (3.2.1.26) жатады.

3) Пептидаза белоктар  мен пептидтердегі пептидтік  байланыс-тарды гидролиздеп ыдыратады.  Олардың көпшілігі тек жануарлар  организмінде кездеседі. Өсімдіктерден  осы класс тармағына жата-тын  бір ғана фермент—папаин (3.4.4.10) табылған.

4) Дезамидаза амидтерден  амин топтарының бөлінуін катализ-дейді.  Оған мочевинаны ыдырататын уреаза (3.5.1.5) жатады. Жақ-сы тазартылған,  кристалл түрінде бұл ферментті  1930 жылы Нортроп тапты. Ол сояның  тұқымында едәуір мөлшерде кездеседі.

Аспарагиназа (3.5.1.1) мен глутаминаза (3.5.1.2) аспарагин мен глутаминнің  гидролиздік ыдырауын катализдейді.

Лиаза атомдардың түрліше  топтарын ажыратып немесе қосып алу  реакциясын судың немесе фосфор қышқылының қатысуынсыз катализдейді. Олардың  әсер етуі нәтижесінде еселенген  байланыс-тар түзіледі, сондай-ақ олар бұл топтарды еселенген байланыстар  түзілген жерде қосып алады. Лиазаны класс тармақтарына бөлу ажыратылатын байланыстар типіне негізделген. Үш класс тармағын ажыратады.

1. Көміртек-көміртек-лиаза  көміртек атомдарының арасындағы  байланысты үзеді. Бұған пирожүзім  қышқылынан СО2-нің бөлінуін

катализдейтін пируватдекарбоксилаза (4.1.1.1) жатады. Бұл — екі компонентті  фермент, оның активті тобы тиаминпирофосфат дея аталатын В1 витаминінің фосфорлы эфирі. Альдолаза (4.1.2.13) ферменті фруктоза-1,6-дифосфатты екі триозаға ыдыратады.

2. Көміртек-оттек-лиаза субстраттан  сутек пен гидроксилді бөліп  шығарып, су түзеді. Мысалы, фумаратгидратаза (4.2.1.2) ферменті фумар қышқылын  түзе отырып, алма қышқылынан  суды бөліп шығарады:

СООНСНОНСН2СООН----СООНСН = СНСООН + Н2О

Карбангидраза (4.2.1.1) көмір  қышқылынан суды бөліп шығарады:

3. Көміртек-азот-лиаза азотты  қосылыстардың қосылуы мен бөлінуін  катализдейді. Аспартат-аммиак-лиаза  (4.3.1.1) аммиактың қосылуы мен бөлінуін  катализдейді.

Изомераза органикалық заттардың  изомерлік өзгерістерін катализдейді. Атомдардың, атом топтарының, фосфор қышқылы  қалдықтары мен әр түрлі радикалдардың  молекула ішілік орын ауыстыруы салдарынан изомеризация процесі өтеді. Изомеризация процесіне көбінесе углеводтар, амин қышқылдары мен органика-лық қышқылдар  ұшырайды. Изомераза бірнеше класс  тармағына бөлінеді.

1. Рацемаза және эпимераза.  Рацемаза D және L-изомерлердің бір-біріне  айналуын, ал эпимераза — эпимеризация  реакцияларын катализдейді.

2. Молекула ішілік оксидоредуктаза  альдоза мен кетозаның бір-біріне  айналуын катализдейді. Мысалы, триозофосфат-изомераза  (5.3.1.1) 3-фосфоглицеринді альдегидті  фосфодиоксиацетонға ай-налдырады.  Бұл реакция фотосинтез және  тыныс алу процестері   кезінде  өтеді.

Лигаза немесе синтетаза — АТР энергиясы есебінен жай зат-тардан күрделі органикалық заттар синтездейтін ферменттер. Аце-тил-ҚоА-синтетаза (6.2.1.1) осы кластың өкілі болып табылады, оньщ жәрдемімен ацетилкофермент-А түзіледі:

АТР + СНзСООН + НS—КоА->АМР + Н4Р2О7 + СН3СО ~ SКоА

Аспарагинсинтетаза (6.3.1.1) мен  глютаминсинтетаза (6.3.1.2) да ферменттердін, осы класына жатады. Аспарагинсинтетаза биосин-тезді бірнеше кезеңде  жүзеге асырады, мұның нәтижесінде  осы фермент АТР энергиясының жәрдемімен аспарагин қышқылын амидқа айналдырады.

1.1.5.4. Клеткадағы ферменттер  әсері. Организмдегі фермент-тердің  активтілігі алуан түрлі факторларға  байланысты. Оларға организм клеткаларындағы  газ, температура, су, қышқыл және  жарық режимдері жатады. Сонымен  қатар субстрат пен фермент  концентрациясының, түрлі кофакторлардың, активатор мен инги-биторлардың  болуының, метаболиттер концентрациясынық,  әр түрлі клетка структурасында  ферменттерді байланыстырудың да  маңызы бар.

Клеткадағы су мөлшерінің де зор маңызы бар. Ылғалдылығы 14 проценттен төмен кезде құрғақ тұқымдағы  ферменттер әлсіз келеді; ылғалдылықты 14—15 процентке жеткізу және одан да жоғарылату ферменттердің активтілігін күрт арттырады. Бұл жағдай астықты  сақтау процесі кезінде ескеріледі, өйткені ферменттер активтілігінің күшеюі сақталатын астықтың сапасын  төмендетеді де, астықтың едәуір мөлшерін ысырапқа ұшыратады. Ортанын. газ құрамының  реттеушілік әсері белгілі. Бұл  тыныс алу ферменттері активтілігінің арта түсуінен де көрінеді. Аэрация  процесі күшейген кезде аэробты  тыныс алу ферменттерінің активтілігі  артады да, спирттік ашу ферменттерінің қызметі баяулайды.

Әр түрлі металдардың  да ферменттер активтілігіне әсері  бар. Топырақта мырыш жетіспеген жағдайда өсімдіктерде глютамат-дегидрогеназа  ферментінің күші төмендейді. Молибден жетіспеген кезде нитратредуктаза  ферментінің активтілігі төмендейді.

Ферменттердің активтілігіне  метаболизм процесінде пайда болатын  заттар да әсер етеді. Едәуір мөлшерде жинала келе, метаболиттер ферменттерге кері байланыс принципі бойынша басыңқы  әсер етеді. Мысалы, L-треонин амин қышқылы  треониндезаминаза ферментінін, жәрдемімен бірқатар аралық өнімдер арқылы L-изолейцинге  айналады. L-изолейциннін, артық мөлшері  түзілісімен ол треониндезаминаза  ферментін байланыстырады және оның активтілігін кемітеді.

Жоғарыда сипатталған  факторлардың еріген күйдегі ферменттер үшін маңызы бар. Алайда ферменттер. клеткаларда  ерімеген күйде болуы да мүмкін. Клетка органоидтарының көпшілігі  мембраналар принципі бойынша құрылған. Ферменттердің едәуір бөлігі клетка мембранасымен байланысқандығы  анықталған. Мембраналарда ферменттер мелокулаларын липидтер қоршап жатады. Ферменттің липидтермен және мембрананың  басқа да компоненттерімен әрекеттесуі  салдарынан оның қасиеттері мен структурасы  бұрынғы қалпында қалмайды. Мұның  ферменттік активтілігін реттеуде маңызы бар. Мысалы, рибосомаларда рибонуклеаза ферменті адсорбталған. Әр түрлі жағдайлардың әсерімен бұл фермент активтілігін арттырса, рибосоманы бұзуы мүмкін. Лизосомалардың құрамында ферменттер болады. Егер лизосоманың мембранасы зақымдалса, бұл ферменттер босап  шығады да, клетканы еріте отырып, цитоплазма заттарын ыдырата бастайды. Кребс  циклінің ферменттері кристалардың бетінде адсорбталған.

 

 

 

 

 

 

 

Қорытынды

Тірі организмдерде маңызды  рөл атқаратын биокатализатор –  ферменттердің зат алмасуға, тыныс  алуға, тканьдер мен клеткалардың құрамына қосатын үлесі. Тірі организмде жүретін  барлық химиялық реакциялар ферменттердің  қатысуымен жүреді. Ферменттер химиялық реакция жылдамдығын, химиялық қарапайым  катализаторларға қарағанда миллион  есе арттырады. Ферменттердің аса  маңызды қасиеті – ерекше талғап алу қасиеті, яғни әр бір фермент  адам организмінде жүретін белгілі  бір реакцияға ғана қатысып соның  жылдамдығын арттырады. Адам организмінде мыңнан аса фермент бір мезгілде мыңдаған реакцияға қатысып, организмде жүретін реакциялар жылдамдығын  өзгерте алады. Осы тақырыпты  қорыта келе ағза тіршілігіндегі ферменттер мен катализатордың алатын орны ерекше екендігіне көз жеткіздік.