Классификация ферментов

Министерство  сельского хозяйства РФ

Департамент научно-технологической политики и  образования

ФГОУ  ВПО «Санкт-Петербургская Государственная  Академия Ветеринарной Медицины» 

Кафедра биохимии 
 
 
 
 

РЕФЕРАТ

  по Биохимии:

«Классификация  ферментов» 
 
 
 
 
 
 

     Проверил: доц. Каф. ИиЭТ, кфн 
 

     Выполнила:

     Студентка 1 курса, 4 группы, ФВМ

     Колотьева Л.А. 
 
 
 

Санкт-Петербург

2011 
 

1.ВВЕДЕНИЕ

Современные классификация  и номенклатура ферментов были разработаны  Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве. 

Необходимость систематики номенклатуры диктовалась  прежде всего стремительным ростом числа вновь открываемых ферментов, которым разные исследователи присваивали  названия по своему усмотрению. Более того, одному и тому же ферменту часто давали два или несколько названий, что вносило путаницу в номенклатуру. Некоторые названия ферментов вообще не отражали тип катализируемой реакции, а при наименовании фермента исходили из названия субстрата, на который действует фермент, с добавлением окончания -аза: в частности, амилазы (ферменты, гидро-лизирующие углеводы), липазы (действующие на липиды), протеиназы (гидролизирующие белки) и т.д. 

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности заключались в том, что разные исследователи за основу классификации ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и их обозначения. Первый принцип – химическая природа фермента, т.е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена. В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции , который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов. 

Таким образом, тип катализируемой химической реакции  в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для  систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы)  

2.КЛАССИФИКАЦИЯ

1)ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  обратимые окислит.-восстановит.  р-ции, в к-рых происходит перенос  восстановит. эквивалентов (двух  атомов Н, двух электронов или  гидрид-иона Н-) от восстановителя (спе-цифич. субстрат р-ции) к  окислителю (относительно не-специфич. субстрат) 

Подклассы оксидоредуктаз (их 17) сформированы по типу окисляемого  в-ва (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя (акцептора восстановит. эквивалента). Оксидоредуктазы всех подподклассов, для к-рых акцептором служит не О2, а любое др. соед., наз. дегидрогеназами, или редуктазами, если акцептор О2- оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты наз. оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксиге-назами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде группы ОН-гидроксилазами. 

К оксидоредуктазам относится большая группа ферментов (ок. 20% от общего их числа). Многие оксидоредуктазы (ок. 170 ферментов) в качестве акцепторов используют никотинамидные коферменты (см. Ниацин)-никотинамидадениндинуклеотид (НАД) и никотин-амидадениндинуклеотидфосфат (НАДФ). Эти дегидрогена-зы (напр., алъдегиддегидрогеназа, лактатдегидрогеназа)выполняют важные ф-ции, участвуя в гликолизе, дыхании, брожении, а также на начальном этапе окислит, распада аминокислот при деградации белков. Нек-рые дегидрогена-зы аминокислот (напр., глутаматдегидрогеназа)могут катализировать синтез аминокислот, участвуя в ассимиляции NH3 микроорганизмами и растениями. Считается, что восстановит. эквиваленты от восстановленного НАД (т. е. от НАДН) переносятся в клетке на О2 через дыхат. цепь переноса электронов (см. Окислительное фосфорилирование), где своб. энергия этих эквивалентов расходуется для запасания энергии в виде макроэргич. связи АТФ; восстановит. эквиваленты НАДФН расходуются для биосинтетич. целей. 

Ряд дегидрогеназ в качестве акцептора содержит химически  прочно связанный с ферментом  флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид (соотв. ФМН и ФАД; см. Рибофлавин). В таких флавопротеидах ФМН или ФАД восстанавливаются в результате окисления НАДН или НАДФН, а затем передают восстановит. эквиваленты др. компонентам цепи переноса электронов при дыхании, напр. цитохромам или непосредственно на О2. Др. продукт р-ций, катализируемых флавопротеидными оксидоредуктазами,-Н2О2. Ферменты, использующие Н2О2 в качестве акцепторов восстановит. эквивалентов (напр., каталаза), иаз. пероксидазами. (См. также Глутатионредуктаза, Липоксигеназы, Монофенол-монооксигеназы, Нитратредуктазы, Рибонуклеозид-дифос-фат-редуктазы, Сукцинатдегидрогеназа, Супероксиддисму-тазы, Тетрагидрофолатдегидрогеназа, Трансгидроге-наза, Цитохром-с-оксидаза.) 

2)ТРАНСФЕРАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  перенос фрагментов молекул (напр., метила, ацетила, гликозила) с  одного соед. (донора) на др. соед. (акцептор). Во мн. случаях промежут. донором является кофермент, присоединяющий группу, подлежащую переносу. 
 

Подклассы трансфераз (их 8) различают по характеру групп, переносимых на акцептор. К подклассу  трансфераз, катализирующих перенос одноуглеродных фрагментов, относятся метил-трансферазы, трансферазы гидроксиметильных, формальных и др. родственных групп, карбоксил- и карбамоилтрансферазы и др. Перенос группы СН3 осуществляется, напр., с 5-метил-тетрагидрофолиевой к-ты (см. Фолацин) на гомоцистеин HSCH2CH2CH(NH2)COOH на последней стадии биосинтеза метионина. Универсальный донор групп СН3 при трансметилировании - S-аденозилметионин - субстрат метил-трансфераз, модифицирующих нуклеиновые к-ты; эти ферменты играют важную роль в функционировании генетич. аппарата клетки. Известны также трансферазы, катализирующие метилирование жирных к-т, ненасыщ. фосфолипидов, полисахаридов и др. Многие трансферазы, катализирующие перенос гидроксиметильных и формильных остатков (напр., серин-гидрокси-метилтрансфераза), содержат в качестве кофермента пирид-оксальфосфат (см. Витамин В6). Универсальные доноры в этих р-циях-5,10-метилен- или 5-формилтетрагидрофо-лиевая к-та. Донор карбамоильного остатка для многих трансфераз -карбамоилфосфат (HO)2P(O)OC(O)NH2 (метаболит в биосинтезе уридиновой к-ты и аргинина). Наиб. исследованный фермент этого подкласса - аспартат-карбамоилтрансфера-за, катализирующая биосинтез К-карбамоил-L-аспарагино-вой к-ты (осн. метаболита в синтезе пиримидиновых оснований). 

В отдельный подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос альдегидных и кетонных групп (фрагментов молекул углеводов). В него входит, напр., транскетолаза, переносящая фрагмент НОСН2С(О) в пентозофосфатном цикле. 

Подкласс трансфераз составляют ацилтрансферазы, катализирующие перенос ацильной группы с образованием эфиров и амидов. Донором в этих р-циях обычно является ацилкофер-мент А (см. Пантотеновая кислота). Р-ции, катализируемые этими трансферазами, наиб. характерны для метаболизма жирных к-т. Акцепторами ацетила (донор ацетилкофермент А) м. б. аминокислоты, глюкозамин, остаток фосфорной к-ты и др. 

Нек-рые трансферазы  этого подкласса при трансляции в качестве донора используют аминоацил-транспортную РНК. Пример трансфераз этого подкласса-фосфатацетилтрансфераза, катализирующая перенос ацетила на фосфорную к-ту с образованием ацетилфосфорной к-ты. 

К отдельному подклассу  относят трансферазы, катализирующие перенос гликозильных остатков (гликозилтрансферазы). Нек-рые из этих трансфераз обладают также гидролитич. активностью, к-рая может рассматриваться как перенос глико-зильного остатка на молекулу воды. Акцептором может служить также Н3РО4 в случае фосфорилаз. Наиб. распространен перенос остатка углевода от олигосахарида или богатого энергией метаболита на др. молекулу углевода. К наиб. изученным трансферазам этого подкласса можно отнести ферменты синтеза гликогена [напр., гликоген(крахмал)синтетазу и га-локтозилтрансферазу]. 

В отдельный  подкласс объединяют трансферазы, катализирующие перенос алкильных групп (отличающихся от СН3), как замещенных, так и не замещенных. Хорошо изученные трансферазы этого подкласса-глутатионтрансферазы, катализирующие перенос разл. остатков на глутатион, а также метионин-аденозил- и енолпируват-трансфераза. 

Отдельно рассматривают подкласс трансфераз, катализирующих перенос групп, содержащих атом N. Трансферазы этого подкласса ответственны за перенос аминогрупп. Аминотрансферазы катализируют перенос аминогруппы с аминокислот на 2-оксокислоты. Эта р-ция является, по существу, окислит.-восстановительной. Однако из-за того, что осн. ф-цией этих ферментов считается перенос групп NH2, они классифицируются как трансферазы, а не как оксидоредуктазы. Наиб. изученный фермент этого подкласса-аспартатаминотрансфераза, содержащая в качестве кофермента пиридоксальфосфат. 

Важный подкласс трансфераз- ферменты, катализирующие перенос групп, содержащих атом P (этот подкласс наз. киназами). Большинство  ферментов этого подкласса относятся  к фос-фотрансферазам, катализирующим перенос остатка фосфорной к-ты на разл. акцепторы. Так, гексокиназа катализирует перенос остатка фосфорной к-ты с АТФ на группу ОН D-гексозы, 3-фосфоглицераткиназа-с АТФ на карбоксильную группу 3-фосфо-D-глицериновой к-ты. Трансферазы этого подкласса катализируют также перенос нуклеотидных фрагментов (нуклеотидилтрансферазы); напр., РНК-полимеразы осуществляют перенос остатков рибонуклеотидов при синтезе РНК. Среди трансфераз этого подкласса известны также ферменты, катализирующие перенос остатка Н3РО4 с регенерацией донора (р-ции кажущегося внутримол. переноса); напр., фосфоглюкомутаза переносит остаток этой к-ты с a-D-глюкозо-1,6-дифосфата на a-D-глюкозу-1-фосфат с образованием a-D-глюкозо-6-фосфата и молекулы исходного донора. 

В подкласс трансфераз объединены также ферменты, катализирующие перенос фрагментов, содержащих атом S (напр., арилсульфотрансфераза катализирует перенос сульфогруп-пы на производные фенола). 

3)ГИДРОЛАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  гидролиз. Могут действовать на  сложноэфирные и гликозидные  связи, на связи С—О в простых эфирах, С—S в сульфидах, С—N в пет идах, и др.  

Гидролазы, катализирующие гидролиз сложноэфирных связей (эстеразы), действуют на сложные эфиры карбоновых и тио-карбоновых к-т, моноэфиры фосфорной  к-ты и др. К этому подклассу  относятся, в частности, ферменты, играющие важную роль в метаболизме липидов, нуклеиновых к-т и нуклеозидов, напр. арилсульфатазы, ацетилхолинэстераза, дезоксирибонуклеазы, липазы, фосфатазы, фосфолипазы и эндодезоксирибонуклеазы.  

Наиб. группу ферментов, расщепляющих гликозидные связи, представляют те, к-рые катализируют гидролиз олиго- и полисахаридов, напр. амилазы, лизоцим и нейраминидаза. Многие гидролазы этого подкласса специфичны к положению гликозидной связи и к конфигурации аномерного атома С углевода.  

Ферменты, катализирующие гидролиз связи С—N в пептидах и  белках (пептидгидролазы),- самая многочисленная группа гидролаз. К ним относятся  ферменты, отщепляющие одну или две  аминокислоты с N- или С-конца полипептидной  цепи (напр., аминопептидазы, карбоксипептидазы), а также эндопептидазы, или протеиназы, расщепляющие цепь вдали от концевых остатков. Последние классифицируют не по специфичности к субстрату, как остальные гидролазы, а по типу каталитически активных групп в активном центре. В соответствии с этим различают сериновые, тиоловые, карбоксильные и металлзависимые протеиназы. Пептидгидролазы играют важную роль не только в катаболизме белков и пептидов, но и в биол. регуляции (гормональной регуляции, активации проферментов, регуляции кровяного давления и солевого обмена и т.д.).  

Ферменты, катализирующие гидролиз связей С—N в амидах, амидинах и нитрилах, играют важную роль в  метаболизме амидоваминокислот (напр., аспарагина и глутамина), мочевины и  ее производных (напр., барбитуратов), пуринов и пиримидинов и др. К гидролазам этого подкласса относятся, напр., аспарагиназы и уреаза.  

Гидролазы, расщепляющие связь элемент-кислород в ангидридах неорг. к-т, действуют гл. обр. на фосфоангидридные связи в нуклеозиддифосфатах  и нуклеозидтрифосфатах. В эту группу входят, напр., аденозилтрифосфатазы.  

Разрыв связи  С—С в 3-оксокарбоновых к-тах катализируется, напр., оксалоацетазой, превращающей ацетилщавелевую  к-ту в щавелевую и уксусную. Др. подклассы гидролаз известны своими очень немногочисленными представителями.  

Гидролазы-белки  с мол. м. от 10-15 тыс. до 200-300 тыс. Они  проявляют свою каталитич. активность, как правило, в отсутствие к.-л. кофакторов; лишь в нек-рых случаях необходимы ионы металлов-гл. обр. Zn2+ , Co2+ , Ca2+ , Mg2+ . Для небольшого числа гидролаз известна первичная, а для нек-рых и пространств. структура молекулы (напр., для лизоци-ма, пепсина, трипсина, химотрипсина). Отмечено значит. сходство структуры ферментов одного подкласса, особенно в области активного центра. Так, мн. протеиназы имеют в активном центре одинаковую последовательность аминокислот: Gly Asp Ser Gly Gly Pro (обозначения см. в ст. Аминокислоты). Близкое строение имеет и активный центр ряда эстераз.  

Каталитически активными группами в гидролазах являются: группа ОН остатка серина в химотрипсине, панкреатич. липазе, щелочной фосфатазе, аспарагиназе и др.; группа SH остатка цистеина, напр. в папаине; группа СООН остатков аспарагиновой и глутаминовой к-т в пепсине, лизоциме, карбоксипептидазе и др.; имидазольная группа остатка гистидина, напр. в рибонуклеазе, глюкозо-6-фосфатазе. Эти группы могут функционировать как нуклеоф. катализаторы, образуя с субстратом ковалентное промежут. соед., или как кислотно-основные катализаторы, способствуя отщеплению протона от молекулы Н2О, атакующей расщепляемую связь, и протонируя уходящую группу субстрата. Атомы металла в металлсодержащих гидролазах поляризуют расщепляемую связь, включая в свою координац. сферу молекулу Н2О, способствуя ее ионизации. Активность гидролаз подавляется многими специфич. ингибиторами. Так, сериновые протеиназы и эстеразы инактивируются фосфорорг. соед. (напр., диизопропилфторфосфатом, зарином, зоманом), тиоловые гидролазы - реагентами на SH-группу (напр., N-этилимидом малеиновой к-ты), металлсодержащие ферменты - хелатообразующими реагентами (напр., этилендиаминтетрауксусной к-той).  

Гидролазы находят  применение в пром-сти, медицине и  с. х-ве, напр. для получения сахарных сиропов из крахмала и целлюлозы, осветления и стабилизации соков  и виноматериалов, лечения ожогов, заболеваний желудочно-кишечного тракта, тромбозов. 

4)ЛИАЗЫ, класс  ферментов, катализирующих р-ции,  в результате к-рых происходит  разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием  двойных связей, а также обратные  р-ции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз; см. Лигазы). Подклассы лиаз сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы (СО2, Н2О или др.). Углерод-углерод лиазы катализируют расщепление связи С—С. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих р-цию декарбоксилирования с элиминированием СО2, напр. оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в электроф. катализе декарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат (см. соотв. Тиамин и Витамин B6). Карбокси-лиазы играют важную роль во мн. превращениях в-в, напр. в процессах гниения. Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Лиазы кетокислот (напр., изоцитрат-лиаза) катализируют гл. обр. синтез ди- и трикарбоновых к-т из двух и более фрагментов. Мн. из них играют важную роль в цикле трикарбоновых к-т и в глиоксилатном цикле. Углерод-кислород лиазы катализируют р.-ции, протекающие с расщеплением связи С—О. В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, напр. фумарат-гидратаза и энолаза, катализирующие соотв. обратимые р-ции гидратации фумаровой к-ты с образованием яблочной к-ты и фосфоенолпировиноградной к-ты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. Ферменты этой группы с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом катализируют элиминирование a- и b-заместителей L-аминокислот и замещение b-заместителей. Так, L-сериндегидратаза катализирует превращ. L-серина (с участием Н2О) в пировиноградную к-ту, NH3 и Н2О; пиразолилаланин-синтаза - образование из L-серина и пиразола производного аланина, у к-рого атом Н в b-положении замещен на остаток 1-пиразолила. Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем р-ции элиминирования, напр. алъгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые к-ты с элиминированием остатков D4,5-D-мануроновой к-ты. Углерод-азот лиазы катализируют расщепление связи С—N. Аммиак-лиазы, напр. аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминированис аминокислот, ведущее к образованию ненасыщ. соединений. Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр. аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). Углерод-сера лиазы катализируют расщепление связи С—S. У большинства ферментов кофермент - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти лиазы (напр., цистатионин-g-лиаза) играют существ. роль в метаболизме серосодержащих аминокислот. Фосфор-кислород лиазы катализируют отщепление пирофосфорной к-ты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы - аденилатциклаза и гуанилатциклаза. Ферменты важны для регуляции клеточной активности. Существует еще неск. подклассов лиаз , к-рые представлены небольшим кол-вом ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген лиазы (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекуле гема, и др. 

5)ИЗОМЕРАЗЫ,  класс ферментов, катализирующих  р-ции изомеризации. Подклассы изомераз (их пять) сформированы по типам  р-ций, а подподклассы по типам  субстратов. Рацемазы и эпимеразы катализируют соотв. рацемизацию и эпимеризацию в-в. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследованных рацемаз a-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат.

 Рацемизация  a-аминокислоты обусловлена обратной р-цией нестереоспецифич. присоединения Н+ к атому С, связанному с R. Рацемазы аминокислот играют существенную роль у бактерий, синтезирующих из L-изомеров D-аланин и D-глутаминовую к-ту, необходимые для синтеза пептидогликанов. Среди др. изомераз, катализирующих превращения аминокислот, хорошо изучена диаминопимелинатэпимераза, катализирующая превращение 2,6-L,L-диаминопимелиновой к-ты в мезо-форму. В группе эпимераз, катализирующих превращения углеводов, наиб. изучена альдоза-1-эпимераза, участвующая во взаимопревращении a- и b-моносахаридов, а также уридиндифосфатглюкоза-4-эпимераза, катализирующая эпимеризацию углевода в положении 4 с образованием уридиндифосфатгалактозы. Одна из важных р-ций эпимеризации - мутаротация глюкозы, катализируемая мутаротазой животных. цис-транс-Изомеразы катализируют изомеризацию при двойных связях. Так, малеинатизомераза катализирует превращ. малеиновой к-ты в фумаровую. Внутримол. оксидоредуктазы катализируют окисление одной части молекулы с одновременным восстановлением другой части. Нек-рые из этих изомераз используют в качестве кофермента восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФН). Поскольку в результате р-ции не образуются окисленные продукты, эти ферменты не причисляются к классу оксидоредуктаз. К изомеразам этой группы относятся ферменты, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз.

К этой же группе относятся ферменты, катализирующие кетоенольные превращ.

Внутримол. трансферазы  катализируют перемещение групп  из одного положения молекулы в другое. Относительно хорошо изученный фермент этой группы фосфоглицерат-фосфомутаза, к-рая катализирует превращ. D-глицерин-2-фосфата в D-глицерин-3-фосфат. Механизм р-ции включает гидролитич. расщепление фосфоэфирной связи в положении 2 с образованием фосфорилированного фермента и фосфорилирование глицерина в положение 3 ("пинг-понг"-механизм). Ряд ферментов этой группы катализирует перемещение аминогрупп. Мн. из них в качестве кофактора используют коферментные формы витамина В12. Характерный фермент этой подгруппы - лизин - 2,3-аминомутаза, катализирующая превращение L-лизина в L-3,6-диаминогексановую к-ту. К этой же группе относятся ферменты, катализирующие перемещение ацильной и др. групп. Внутримол. лиазы катализируют р-ции, в к-рых группа, отделяемая от одной части молекулы, остается в результате превращений ковалентно связанной с др. частью этой же молекулы. Все изомеразы играют важную роль в обмене в-в. 

6)расщеплением  пирофосфатной связи в молекуле  нуклеозидтрифосфата (НТФ) - обычно  АТФ, реже гуанозин-или цитозинтрифосфата. Подклассы лигаз (их пять) сформированы по типам связей, к-рые образуются в результате р-ции, а подподклассы - по типам субстратов. К лигазам, катализирующим р-ции, в к-рых образуются связи С—О, относятся аминоацил-тРНК-синтетазы, катализирующие ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами. Образование связи С—S катализируют ферменты, участвующие в синтезе ацильных производных кофермента А (см. Пантотеновая кислота). К ферментам, участвующим в образовании связи С—N, относятся амидсинтетазы (катализируют образование амидов из к-т и NH3 или аминов, напр. глутаминсинтетаза), пептидсинтетазы (катализируют образование пептидной связи, напр. L-глутамилцистеинсинтетаза), цикло-лигазы (катализируют образование гетероциклов, содержащих в кольце атом N, напр. фосфорибозиламиноимидазол - синтетаза) и нек-рые другие. Р-ции, в результате к-рых образуется связь С—С, катализируют карбоксилирующие ферменты, содержащие в качестве кофактора биотин, напр. пируваткарбоксилаза. Ряд лигаз (напр., полидезоксирибонуклеотид-синтетаза) катализирует образование фосфодиэфирных связей в нуклеиновых к-тах (т. наз. репарирующие ферменты). В сопряженной р-ции гидролиз пирофосфатной связи может осуществляться между a- и b- или b- и g-фосфатными группами:

В р-ции X и Y - субстраты, НДФ и НМФ - соотв. нуклеозиддифосфат  и нуклеозидмонофосфат, Ф и ПФ - соотв. фосфорная и пирофосфорная  к-ты. Для лигаз , у к-рых в сопряженной  р-ции АТФ гидролизуется до аденозинмонофосфата (АМФ) и пирофосфата, предложен механизм, согласно к-рому в качестве интермедиата образуется ацил-АМФ; в этом случае АТФ реагирует непосредственно с субстратом X или Y. Нек-рые лигазы (напр., L-глутамилцистеинсинтетаза) функционируют по механизму трехстадийного переноса, для к-рого характерно образование ковалентного промежут. производного фермента:  

Е + АТФ : Е—Ф + АДФ;  

Е—Ф + X : Е—X + Ф;  

Е—X + У : X—У + Е 

Е - фермент, АДФ - аденозиндифосфат. Катализируемые лигазами р-ции играют важную роль в биосинтезе и функционировании всех организмов.