Аминокислоты, пептиды и белки, получение и применение в продуктах функционального питания

40

Федеральное агентство по образованию

Государственное образовательное учреждение

Высшего профессионального образования

Казанский государственный технологический университет

Кафедра Пищ.БТ

Курсовая работа по дисциплине Технология продуктов

функционального питания на тему:

«Аминокислоты, пептиды и белки, получение и применение в продуктах функционального питания»

Выполнила: ст.гр. 625-121

Муслихова А.Р.

Проверила:

Зиновьева М.Е.

Казань 2009

Содержание

Введение………………………………………………………………….…...3

1Аналитический обзор литературы………………………………………....5

    1.1 Источники получения белков, пептидов, аминокислот……………..5

              1.2 Способы получения белков…………………………………………...9

              1.3 Способы получения пептидов………………………………………..13

              1.4 Способы получения аминокислот……………………………………15

    1.5 Применение белков, пептидов, аминокислот в пищевой 

промышленности……………………………………………………………...........22

2 Патентные исследования……………………………………………….....25

3 Производство концентрата альбуминно-казеинового……………….....38

   3.1 Характеристика сырья и готового продукта………………………....38

   3.2 Описание технологической схемы производства концентрата

альбуминно-казеинового………………………………………………….…….....39

Список используемых источников………………………………………....41

Введение

Важнейшая национальная задача РФ – сохранение здоровья и продление жизни населения – связана с обеспечением адекватного, биологически полноценного питания для всех возрастных и социальных групп граждан.

Белки являются важными и незаменимыми компонентами в питании человека, обеспечивая пластические и энергетические функции организма.

С белками связаны все основные жизненные процессы: обмен веществ; способность к росту и размножению; раздражительность, сократимость и движение во всех его функциях. Белок участвует в образовании иммунных тел и формировании как искусственного, так и естественного иммунитета.

Белки играют ключевую роль в жизни клетки, составляя материальную основу ее химической деятельности. Белки играют роль регуляторов и катализаторов, ускоряющих течение биохимических реакций в процессе обмена веществ. Они также выполняют в организме транспортную функцию, перенося по крови гормоны, гемоглобин, железо, липиды и др., и защитную, синтезируя антитела.

Белки невозможно заменить другими веществами, и роль их в организме человека чрезвычайно важна.

Неполноценное белковое питание всегда приводит к тяжелым заболеваниям.

При недостатке белка происходят морфологические и функциональные изменения: снижение защитных сил, отставание в физическом и умственном развитии. Нарушается гормональная система, свертываемость крови и т.д.

Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от количества и соотношения в них незаменимых аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать только с пищей.

Особо дефицитными являются лизин, метионин и триптофан. Потребность взрослого человека в лизине – 3-5 г в сутки; недостаток его в организме приводит к нарушению роста, кровообращения, уменьшению содержания гемоглобина в крови. Метионин участвует в обмене жиров и фосфолипидов, является наиболее сильным липотропным средством, участвует в обмене витамина В12  и фолиевой кислоты.

Триптофан способствует росту, участвует в процессе восстановления тканей. Фенилаланин участвует в обеспечении функции щитовидной железы и надпочечников. Лейцин, изолейцин и треонин влияют на процессы роста. При недостатке лейцина уменьшается масса тела, возникают изменения в почках и щитовидной железе. Недостаток валина приводит к расстройству координации движений. Гистидин входит в состав гемоглобина, его недостаток или избыток в организме ухудшают условно рефлекторную деятельность. Аргинин принимает участие в образовании мочевины – конечного продукта обмена веществ.

Заменимые аминокислоты также выполняют в организме разнообразные функции и играют не меньшую роль, чем незаменимые.

Состояние здоровья населения, на данный момент по данным Всемирной организации здравоохранения, имеет тенденцию к ухудшению и характеризуется увеличением числа людей, страдающих различными заболеваниями, в том числе алиментарными (зависящими от питания). Проблема дефицита биологически активных веществ, макро- и микронутриентов, балластных веществ в рационе современного человека существует даже в экономически развитых странах. В развивающихся и малоразвитых странах наблюдается более выраженный дефицит пищевых и биологически ценных компонентов пищи наряду с дефицитом энергетической ценности  суточного рациона. В связи с этим, изучение проблемы получения белков, пептидов, аминокислот и их применения в продуктах функционального питания является актуальной и перспективной.

Целью курсовой работы является исследование способов получения белков, пептидов, аминокислот, а также рассмотрение их применения в продуктах функционального питания.

1 Аналитический обзор литературы

1.1 Источники получения белков, пептидов, аминокислот

Наиболее перспективными источниками для создания продуктов функционального питания являются белки молока, мяса, сои.

Комплекс белков молока наиболее широко используется в продуктах функционального значения, так как эти белки являются полноценными, хорошо усваиваются и выполняют различные функции: улучшают усвоение кальция, магния, меди, цинка, фосфатов, обладают иммуностимулирующим, антибактериальным, бифидогенным действием. Белки коровьего молока определены как 6 главных: 4 казеина (αs1, αs2, β, и  χ) и 2 сывороточных (β-лактоглобулин и α-лактальбумин). Кроме того, в молоке имеются в небольших количествах белки крови (сывороточный альбумин, иммуноглобулин, β2-микроглобулин), лактоферрин, церулоплазмин, три протеозо-пептона и другие.

По аминокислотному составу казеин – полноценный белок, хотя высокое содержание ароматических аминокислот вызывает затруднение при переваривании в организме грудных детей. Гидролизаты казеина и сывороточных белков используются в пищевых целях, в частности в питании детей [1].

На основе гидролизатов казеина существуют препараты для парентерального питания: отечественные препараты «Аминопептид 1», «Гидролизат казеина ЦОЛИПК».

Мышечная ткань (мясо) является одним из первых источников сырья для получения белка, наиболее часто и традиционно используемых в пищевой промышленности. Содержание белков в мышечном волокне представляют схематически следующим образом:

- в микрофибриллах: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, актинин;

- в саркоплазме: миоген, глобулин, миоглобин, миоальбумин, нуклеопротеиды;

- ядерные белки: кислый белок, остаточный белок, нуклеопротеиды;

- в сарколемме: коллаген, эластин, муцины, мукоиды, кератины, липопротеиды [2].

Мясо является источником белков, наиболее сбалансированных по аминокислотному составу. Для гидролиза используют отходы мясокомбинатов  при переработке мяса для пищевых целей: мясные зачистки, мясную крошку, мясо на костях и другое мясное сырьё.

Другим перспективным источником животного белка являются малоценные породы рыбы и другие морепродукты. Для хранения рыбы, которая портится быстрее других животных продуктов, помимо посола, копчения, охлаждения, очень широко используют сушку, особенно при переработке малоценных пород. Высушенную измельченную рыбу в виде рыбной муки используют в качестве кормов и даже удобрений.

Белоксодержащими тканями у растений являются семена, клубни, корнеплоды и зеленая масса. В качестве источника белка наиболее широко используют бобовые, масличные и злаковые культуры, картофель, батат, томаты, а также капусту, морковь, свеклу и другие виды.

Бобовые отличаются наиболее высоким содержанием белков: в чечевице – 21-36%; в рапсе – 23-25%; в горохе – 20-36%. Особенно богата белками соя: их содержание составляет 27-50%. Биологическая ценность растительного материала, оцениваемая по лизину, также считается наибольшей для сои. Соя и её гидролизаты широко используются в диетическом питании. Соевые белки эффективно улучшают питательные качества пищи, и способствуют ее усвоению, благодаря содержанию в сое множества пищевых ферментов. Соевые белки поставляют все незаменимые аминокислоты, необходимые для эффективного питания человека, его роста, развития или преодоления физических нагрузок. Аминокислотный состав соевого белка является наиболее совершенным из всех источников растительных белков, и напоминает, за исключением серосодержащих аминокислот (метионина), состав высококачественных животных белков. Соевые белки улучшают питательные свойства других растительных белков. Аминокислоты, которых не достает в других белках,например лизин, триптофан, могут находиться в избыточном количестве в соевых белковых продуктах. Соевые белки так же хорошо усваиваются организмом, как и высококачественные животные белки, содержащиеся в мясе, рыбе, молоке и яйцах. Всемирная Организация Здравоохранения рекомендовала сою как основной продукт для преодоления белкового голода, уменьшения потребления холестерина, нормализации веса и здоровья в целом [3].

В результате переработки зерновых культур, например пшеницы, кукурузы, риса, на крахмал в виде отходов получают значительные количества дешевого белка. Однако поскольку производство ориентировано на выработку крахмала, то белки зерновых обычно обладают низкими функциональными свойствами и используются для получения белковых гидролизатов, а также как обогащающие пищевые добавки или же как корм скоту.

Тем не менее, в последнее время в ряде стран организовано промышленное производство белков зерновых с высокими функциональными свойствами, получаемых наряду с крахмалом. Наибольшее развитие получило производство и переработка в искусственные пищевые продукты пшеничной клейковины. Это производство организовано в США и Японии. Интересно отметить, что в Японии масштабы переработки в пищу белка соевых бобов и пшеницы вполне сопоставимы, но производство и переработка последних растет несколько быстрее.

Большой интерес представляют выделение и переработка белка картофеля как отхода производства крахмала. Учитывая значительные масштабы производства картофельного крахмала и высокую биологическую ценность этого белка, несмотря на низкое содержание его в картофеле (около 2%), он может стать одним из весьма перспективных дополнительных источников белка для питания.

Наиболее перспективными видами сырья для производства искусственных продуктов питания считают белки семян масличных культур. Это наиболее дешевое на сегодня белковое сырье, к тому же отличающееся сравнительно высокой биологической ценностью. К масличным культурам относятся соя, хлопчатник, подсолнечник, арахис, рапс, копра, конопля, леп, кунжут, горчица и др. Среди них наибольшее значение приобрели соя, хлопчатник, подсолнечник, арахис и рапс.

Биомасса дрожжей и других микроорганизмов тоже отличается высоким содержанием полноценного белка, 40—80%. Это выше, чем даже в семенах масличных культур, и в несколько раз выше, чем в мышечной ткани животных. Аминокислотный состав белка дрожжей и бактерий сходен и близок аминокислотному составу животных белков. Белок дрожжей обычно беден метионином, но богат лизином и треонином. Отсюда очевидна целесообразность его переработки вместе с белками зерновых культур. Добавление метионина повышает биологическую ценность белка дрожжей до уровня животных белков.

Одноклеточные и многоклеточные водоросли тоже являются источником белка, их производство для кормовых и пищевых целей приобретает и последнее время все возрастающее значение. К ним относятся прежде всего синезеленые (спируллина) и зеленые (хлорелла, сцепедесмус и др.) водоросли. При этом обращают внимание па относительно высокое содержание белка в водорослях, обычно до 50% на сухой вес и выше [4].

В заключение можно отметить, что перспективность того или иного источника определяется прежде всего экономической рентабельностью производства па его основе белков с необходимыми и варьируемыми (для различных форм пищи) функциональными свойствами, а также переработки этого белкового сырья в продукты питания. Она, естественно, зависит в первую очередь от ресурсов данного источника белка, а также от научно-технического уровня, достигнутого в области выделения и переработки этого вида белка.

1.2 Способы получения белков

Белки, как правило, производят в виде трех основных типов продуктов, различающихся по содержанию белка и степени его очистки. Так, белки семян масличных культур выпускают в форме обезжиренной муки семян (содержит около 50% белка), концентрата и изолята белка (содержат соответственно 70—75 и 90— 99% белка). Аналогичные виды продуктов производят и из других источников, например из малоценных пород рыбы (рыбная мука, концентраты и изоляты рыбного белка), дрожжей и других одноклеточных (дезинтеграт дрожжевой биомассы, концентраты и изоляты дрожжевого белка) и т. д. Наиболее стандартный вид белкового сырья, с наилучшими функциональными свойствами — изоляты белков. Их производство растет наиболее быстро, и они практически полностью используются для питания.

Технические приемы, используемые для выделения белков, весьма многообразны и быстро совершенствуются. Получение чистых химических индивидуальных белков включает в себя как удаление небелковых примесей, так и разделение между собой собственно белковых компонентов. При этом необходимо учитывать некоторые особенности присущие белкам. К ним относится прежде всего способность белков подвергаться денатурации. Правда она во многих случаях обратима, однако эта обратимость не обеспечивается автоматически, а требует в каждом отдельном случае подбора специальных приемов[5].

Для предотвращения тепловой денатурации выделение белка проводят при низкой температуре, необходимо также избегать крайних значений pH.

Причиной денатурации может стать также применение органических растворителей, способных нарушить стабильность белка.

Особую опасность при выделении белков представляют содержащиеся в исходном материале протеолитические ферменты, даже если они присутствуют в следовых количествах. Для предотвращения протеолиза необходимо уже на ранних стадиях очистки включать операции, направленные на отделение протеиназ, прибавлять к смеси ингибиторы различных классов протеиназ. Очень важно проводить очистку белка быстро, что снижает опасность протеолиза и вероятность денатурации.

Казеин получают разными способами. Один из них состоит в том, что в молоко добавляют немного кислоты. Этим казеин освобождают от кальция, а затем его осаждают слабым нагреванием. Второй способ основан на добавлении сычужного фермента, вызывающего свертывание молока. Получаемый при этом творожный сгусток служит для изготовления сыров [6].

В промышленности для получения казеина молоко сначала центрифугируют, чтобы удалить содержащийся в нем жир, а затем добавляют в него слабощелочной раствор. После этого снова центрифугируют для отделения малейших следов жира и добавляют разбавленный раствор кислоты, чтобы добиться максимально полного выпадения казеина в осадок. Образовавшийся творожный сгусток промывают для удаления кислоты и высушивают при низкой температуре, поскольку казеин чувствителен к нагреванию.

Применения керамических мембран с размером пор 0.2 мкм позволяет выделить 95% казеинового белка  из обезжиренного молока в нативном состоянии. После концентрирования в 5-6 раз по объему концентрированный раствор, содержащий 15,4% казеина,  подается на сушку. Например, из 5 тонн обезжиренного молока получается 0,8 - 1 тонна сгущенного продукта, из которого после сушки получится около 190 - 230 кг сухого белка-казеина 70%-ной чистоты. Можно повысить содержание белка в сухом продукте, применяя диафильтрацию. Образующийся в процессе фильтрат представляет собой высокоочищенный раствор сывороточных белков без жира, бактерий и казеина. Он может быть использован для получения сывороточного белка высокой чистоты путем применения ультрафильтрации [7].

Продукты из соевых белков подразделяются на три группы, отличающиеся по содержанию белка: мука-крупа, концентраты, изоляты. На базе указанных видов белковых продуктов организуется производство и маркетинг текстурированной муки, концентратов и изолятов. Выпускаются модифицированные и специальные белковые продукты. Соевая мука и крупа производятся на мельничном оборудовании путем измельчения до определенного размера частиц обезжиренных или необезжиренных семян с последующим их просеиванием. В муке и крупе содержится 40-54% белка от общей массы продукта. Разные виды муки (крупы) отличаются по содержанию жира, размеру частиц и степени тепловой обработки. От интенсивности теплового воздействия зависят КРА, КДБ, активность ферментов липоксиге-назы, уреазы и ингибиторов протеаз. Соевые белковые концентраты изготавливаются из очищенных и обезжиренных соевых бобов (белых лепестков) путем удаления растворимых в воде небелковых компонентов (олигосахаридов, ферментов, минеральных веществ). Концентраты содержат 65-70% белка на сухое вещество. Соевые белковые изоляты являются наиболее очищенной формой белковых продуктов, так как содержат не менее 90% белка на сухое вещество. Белок экстрагируется из измельченного белого лепестка слабощелочным раствором (рН 8-11) с последующим осаждением в изоэлектрической точке и отделением в виде творожистой массы от олигосахаридов. Белковая масса промывается, нейтрализуется до рН 6,8 и сушится.

Назначение текстурированных белковых продуктов заключается в придании пищевым изделиям волокнистой или многослойной (кускообразной) структуры. После гидратации такие белковые продукты по внешнему виду и структуре напоминают мясо, птицу или морские продукты, выступая при этом в роли аналогов традиционных пищевых продуктов. Многослойная мясоподобная структура соевых белковых продуктов может формироваться с помощью термопластической экструзии. Основные стадии процесса включают: дозирование сырья → кондиционирование (увлажнение, нагревание) → варочный процесс → ламинарное течение (ориентация молекул белков) → формирование волокон → разрезание продукта на кски → сушка. В основе экструзии лежит процесс реструктуризации белка, заключающийся в том, что под влиянием температуры, увлажнения и механического воздействия макромолекулы его формируют вязкопластичную массу, выстраивающуюся в направлении сдвига, с образованием новых поперечных связей. В результате образуется многослойная объемная жевательная структура, пригодная для использования в качестве наполнителей или аналогов [8].

Производство изолятов и концентратов белка рыбы для пищевых целей получило развитие, в частности, в Скандинавских странах, США, Канаде, Англии, Индии, Перу и ПНР. С этой целью обычно измельчают филе или мороженную рыбу, обрабатывают раст-ворителем для удаления липидов, после чего белок переводят в раствор и очищают переосаждениом. В качестве растворителей для удаления липидов используют изопропанол, гексан, хлорированные углеводороды. Применяют также поверхностно-активные вещества или же осуществляют промывку большими коли-чествами воды, водными растворами солей или щелочей. Концентрат белка рыбы имеет высокую биологическую ценность [9].

Современное промышленное использование микроорганизмов для производства белка осуществляется в ферментерах, работающих по принципу хемостата. В среду с размножающимися микроорганизмами непрерывно подают водный раствор минеральных солей и применяемый в конкретном процессе органический субстрат. Культура подвергается перемешиванию, аэрированию и охлаждению. Выращенные клетки дрожжей оттеляют от водной среды сепарированием или фильтрованием. Разработаны и другие методы отделения биомассы, например флотация для концентрирования мелких бактериальных клеток. Их обычно промывают, концентрируют, после чего подвергают термической обработке при 80-90°С, приводящей к отмиранию клеток. Полученную массу высушивают, используя, как правило, распылительные сушилки [10].

3 Способы получения пептидов

Известно большое количество пептидов лекарственных средств. Их получают как синтетическими методами, так и выделением из животного сырья. Пептиды представляет собой неоднородную группу соединений, как по аминокислотному составу, так и по величине молекул. Являясь более сложными, чем аминокислоты, соединениями они выполняют более сложные функции: служат источниками аминокислот, азота, серы; принимают участие в различных процессах организма как регуляторы и посредники, могут служить иммуномодуляторами и иммуномедиаторами.

Существует несколько способов получения пептидов.

Химический синтез. Синтез пептидов определенной структуры, даже наиболее простых, требует предварительного временного блокирования (защиты) функциональных групп, которые не должны участвовать в реакции. Α-аминогруппу ацилирующей аминокислоты или пептида защищают так, чтобы блокирующую группировку после образования пептидной связи можно было отщепить, снять в достаточно мягких условиях, которые гарантировали бы целостность пептида. Для образования пептидной связи, которое при химическом синтезе, как правило, проводят в отсутствие воды, необходима активация карбоксильной группы. Ценным развитием ступенчатого синтеза пептидов является твердофазный метод синтеза пептидов, предложенный Р. Меррифилдом. С-концевую аминокислоту присоединяют к полимерной матрице сложноэфирной связью, используя, например, реакцию соли аминокислоты с активными бромметильными группами на поверхности поперечно сшитого полистирола. После образования сложноэфирной связи между С-концевым остатком и матрицей отщепляют защитную группу, обрабатывая полимер соответственно кислотой или амином. К освободившейся α-аминогруппе присоединяют аминокислоту, предшествующую С-концевой, используя для этого ангидрид защищенной аминокислоты или иной способ активации – реакцию в присутствии карбодиимида, пентафторфенилового эфира защищенной аминокислоты и т.п. Затем снова отщепляют защитную группу и повторяют цикл, присоединяя следующий аминокислотный остаток. Такие циклы можно повторять много раз, получая весьма длинные пептидные цепи [11].

Ферментативный синтез. Протеолитические ферменты в обычных условиях катализируют гидролиз пептидных связей. Однако могут быть подобраны такие условия, при которых равновесие оказывается сдвинутым в сторону образования пептидных связи. Так в концентрированных растворах бензилоксикарбонил-L-аспарагиновой кислоты и метилового эфира L-фенилаланина металлопротеиназы, например термозилин, катализирует образование пептидной связи между ними, причем продукт реакции выпадает в осадок в виде соли с ещё одной молекулой метилового эфира L-фенилаланина. Именно эта низкая растворимость продукта, которая выводит его из сферы реакции, смещает равновесие в сторону синтеза.

Еще один способ смещения равновесия в сторону синтеза – проведение катализируемой протеиназой реакции пептидного синтеза в органическом растворителе в присутствии малых количеств воды, достаточных только для гидратации фермента. Применяют при ферментативном синтезе и предварительную активацию одного из компонентов. Так, эфиры ацилированных пептидов в присутствии сериновых протеиназ быстро реагируют с аминокомпонентами – производными аминокислот или пептидов, образуя более длинные пептиды. Сдвиг равновесия в сторону синтеза в этом случае обеспечен активацией ацилирующего пептида за счет его превращения в сложный эфир [5].

В качестве ферментов для синтеза пептидов используются протеазы животного, растительного, микробиологического происхождения, например папаин, пепсин, а также металлопротеазы прозилин (Bacillus subtilus var.amyloliquefaciens), термозилин и термоаза (Bacillus thermoproteoliticus) [10].

Гидролиз природного сырья. При данном способе получения пептидов образуется смесь, состоящая из пептидов с различной длинной полипептидной  цепочки и свободные аминокислоты, поэтому данный метод чаще используется для получения аминокислот.

1.4 Способы получения аминокислот

Все аминокислоты имеют положительное влияние на организм. В качестве лекарственных средств используются глицин, глютамин, метионин и т.д.

Аминокислоты в различных сочетаниях входят в состав различных БАД, для улучшения общего состояния организма человека, могут входить в состав витаминных комплексов.

Для получения аминокислот используют следующие методы: гидролиз природного сырья, химический синтез, ферментативный синтез, микробиологический синтез.

Гидролиз природного сырья

Этот метод позволяет получить смесь аминокислот, и мало подходит для получения индивидуальных аминокислот. Продуктами полного гидролиза белков являются аминокислоты, частичного – аминокислоты и пептиды. В практических условиях преимущественно используют химические или ферментативные способы гидролиза. Однако в ряде работ применяются методы физического воздействия, которые так же обеспечивают разрыв пептидных связей. Это варианты термической обработки материала: длительное кипячение, нагревание паром, воздействие паром под давлением.

Для гидролиза используют практически любое белковое сырье. Многие виды сырья имеют географическую привязанность; другие – являются продуктами определенных производственных циклов. Так, гидролиз рыбных отходов практикуется в местах рыбного промысла и переработки рыбы: в России основные разработки проведены в Дагестанском НИИ питательных сред, Астраханском ТИ рыбной промышленности, Тихоокеанском институте рыбного хозяйства ТИНРО; за рубежом – в Японии, Великобритании. В Грузии предложены способы гидролиза чайного листа, плодов тунгового дерева; в Средней Азии – способы гидролиза хлопкового шрота. На предприятиях медицинской и биологической промышленности гидролизуют белковые  отходы производства сыворотки крови и сывороточных препаратов; на молокозаводах – казеин и белки сыворотки молока; на мясокомбинатах – отходы разделки мяса, колбасного производства и пр. [12].

Методы химического гидролиза:

- кислотный гидролиз используют как для полного гидролиза белков, так и для частичного. В практических условиях довольно часто применяют кислотный гидролиз, реже – щелочной.

Кислотный гидролиз проводят, преимущественно, с помощью минеральных кислот при повышенных температурах. Воздействием на белок высоких концентраций кислот при нагревании в течение достаточно продолжительного времени можно добиться полного его расщепления до аминокислот. Для гидролиза белковых материалов в практических целях используют меньшие концентрации кислоты и меньшую продолжительность обработки, отчасти возмещая их введением дополнительного фактора – давления. При получении препаратов для парентерального питания сернокислотный гидролиз чаще всего проводят 3– 5 ч при температуре 120 – 130оС и давлении 2 – 3 атм; солянокислотный – в течение 5 – 22 ч при тех же условиях.

Привлекательной стороной кислотного гидролиза является возможность получения глубоких гидролизатов в короткие сроки и образование бактерицидных условий в ходе процесса, что предотвращает бактериальную контаминацию и позволяет хранить гидролизат без нейтрализации продолжительное время.

Однако есть и отрицательные стороны: разрушается часть аминокислот, в том числе полностью триптофан, что сопровождается образованием летучих аминов и карбонильных соединений. В готовом гидролизате разрушившиеся аминокислоты компенсируют внесением синтетических: триптофана, лизина, метионина, цистина. Еще одним существенным недостатком кислотного гидролиза является высокая агрессивность среды, что приводит к быстрому износу оборудования.

-щелочной гидролиз, при этом способе гидролиза происходит рацемизация большинства аминокислот, а также разрушение аргинина и лизина. Щелочной гидролиз находит применение в ряде технологий как самостоятельный процесс, часть смешанного или начальная стадия обработки материала. Метод применяли при расщеплении казеина, в том числе для обогащения триптофаном кислотного гидролизата. Этот метод также используется для выделения витамина А из печени рыб, а также для получения белкового гидролизата из моллюсков [13].