Белок химиясына сипаттама

                                          Жоспар

        I. Кіріспе

          1.1  Белоктар  химиясына  сипаттама

       II. Негізгі  бөлім

          2.1  Белоктардың аминоқышқылдық құрамы

          2.2  Аминоқышқылдардың  жіктелуі

          2.3  Белоктардың  физика-химиялық қасиеттері

          2.4  Белоктардың  құрылымдық ұйымы

          2.5  Белоктардың  жіктелуі және биологиялық қызметі

      III. Қорытынды

      IV.  Пайдаланылган  әдебиеттер.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

              1.1   Белоктар  химиясына  сипаттама.

  Тірі организм  өзіне тәнқұрылымдық ұйымы мен биологиялық қызметтері арқылы сипатталады. Организмнің осы құрылымдық ұйымының қызметінде белоктар өте маңызды роль атқарады, яғни белоктар басқа органикалық заттардың алмасуына келмейді, өйткені олардың өзінше ерекше құрылымдық ұйымы бар.

  Белоктар дегеніміз-аминқышқылы  қалдықтарынан тұратын, құрамында  азоты бар жоғары молекулярлы  органикалық заттар.

  Әлбетте белоктардың және  белокты заттардың аталуы жануарлар  мен өсімдік ткандерінің, тауық  жұмыртқасының белогына ұқсас заттардың табылуымен байланысты қойылған. Ғалымдар өз заманындағы жаратылыстану ғылымының аздаған жетістіктеріне сүйене отырып, көпке белгілі-«Өмір –бұл белокты денелердің өмір сүру тәсілі» деген болатын. Белоктар генетикалық хабардың малекулалық құрамы; яғни белок арқылы генетикалық хабар жүзеге асып тұқым қуалай беріледі. Белоксыз, ферментсіз  ДНҚ, малекуласы өзін қайта құрау қабілетін жояды  және генетикалық хабарды бере алмайды. Тірі организмнің өзіне ұқсас ұрпақ қалдыру да осы белокпен байланысты. Жиырылу, қозғалу-бұлшық  еттің белокты құрылымына тікелей байланысты. Сонымен, өмір сүру зат алмасуынсыз мәні жоқ, ол өзін құрайтын белоктарды үнемі толықтыруы керек.  Осындай жағдаймен белоктар тірі организмнің негізін, құрылымдық бірлігін құрайды.

  Молекулярлы биологияның негізін  қалаушы Ф.Криктің айтуы бойынша,  белоктардың маңыздылығы олардың  әртүрлі  қызметті өте шапшаңдықпен  орындауында.

  Табиғатта шамамен  10^10 -12^12 әртүрлі белоктар кездеседі. Табиғи белоктардың осынша көп түрінің 2500 түрінің анық құрылымы белгілі. әрбір организм өзіне тән жеке белок санымен ерекшеленеді. Таң қалатын жағдай барлық табиғи белоктар бір-бірімен пиптидті  тізбекпен байланысқан аминқышқылдардың мономері молеккуласының жай құрылымдық  блогынан тұрады. Бұл аминқышқылдар түрліше кезектесіп орналасқандықтан белок санының  көп мөлшерін түзуі мүмкін. Полипиптидтің тізбегіндегі амин қышқылдарының орын ауыстыруының нәтижесінде изомерлер санын алуға болады. Сонымен,егер екі аминқышқылынан 2 изомер құрылады десек, онда теория жүзінде 4 аминқышқылынан 24 изомер алынады, ал  20 аминқышқылынан  -2,4*10^-18түрлі белоктар алуға болады. Белок молекуласындағы амынқышқылы қалдықтарының қайталануын көбейте берсек, онда алынатын изомерлер саны астрономиялық шамаға тең болатындығын көру қиын емес.  Бірақ, табиғат аминқышқылының кездейсоқ кезекпен  орналасуына жол бермейді, өйткені әрбір жеке түрінің өзіне тән ерекшелік белоктар тобы бар,ол белоктар ДНҚ, молекуласындағы тұқым қуалау хабарын, тірі организмдердің  ұрпағына беруін қамтамасыз етеді. Сондықтан, ДНҚ, нуклеотидтерінде орналасқан хабар синтезделетін белоктың полипептид тізбегінде аминқышқылдарның сызық бойынша ретімен кезектесіп келетінін анықтайды. Белоктар тірі организмнің құрғақ массасының тең жартысына жуығын  құрайтынын және де олардың бірқатар уникальді қызмет атқаратынын ескеру керек.

         2.1 Белоктардың аминоқышқылдық құрамы.

  Белоктардың құрылым бірлігі болып аминоқышқылдар  есептелінеді. Белоктарды синтездеу үшін 20 протейногенді аминоқышқылдар пайдаланылады. Барлық протейногенді аминқышқылдар L- қатарындағы а-аминоқышқылдар. а –аминоқышқылдардың жалпы формуласы:

                                  Н2 N- CH-COOH

                                          R

 Мұндағы R-радикалы сутегі атомы болу ы мүмкін, ондаглицин амиқышқылы болады, ал егер радикал  метил тобы –СН3 боса, онда аланин амин қышқылы болады.

   Протеиногенді аминоқышқылдарды  радикалдарының  қалдығына байланыты  4-топқа бөлінееді.

 Полярсыз радикалды аминоқышқылдар  немесе  полярсыз аминоқышқылдар.

 

 

H2N-CH-COOH     H2N-CH-COOH     H2 N-CH-COOH            H2N-C-COOH

        CH3                          CH                            CH2                             CH-CH3

  аланин                   CH3        CH3                   CH                               CH2

                                    валин                     CH3         CH3                     CH3

                                                                    лейцин                          изолейцин

 

H2N-CH-COOH     H2 N-CH-COOH     H2N-CH-COOH            HN-C-COOH

        CH2                           CH2                         CH2

        CH2                                                                                               пролин                                                                    

        S-CH3                    NH

метионин                триптофан                 фенилаланин

2.Зарядталмаған  полярлы радикалды   аминоқышқылдар немесе полярлы   зарядталмаған  аминоқышқылдар.

H2N-CH-COOH        H2N-CH-COOH       H2N-CH-COOH       H2N-CH-COOH

Глицин                              CH2OH                       CH-OH                    CH2

                                                           серин                                       CH2                              тирозин

                                                                                                         треонин

H2N-CH-COOH        H2N-CH-COOH         H2N-CH-COOH

        CH2SH                        CH2                               CH2               

   цистейн                      O=C-NH2                                       CH2      

                                       аспарагин                     O=C-NH2

                                                                                                             глутамин

3.Теріс зарядталған   полярлы радикалды  аминоқышқылдар, немесе теріс зарядталған аминоқышқылдар.

H2N-CH-COOH         H2N-CH-COOH

       CH2                             CH2

       COOH                        CH2

    аспартат                        COOH

                                          гутамат

4.Оң зарядталған полярлы радикалды  аминқышқылдар немесе оң зарядталған  аминоқышқылдар.

H2N-CH-COOH      H2N-CH-COOH         H2N-CH-COOH

        (CH2 )4                    (CH2 )3                         CH2

          NH2                        NH                         N                                   

   лизин                           NH-C-NH2                               NH

                                        аргенин                      гистидин

   Кейбір белоктардың  құрамында жоғарыда көрсетілген  аминоқышқылдармен қатар аз мөлшерде  минорлы аминоқышқылдар болады.

   Минорлы аминқышқылдар-радикалдарды  түрлендірудің  нәтижесінде пайда болған протейногенді  аминоқышқылдардың туындылдылары.

 

                       2.2 Аминқышқылдардың   жіктелуі

  Табиғатта кездесетін  барлық аминқышқылдарға жалпы  қасиет амфотерлік, яғни әрбір аминқышқылының құрамында кем дегенде бір қышқылдық бір негіздік топтарының болуымен сипатталады.

  Жалпы формулада  көрсетілгендей аминқышқылдары  бір-бірінен R-радикалының химиялық табиғатымен ерекшеленеді. Белок синтезі кезінде пептидтік байланыс түзуге қатыспайтын және а –көміртек атомымен байланысқан аминқышқылы молекуласы түрінде берілген. Барлық а-амин және а-карбаксил топтары белок молекуласындағы пептидті тізбек түзуге қатысады. Осы кезде олар өздерінің аминқышқылдарына еркін сәйкес  қышқылды-негізді қасиетін жоғалтады.

  Сондықтан да белок  молекулаларының құрылымының түрлі  ерекшеліктері және қызметі оның химиялық табиғатына және аминқышқыл радикалдарының  физико-химиялық қасиеттеріне байланысты. Осыған байланысты белоктар бірқатар өзіне негізделген ерекшеліктерімен және басқа биополимерлерге тән емес химиялық жекешеліігімен ерекшеленеді.  Басқа принциптер ұсынылғанына қарамай, аминқышқылдарының  радикалдарының химиялық құрылыс негізіне  байланысты аминқышқылдарын бөледі. Аминқышқылдарын  ароматты және алифатты деп бөледі, сонымен қатар  күкірт және гидроксил топтары бар  аминқышқылдарыы деп атайды.  Көбіне бөліну аминқышқылының зарядының табиғатына негізделген. Егер радикал нейтрал болса, онда олар нейтрал аминқышқылы деп аталады. Көбіне мұндай қышқылдарда бір амин, бір карбаксил тобы болады.  Егер аминқышқылының құамында амин немесе карбоксил  топтары болса, онда олар сол қасиетке  сәйкес қышқылды немесе  негізді деп аталады. Амиқышқылдарының қазіргі рационалды бөлінуі радикал полярлығына негізделген, яғни олардың сумен әрекеттесу қабілетіне байланысты. Ол амиқышқылыныңң төрт класын біріктіреді: 1) полярсыз-гидрофобты, 2) полярлы-гидрофильді-зарядталмаған 3)теріс зарядталған, 4)оң зарядталған.

  Келтірілген аминқышқылдар  мыңдаған белоктардың құрамында  әртүрлі мөлшер қатынасында болады, бірақ аталған аминқышқылдарының толық саны кейбір жеке белоктарда болмайды. Табиғи белоктардың көпшілігінде 20 аминқышқылы болады, кейбір белоктарда аминқышқыл туындылары: оксипролин,оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин және фосфотреонин табылған.  Бастапқы екі аминқышқылы біріктірілген ткань  белоктарында кездеседі коллагенде ал дийодтирозин қалқанша безінің  гормонының негізгі  құрылысы  болып табылады. Осы сияқты бұлшық ет миозинінде  E-N –метилизин табылған. 

3. Белоктардың физика-химиялық  қасиеттері

   Белоктардың өзіне тән физико –химиялық  қасиеттері: ертінділерідің жоғарғы тұтқырлығы, аздаған диффузия, жоғарғы деңгейдегі олардың ісінуге қабілеттігі, оптикалық активтілігі, электр жазығындағы қозғалғыштығы,  төменгі осмостық қысым, жоғарғы оннкотикалық  қысыым және 280 нм УК-сәулені жұтуға қабілеттігі бар.  Бұл қасиеттер белоктардағы ароматты аминқышқылдарының болуымен түсіндіріледі және олар белоктардың сандық мөлшерін анықтауға септігін тигізеді.  Белоктарда аминқышқылдары сияқты амфотерлі яғни NH2 -, COOH-тобының болуына байланысты  қышқылды да негізді де қасиет көрсетеді. Бұл қасиет белоктарды электрофорез әдісімен тазалауда кеңінен қолданылады.  Белоктардың гидрофильді қасиеті жақсы байқалған.  Олардың ертінділерінде төменгі осмостық қысым,  жоғарғы тұтқырлығы  және аздаған мөлшерде  диффузия байқалады.  Белоктардың үлкен көлемдегі –ісіну қасиеті бар.

   Белоктардың бірқатар қасиеттері  колоидты жағдаймен  байланысты,  негізіне сәулені шашыратуы, нефелометрия  әдісімен белоктардың сандық  анықтауы негізінде жатыр. Осы эффект қазіргіі уақытта биологиялық обьектіні микроскопты әдіспен зерттеуде қолданылады. Белок молекуласы жартылай  өткізгіш, жасанды мембранадан өте алмайды. Сонымен қатар өсімдіктер ммен жануарлар тканінің биомембраналарынан да өте алмайды, бірақ органикалық жарақаттануда, мысалы, бүйректің шумағы капсуласы жарақаттанғанда ол қан сарысуының  альбуминдері өткізеді де, олар зәрде пайда болады.

4. Белоктардың құрылымдық ұйымы

   Белоктардың құрылымдық ұйымын анықтау  қазіргі биохимияның  басты мәселесі болып есептеледі. Ол маңызды ғылыми тәжірибе жағдайында белоктың организдегі атқаратын әр-түрлі қызметін  түсіну үшін қажет. Алғаш рет А.Я Данилевский биууретен реакциясын ашқан кезде белокты зарядтың барлығына атоммдардың біртектес топтпарының,  яғни биуретке ұқсас NH2-CO-NH-CO-NH2 тобының бар екенін айтқан болатын. Белокты заттардағы атом топтарының біртектілігі: x-y-z-NH-CO-zyx түрінде белгіленеді, мұнда х,у,z әртүрлі топтарды білдіреді. Сонымен А.Я. Данилевский бірінші рет –NH-CO-байлынысын көрсетті, кейінірек бұл байланыс «Пептидті байланыс» деген атқа ие болды және белок молекуласындағы аминқышқылдарының негізгі байланысын көрсетті.

  1902 жылы Э.Фишер полипептид теориясын тұжырымдады, яғни белоктар  күрделі полипептидтер, ондағы әрбір жеке аминқышқылы бір-бірімен пептидті байланыстармен байланысқан.

  Дипептидке ұқсас тәсілмен  оған басқа да аминқышқылдары  –три,-тетра, -пентапептид түзіліп,  белоктың полипептидті ірі молекуласын  құра алады. Пептидтерді  атау  үшін, аминқышқылының  N–соңының бос NH2-тобынан бастап келесі  аминқышқылдарын және C-соңының аминқышқылдарын толық атаумен бітеді. Мысалы:пентапептид, 5 аминқышқылынан құралған, толық былай аталуы мүмкін:глицил-аланил-серил-цистейнил-аланин немесе қысқаша Гли-Ала-Сер-Цис-Ала.

  Полипептидтердің  химиялық синтезі және қазіргі физико-химиялық зерттеу әдістері белок құрылымында пептидті байланыстың  болатынын дәлелдеді. Белоктар құрылысының полипептидті теориясы экспериментальды түрде дәлелденді.

1. Табиғи белоктарда титрленетін бос COOH- және NH2-топтары мейлінше аз, олардың көпшілігі  пептидті  байланысты түзуге қатысып, бір-бірімен баланысқан түрде болады;  титрлеуге  тек бос   COOH-және NH2-топтарының, яғни C жәнеN  соңдары жатады.
2. Белоктардың қышқылды-сілтілі гидролиз процесі  барысында титрленетін COOH және NH2 топтарының стехиометриялық саны құрылады, бұл пептидті байланыстың бірқатарының  ыдырағанын көррсетеді.
3. Протеолитикалық ферменттердің әсерінен  белоктар белгілі бөліктерге  ыдырайды, олар  полипептидтер деп аталады.  Кейбір толық гидролизденбеген бөліктердің құрылымыолардың әрі қарай химиялық  синтезімен дәлелденеді.
4. Биуретен реакциясын пептидті байланысы  бар белоктар биурет ретінде береді,  сол сияқты белоктар  да ұқсас байланыстардың болуы.
5. Белоктардың кристалдарына рентгенограмма  анализін жасағанда белоктардың полипептидті  құрылымдарының барын  дәлелдеді. Сонымен рентген құрылымды  анализ 0,15-0,2 нм жасағанда полипептид  тізбегінде амминқышқыл  қалдығының орналасуын  және кеңістіктегі конформациясын толық көруге  мүмкіндік береді..
6. Белоктардың құрылысының полипептидті теориясын дәлелдеу ол белгілі құрылысы бар белоктарды және  полипептидтерді таза химиялық әдіспен   синтездеуі.  Мысалы: инсулинде –51 аминқышқыл қалдығы, рибонуклеоазалар 124 аминқышқыл қалдығынан тұрады.

Синтез нәтижесінде алынған белоктар табиғи белоктар сияқты  биологиялық активті және  физико –химиялық  қасиеттері де ұқсас болып келеді.

       

 

                           Белоктардың  бірінші  реттік құрылымы 

    Осы уақытқа дейін көптеген әртүрлі белоктардың 1-реттік құрылымы анықталды. Ол  биохимияның  негізгі жетістіктерінің бірі болып саналады.  Белоктардың бірінші реттік құрылымы дегеніміз пептидті тізбектегі  аминқышқыл қалдықтарының  кезектесіп ретпен орналасуы.

 

H2N-CH-CO-NH-CH-CO-HN-CH-COOH

         R1                        R2                  R3

1-реттік  құрылымды біле отырып, егер ол бір полипептид  тізбегімен  берілсе  белок  молекуласының  формуласын  жазуға  болады. Егер  белок  құрамына бірнеше  полипептид  кіретін  болса,  онда  бірінші реттік  құрылымын анықтау қиынырақ,  сондай-ақ  бұл тізбектерді алдын-ала жекелеу қажет.Бірінші кезектебелоктың кішкене бөлігінің амин-қышқылдықұрамын анықтайды,  дәлірек  айтқанда,гомогенді  белоктағы  20 аминқышқылының  әрқай-сысының  қатынасын   анықтайды  Бұны  гидролиз  әдісімен жүзеге  асырады,  яғнибір  бос  NH2  тобын және  бір бос COOHтобын.

   Сонымен,жоғарыда  көрсетілген  әдістер  арқылы  C  және  N-сынды аминқышқылдары  анықтаймыз.Жұмыстың келесі этапы аминқышқылдары-   

ның полипептидті тізбегінің ішінде кезектесіп келуін анықтау.Бұл үшін бастапқыда таңдамалы, бөлшектік түрде полипептид  тізбегінң қысқа пептидтерге гидролиз жүреді,бұл аминқышқылдарының кезектесуін нақты дәлдікпен анықтайды.Таңдамалы және толық емес гидролиздің химиялық әдісі химиялық реактивтерді қолдануға негізделген,яғни белгілі амин-қышқылдарынан құралған пептидті байланыстың селективті ыдырауына және қалған пептидтібұзылмаған қалпында қалдыруға негізделген.Осы таңдамалы гидролизденетін затқа бромциан,гидроксиламин,арқылы N-бромсукцинамиид жатады.                                                              

    Басқа аминқышқылдарына қарағанда,белок құрамында метионин аз болып келеді,өңдеу бромцианмен жүреді жәнесол кезде бірнеше пептид түзіледі.Сонымен қатарC және N-сынды аминқышқылының табиғатын анықтаймыз.

     Гидролиздің ферментативті әдістері протеолиттік ферменттердің ңдамалы әсеріне негізделген,  пептидті байланысты үзіп жаңа аминқышқылдарының түзілуіне әкеледі.

   Көбіне пепсин, фенилаланин,  тирозин  және глутамин  қышқылынан, трипсин –аргенин  және лизин, химотрипсин  трип-тофан, тирозин және фенилаланин  қышқылдарынан құралған байланыстардың гидролизін тездетеді. Басқа  ферменттер қатары , мысалы:  субти –лизин,, проназе және басқа бактерияларды протелаздарда толық емес белок гидролизіне қолданылады. Нәтижесінде полипептидті тізбек майда –ұсақ  пептидтерге ыдырайды. Яғни оларды бір-бірінен электрофорездік және  хромотографиялық әдіспен  өздеріне тән өзгеше пептидті карталарын аламыз. Әрі қарай әрбір жеке пептидтегі аминоқышқылдарының кезегін анықтай отырып, полипептид тізбегінің 1-реттік құрылымын қалыптастырумен бітеді. Пептидті карта құау әдісі «Саусақ іздері» деген атпен белгілі, оны гомологиялық белоктардың 1-реттік құрылымының ұқсастығы мен айырмашылығын анықтауға қолданады. Белок қандай да бір  протеолиттік ферментпен  инкубирленеді, көбіне белок порциялары пепсинмен де сондай-ақ трипсинмен де инкубирленеді. Бұл кезде гидролиз соңында қатаң анық пептидтің байланысқан қысқа пептидті қоспа түзіледі, оларды хромотографиялық әдіспен бір бағытта оңай бөлуге болады және электрофорез әдісімен 90 градус бұрыш жасай біріншісінен бастап бөлуге болады. Онан кейін мәселе  әрбір пептидтен бөлінген аминқышқылдарының кезекті ретпен орналасуына, барлық молекуланың 1-реттік құрылымының  беелгіленуіне жіне сәйкестенуіне  байланысты шешіледі.  Белок молекуласындағы аминқышқылдарының белгілі ретін анықтауға рентген құрылымды анализді қолдануға болатыны  жоғарыда айтылады.  Осы мәселені шешуге тағы бір жаңа тәсіл белок  молекуласындағы аминқышқылдарының  ретпен кезектесіп орналасуына, яғни матрицалық  рибонуклейн қышқылдарының  кодындағы нуклеотидті кезекпен орналасу мақсатын көрсетуге болады.

  Қазіргі уақытта белоктың 1-реттік  құрылымын анықтаудың негізгі  мәселесі лабараторияларды  қазіргі заманның  талабына сәйкес  техникамен жабдықтау арқылы анықтау.  Көптеген табиғи белоктардың 1-реттік  құрылымы толығымен зерттелген.  Олардың ең бірінші  инсулин, 51  аминқышқылы қалдығынан тұрады. 1-реттік құрылымы анықталған ең ірі  белок иммуноглобулин. Ол 4 полипептидті тізбектен тұрады  және онда  1300 аминқышқыл қалдығы бар.

                    

Белоктардың екінші реттік құрылымы.

1930 жылдары У. А стбюри  алған белоктың бірінші рентге-нограммасы  және сонан кейін Л.Полинг пен Р. Кори зерттеулері белоктағы сызықты полипептид тізбегімен қоса, белгілі бөліктерінде шиыршықтың болатынын көрсетті.

  Белоктың  екінші  реттік  құрылымы астарында   полипептидті тізбектің  конфигурациясы  жатыр, яғни полипептид тізбегінің  шиыршықталуы немесе  қандайда бір басқа  конформацияға өзгеруіне негізделген. Бұл процес ретсіз жүрмейді, ал бірінші реттік құрылым бағдарламасына  сәйкес жүреді. Полипептид тізбегінің екі негізгі конфигурациясы толық зерттелген, олар құрылымды талап пен экспериментальды берілулерге жауап береді: а-шиыршық,  в-құрылым.

  Полипептид тізбегінің  ширатылу бағыты сағат бағытымен  бағыттас  болады және ол табиғи  белоктардың  а-аминқышқылды құрамымен сәйкестенеді. а-спиральдың шығуына әсер етуші күшіне аминқышқылдарының  сутекті байланыс түзу қабілеті жатады. а-шиыршық құрылымында бірқатар  заңдылықтар ашылды. Шиыршықтын әрбір оралымына 3,6 амиқышқылы сәйкес келеді.  Шиыршық қадамы әр оралым 0,54 нм-ге тең,  ал бір  аминқышқыл қалдығына  0,158 нм келеді. Шиыршықтың көтерілу бұрышы 26 градусқа тең. Шиыршықтың әрбір бес орамынан кейін полипептид тізбегінің  құрылымдық конфигурациясы  қайталанады.  Бұл а-шиыршық құрылымының қайталану  периоды 2,7 нм екенін көрсетеді.  Әрбір белокқа,  оның полипептид тізбегіне  белгілі шиыршықталу дәрежесі тән. Шиыршықталу дәрежесін  поляризацияланған  жарықтың жазықтығын жеке бұру жолымен өлшейді Соңғысының өзгеруі  белок молекуласының шиыршықталу дәрежесін  тікелей тәуелділікте болады.  Барлық шар тәрізді белоктар полипептид тізбегінің ұзына бойында ширшықталмаған.  Белок молекуласында а-шиыршық  бөлімшелер сызықты  бөліммен кезектесіп отырады.  Көбіне, егер гемоглобиннің  а-және в-тізбегі шиыршықталған болса, мысалы   75%-ке, онда лизоцем 42% ал пепсин бар болғаны 30% шиыршықталады. Осы жағдаймен, екінші реттік құрылымның  тұрақтылығы негізінен сутекті байланыстармен қамтамасыз етіледі.

  Сутегі атомдардың  құрылыс ерекшелігіне байланысты  судың 2 молекуласын қажетті мөлшерде  жақындатқанда, бір молекуланың   оттегі атомымен екінші молекуланың  сутегі атомы арасында  электростатикалық  әсер пайда болады. Осының нәтижесінде әрбір су молекуласындағы  Н және О  атомдары арасындағы байланыс  әлсіреп,  әлсіз тұрақсыз байланыс пайда болады.  Бірінші молекула сутегі атомымен  және судың екінші  молекуласының оттегі  атомымен арасында пайда болады. Осы әлсіз байланысты  сутекті байланыс деп  атау қабылданған. Белок молекуласында маңызды сутекті байланыстар  ковалентті байланысқан  сутекті атомдар арасында  түзіледі, аздап оң заряд тасиды және теріс зарядты  ковалентті байланысқан  оттегі атомдары арасында да түзіледі. Төменде белок молекуласындағы  сутекті байланыстар: а) пептидті тізбектер арасында; ә) екі гидроксил  топтары арасындағы; б) иондалған  СООН топтары мен ОН топтары арасындағы; в)сериннің  ОН тобымен пептидті  байланыс арасындағы  сутекті байланыс көрсетілген.

   Акцептор-атомының  химиялық табиғатына байланысты  сутекті байланыстар бір-бірімен   байланыстың қаттылық дәрежесімен   ерекшеленеді. Белок молекуласындағы   сутекті байланыс санын  изотопты әдістің берілуімен  талдайды, көбіне дейтеридегі сутекті байланыс түзуші сутек  атомының алмасу  уақытымен.  Полипептид тізбегінің  конфигурациясының басқа  типі, яғни шаш белогынан,  бұлшық ет және басқа  фибрилярлы белоктың  табылғандары в-құрылым деген атқа ие болады. Бұл жағдайда екі немесе оданда көп  сызықты полипептидті  тізбектер парплельді  орналасады және сутекті  байланыспен мықты байланысып, қатпарлы қабат типіндегі құрылымды түзеді.

                Белоктардың үшінші реттік құрылымы.

   Белоктың үшінші  реттік құрылымы  деп полипептидті  тізбектің белгілі бір көлемде   кеңістікте орналасуы. Қанша дегенмен  де бірінші реттік құрылымы, не  шиыршық түрі  немесе полипептидті  тізбектің сызықты шиыршықты   бөлімдері сәйкестенуі  полипептидті тізбектің  формасы, көлемі туралы  ұғым бермейді,  зерттеушілердің алдында әрқашын  белоктың кеңістіктегі үш өлшемін  немесе конфигурациясын анықтау тұрады.  Бұл мәсәлелерді шешуде негізгі рольді  өзінің жоғарғы қабілеттігімен   ренген құрылымды анализ  әдісі атқарады.  Бұл әдіс белок химиясының  басты екі мәселесін шешеді: полипептидтегі аминқышқыл қалдықтарының ретімен орналасуы және белокты молекулалар конфигурациясының заңдылықтарын. Органикалық заттар молекуласындағы атомдар арасындағы қашықтық 0,2-0,2 нм болады, ал қазіргі аппараттардың максималды қабілеттігі 0,2 нм тең.  Бірақ толығымен атомдардың  бөлікті сәйкестенуі мен айырмашылығы болғанмен,  бұл әр атомның орналасу ретін белгілемейді, әсіресе ауыр метал атомдарын белок молекулаларына  енгізгенде анықталмайды. Соңғысы өзінің  жоғарғы электронды тығыздығына  байланысты рентгенограмманың  математикалық өңдеуінде  есеп нүктесінің сапасы ретінде қолданады.

   Рентген құрылымды  анализбен бірінші рет  Дж.Кендрью   кашолоттың миоглобиннің  үшінші реттік құрылымын анықтаған. Бұл молекулярлы массасы 16700 болатын салыстырмалы белок,  бір полипептидті тізбекпен белгіленген 153 аминқышқыл қалдығынан тұрады. Бұлшық еттерде оттегіні тасымалдау  миоглобулиннің негізгі қызыметі келтірілген модельдерден көрініп отырғандай  миоглобулиннің полипептидті  тізбегі иректі түтіктүрінде берілген, ол қызыл түспен белгіленген  гем  айналасында қабатты орналасқан.  Соңғы 4 онжылдықта  рентген құрылым әдісінің  жоғарылауына байланысты  250 белоктың  үшінші реттік құрылымы,  академик А.Е. Брауынштейннің  лабараторииясында анықталды.  Рентген құрылымды анализ  кеңістіктегі полипептидті тізбек  жолымен конфигурациясын анықтайтын  болғандықтан, әр белок үшін  оның сызықты және шиыршықты бөліктерінің орналасу  орнын кескіндейтін  көлемді модел құрылатын болады. Шар тәрізді белоктарды  оқу барысында,  күшті дәрежедегі белоктардың  кеңістік құрылымы бірқатар  факторларға тәуелді, көбіне иондық күшке, ертіндінің  рН-на, температураға және т.б. Рентген сәулелерін дифракциялаудың  жаңа әдістері 60 шақты  ферменттердің кристалды құрылымын анықтауға  мүмкіндік береді.  Соңғы кезде белоктардың үш мөлшерлі  құрылымын анықтау үшін төменгі  температуралы есептеу  техникасының әдісі және берілген  аминқышқылдарының реті  кезегіне негізделген құрылыымының көлемін  анықтауға математикалық  әдістер де қолданылады.

  Қазіргі көзқарастар   бойынша, белоктың  үшінші реттік  құрылымы, оның рибосомадағы  синтезі  аяқталып болған соң,  автоматты  түрде қалыптасады да  толығымен  бірінші реттік  құрылыммен анықталады.  Үш мөлшерлі құрылымның  шығуына негізгі әсер етуші күш болып,  аминқышқыл радикалдарының  су молекуласымен  әсері есептеледі.

                   Белоктардың төртінші реттік құрылымы.

  Төртінші реттік құрылым деп жеке полипептид тізбектерінің кеңістікте  жинақталуын, яғни бірдей бірінші, екінші және үшінші реттік  құрылымы бар және құрылымдық  функционалдық қатынастары  бірдей макромолекулярлық құрылымның түзілуін айтамыз. Көптеген функционалды белоктар басты  валентті байланыспен байланыспай  ковалентті байланыспен байланысқан  бірнеше полипептид тізбегінен тұрады. Әрбір жеке алынған полипептид  тізбегі яғни протомер биологиялық  активті болып келеді.  Белок бұл қабілеттікті, өзінің құрамына  кіретін  протомерлердің  кеңістіктік бірігулері  кезінде иеленеді. Түзілген молекуланы  олигомер деп атаймыз. Олигомерлі белоктар  көбіне протомерлердің  жұп санынан құралады сонымен қатар молекулярлық  массасы бірнеше мыңнан 100 000 дальтон арасында болады.

   Көбіне гемоглобин  молекуласы бірдей екі а-,в полипептидті тізбектен тұрады.  Қалыпты жағдайда гемоглобин молекуласы а және в- тізбегін кері диссоциациялайды.  Бұл диссоциация сутекті байланыстың үзілуімен жүреді.  Тұз немесе мочевинаны алып тастағанда гемоглобин  молекуласының автоматты түрде  ассоциациясы жүреді. Олигомерлі молекуланың классикалық мысалына  табақ мозайкасының вирусы жатады, яғни оның молекулалық массасы 40 000 000 Да жететін, алып молекула түрінде болады. Ол РНК-ның  бір молекуласынан және 2130  белоктың суббірліктен тұрады, Олардың массасы 17 500 Да жетеді. Вирус ұзындығы 300 нм, ал ені 17 нм шамасында. Вирус РНК-сы  шиыршық тәрәзді пішінде болады. РНК айналасында белокты бөлшектер еніп тұрады,  олар молекула үстілік шиыршықты құрылым түзеді,  онда 130 орамға дейін болады.

  Вирустың таңданарлық  ерекшелігі сол, РНК-ның сәйкес  ыдырауы  және белокты суббірліктерді  ыдырату және сәйкес  орын аустыру,  төртінші реттік  құрылымның толық регенерациясына, сонымен қатар барлық физикалық параметрлер мен биологиялық қызметтің қалпына келуін қамтамасыз етеді.

   Вирустағы өзін  қайта құрастырудың  процесі РНК  молекуласының бірінші реттік  құрылымындағы сақталған информациямен   және белокты суббірлікпен  қамтамасыз  етіледі.  Осындаай жағдайлармен  аминқышқылдарының  кезекті реті  өзінде  белоктың құрылымды ұйымының  барлық деңгейде қолданатын  информацияны сақтайды. Көптеген ферменттердің төртінші реттік құрылымы  бар, мысалы: фосфорилаза, ол екі жеке  суббірліктен тұрады, олардың әрқайсысында  екіден полипептид тізбегі бар.  Фосфорилазаның барлық молекуласы  тетраметр түрінде берілген.  Жеке суббірліктердің каталистік активтілігі  болмайды. Реттеуші ферменттердің  төртінші ретті олигомерлі  құрылысы бар.  Олар клеткадағы  химиялық рекция жылдамдығына  қажетті қызметтерге бөлінген.

Өте жақсы зерттелген мультимерлі  ферментке лактатдегид-рогеназаны  жатқызамыз, ол 2 полипептид тізбегінен тұрады: Н-жүректі тип және М-бұлшықетті тип және 4 суббірліктен тұрады.  Бұл фермент суббірліктердің  әртүрлі қатынасына  байланысты бес түрлі  пішінде бола алады.  Мұндай ферменттер изоферменттер деген атқа ие болады немесе  жаңа бөлінудің  көптүрлілігіне сәйкес. Осы уақытқа дейін  суббірлікті құрылым  бірнеше жүз белоктарда  табылды. Бірақ, аздаған белоктарда, соның ішінде гемоглобин  молекуласында рентген құрылымды анализ  әдісімен төртінші реттік құрылым анықталады. Төртінші ретті құрылымды тұрақтандыратын негізгі күш, ковалентті байланыс болып табылады. Осындай жағдаймен белоктардың  құрылымдық ұйымыныңң  4 деңгейі бар деген  ойды тұжырымдауға болады. Сонымен қатар, әрбір жеке белок  өзіне тән жеке  құрылыммен, соны қамтамасыз ететін  қызыметімен сипатталады. Осыған байланысты әртүрлі белоктардың  құрылымын анықтау, тірі жүйе табиғатын  танудың және өмір  мәнін түсінудің  кілті болып табылады.  Ғылыми ізденудің  осы жолында  адамның тұқым қуалайтын  ауруларының көптеген  мәселесі шешіледі, яғни бұның негізінде  белоктардың биосинтезі  және құрылым деффектілері жатыр. 

5. Белоктардың жіктелуі және биологиялық қызметі. 
1. Жай белоктар
2. Күрделі белоктар

  Жай белоктар

Белоктардың физикалық-химиялық қасиеттеріне, атқаратын қызметтеріне  және құрамына қарай жіктейді.

Белоктар- электрохимиялық  қасиеттеріне сәйкес қышқылдық, негіздік және  бейтарап белоктарға бөлінеді.

Белоктар-кеңістікте орналасуына  сәйкес глобулярлы  және фибрилярлы  деп бөлеміз. Ал биологиялық қасиеті мен қызыметіне сәйкес  белок молекулаларын  мынадай топтарға бөледі.

1. Белок- ферменттер(белоктардың ең үлкен тобы)
2. Белок-гормондар(инсулин, гипофиз гормондары, окситозин)
3. Имундық белоктар(антиденешіктер қанның  альфа глобулині)
4. Транспорттық белоктар(қанның гемоглобині, қан сары суының белорктары)
5. Жирылғыштық функция(бұлшықеттің актомиозині)
6. Құрылымдық белоктар(клетка мембранасының белоктары т.б)
7. Қор қызметін атқаратын белоктар(сүттің казейні, жұмыртқа белогы)

   Химиялық  құрылысының ерекшеліктеріне сәйкес белоктарды  жай белоктар (протеиндер) және күрделі белоктар (протеидтер) деп екі топқа бөледі.