Ирина Эланс

Автор который поможет с любыми образовательными и учебными заданиями

Биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы

Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

«Калининградский государственный технический университет»

Кафедра химии

Биохимические процессы автолиза

мышечной ткани курицы

Курсовая работа по биологической химии

Проверил:

Д.б.н., профессор Сергеева Н.Т

Выполнил:

студентка группы 10-ПБ

Кислицына Ирина Игоревна

Калининград

2012 г

СОДЕРЖАНИЕ

Введение

Мышечная ткань подвержена скоровременному распаду, автолизу, поскольку длительное их хранение в обычных условиях без специальной обработки невозможно. Мышечная ткань – благоприятная среда для развития микроорганизмов и в обычных условиях хранения (при комнатной температуре) быстро разлагается в результате их жизнедеятельности и развитии физико-химических и биохимических процессов. Для предотвращения этого процесса необходимо ограничить или исключить развитие микроорганизмов и затормозить ферментативные процессы. Из известных способов, наиболее широко распространено сохранение их при пониженных температурах. Этот способ наиболее универсален, эффективен и надежен. Кроме того, мышечная ткань при низких температурах не изменяет своего химического состава.

Цель курсовой работы - изучить биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы.

Для достижения поставленной цели были сформулированы следующие задачи:

Изучить морфологию мышечной ткани курицы.

Изучить биохимическую ценность мышечной ткани курицы.

Изучить процессы автолиза мышечной ткани курицы.

Изучить влияние хранения при низких температурах на содержание ФТА в мышечной ткани курицы.

1. Литературный обзор

1.1. Морфология мышечной ткани курицы

Среди тканей (группы или слоя клеток, одинаковых по морфологическому строению, выполняющих ту или иную специальную функцию и объединенных межклеточным веществом) мышечная занимает по своей массе первое место. Мышечная ткань участвует в выполнении важных физиологических функций: движения, кровообращения, дыхания и т.п.

По морфологическому строению различают мышечную ткань двух типов, поперечнополосатую, гладкую. К поперечнополосатым относится скелетная мускулатура; гладкие мышцы находятся в стенках пищеварительного тракта, диафрагмы, кровеносных сосудов и т.д.

Скелетные мышцы у птиц нелетающих или летающих с трудом (куры) бледного цвета, у остальных птиц – темно–красные. Распределены крайне неравномерно в отличие от млекопитающих животных. Превращение грудных конечностей птиц в крылья способствовало максимальному развитию грудных мышц и мышц тазовых конечностей. Основная масса мышц у птиц расположена в области грудной кости при переходе их на крылья. В связи с этим у кур грудные мышцы составляют около 45 % массы мышц всего скелета. Второй областью по мощности развития мышц является верхняя половина тазовой конечности. Эта группа мышц обеспечивает передвижение птицы по земле и составляет свыше 18 % массы всех скелетных мышц (рис.1)

Мышцы области грудно-пояснично-крестового отдела туловища, вследствие малоподвижности этого отдела, крайне слабы. У кур эти мышцы составляют около 2,6 % массы мышц всего скелета.

На грудной клетке птиц расположены межреберные наружные и внутренние мышцы, подниматели ребер, поперечная грудная мышца и лестничные мышцы. Брюшная стенка птиц состоит из тех же мышц, что и у млекопитающих, но они слабо развиты.

Мышцы глубокие тазовой конечности с медиальной поверхности следующие: ягодичные, внутренняя подвздошняя, напрягатель широкой фасции, прямая бедренная мышца, стройная мышца, медиальная широкая мышца, квадратная мышца бедра, двоичная мышца, длинный аддуктор, передняя большеберцовая мышца, длинный разгибатель пальцев, задняя большеберцовая мышца.

Рис.1 Мышцы курицы:

1- портняжная мышца; 2- напрягатель широкой фасции бедра; 3- двуглавная мышца бедра; 4- полусухожильная мышца; 5- брюшные мышцы; 6- икроножная мышца; 7- пяточная и длинная малоберцовая мышца; 8- сгибатели пальцев; 9- разгибатели пальцев; 10- вентральная зубчатая мышца; 11- мышца крыловой складки; 12- большая грудная мышца; 13- сгибатели пясти и пальцев; 14- разгибатели пясти и пальцев; 15- дорсальные мышцы шеи; 16- вентральные мышцы шеи: а – трахея, б – зоб.

У курицы с латеральной стороны хорошо выражены следующие мышцы: широчайшая мышца спины, трапециевидная мышца, ромбовидная мышца, предлопаточная мышца, большая дельтовидная мышца, локтевые мышцы, малая дельтовидная мышца, двуглавая мышца плеча, средняя дельтовидная мышца, малая грудная мышца, мышца крыловой складки, малая локтевая мышца, длинный и короткий лучевой разгибатель запястья, супинатор, короткий и длинный разгибатель пальцев, локтевой разгибатель запястья, глубокий сгибатель предплечья, короткий сгибатель запястья.

Мышцы шеи многочисленные, хорошо развиты и сильно дифференцированы, особенно в участке, ближайшем к голове.

На голове лицевые мышцы отсутствуют. Жевательные мышцы сильно развиты.

Диафрагма представляет собой сухожильную пластинку, расправленную по вентральной поверхности легких. Ее весьма слабые мускульные зубцы подходят от ребер.

Ножки (конечности) на 1-2 см ниже пяточного сустава относят к субпродуктам. В них входят мышцы: абдуктор, сгибатели и разгибатели пальцев.

В целом мышечная ткань представлена из сложных, вытянутых в длину клеток – мышечные волокна (рис.2)

Между мышечными клетками (волокнами) находятся тонкие прослойки межклеточного вещества, состоящего из соединительнотканных волоконец и бесструктурного (киселеобразного) вещества и представляющего собой рыхлую соединительную ткань.

Волокна соединяются в пучки, образующие отдельные мускулы (рис.3). Мускулы покрыты плотными соединительнотканными пленками (фасциями). Между пучками и волокнами проходят и разветвляются сосуды и нервы.

Рис.2. Строение мышечной ткани: 1 – Рис.3. Строение мускула: 1 -

мышечная клетка (мышечное волокно); мышца; 2 – мышечный пучок; 3 -

2 – ядра; 3 – межклеточное вещество; 4 – одиночное волокно; 4 - мышечное

волоконца межклеточного вещества волокно в электронном микроскопе

Длина этих вытянутых клеток может доходить до 15 см, а толщина – до 10-100 мкм. Поверхность мышечного волокна покрыта эластичной оболочкой – сарколеммой. Большую часть объема мышечных клеток (60-65 %) занимают миофибриллы – длинные тонкие нити, собранные в пучки, которые расположены параллельно оси волокна. Они окружены внутриклеточной жидкостью, саркоплазмой, в которой содержаться гликоген, липиды, некоторые ферменты, неорганические соли, аминокислоты и экстрактивные азотистые вещества (АТФ и ее производные, креатин и др.)

Цвет мышц зависит от содержания в них гемопротеинов, а также от вида и возраста птицы. В красных мышцах содержится меньше белков, больше жира, холестерина, фосфатидов, аскорбиновой кислоты; в белых мышцах больше карнозина, гликогена, фосфокреатина, аденозинтрифосфата.

Относительно жировой ткани, у кур жир не откладывается в межмышечном и межволоконном пространстве.

В отличие от животных соединительная ткань птицы менее развита. В тушках птицы содержится в 2 раза меньше соединительной ткани (6 - 7 %), чем в тушах убойных животных.

Химический состав и пищевая ценность компонентов мышечной ткани курицы

Пищевая ценность мышечной ткани птицы характеризуется количеством и соотношением белков, жиров, витаминов, минеральных веществ и степенью их усвоения организмом человека.

Химический состав мышечной ткани птицы зависит от факторов, возраста, упитанности, породы, содержания при откорме, части, вида птицы. Хорошая усвояемость (на 96%) объясняется химическим составом.

Таблица 1. Содержание белков, жиров и углеводов в мышечной ткани цыпленка-бройлера I категории (%) и суточная потребность в них человека массой 45 кг, г/кг

Показатели	Содержание [23]	Потребность [9]	Потребность на массу 46 кг, г	Удовлетворение потребности, %
Белки	16	1,5	69	23
Жиры	14	1	46	30,5
Углеводы	0,5	2	92	0,5

Из таблицы 1 видно, что белки мышечной ткани курицы составляют 23%, жиры – 30,5% , углеводы – 0,5% от суточной потребности человека массой 46 кг.

1.2.1. Белковый состав

Белки мышечной ткани принято разделять по морфологическому признаку клеток: саркоплазматические, миофибриллярные белки и белки стромы.

Распределение белков в структурных элементах мышечной ткани можно представить в виде схемы:

Белки саркоплазмы. При экстрагировании мышечной ткани раствором хлористого калия с ионной силой, соответствующей ионной силе саркоплазмы, в экстракте обнаруживается группа растворимых белков, состоящая из миогена, глобулина X, миоглобулина и миоглобина (таб.2)

Миоген представляет собой гетерогенную фракцию белков состоящую из большого числа индивидуальных ферментов. Миогеновая фракция составляет около 20% от всех белков мышц, Т. Барановский в 1939 г. выделил из миогеновой фракции миоген А (около 20% фракции), миоген В (около 80%) и в небольшом количестве миоген С. Миоген растворяется в воде. Молекулы миогена имеют глобулярную форму. Молекулярная масса миогена А 150000, а миогена В — 81 000. Изоэлектрическая точка миогеновой фракции лежит в пределах рН 6,0—6,5.

В. А. Энгельгардт обнаружил у миогена способность катализировать одну из важнейших реакций, протекающих в процессе гликолиза мышечной ткани, - расщепление гексозодифосфата на две фосфотриазы. В миогеновой фракции идентифицированы альдолаза (миоген А), дегидрогеназа фосфороглицероальдегида, фосфоглюкомутаза, компоненты фосфорилазы.

Глобулин X (10—20% от всех белков мышц) не растворяется в воде, растворяется в солевых растворах даже с низкой ионной силой, высаливается при половине насыщения, осаждается при диализе водного экстракта мышц против воды. Молекулярная масса 160000. Изоэлектрическая точка лежит при рН 5,2. Глобулин X обладает ферментативными свойствами.

Миоальбумин составляет в мышечной ткани 1—2% от всех белков. Он растворяется в воде, не осаждается хлористым натрием при полном насыщении, но осаждается сернокислым аммонием. Изоэлектрическая точка миоальбумина находится при рН 3,3.

Миоглобин — дыхательный пигмент мышечной ткани, окрашивающий ее в красный цвет (рис.4). Он является сложным белком, распадается при гидролизе на белок—глобин и небелковую группу—гем. В мышцах он играет роль резервуара кислорода, так как обладает большим сродством к кислороду, чем гемоглобин. От гемоглобина отличается своей белковой частью. Гем содержит порфириновое кольцо, в котором железо связано координационной связью. Молекулярная масса миоглобина 16800. Изоэлектрическая точка лежит при рН 7,0. Миоглобин хорошо растворяется в воде.

Рис.4 Молекула миоглобина: а – третичная структура; б – участки полипептидных цепей, соответствующие

- спиральной конфигурации

Миоглобин способен соединяться не только с кислородом, но и другими газами — окисью азота, окисью углерода, сероводородом. При взаимодействии с кислородом миоглобин может превратиться в оксимиоглобин, который легко отдает кислород и метмиоглобин — окисленное соединение, содержащее трехвалентное железо. Производные миоглобина — оксимиоглобин, метмиоглобин, нитрозомиоглобин имеют характерные спектры поглощения, по которым их можно определять.

В мышечной ткани содержатся и другие пигменты, которые играют важную роль в процессах окисления в мышце, но они находятся в незначительных количествах и не влияют на ее окраску. К ним относятся цитохромы, флавины и др.

Таблица 2. Содержание белков саркоплазмы, %

Белки	Содержание	Содержание белков саркоплазмы к общему белку, %
Общий белок	16
Миогены (А,В,С)	3,2	20
Глобулин Х	3,2	20
Миоальбумин	0,16 – 0,32	1-2
Миоглобин	0,096 – 0,16	0,6-1,0

Из таблицы 2 видно, что белки сарколеммы составляют от 41,6% до 43 % от общего белка, из них основной частью от общего количества белков являются такие белки сарколеммы, как миогены (А,В,С) и глобулин Х, составляющие по 20 % .

Белки миофибрилл – миозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Играют главную роль в двигательной функции организма и потому называются сократительными. Это преимущественно фибриллярные белки (таб. 3).

Миозин - фибриллярный белок составляет около 40% белков клетки мышечной ткани. Миозин - полноценный, хорошо переваримый белок. Совершенно чистый миозин растворим в воде и образует вязкий раствор с массовой долей до 4% белка. Растворы солей щелочных металлов небольшой молярной концентрации (0,25 - 0,04 моль/дм³) осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной молярной концентрации (до 0,6 моль/дм³) он растворяется. Температура денатурации миозина около 45 - 50 °С (у птицы около 51 °С); изоэлектрическая точка определяется при рН=5,4. Биологические функции миозина связаны с координированным движением живых организмов и автолитическими превращениями мышечных тканей после убоя животных.

Таблица 3. Содержание белков миофибрилл, %

Белки	Содержание	Содержание белков саркоплазмы к общему белку, %
Общий белок	16
Миозин	5,6 – 6,4	35 - 40
Актин (G-F)	1,92 – 2,4	12 - 15
Тропомиозин	0,32	2

Из таблицы 3 видно, что белки миофибрилл составляют от 49% до 57% от общего белка, из них основной частью от общего белка являются миозин (35% - 40%) и актин (12% - 15%).

Молекула миозина представляет собой длинную фибриллярную нить с глобулярной головкой и построена из двух больших и двух малых полипептидных цепей (Рис.5). Большие полипептидные цепи, свернутые в α - спираль, закручены относительно одна другой и образуют двойную спираль. На конце молекулы миозина две более короткие полипептидные цепочки присоединены к спирали и как бы продолжают её.

Но они не связываются в общую спираль, а находятся в свободном состоянии, образуя шарообразное утолщение – головку.

Большое количество полярных групп, а также фибриллярная форма молекулы обусловливают высокую гидратацию миозина и его способность связывать большое количество воды, а также ионы калия, кальция и магния.

Рис.5. Строение молекулы миозина: 1 – глобулярная «головка»; 2 – фибриллярный «хвост»

Тропомиозин - белок палочковидной формы с относительной молекулярной массой около 70 000 Да, постоянно присутствующий в структуре тонких (актиновых) филаментов. Биологическая роль тропомиозина сводится к регулированию взаимодействия актина и миозина в процессе мышечного сокращения. Массовая доля тропомиозина составляет 10-12% всех белков миофибрилл или 2,5% белков мышц. Растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается. Изоэлектрическая точка определяется при рН 5,1.

Актин может существовать в двух формах: глобулярной – G-актин (рис.6) и фибриллярной – F-актин. В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде шаровидного G-актина с молекулярной массой 47000. При повышении ионной силы G-актин полимеризуется в F-актин. Полимеризация ускоряется в присутствии аденозинфосфата (АТФ), ионов Мg^2+.

Актин составляет 12-15% всех мышечных белков и является основным компонентом тонких нитей. Относится к полноценным и легкоусвояемым белкам.

Актомиозин - это сложный комплекс, который формируется при добавлении раствора актина к раствору миозина и сопровождается увеличением вязкости раствора. Поскольку цепь F-актина содержит много молекул G-актина, каждая нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Рост прекращается при добавлении АТФ или в присутствии ионов Mg²⁺. Содержание актомиозина указывает на глубину автолитических превращений в процессе трупного окоченения.

Рис.6. Строение двойной спирали G-актина

Белки стромы входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки и белки ядер. Эти белки не растворяются в водно-солевых растворах. К ним относятся соединительнотканные белки; коллаген, эластин и ретикулин и гликопротеиды - муцины и мукоиды. Последние представляют собой слизистые белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков. Эти белки извлекаются щелочными растворами.

В ядрах мышечных клеток содержатся, по крайней мере, три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый белок и остаточный белок. Ядро мышечных клеток построено главным образом из нуклеопротеидов. Простетической группой этих сложных белков является дезоксирибонуклеиновая кислота, белковыми компонентами нуклеопротеидов — гистоны. Это неполноценные белки — в них нет триптофана. Нуклеопротеиды растворяются в щелочах, «Кислый белок» также растворяется в щелочах. В отличие от гистонов в молекуле «кислого белка» содержится триптофан. После удаления нуклеопротеидов и «кислого белка» в ядрах остается желеобразная масса - остаточный белок, по свойствам и аминокислотному составу похожий на коллаген.

Белки обеспечивают организм аминокислотами, которые необходимыми прежде всего для собственного белкового биосинтеза. Избыточные аминокислоты, разрушаясь, поставляют организму энергию.

Минимальная суточная потребность в белке составляет у мужчин 37 г, у женщин 29 г, однако рекомендованные нормы потребления почти вдвое выше. При оценке пищевых продуктов важно также учитывать качество белка. При отсутствии или низком содержании незаменимых аминокислот белок считается малоценным. Соответственно такие белки должны потребляться в большем количестве. Различные белки обладают неодинаковой пищевой ценностью. Поэтому для удовлетворения пластических потребностей организма требуются достаточные количества разных белков пищи. Справедливо положение, что, чем ближе аминокислотный состав принимаемого пищевого белка к аминокислотному составу белков тела, тем выше его биологическая ценность. Следует, однако, отметить, что степень усвоения пищевого белка зависит также от эффективности его распада под влиянием ферментов желудочно-кишечного тракта.

Качество, в частности полноценность, белка оценивается по критериям:

соотношение заменимых и незаменимых аминокислот – в белке должно быть не менее 32% незаменимых аминокислот,
близость аминокислотного состава белка к аминокислотному составу усредненного белка тела человека,
легкость переваривания в ЖКТ.

Выраженным нарушением потребления белков является квашиоркор – нехватка белков, особенно животных, в пище. В результате возникает дисбаланс аминокислотного состава пищи и недостаток незаменимых аминокислот. У больных наблюдается истощение, остановка роста (у детей), отечность, анемия, нарушение интеллекта и памяти, умственная отсталость, гипопротеинемия и аминоацидурия.

1.2.2. Аминокислотный состав

С понятием биологической ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых) аминокислотах.

В организме человека синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот – так называемые заменимые аминокислоты (таб.5). Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами (таб.4).

Таблица 4. Содержание незаменимых аминокислот в мышечной ткани цыплёнка - бройлера I категории (мг %) и суточная потребность человека массой 46 кг, г/кг

Показатели	Содержание [23]	Потребность [9]	Потребность на массу 46 кг	Удовлетворение потребности, %
Незаменимые аминокислоты В том числе:	6862	0,091	4,186	100
Валин	369	0,014	0,644	57
Изолейцин	730	0,012	0,552	100
Лейцин	1339	0,016	0,736	100
Лизин	1626	0,012	0,552	100
Метионин	475	0,010	0,460	100
Треонин	832	0,008	0,368	100
Триптофан	301	0,003	0,138	100
Фенилаланин	690	0,016	0,736	94
Арганин	1173	Взрослый организм не нуждается
Гистидин	438	Взрослый организм не нуждается

Из таблицы 4 видно, что содержание незаменимых аминокислот в мышечной ткани курицы составляет 6862 мг%, что полностью удовлетворяет суточную потребность в них взрослого человека массой 46 кг

Лимитирующая аминокислота – валин. При дефиците валина может повреждаться миелиновое покрытие нервных волокон и возникать отрицательный водородный баланс организма, невроз, расстройства координации движений.

Аминокилота	Роль в организме
Валин	Источник энергии в мышечных клетках
Изолейцин
Лейцин
Лизин	Синтез антител (иммуноглобулинов), карнитина
Метионин	Основной донатор метильных групп, которые используются организмом для синтеза холина (витамина группы В), лецитина
Треонин	Входит в состав иммунных белков и пищеварительных ферментов
Триптофан	Участвует в образовании сывороточных белков и гемоглобина. Необходим для синтеза никотиновой кислоты, серотонина
Фенилаланин	Дает ядро для синтеза тироксина – основной аминокислоты, образующей белок щитовидной железы. Из фенилаланина может синтезироваться тирозин и адреналин
Арганин	Участвует в цикле трансаминирования и выведения из организма конечного азота, то есть продукта распада белков
Гистидин	Исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц (карнозина и ансерина) содержится в гемоглобине

Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности - к гибели организма.

Таблица 5. Содержание заменимых аминокислот в мышечной ткани цыплёнка - бройлера I категории (мг%) и суточная потребность человека массой 46 кг, мг/кг

Показатели	Содержание [23]	Потребность [24]	Потребность на массу 46 кг	Удовлетворение потребности, %
Заменимые аминокислоты В том числе:	11368	0,59	27	42
Аланин	1560	0,07	3	52
Аспарагиновая кислота	1627	0,13	6	27
Глицин	1150	0,07	3	38,3
Глутаминовая кислота	2763	-	-	-
Оксипролин	167	-	-	-
Пролин	839	0,11	5	16,8
Серин	836	0,07	3	27,9
Тирозин	624	0,09	4	15,6
Цистин	191	0,07	3	6,4

Из таблицы 5 видно, что суммарное содержание заменимых аминокислот составляет 11368 мг% или 42% от суточной потребности в них человека массой 46 кг.

1.2.3. Липидный состав

В мышечной ткани кур содержит меньше жира, чем в мышечной ткани уток и гусей. Жир хорошо усваивается. В жире птиц содержатся насыщенные жирные кислоты (пальмитиновая, стеариновая) и ненасыщенные, из которых преобладают олеиновая, линолевая, арахидоновая. Имеет высокое йодное число (64-90), кислотное число-0,6, что является одним из показателей биологической ценности.

Биохимические процессы автолиза мышечной ткани курицы 📙 Курсовая → 🆔 40333