Классификация и характеристика основных классов ферментов

Министерство сельского хозяйства РФ

ФГБОУ ВПО «Санкт-Петербургская государственная академия ветеринарной медицины»

 

Кафедра органической и биохимической химии 
РЕФЕРАТ 
на тему: « Классификация и характеристика основных классов ферментов»

 

 

Работу выполнила:

студентка 2 курса 20 группы

Фомина Дарья Андреевна

Работу проверила:

Кандидат ветеринарных наук,

доцент Волонт Людмила Антоновна

 

Оценка «…»

 

 

Санкт-Петербург

2013 год

Содержание

1. Введение……………………………………………………………….....3-4
2. Основная часть .Классификация ферментов…………………………5-6

1. оксидоредуктазы и их подклассы;     ……………………………7-11
 
2. трансферазы;………………………………………………………….12  
3. гидролазы; ………………………………………………………12-13  
4. лиазы; ……………………………………………………………13-14  
5. изомеразы; …………………………………………………………14
6. лигазы (синтетазы) …………………………………………………15

 

3. Заключение…………………………………………………………….16
4. Список литературы……………………………………………………………..17

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Введение

  Ферменты или энзимы (Е) - это специфические белки, содержащиеся во всех клетках организма человека и являющиеся биологическими катализаторами.

Ферменты  являются посредниками между организмом и окружающей средой, обеспечивают адаптацию организма к изменяющимся условиям (авторегуляторы).

Ферменты — сложные органические вещества, которые образуются в живой клетке и играют важную роль катализатора всех процессов, происходящих в организме.

Фермент - от лат. fermentum – закваска.

Происхождение термина связано с тем, что первоначально ферментативные процессы были открыты и изучены в бродильном производстве. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многие химические реакции, которые могут с большой скоростью идти при температурах, подходящих для данного организма, т.е. в пределах от 5 до 400 С. Чтобы эти реакции с той же скоростью протекали вне организма, потребовались бы высокие температуры и резкие изменения некоторых других условий. Для клетки это означало бы гибель, так как вся работа клетки строится таким образом, чтобы избежать любых сколько-нибудь заметных изменений в нормальных условиях ее существования. Следовательно, ферменты можно определить как биологические катализаторы, т.е. как вещества, ускоряющие реакции. Они абсолютно необходимы, потому что без них реакции в клетках протекали бы слишком медленно и не могли поддерживать жизнь. Совокупность биохимических реакций, катализируемых ферментами, составляет сущность обмена веществ, являющегося отличительной чертой всех живых организмов. Через ферментативный аппарат, регуляцию его активности происходит и регуляция скорости метаболических реакций, их направленности.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Современные классификация ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.

До 1961 г. не было и единой классификации ферментов. Трудности заключались в том, что разные исследователи за основу классификации ферментов брали различные принципы. Комиссией были рассмотрены 3 принципа, которые могли служить основой для классификации ферментов и их обозначения. Первый принцип – химическая природа фермента, т.е. принадлежность к флавопротеинам, пиридоксальфосфатпротеинам, гемо-протеинам, металлопротеинам и т. д. Однако этот принцип не мог служить общей основой для классификации, так как только для небольшого числа ферментов известны простетические группы, доступные идентификации и прямому определению. Второй принцип – химическая природа субстрата, на который действует фермент. По этому принципу трудно классифицировать фермент, так как в качестве субстрата могут служить разнообразные соединения внутри определенного класса веществ (белки, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты) и бесчисленное множество промежуточных продуктов обмена. В основу принятой классификации положен третий принцип – тип катализируемой реакции , который является специфичным для действия любого фермента. Этот принцип логично использовать в качестве основы для классификации и номенклатуры ферментов.

Таким образом, тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов.

 Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов:

 

1. оксидоредуктазы;      
2. трансферазы; 
3. гидролазы;  
4. лиазы;  
5. изомеразы;
6. лигазы (синтетазы)

 

 

 

 

1 Циклооксигеназа 1

 

Эта классификация ферментов (КФ) широко используется при проведении научно-исследовательской работы в области ферментологии. Согласно этой классификации каждый фермент имеет шифр из четырех цифр. Первая цифра обозначает класс фермента (1 – для оксиредуктаз, 2 – для трансфераз и т.д.), вторая цифра обозначает подкласс ( указывает на катализируемую реакцию.), третья цифра обозначает подподкласс (например, в случае гидролаз она уточняет природу гидролизуемой связи), четвертая цифра обозначает порядковый номер в подподклассе. Например, фермент алкоголь: НАД+ - дегидрогеназа зашифрован как КФ 1.1.1.1. Шифр указывает, что это оксиредуктаза (первая цифра 1), при этом ее эффект направлен на гидроксильную группу (вторая цифра 1), с использованием НАД+ как акцептора водорода (третья цифра 1). Четвертая цифра 1 обозначает порядковый номер данного фермента в подподклассе.

 

 

 

Оксидоредуктазы и их подклассы

К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления. По химической природе двухкомпонентны. Систематические названия их составляют по форме «донор: акцептор оксидоредуктаза». Например, лактат: НАД+ оксидоредуктаза для лактатдегидрогеназы (ЛДГ). Оксиредуктазы можно разделить на 4 группы: 

1. Дегидрогеназы
2. Цитохромы
3. Каталаза и пероксидаза 
4. Гидрооксилазы и оксигеназы

 

Систематическое название	Сукцинат:ФАД-оксиредуктаза
Рабочее название	Сукцинатдегидрогеназа
Класс	1.Оксиредуктазы
Подкласс	1.3 Действующие на CH-CH группу доноров
Подподкласс	1.3.99. с ФАД+ в качестве акцептора
Классификационный номер	КФ 1.3.99.1.
Кофакторы	Флавинадениндинуклеотид

1. Дегидрогеназы (отрицание де… + лат. hydrogenium — водород) — группа ферментов из класса оксидоредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата (органических веществ) и пары электронов — к акцептору. Участвуют в процессах катаболизма всех типов питательных веществ.Реакции с участием дегидрогеназ лежат в основе биологического окисления, тесно связанного с обеспечением клеток энергией. Реакции, катализируемые дегидрогеназами, как правило, обратимы, поэтому некоторые дегидрогеназы участвуют в восстановительных биосинтетических процессах. Наиболее широко распространена и изучена алкогольдегидрогеназа, играющая важную роль в спиртовом брожении. Определение активности и изоферментного спектра лактат дегидрогеназы сыворотки крови используют в медицине для диагностики инфаркта миокарда и некоторых видов опухолей.

 

 

 

2. ЦИТОХРОМЫ – это сложные белки (гемопротеиды), содержащие в качестве простетической  группы гем. Служат переносчиками электронов в процессах внутриклеточного дыхания, окислительного фосфорилирования, фотосинтеза, ферментативного гидроксилирования и в других биологических окислительно-восстановительных реакциях. Цитохромы найдены у всех животных, растений и микроорганизмов. Все цитохромы ярко окрашены и имеют характерные спектры поглощения света в видимой области, меняющиеся при их окислении или восстановлении. В типичном спектре имеются три основные полосы поглощения ) полосы в порядке убывания длин волн), по изменению к-рых обычно судят о степени восстановленности цитохрома.  В зависимости от природы гема цитохромы делят на 4 группы, обозначаемые буквами а, b, с и d. У цитохрома а гем имеет строение протопорфирина и содержит формильный заместитель; цитохром b содержит протогем (ферропротопорфирин), нековалентно связанный с полипептидной цепью; у цитохрома с боковые заместители протопорфирина ковалентно связаны с полипептидной цепью; у цитохрома d гем представлен дигидропорфирином (хлорином).

 

 

 

3. Каталаза и пероксидаза

Каталаза Каталаза — фермент (КФ 1.11.1.6), который катализирует разложение образующегося в процессе биологического окисления пероксид водорода на воду и молекулярный кислород (2H2O2 → 2H2O + O2), а также окисляет в присутствии пероксида водорода низкомолекулярные спирты и нитриты. Содержится почти во всех организмах. Участвует в тканевом дыхании.

Пероксидазы - ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие окисление с помощью H2O2 различных неорганических и органических веществ по схеме:

 

1. E, E1 и E2- соотв. исходная пероксидаза и ее окисленные формы; ДН2, ДН• и Д-соотв. исходный, полуокисленный и окисленный субстраты; k-константа скорости р-ции.

Р-ция 1 практически необратима (k1/k_1 > 108). Наиболее медленная стадия - р-ция 3. Пероксидазы высокоспецифичны к H2O2 и обычно обладают широкой специфичностью к субстрату (известны пероксидазы, проявляющие высокую специфичность). Пероксидазы широко распространены в животных и растит. клетках (могут находиться как в связанном с клеточной стенкой состоянии, так и вцитоплазме); они участвуют в фотосинтезе, энергетич. обмене, в трансформации пероксидов и в-в, чужеродных организму. Активность пероксидаз и изоферментный состав значительно изменяются при стрессовых состояниях, ранении, вирусном или микробном инфицировании организма.

4. Гидрооксилазы и оксигеназы

ГИДРОКСИЛАЗЫ - ферменты класса оксидоредуктаз; катализируют реакции присоединения к субстрату только одного из двух атомов кислорода. Второй атом кислорода используется для окисления участвующих в реакции восстановленных НАД-Н, НАДФ-Н. Широко распространены в природе. Особенно много Г. в микросомах надпочечников млекопитающих, где они участвуют в окислении промежуточных продуктов обмена стероидных гормонов.

Оксигеназы - это ферменты, катализирующие активирование О2 и последующее включение 1 или 2 его атомов в молекулы различных субстратов. Если субстратом (акцептором О2) служит водород, фермент называют оксидазой. В этом смысле оксидазы можно рассматривать как специализированный класс оксигеназ.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Трансферазы

Трансферазы — это ферменты, переносящие ту или иную группу, например метальную или гликозильную, от одного соединения (которое рассматривается как донор группы) к другому соединению (которое рассматривается как акцептор). Систематическое название образуется по схеме донор: акцептор— (группа) трансфераза. Рекомендуемые названия обычно составляют по типу акцептор — (группа) трансфераза или донор— (группа)трансфераза. Во многих случаях донором является кофактор (кофермент), присоединивший переносимую группу. В зависимости от характера переносимых групп различают несколько подклассов. Различают трансферазы, которые участвуют в переносе одноуглеродных остатков, альдегидной или кетонной группы ацила, гликозила, алкильной или арильной группы, азотсодержащей группы, фосфорсодержащей группы, серосодержащей группы.

Гидролазы

Гидролазы – ферменты, осуществляющие разрыв внутримолекулярных связей в субстрате (за исключением С-С связей) путем присоединения элементов H2O. Ввиду сложности многих субстратов у ряда ферментов сохранены тривиальные названия, например, пепсин, трипсин. К классу гидролаз относят эстеразы, фосфоэстеразы, карбоксиэстеразы, сульфоэстеразы, гликозидазы, пептидазы, амидазы, полифосфатазы. Коферменты отсутствуют.

Гидролазы широко представлены ферментами желудочно-кишечного тракта (пепсин, трипсин, липаза, амилаза и другие) и лизосомальными ферментами. Осуществляют распад макромолекул, образуя легко адсорбируемые мономеры. Примером подклассов служат группы ферментов, действующие на сложные эфиры, на простые эфиры, на пептиды, на углерод-углеродные связи.

Лиазы

Это ферменты, которые расщепляют внутримолекулярные связи в молекулах субстратов негидролитическим путем и удаляют  CO2, NH3 или H2O с образованием веществ с двойными связями,  а также обратные реакции - присоединения по двойным связям. В большинстве случаев в одном из направлений реакции участвуют две молекулы субстрата, а в обратном – только одна молекула. Многие из этих реакций очень важны в процессах биосинтеза, и если биологически важный является именно синтетическая реакция или же если только эта реакция была изучена, то соответствующий фермент называют синтазой.

Выделяют семь подклассов:

• КФ 4.1 включает ферменты, которые расщепляют углерод-углеродные связи, например, декарбоксилазы (карбокси-лиазы);

• КФ 4.2 — ферменты, расщепляющие углерод-кислородные связи, например, дегидратазы;

• КФ 4.3 — ферменты, расщепляющие углерод-азотные связи (амидин-лиазы);

• КФ 4.4 — ферменты, расщепляющие углерод-серные связи;

• КФ 4.5 — включает ферменты, расщепляющие связи углерод — галоген, например, ДДТ-дегидрохлориназа;

• КФ 4.6 — ферменты, расщепляющие фосфор-кислородные связи, например, аденилатциклаза;

• КФ 4.99 — включает другие лиазы.

 

 

Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой:

 

 

                 O                                 O               

//                                /

CH3 - C - C ---->CO2 + CH3 - C          

 ||    \                                \       

 O  OH                              H

Изомеразы

Изомеразы – ферменты, катализирующие изомерные превращения в пределах одной молекулы. Изомеразы – сложные ферменты. К их коферментам относятся пиридоксальфосфат, дезоксиаденозилкобаламин, глутатион, фосфаты моносахаридов (глюкозо-1,6-дифосфат) и др.

Изомеразы имеют собственную классификацию, КФ 5 и имеют следующие подклассы:

• КФ 5.1 включает ферменты, катализирующие рацемизацию (рацемазы) и эпимеризацию (эпимеразы)

• КФ 5.2 включает ферменты, катализирущие геометрическую изомеризацию (цис-транс изомеразы)

• КФ 5.3 включает внутримолекулярные оксидоредуктазы

• КФ 5.4 включает трансферазы (мутазы)

• КФ 5.5 включает внутримолекулярные лиазы

• КФ 5.99 включает другие изомеразы, в том числе, топоизомеразы

 

 

Лигазы (синтетазы)

ЛИГАЗЫ (синтетазы), класс ферментов, катализирующих присоединение друг к другу двух молекул; реакция сопряжена с расщеплением пирофосфатной связи в молекуле нуклеозидтрифосфата (НТФ) - обычно АТФ, реже гуанозин-или цитозинтрифосфата. Подклассы лигаз (их пять) сформированы по типам связей, которые образуются в результате р-ции, а подподклассы - по типам субстратов. К лигазам, катализирующим р-ции, в которых образуются связи С—О, относятся аминоацил-тРНК-синтетазы, катализирующие ацилирование транспортных РНК соответствующими аминокислотами. Образование связи С—S катализируют ферменты, участвующие в синтезе ацильных производных кофермента А. К ферментам, участвующим в образовании связи С—N, относятся амидсинтетазы (катализируют образование амидов из к-т и NH3 илиаминов, напр. глутаминсинтетаза), пептидсинтетазы (катализируют образование пептидной связи, напр. L-глутамилцистеинсинтетаза), цикло-лигазы (катализируют образование гетероциклов, содержащих в кольце атом N, напр. фосфорибозиламиноимидазол - синтетаза) и некоторые другие. Ряд лигазы (напр., полидезоксирибонуклеотид-синтетаза) катализирует образование фосфодиэфирных связей в нуклеиновых кислотах (т. наз. репарирующие ферменты). В сопряженной реакции гидролиз пирофосфатной связи может осуществляться между a- и b- или b- и g-фосфатными группами:

Заключение

Ферменты являются биологическим катализатором белковой природы, ускоряющим химические реакции в живых организмов и вне их. Ферменты обладают уникальными свойствами, которые отличают их от обычных органических катализаторов. Это, прежде всего, необычно высокая каталитическая активность. Другое важнейшее свойство ферментов - это избирательность их действия.

Важным свойством ферментов, которое необходимо учитывать при их практическом пользовании, является стабильность, т.е. их способность сохранять каталитическую активность.

Благодаря высокой специфичности ферментов в организме не воцаряется хаос: каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций, происходящих в его окружении. Роль ферментов в жизнедеятельности организмов велика.

Будущее ферментов очень интересно. Технология обнаружения и производства новых ферментов развивается с большой скоростью. Прежде применение и производство ферментов развивалось большей частью за счет попыток и ошибок. Так как детали, влияющие на химию и действие ферментов, были известны плохо, то в препаратах использовались смеси наиболее универсальных ферментов. Благодаря новым исследованиям при производстве сбываемой продукции возможно использование более специфичных ферментов.

Сегодня развивающиеся технологии с каждым днем раскрывают все новые чудеса сотворения жизни, и "биомиметика" как наука избирает примерами превосходные системы в организмах живых существ, создавая по их образу и подобию изобретения для пользы и блага людей. Учёные попытаются найти химические аналоги ферментов и на их основе создать новые промышленные процессы.

Список использованной литературы

1. «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)
2. Ферменты, пер. с англ.. т. 1-2, М., 1982. Э. А. Толоса. А. Г. Габибов. 
3. Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982
4. Фершт Э., Курганов Б.И. (ред.) Структура и механизм действия ферментов.: Мир, 1980.
5. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004.
6. Николаев А.Я. Биологическая химия. М.: «Высшая школа»,  1989.