Вторичная структура белка. Обозначение. Типы вторичной структуры, их характеристика

 

Министерство образования  и науки Украины

Донецкий национальный университет экономики и торговли имени М. Туган – Барановского

 

 

 

 

 

Севастопольский экономико-технологический  факультет 

 

 

 

КОНТРОЛЬНАЯ РАБОТА

По дисциплине : Биохимия

 

 

 

Выполнил

Студ. Гр.ТП08С

Молчанова

 

Проверил

Профессор Солдатов А.А.

 

 

 

 

 

Севастополь 2009 

11. Вторичная структура белка. Обозначение. Типы вторичной структуры, их характеристика

Введение

Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные  из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки – основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных 
, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков 
(40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному – повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). 
Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 
1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так , например , процессы обмена веществ ( пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов , являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц ( актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий) , покровы организма ( кожа, волосы, ногти и т.п.) , состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.

Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» ( в переводе с греческого protos –  первый, первичный) , предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил , что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. 
Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.

В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь  более 2 млн. видам организмов. 
Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом , который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки. 
Ф. Энгельс писал: „Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни“.

 

Факторы, влияющие на образование  вторичной структуры

 

Структура определенного участка  полипептидной цепи существенно зависит от структуры молекулы в целом. Факторы, влияющие на формирование участков  с определенной вторичной структурой, весьма многообразны и далеко не во всех случаях полностью выявлены. Известно, что ряд аминокислотных остатков предпочтительно встречается в a-спиральных фрагментах, ряд других – в b-складках, некоторые аминокислоты – преимущественно в участках, лишенных периодической структуры. Вторичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. В некоторых случаях физический смысл такой зависимости может быть понят из стереохимического анализа пространственной структуры. Например, как видно из рисунка в a-спирали сближены не только боковые радикалы соседних вдоль цепи аминокислотных остатков, но и некоторые пары остатков, находящихся на соседних витках спирали, в первую очередь каждый (i+1)-й остаток с (i+4)-м и с (i+5)-м. Поэтому в положениях (i+1) и (i+2), (i+1) и (i+4), (i+1) и (i+5) a-спиралей редко одновременно встречается два объемных радикала, таких, например, как боковые радикалы тирозина, триптофана, изолейцина. Еще менее совместимо со структурой спирали одновременное наличие трех объемных остатков в положениях (i+1), (i+2) и (i+5) или (i+1), (i+4) и (i+5). Поэтому такие комбинации аминокислот в a-спиральных фрагментах являются редким исключением.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Вторичная структура белка

 

 

Фрагменты пространственной структуры  биополимер, имеющие периодическое  строение полимерного остова, рассматривают  как элементы вторичной структуры.

Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы, которые приблизительно одинаковы, то структура полипептидной цепи приобретает периодический характер. Существует два класса таких структур – спиральные и растянутые (плоские или складчатые).

 

Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой – если удаляется против часовой стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы C^a находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы C^k - на другой, все атомы N – на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах C^k, C^a или N. Расстояние же до общей винтовой линии для каждого из этих трех типов атомов свое.

 

Главными элементами вторичной  структуры белков являются a-спирали и b-складки.

 

Спиральные структуры белка. Для полипептидных цепей известно несколько различных типов спиралей. Среди них наиболее распространена правая a-спираль. Идеальная a-спираль имеет шаг 0,54 нм и число однотипных атомов на один виток спирали 3,6, что означает полную периодичность на пяти витках спирали через каждые 18 аминокислотных остатков. Значения торсионных углов для идеальной a-спирали j = – 57° y = – 47 ° , а расстояния от атомов, образующих полипептидную цепь, до оси спирали составляет для N 0,15 нм, для C ^a 0,23 нм, для C ^k 0,17 нм. Любая конформация существует при условии, что имеются факторы, стабилизирующие ее. В случае a-спирали такими факторами являются водородные связи, образуемые каждым карбонильным атомом (i+4)-го фрагмента. Важным фактором стабилизации a-спирали также является параллельная ориентация дипольных моментов пептидных связей.

Складчатые  структуры белка. Одним из распространенных примеров складчатой периодической структуры белка являются т.н. b-складки, состоящие из двух фрагментов, каждый из которых представлен полипептидом.

b-складки также стабилизируются водородными связями между атомом водорода аминной группы одного фрагмента и атомом кислорода карбоксильной группы другого фрагмента. При этом фрагменты могут иметь как параллельную, так и антипараллельную ориентацию относительно друг друга.

Структура, образующаяся в результате таких взаимодействий, представляет собой гофрированную структуру. Это сказывается на значениях  торсионных углов j и y. Если в плоской, полностью растянутой структуре они должны были бы составить 180°, то в реальных b-слоях они имеют значения j = – 119° и y = + 113°. Для того чтобы два участка полипептидной цепи располагались в ориентации, благоприятствующей образованию b-складок, между ними должен существовать участок, имеющий структуру, резко отличающийся от периодической.

37. Ферменты изомеразы.  Общая характеристика и представители  ферментов этого класса.

Ферменты (от лат. fermentum — брожение, закваска), специфические  белки, присутствующие во всех живых  клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент. Эффективность действия ферментов определяется значительным снижением энергии активации катализируемой реакции в результате образования промежуточных фермент-субстратных комплексов. Присоединение субстратов происходит в активных центрах, которые обладают сходством только с определенными субстратами, чем достигается высокая специфичность (избирательность) действия ферментов. Одна из особенностей ферментов — способность к направленному и регулируемому действию. За счёт этого контролируется согласованность всех звеньев обмена веществ. Эта способность определяется пространственность структурной молекулы ферментов. Она реализуется через изменение скорости действия ферментов и зависит от концентрации соответствующих субстратов и кофакторов, рH среды, температуры, а также от присутствия специфических активаторов и ингибиторов (например, адениловых нуклеотидов, карбонильных, сульфгидрильных соединений и др.). Некоторые ферменты помимо активных центров имеют дополнительные, т.н. аллостерические регуляторные центры. Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Известно более 20000 различных ферментов, из которых  многие выделены из живых клеток и  получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. В лабораторных условиях осуществлен искусственный химический синтез фермента рибонуклеазы. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях.

 

Специфичность — одно из наиболее выдающихся качеств  ферментов. Эго свойство их было открыто  еще в прошлом столетии, когда  было сделано наблюдение, что очень  близкие по структуре вещества —  пространственные изомеры (a — и b-метилглюкозиды) расщепляются по эфирной связи двумя совершенно разными ферментами.

Таким образом, ферменты могут различать химические соединения, отличающиеся друг от друга  очень незначительными деталями строения, такими, например, как пространственное расположение метоксильного радикала и атома водорода при 1-м углеродном атоме молекулы метилглюкозида.

По образному  выражению, нередко употребляемому в биохимической литературе, фермент  подходит к субстрату, как ключ к  замку. Это знаменитое правило было сформулировано Э. Фишером в 1894 г. исходя из того, что специфичность действия фермента предопределяется строгим соответствием геометрической структуры субстрата и активного центра фермента.

По первой в  истории изучения ферментов классификации  их делили на две группы: гидролазы, ускоряющие гидролитические реакции, и десмолазы, ускоряющие реакции негидролитического распада. Затем была сделана попытка разбить ферменты на классы по числу субстратов, участвующих в реакции. В соответствии с этим ферменты классифицировали на три группы. 1. Катализирующие превращения двух субстратов одновременно в обоих направлениях: А+В) С+D. 2. Ускоряющие превращения двух субстратов в прямой реакции и одного в обратной: А+В) С. 3. Обеспечивающие каталитическое видоизменение одного субстрата как в прямой, так и в обратной реакции: А) В.

Одновременно  развивалось направление, где в  основу классификации ферментов  был положен тип реакции, подвергающейся каталитическому воздейсвию. Наряду с ферментами, ускоряющими реакции  гидролиза (гидролазы), были изучены ферменты, участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп (феразы), в изомеризации (изомеразы), расщеплении (лиазы), различных синтезах (синтетазы) и т. д. Это направление в классификации ферментов оказалось наибо-лее плодотворным, так как объединяло ферменты в группы не по надуманным, формальным признакам, а по типу важнейших биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности любого организма. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления. 
      2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков.

     3.Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада. 
     4.Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи). 
     5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы.

6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей.

Эти классы и положены в  основу новой научной классификации ферментов.

Как видно из названия, результатом действия этого класса ферментов является образование изомеров, т.е. веществ одинакового состава и молекулярной массы, но различных по строению молекулы и свойствам.

 

ИЗОМЕРАЗЫ, класс ферментов, катализирующих реакцции изомеризации. Подклассы (их пять) сформированы по типам реакцций, а подподклассы по типам субстратов. Рацемазы и эпимеразы катализируют соответственно рацемизацию и эпимеризацию веществ. Субстраты рацемаз содержат один хиральный центр, эпимераз несколько. У исследованных рацемаз a-аминокислот кофермент пиридоксальфосфат. В ходе реакции a-аминокислоты с пиридоксальфосфатом (формула I, здесь и ниже Р - остаток фосфорной кислоты) образуется шиффово основание (II), которое переходит в хиноидную форму (III):

 
 
Рацемизация a-аминокислоты обусловлена обратной реакцией нестереоспецифич. присоединения Н⁺ к атому С, связанному с R. Рацемазы аминокислот играют существенную роль у бактерий, синтезирующих из L-изомеров D-аланин и D-глутаминовую к-ту, необходимые для синтеза пептидогликанов. Среди др. И., катализирующих превращения аминокислот, хорошо изучена диаминопимелинатэпимераза, катализирующая превращение 2,6-L,L-диаминопимелиновой к-ты в мезо-форму. В группе эпимераз, катализирующих превращения углеводов, наиболее изучена альдоза-1-эпимераза, участвующая во взаимопревращении a- и b-моносахаридов, а также уридиндифосфатглюкоза-4-эпимераза, катализирующая эпимеризацию углевода в положении 4 с образованием уридиндифосфатгалактозы. Одна из важных раекций эпимеризации - мутаротация глюкозы, катализируемая мутаротазой животных. цис-транс-Изомеразы катализируют изомеризацию при двойных связях. Так, малеинатизомераза катализирует превращ. малеиновой к-ты в фумаровую. Внутримол. оксидоредуктазы катализируют окисление одной части молекулы с одновременным восстановлением другой части. Нек-рые из этих И. используют в качестве кофермента восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфосфат (НАДФН). Поскольку в результате р-ции не образуются окисленные продукты, эти ферменты не причисляются к классу оксидоредуктаз. К И. этой группы относятся ферменты, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз. Так, триозофосфат-изомераза катализирует превращение D-глицеральдегид-3-фосфата в дигидроксиацетонфосфат; глюкозо-6-фосфатизомераза катализирует взаимопревращение между глюкозо-6-фосфатом (IV) и фруктозо-6-фосфатом (V), к-рое, предположительно, осуществляется через промежут. ендиол (VI):

 
 

К этой же группе относятся ферменты, катализирующие кетоенольные превращ. (напр., оксалоацетат-таутомераза, участвующая в р-ции 1), а также перемещение двойной связи (напр., стероид-D-изомераза, катализирующая р-цию 2) и связи S-S в белках (белок дисульфид-изомеразы):  
 
Внутримол. трансферазы катализируют перемещение групп из одного положения молекулы в другое. Относительно хорошо изученный фермент этой группы фосфоглицерат-фосфомутаза, к-рая катализирует превращ. D-глицерин-2-фосфата в D-глицерин-3-фосфат. Механизм р-ции включает гидролитич. расщепление фосфоэфирной связи в положении 2 с образованием фосфорилированного фермента и фосфорилирование глицерина в положение 3 ("пинг-понг"-механизм). Ряд ферментов этой группы катализирует перемещение аминогрупп. Мн. из них в качестве кофактора используют коферментные формы витамина В₁₂. Характерный фермент этой подгруппы - лизин - 2,3-аминомутаза, катализирующая превращение L-лизина в L-3,6-диаминогексановую к-ту. К этой же группе относятся ферменты, катализирующие перемещение ацильной и др. групп. Внутримол. лиазы катализируют р-ции, в к-рых группа, отделяемая от одной части молекулы, остается в результате превращений ковалентно связанной с др. частью этой же молекулы. Напр., 3-карбокси-циc, цис-муконат-циклоизомераза катализирует превращ. 4-карбоксимуконолактона в 3-карбокси-цис, циc-муконовую к-ту:

 
 
Все и играют важную роль в обмене веществ.

 

56. Классификация витаминов. 

Перечислить водо– и  жирорастворимые витамины, и их состав в продуктах питания.

 

Классификация витаминов

Действие витаминов  было установлено до выяснения их строения и послужило основой при их классификации. Первоначально была введена буквенная классификация и, несмотря на то, что она не отражает ни биологической, ни физической сущности витаминов, ею широко пользуются. В настоящее время открыто несколько десятков витаминов. Для удобства изучения их классифицируют по физическим свойствам: а) витамины, растворимые в жирах, б) витамины, растворимые в воде.

Жирорастворимые витамины:

. витамин A

. витамин D

. витамин E

.витаминK 

Водорастворимые витамины:

. витамины комплекса  В (около двух десятков витаминов, отличающихся один от другого по химическим и биологическим свойствам, влияющих на разные функции организма путем воздействия на нервную систему)

. витамин С

. витамин PP

Витамин А (ретинол, аксерофтол)

Витамин А оказывает  влияние на рост человека, улучшает состояние кожи, способствует сопротивлению организма инфекции, обеспечивает рост и развитие эпителиальных клеток, входит в состав зрительного пигмента палочек сетчатки глаза - родопсина и зрительного пигмента колбочек - йодопсина. Эти пигменты регулируют темновую адаптацию глаза.

Недостаток  витамина A приводит к ухудшению  зрения в сумерках ("куриной слепоте"). Проявления гиповитаминоза А: кожа становится сухой и шероховатой на руках  и икрах ног, шелушится, ороговение волосяных фолликулов делает ее шершавой. Ногти сухие, тусклые. Часто наблюдаются конъюнктивиты, характерна сухость роговицы - ксерофтальмия. Отмечается также похудение (вплоть до истощения), у детей - задержка роста. Симптомы избытка витамина А: сонливость, вялость, головная боль, гиперемия лица, тошнота, рвота, раздражительность, расстройство походки, болезненность в костях нижних конечностей. Может наблюдаться обострение желчнокаменной болезни и хронического панкреатита.

Витамин А обнаружен  только в продуктах животного происхождения (рыбий жир, жир молока, сливочное масло, сливки, творог, сыр, яичный желток, жир печени и жир других органов - сердца, мозга). Однако в организме человека 
(в кишечной стенке и печени) витамин А может образовываться из некоторых пигментов, называемых каротинами, которые широко распространены в растительных продуктах. Наибольшей активностью обладает b-каротин 
(провитамин А). Считается, что 1 мг b-каротина по эффективности соответствует 0,17 мг витамина А (ретинол). Много содержится каротина в рябине, абрикосах, шиповнике, черной смородине, облепихе, желтых тыквах, арбузах, в красном перце, шпинате, капусте, ботве сельдерея, петрушке, укропе, кресс-салате, моркови, щавеле, зеленом луке, зеленом перце, крапиве, одуванчике, клевере. Отмечают, что количество витаминов изменяется в соответствии с окраской продуктов в красновато-желтый цвет: чем интенсивнее эта окраска, тем больше витамина в продукте. Количество витамина в жирах зависит от состава пищи, которой питается животное. Если пища животного богата витаминами или провитаминами, то жир его содержит высокий процент витамина; так, рыбий жир в 100 раз богаче витамином А, чем сливочное масло, потому что растительный и животный планктон, которым питаются рыбы, очень богат витамином А.

Суточная потребность взрослого человека в витамине А (в пересчете на ретинол) - 1 мг, беременных и кормящих женщин - 1,25-1,5 мг, детей первого года жизни - 0,4 мг. Потребность повышается в период развития и роста, в период беременности, а также при диабете и заболеваниях печени. 
Витамин А в течение короткого времени выдерживает высокие температуры. 
Чувствителен к окислению кислородом воздуха и к ультрафиолетовым лучам. 
Лучше сохранять витамин А в темном месте. В пищевых веществах витамин А более стоек, даже при нагревании.

Витамин А лучше  всасывается и усваивается в  присутствии жиров. 
Провитамином А является b-каротин, из которого в организме образуется ретиналь, затем ретинол. Витамин А накапливается в печени.

Витамины группы D (кальциферолы)

Витамином D называют несколько соединений (эргокальциферол - D2, холекальциферол - D3), близких по химической структуре и обладающих способностью регулировать фосфорно-кальциевый обмен. Витамин обеспечивает всасывание кальция и фосфора в тонкой кишке, реабсорбцию фосфора в почечных канальцах и транспорт кальция из крови в костную ткань. Витамин D помогает в борьбе против рахита, способствует повышению сопротивляемости организма, участвует в активизации кальция в тонком кишечнике и минерализации костей.

Недостаточность витамина D приводит к нарушению фосфорно-кальциевого обмена, следствием чего является рахит - расстройство солевого обмена, что приводит к недостаточному отложению извести в костях. При передозировке витамина D наблюдается сильное токсическое отравление: потеря аппетита, тошнота, рвота, общая слабость, раздражительность, нарушение сна, повышение температуры. 
В растительных продуктах витамина D практически нет. Больше всего витамина содержится в некоторых рыбных продуктах: рыбном жире, печени трески, сельди атлантической, нототении. В яйцах его содержание составляет 2,2 мкг%, в молоке - 0,05 мкг%, в сливочном масле - 1,3 мкг%, присутствует он в грибах, крапиве, тысячелистнике, шпинате. Образованию витамина D способствуют ультрафиолетовые лучи. Овощи, выращенные в парниках, содержат меньше витамина D, чем овощи, выращенные в огороде, так как стекла парниковых рам не пропускают этих лучей.

Потребность в  витамине D взрослых людей удовлетворяется  за счет образования его в коже человека под влиянием ультрафиолетовых лучей и частично за счет поступления его с пищей. Кроме того, печень взрослого человека способна накапливать заметное количество витамина, достаточное для обеспечения его потребности в течение 1 года. Ежедневная потребность для взрослого - 1 мкг. Витамин в первую очередь необходим детям (10 мкг/сут детям до 3 лет), так как он играет огромную роль в формировании костного скелета.

Витамин D относительно устойчив к кислороду воздуха, а  также при нагревании до температуры 1000С и несколько выше, но продолжительное  действие воздуха или нагревание до температуры 2000C разрушают витамин D2.

Витамин D в основном образуется в организме человека в коже под влиянием ультрафиолетовых лучей, которые воздействуют на провитамин D, образующийся в более глубоких слоях кожи из холестерина. Сам витамин D мало активен. Для того чтобы превратиться в свою активную форму, витамин D в печени гидроксилируется и превращается в активный витамин D.

Витамин Е (токоферол)

Токоферол по химической структуре относится к группе спиртов. Токоферол 
- витамин размножения, благотворно влияет на работу половых и некоторых других желез, восстанавливает детородные функции, способствует развитию плода во время беременности и новорожденного ребенка. Является природным противоокислительным средством, препятствует окислению витамина А и благотворно влияет на накопление его в печени. Препятствует развитию процессов образования токсичных для организма свободных радикалов и перекисей жирных кислот, окислительного повреждения липидов мембран и клеточных структур. Витамин Е способствует усвоению белков и жиров, участвует в процессах тканевого дыхания, влияет на работу мозга, крови, нервов, мышц, улучшает заживление ран, задерживает старение.

Гиповитаминоз Е может развиться после значительных физических перегрузок. В мышцах резко снижается количество миозина, гликогена, калия, магния, фосфора и креатина. В таких случаях ведущими симптомами являются гипотония и слабость мышц. У животных, лишенных витамина Е, обнаружены дегенеративные изменения в скелетных мышцах и мышцах сердца, повышение проницаемости и ломкости капилляров, перерождение эпителия семенных канальцев яичек. У эмбрионов возникают кровоизлияния и внутриутробная гибель. Наблюдаются также дегенеративные изменения в нервных клетках и поражение паренхимы печени. С дефицитом витамина Е могут быть связаны также гемолитическая желтуха новорожденных, у женщин - склонность к выкидышам, эндокринные и нервные расстройства.

Токоферолы  содержатся в основном в растительных продуктах. Наиболее богаты ими нерафинированные растительные масла: соевое, хлопковое, подсолнечное, арахисовое, кукурузное, облепиховое. Больше всего витаминоактивного токоферола в подсолнечном масле. Витамин Е содержится практически во всех продуктах, но особенно его много в зерновых и бобовых ростках (проростки пшеницы и ржи, гороха), в овощах - спаржевой капусте, помидорах, салате, горохе, шпинате, ботве петрушки, семенах шиповника. 
Некоторые количества содержатся в мясе, жире, яйцах, молоке, говяжьей печени.

Суточная потребность  в токоферолах для взрослых - 12-15 мг, для детей первого года жизни - 5 мг.

Витамин Е весьма стоек, не разрушается ни действием  щелочей и кислот, ни кипячением, ни нагреванием (выдерживает нагревание до 2000С). Таким образом при варке, сушке, консервировании и стерилизации сохраняется.

Витамин может  накапливаться в организме, вследствие чего авитаминоз наступает не сразу.

Витамин К (филлохинон, пренилменахинон)

Витамин К - это  группа нескольких веществ. Различают  витамин К1 
(филлохинон) и витамин К2 (пренилменахинон). Биологическая роль витамина К обусловлена участием в свертывании крови. Он необходим для синтеза в печени активных форм протрамбина и других факторов свертывания крови при лечении антибиотиками и препаратами, влияющими на микрофлору кишечника. 
Здоровый организм вырабатывает витамин К2 сам. Витамин К продуцируется микрофлорой кишечника и поступает с пищевыми продуктами.

При отсутствии или недостатке в организме витамина К развиваются геморрагические  явления. Поскольку витамин К - жирорастворимый, поступление его в организм бывает нарушено, когда нарушается всасывание жиров кишечной стенкой. Это может явиться причиной геморрагического диатеза. Геморрагический диатез - болезнь выражающаяся в повышенной кровоточивости; наблюдаются самопроизвольные и травматические, трудно останавливаемые кровотечения (подкожные, внутримышечные, внутрисосудистые и другие). Геморрагический диатез с резко пониженной свертываемостью крови зависит от уменьшения в крови фермента, необходимого для свертывания крови, - протромбина, образование которого зависит от содержания витамина К.

Витамин К широко распространен в растительном мире. Особенно богаты им зеленые листья люцерны, шпината, каштана, крапивы, тысячелистника. Много витамина в шиповнике, белокочанной, цветной и краснокачанной капусте, моркови, помидорах, клубнике.

Суточная потребность  в витамине К взрослых людей точно  не установлена, ориентировочно она  составляет 70-140 мкг.

Витамин К разрушается  при тепловой обработке.

Витамин К доставляется в организм главным образом с  пищей, частично образуется микрофлорой кишечника. Всасывание витамина происходит при участии желчи.

Витамин С (аскорбиновая кислота)

Витамин С (аскорбиновая кислота) повышает защитные силы организма, ограничивает возможность заболеваний  дыхательных путей, улучшает эластичность сосудов (нормализует проницаемость капилляров). Витамин оказывает благоприятное действие на функции центральной нервной системы, стимулирует деятельность эндокринных желез, способствует лучшему усвоению железа и нормальному кроветворению, препятствует образованию канцерогенов. 
Большие дозы полезны для больных сахарным диабетом, заядлых курильщиков, женщин, пользующихся противозачаточными препаратами, для пожилых людей с пониженной способностью пищеварительного тракта всасывать витамины.