Ирина Эланс
Заказ: 1047492
Белки, ферменты (тесты 41-60)
Белки, ферменты (тесты 41-60)
Описание
41. При каком рН большинство ферментов проявляют максимальную активность:
Кислом^ рН=1.5-2.0
Щелочном, рН=8.0-9.0
Близком к нейтральному
Только при рН=7^0
42. Какие изоферменты лактатдегидрогеназы локализованы преимущественно в печени:
ЛДГ1
ЛДГ2
ЛДГ3
ЛДГ4
ЛДГ5
43. Как ферменты влияют на энергию активации:
Увеличивают
Уменьшают
Не изменяют
44. К какому классу относятся ферменты^ катализирующие внутримолекулярный перенос группы:
Оксидоредуктазы
Лиазы
Изомеразы
Трансферазы
45. Какое значение рН является оптимальным для пепсина:
1-2
3-5
5-7
Близкое к нейтральному
46. Сродство фермента к субстрату характеризует:
Константа седиментации
Константа Михаэлиса
Константа равновесия
47. Уравнение Холдейна и Бриггса описывает на графике зависимости скорости химической реакции от концентрации субстрата:
Реакцию первого порядка
Всю кривую
Реакцию нулевого порядка
Реакцию смешанного порядка
48. График^ построенный по уравнению Лайнуивера и Берка^ позволяет точно определить:
Концентрацию фермента
Константу Михаэлиса
Концентрацию субстрата
Скорость реакции
Максимальную скорость реакции
49. Коэффициент де Ритиса (АсАТ/АлАТ) уменьшается при:
Инфаркте миокарда
Гепатите
Подагре
50. Органоспецифичными для печени являются ферменты:
Аргиназа
Альдолаза Ф-1,6-БФ
Кислая фосфатаза
Гистидаза
51. Ферментом мембранного происхождения в сыворотке крови является:
Липаза
гамма-глутаминилтрансфераза
Орнитинкарбамоилтрансфераза
Гексокиназа
52. Для заместительной терапии используются ферменты:
Лактатдегидрогеназа
Катехол-О-метилтрансфераза
Пепсин
Фосфолипаза С
53. К аминокислотам с гидрофобными радикалами относятся:
лейцин
валин
аспарагиновая кислота
лизин
аргинин
54. Радикалы аминокислот взаимодействуют при образовании:
первичной структуры
вторичной структуры
третичной структуры
55. Какие реакции будут положительны с пептидом цис-фен-глу-три:
биуретовая
ксантопротеиновая
Фоля
56. В образовании водородных связей могут участвовать радикалы аминокислот:
асн
глн
сер
ала
лей
57. Порядок чередования аминокислот в белках обуславливает:
первичная структура
вторичная структура
третичная структура
четвертичная структура
58. Наименование структуры^ стабилизируемой водородными связями между пептидными группировками:
первичная
вторичная
третичная
четвертичная
59. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке характеризует:
первичную структуру
вторичную структуру
третичную структуру
четвертичную структуру
60. Конформация полипептидной цепи^ стабилизируемая связями между радикалами аминокислот^ является:
первичной структурой
вторичной структурой
третичной структурой
четвертичной структурой
2 страницы WORD

- Белки, ферменты (тесты 61-78)
- Белое и серое вещество головного мозга. (реферат)
- Белорусский страховой рынок. (курсовая работа)
- Белый свет освещает мыльную плёнку под углом і=60° к поверхности пленки. В отражённом свете плёнка кажется зелёной (длина волны λ=540 нм). Какой должна быть минимальная толщина d плёнки в этом случае? Показатель преломления мыльной воды n=1,33
- Бензол подвергли нитрованию с помощью 635 кг нитрующей смеси, содержащей 20 % азотной кислоты. Вычислите массу образовавшегося нитробензола, если оставшийся кислый раствор содержал 2% HNO3. Считать, что побочных реакций не происходило и мононитрование прошло с количественным выходом.
- Бенчмаркетинг. (курсовая работа)
- Бенчмаркинг (реферат)
- Белки и нуклеиновые кислоты (тесты 1-16)
- Белки (лабораторная работа)
- Белки (реферат)
- Белки. (реферат)
- Белки. (реферат)
- Белки, ферменты (тесты 1-20)
- Белки, ферменты (тесты 21-40)